A importancia da leucina para a nutrição e saúde humana

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OS BENEÍCIOS DA LEUCINA PARA A NUTRIÇÃO E SAÚDE HUMANA
	 								
								 PIRANI, Carolina
 carolinapirani.silva@gmail.com
 Universidade Federal do Rio Grande
RESUMO
A preocupação com a saúde tem se tornado algo mais comum atualmente. Sites com informações nutricionais tem recebido mais acessos e profissionais da área estão ganhando mais popularidade ao publicarem conteúdos sobre o que devemos comer e os benefícios adquiridos por uma alimentação equilibrada, porém não explicam o porquê desses alimentos fazerem tão bem, a parte bioquímica é deixada de lado com o intuito de facilitar a linguagem transmitida ao leitor e deixar a informação distante daqueles com poucas condições. Contudo, a iniciativa deste trabalho é introduzir explicações sobre os aminoácidos e proteínas de forma simplificada, comunicando sua formação, estrutura, benefícios e aprofundar conhecimentos sobre um dos aminoácidos essenciais, a Leucina.	
1 INTRODUÇÃO
1.1 AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos são compostos orgânicos formados por átomos de Carbono (C), Nitrogênio (N), Oxigênio (O), Hidrogênio (H) e ocasionalmente Enxofre (S). Presentes em todos os seres vivos, há 20 AA diferentes: Leucina, Lisina, Alanina, Arginina, Aspartato, Asparagina, Cisteína, Fenilalanina, Glicina, Glutamato, Glutamina, Histidina, Isoleucina, Metionina, Prolina, Serina, Tirosina, Treonina, Triptofano e Valina. Os seres autótrofos produzem todos os aminoácidos, já os heterótrofos tem necessidade de produzir alguns deles, com isso existem aqueles que não precisam ser produzidos (AA naturais) e os que são adquiridos via alimentação (AA essenciais). 
Sua estrutura geral se dá por um carbono central ligado a um grupo amina (NH2), um grupo ácido carboxílico (COOH), um hidrogênio (H) e um radical, que diferencia as moléculas através de sua porção variável. A principal função deste composto orgânico é, através da ligação peptídica, formar peptídeos.
1.2 PEPTÍDEOS (PROTEÍNA)
As proteínas (um peptídeo) são polímeros formados por aminoácidos através de ligações peptídicas que ocorrem por uma síntese de desidratação, em outras palavras, a ligação ocorre quando o COOH de uma molécula se conecta com o NH2 de outra assim permitindo a perda de água (H2O), causado a desidratação. Os peptídeos são classificados como oligopeptídeos tendo entre 2 e 10 AA, polipeptídeos entre 10 e 80 AA e as proteínas que apresentam a partir de 20 AA. 
Identifica-se quatro tipos diferentes de estruturas. A primária se refere a sequência linear de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica, sendo determinada pelos genes. Ela é a ordem específica e única dos aminoácidos que compõem uma proteína. A estrutura primária é a primeira e mais básica camada da organização das proteínas, e essa sequência determina diretamente a função e a estrutura tridimensional subsequente da proteína.
As secundárias são formadas a partir da primária através da ligação peptídica, descrevem os padrões de dobramento do esqueleto polipeptídico. Os dois tipos mais comuns dessa estrutura são a α-hélice, uma das formas mais comuns de estrutura secundária encontradas em proteínas, caracterizada por uma hélice tridimensional em que a cadeia polipeptídica se enrola em torno de um eixo imaginário, esse enrolamento é mantido por pontes de hidrogênio entre o grupo amino de um aminoácido e o grupo carbonila de outro assim dando estabilidade para a alfa hélice, esse processo ocorre a cada 3,6 resíduos de aminoácidos, ou seja, a cada volta completa a cadeia polipeptídica se move cerca de 5,4 Angströms na direção do eixo da hélice, podendo variar seu comprimento. A folha-β pregueada, uma organização específica de segmentos de cadeia polipeptídica que adotam uma conformação estendida, geralmente consistem em várias cadeias polipeptídicas (também chamadas de fitas ou linhas) que estão dispostas lado a lado. As folhas beta podem ser paralelas, onde todas as fitas correm na mesma direção, ou antiparalelas, onde as fitas alternam a direção. São estabilizadas a partir de ligações de hidrogênio entre os átomos de hidrogênio e oxigênio nas extremidades opostas das fitas, mantendo a folha β-pregueada estável e contribuindo para a rigidez da estrutura. Contudo, o nome se dá pelo empilhamento das fitas sobre as outras.
A estrutura terciária de uma proteína refere-se à organização tridimensional completa da cadeia polipeptídica. Ela resulta das interações complexas entre os aminoácidos distantes na sequência primária. Essas interações incluem ligações de hidrogênio, interações iônicas, pontes dissulfeto e interações hidrofóbicas, que trabalham juntas para conferir uma forma tridimensional específica à proteína. A estrutura terciária é essencial para a função biológica da proteína, determinando seus sítios ativos, sua capacidade de interagir com outras moléculas e sua estabilidade global. Proteínas podem ter diferentes tipos de estrutura terciária, como globulares (compactas e esféricas, solúveis em água devido à sua conformação globular) ou fibrosas (alongadas e fibrilares, insolúveis em água), dependendo da função específica que desempenham no organismo. A estrutura terciária é influenciada por fatores ambientais, como pH e temperatura, e alterações nessas estruturas podem levar a perda de função, desnaturação ou, em alguns casos, a agregação de proteínas, associada a diversas condições patológicas.
Já as quaternárias representam um nível avançado de organização tridimensional, resultante das interações específicas entre duas ou mais subunidades proteicas distintas. Essas subunidades, com suas próprias estruturas primárias, secundárias e terciárias, se associam por meio de ligações de hidrogênio, interações iônicas e, em alguns casos, pontes dissulfeto. A disposição precisa dessas subunidades cria uma arquitetura tridimensional complexa e funcional. Um exemplo notável é a hemoglobina, uma proteína com quatro subunidades globulares, cada uma contendo um grupo heme. Essa estrutura quaternária é essencial para a função da hemoglobina no transporte de oxigênio, uma vez que permite a cooperação entre as subunidades para a ligação e liberação eficiente de moléculas de oxigênio. Além disso, proteínas envolvidas na replicação do DNA, como a DNA polimerase, também exibem estruturas quaternárias, onde múltiplas subunidades colaboram para a síntese precisa do DNA. A estrutura quaternária desempenha um papel crítico na regulação fina e na eficiência funcional de muitas proteínas, acrescentando uma dimensão adicional à compreensão da complexidade molecular e das interações dentro dos sistemas biológicos.
1.3 LEUCINA
A Leucina, um dos aminoácidos essenciais para o organismo humano, apresenta uma cadeia lateral e aberta, com um radical apolar, o que significa que não interage com a água, portanto é hidrofóbica. Por ser insolúvel em meio aquoso, este aminoácido forma proteínas fibrosas de estrutura secundária, como exemplo a queratina, proteína com função estrutural como dar força para pelos e unha dos mamíferos, penas e bicos das aves, entre outros.
Este AA garante diversos benefícios para a saúde humana, dentre eles o aumento do sistema imunológico pois possui ligação direta com a formação de anticorpos, aumento de Colesterol HDL, melhora da sensibilidade à insulina, auxilia a precaver a hiperglicemia (alto nível de glicose no sangue causado não por doenças específicas, mas sim, por exemplo, uma dieta rica em carboidratos) e desempenha um papel importante na manutenção muscular, sendo consumida como suplementação por idosos e aqueles que praticam atividade física em grande intensidade. 
	Ao adotar uma alimentação rica por esse aminoácido, vários alimentos serão inclusos nesta dieta como as leguminosas (feijões, lentilhas, ervilha, grão de bico) que são fontes precisas de ferro, fibras, proteínas e minerais, atuando como regulador do nível de triglicerídeos e colesterol. Carnes (vermelha, peixes e frango) são ricas em ferro e vitamina b12 auxiliando no funcionamento do metabolismo, tambémricas em proteínas sendo responsável pela manutenção dos tecidos, órgãos e músculos. Oleaginosas (amendoim, avelã, castanha de caju) são gorduras boas conhecidas por aumentar a saciedade, sendo fonte de antioxidantes, vitaminas e minerais, beneficiando o sistema digestório. Verduras, ovos, leite e entre outros diversos alimentos compostos por leucina que adicionados a sua rotina, serão extremamente benéficos. 
2 OBJETIVO
O objetivo deste trabalho é, por meio de uma linguagem descomplicada, explicar a estrutura dos aminoácidos, o processo de formação das proteínas, os benefícios da leucina, sua estrutura, que tipos de proteína forma e como podemos encaixá-la em nossa alimentação.
3 METODOLOGIA
Esta pesquisa foi realizada a partir de consultas a bibliografias pertinentes através do Google acadêmico e sites informativos. As análises foram feitas a partir das relações entre aminoácidos, proteínas e a eficiência desses compostos orgânicos na saúde.
4 RESULTADOS E DISCUSSÃO
Alimentação é um tema muito abordado recentemente, com pesquisas pode ser adquirido um rico saber sobre aminoácidos e proteínas. Os aminoácidos essenciais podem ser adquiridos por diversos alimentos, tornando uma dieta saudável e rica em nutrientes importantes para nosso sistema imunológico. 
A Leucina, em específico, é normalmente consumida a partir de suplementação por aqueles que praticam atividades físicas intensas e por idosos que necessitam fortalecer os músculos, também deve ser consumida diariamente na alimentação através de leguminosas, oleaginosas e carnes auxiliando no desenvolvimento muscular, digestório e controlando o nível de açúcar no sangue. 
5 CONSIDERAÇÕES FINAIS
	“Comer bem não é comer muito, comer bem significa comer variado” uma das frases mais comuns entre aqueles que procuram ter uma alimentação saudável mostra a necessidade de consumirmos a grande variedade de nutrientes existentes no mundo, como a leucina (aminoácido essencial) e os outros aminoácidos existentes que evoluem a saúde do ser humano.
	Apesar de muitos saberem que comendo arroz e feijão todos os dias conseguimos adquirir todos os aminoácidos essenciais para nosso organismo, a grande parte das pessoas não entendem o conceito de aminoácido e proteína. Tendo em vista que a maioria daqueles que pesquisam sobre o assunto não tem condições de procurar por um profissional que dê o auxílio necessário, trabalhos como este se fazem importantes para a construção de uma sociedade mais informada e bem alimentada.
6 REFERÊNCIAS 
(DE ANDRADE, Isabel Thomazi. Efeitos da suplementação de leucina no aumento de força e massa muscular em indivíduos jovens submetidos ao treinamento de força: estudo randomizado, duplo-cego e controlado por placebo. 2016. Tese de Doutorado. [sn].)
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