Aula 10 - Proteinas

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<p>Profº Nut. Esp.: Pedro Paulo Amorim</p><p>E-mail: nutripedroamorim@gmail.com</p><p>BIOQUÍMICA HUMANA</p><p>APLICADA A</p><p>NUTRIÇÃO</p><p>DEFINIÇÃO BIOQUÍMICA</p><p>• Proteínas são polímeros de aminoácidos (AA), com</p><p>cada resíduo de AA unido ao seu vizinho por um tipo</p><p>de ligação específica.</p><p>IMPORTÂNCIA</p><p>• Proteínas são as moléculas biológicas mais</p><p>abundantes, ocorrendo em todas as células e em</p><p>todas as suas partes!</p><p>• É a principal forma pela qual a informação genética se</p><p>expressa!</p><p>DIVERSIDADE DE FUNÇÕES</p><p>• ENZIMAS E HORMÔNIOS:</p><p>– Catalisam e regulam as reações que ocorrem no organismo.</p><p>• MÚSCULOS E TENDÕES:</p><p>– Proporcionam ao corpo os elementos do movimento.</p><p>• PELE E CABELO:</p><p>– Oferecem revestimento externo.</p><p>• HEMOGLOBINA:</p><p>– Transporte de oxigênio.</p><p>• ANTICORPOS:</p><p>– Meios de proteção contra doenças.</p><p>FUNÇÕES</p><p>FUNÇÕES</p><p>FUNÇÕES</p><p>FUNÇÕES</p><p>FUNÇÕES</p><p>FUNÇÕES</p><p>COMPOSIÇÃO</p><p>• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação</p><p>em sequência de apenas 20 aminoácidos (entre</p><p>outros especiais).</p><p>• Fórmula estrutural em comum:</p><p>CLASSIFICAÇÃO</p><p>CLASSIFICAÇÃO</p><p>CLASSIFICAÇÃO</p><p>ESTRUTURA DO AMINOÁCIDO</p><p>• um átomo de carbono (C) central (designado carbono</p><p>alfa)</p><p>• um átomo de hidrogênio</p><p>• um grupo carboxila (-COOH)</p><p>• um grupo amina (-NH2)</p><p>• uma cadeia lateral (grupo R)</p><p>LIGAÇÃO PEPTÍDICA</p><p>Ligação covalente do grupo carboxila (OH da carboxila) de</p><p>um aminoácido com o grupo amina (H da amina) de outro</p><p>aminoácido</p><p>Reação de</p><p>desidratação</p><p>Enzima peptidil</p><p>transferaseLigação entre os aminoácidos</p><p>LIGAÇÃO PEPTÍDICA</p><p>Ligação peptídica</p><p>Ser Ser</p><p>Tyr</p><p>Ala</p><p>Leu</p><p>Início</p><p>amina</p><p>Término</p><p>carboxila</p><p>Proteínas</p><p>Os aminoácidos de combinam de diversas maneiras e</p><p>formam as proteínas</p><p>Cada sequência de aa forma uma</p><p>proteína diferente</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>PROTEÍNAS</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>Proteínas</p><p>PROTEÍNAS</p><p>Proteínas</p><p>PROTEÍNAS</p><p>CLASSIFICAÇÃO DO GRUPO R</p><p>• É o grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo</p><p>ele o responsável pelas propriedades físico-químicas de</p><p>cada aminoácido</p><p>CLASSIFICAÇÃO DO GRUPO R</p><p>CLASSIFICAÇÃO DO GRUPO R</p><p>NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS</p><p>• É o grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo</p><p>ele o responsável pelas propriedades físico-químicas de</p><p>cada aminoácido</p><p>NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS</p><p>• É o grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo</p><p>ele o responsável pelas propriedades físico-químicas de</p><p>cada aminoácido</p><p>Estrutura primária</p><p>- Representada pela sequência de aminoácidos (determinada</p><p>por um gene – trinca de bases)</p><p>- Cadeia linear - É a cadeia principal da proteína</p><p>- Determina todos os outros níveis de</p><p>organização (forma) e a função</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>A estrutura primária</p><p>será desnaturada</p><p>apenas pelas enzimas</p><p>digestivas</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>Estrutura secundária</p><p>Arranjo regular e repetitivo de uma cadeira polipeptídica</p><p>-hélice Folha -pregueada</p><p>Quando a proteína</p><p>é sintetizada, sua</p><p>estrutura primária</p><p>dobra-se</p><p>espontaneamente</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>1</p><p>2</p><p>3</p><p>3</p><p>4</p><p>α-hélice</p><p>Pontes de H entre o H da amina do</p><p>1º aminoácido com o O da</p><p>carboxila do 4º aminoácido</p><p>subsequente</p><p>Ponte de H é uma ligação fraca, mas</p><p>o elevado número confere</p><p>estabilidade</p><p>Carboxila com amina</p><p>Estrutura secundária</p><p>O-</p><p>Ex: α- queratina (cabelo, unha,</p><p>escama, cascos)</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>2. Estrutura secundária</p><p>• α-hélice</p><p>1</p><p>2</p><p>3</p><p>3</p><p>4</p><p>Pontes dissulfeto - covalente</p><p>(intercadeias)</p><p>Cisteínas (possuem enxofre S)</p><p>1</p><p>2</p><p>3</p><p>3</p><p>4</p><p>1</p><p>2</p><p>3</p><p>3</p><p>4</p><p>S S</p><p>S S</p><p>α- queratina do casco</p><p>tem mais ponte</p><p>dissulfeto que a da unha</p><p>Perde o H</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>2. Estrutura secundária</p><p>• α-hélice</p><p>União de cadeias -hélice (-queratina)</p><p>União de estruturas secundárias idênticas</p><p>Fio de cabelo</p><p>Indivíduo com unha fraca/ queda</p><p>de cabelo, pode ser por falta de</p><p>cisteína: posso suplementar</p><p>Leite e seus derivados; Cereais</p><p>integrais; Castanha-de-</p><p>caju,Castanha-do-pará, Nozes,</p><p>Avelã, Amêndoas, Amendoim;</p><p>Alho, Brócolis, Cebola roxa,</p><p>Couve de bruxelas.</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>Pontes de H entre cadeias</p><p>peptídicas– cadeias lado a lado.</p><p>H da amina com O da carboxila</p><p>(intercadeia)</p><p>Ponte de H é uma ligação fraca,</p><p>mas o elevado número confere</p><p>estabilidade</p><p>Ex: β-queratina (seda, lã, teia de</p><p>aranha)</p><p>2. Estrutura secundária</p><p>• Folha β-pregueada</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>Seguem</p><p>Padrão de</p><p>repetição</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>2. Estrutura secundária</p><p>• α-hélice</p><p>1</p><p>2</p><p>3</p><p>3</p><p>4</p><p>Proteínas que</p><p>permanecem</p><p>na forma</p><p>secundárias</p><p>são proteínas</p><p>estruturais</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>• Folhaβ-pregueada</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>3. Estrutura terciária</p><p>Mas e as</p><p>proteínas com</p><p>função:</p><p>enzimática,</p><p>hormônios,</p><p>transportadoras</p><p>Estas funções são</p><p>atribuídas para as</p><p>estruturas terciária</p><p>ou quaternária. Mas</p><p>toda regra tem sua</p><p>exceção...</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>3. Estrutura terciária</p><p>Enovelamento da</p><p>cadeia, forma</p><p>esférica</p><p>Não tem</p><p>padrão de</p><p>repetição</p><p>Ela tem trechos de</p><p>estrutura secundária -</p><p>hélice e - pregueada</p><p>Quanto maior a cadeia, maior</p><p>a chance de erro na síntese</p><p>(troca de bases)</p><p>Mutação</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>Ex: mioglobina</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>3. Estrutura terciária</p><p>Serina</p><p>Asparagina</p><p>NH2</p><p>Aspartato</p><p>4</p><p>x</p><p>Interações</p><p>- Ponte de H</p><p>- Interação iônica</p><p>- Ponte dissulfeto</p><p>- Interação hidrofóbica</p><p>Lisina</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>Valina</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>3. Estrutura terciária Interações</p><p>- Ponte de H</p><p>-Interação iônica</p><p>- Ponte dissulfeto</p><p>- Interação hidrofóbica</p><p>Cys</p><p>53</p><p>Cys</p><p>82</p><p>Cys: sequência distante</p><p>(53 e 83) mas no</p><p>enovelamento podem</p><p>interagir</p><p>Se tem alguma mutação</p><p>ou alguma doença</p><p>genética: trocou alguma</p><p>base</p><p>Aa diferente: não</p><p>ocorre a</p><p>interação/</p><p>enovelamento/</p><p>forma ideal</p><p>Proteína sem</p><p>função</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>4. Estrutura quaternária</p><p>Relação espacial</p><p>(união) de 2 ou mais</p><p>cadeias terciárias</p><p>para compor a</p><p>proteína funcional</p><p>Tem proteína</p><p>que para ter</p><p>função, tem que</p><p>ter 4, 5, 6</p><p>cadeias</p><p>Cadeia A (2) Ex: hemoglobina, Cadeia B (2)</p><p>-</p><p>Cadeia A não tem</p><p>função sozinha</p><p>Cadeia B não tem</p><p>função sozinha</p><p>A proteína só tem</p><p>função quando a A e</p><p>B estão ligadas</p><p>Interações</p><p>- Ponte de H</p><p>- Interação iônica</p><p>- Ponte dissulfeto</p><p>- Interação hidrofóbica</p><p>PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS</p><p>• As proteínas globulares formam estruturas com</p><p>formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas</p><p>importantes proteínas, tais como as enzimas e</p><p>anticorpos.</p><p>• Já as proteínas fibrosas organizam-se em forma de</p><p>fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam</p><p>dispostas paralelamente</p><p>PROTEÍNAS NOS ALIMENTOS</p><p>• As proteínas são os maiores constituintes de toda</p><p>célula viva;</p><p>• Nos alimentos, além da função nutricional, as</p><p>proteínas têm propriedades organolépticas e de</p><p>textura.</p><p>• Não possuem odor e nem sabor;</p><p>PROTEÍNAS NOS ALIMENTOS</p><p>• Proteína de alto valor biológico (VB): proteína completa</p><p>porque apresenta os aminoácidos em teores necessários a</p><p>manutenção da vida e crescimento dos novos tecidos.</p><p>• Proteína de baixo valor biológico: não tem os aminoácidos</p><p>em teores adequados. Ex.: frutas e hortaliças.</p><p>• Proteínas parcialmente completas: apresenta um ou mais</p><p>aminoácidos limitante. EX: cereais (deficientes</p><p>em lisina,</p><p>triptofano e treonina) e leguminosas (deficiente em</p><p>metionina).</p><p>PROTEÍNAS SIMPLES</p><p>• São aquelas que por hidrólise nos fornecem aminoácidos</p><p>como únicos produtos.</p><p>• Albuminas: altamente solúvel em água: clara do ovo;</p><p>leite; ervilha;</p><p>• Globulinas: insolúveis em água: músculos; ervilha;</p><p>• Glutelinas: somente em vegetais: trigo; arroz</p><p>• Prolaminas: somente em vegetais: trigo, centeio, milho,</p><p>cevada</p><p>• Protaminas: produtos de peixes</p><p>• Histonas: ácidos nucléicos</p><p>• Escleroproteínas: queratina, colágeno</p><p>PROTEÍNAS CONJUGADAS</p><p>• Proteínas combinadas com substâncias não protéicas</p><p>chamada grupo prostético.</p><p>• Cromoproteína</p><p>• Lipoproteína</p><p>• Nucleoproteínas</p><p>• Glicoproteínas</p><p>• Fosfoproteínas</p><p>• Metaloproteínas</p><p>PROTEÍNAS IMPORTANTES NOS</p><p>ALIMENTOS</p><p>• Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina</p><p>• Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina;</p><p>lactoglobulina</p><p>• Proteína do ovo: Clara - (ovalbumina (50%);</p><p>canalbumina; glicoproteina; avidina/biotina).</p><p>• Gema - (lipovitelina, fosfovitina, livitina)</p><p>• Proteínas do trigo : prolamina (gliadina); glutelina</p><p>(glutenina).</p><p>ENZIMAS PROTEASES</p><p>• São enzimas comumente utilizadas na indústria</p><p>alimentícia.</p><p>• A ação das proteases sobre as proteínas, antes do</p><p>consumo, favorece a digestão e absorção das</p><p>proteínas pelo organismo.</p><p>DESNATURAÇÃO PROTÉICA</p><p>• A estrutura de uma proteína é fundamental para sua</p><p>atividade/função, de modo que alterações em sua</p><p>estrutura podem comprometer sua funcionalidade;</p><p>• As proteínas exibem sua função em ambientes</p><p>específicos, onde a temperatura, pH, concentração de</p><p>determinados íons, água, são rigorosamente controlados</p><p>e necessários;</p><p>• A desnaturação é, portanto, resultado da desorganização</p><p>das estruturas proteicas e do desdobramento, sem que</p><p>haja hidrólise das ligações peptídicas.</p><p>DESNATURAÇÃO PROTÉICA</p><p>• Quando se leva em consideração as proteínas</p><p>alimentares, além da perda de algumas funções, as</p><p>proteínas também perdem a sua solubilidade;</p><p>Restrição energética drástica</p><p>Redução da massa muscular</p><p>Redução da taxa metabólica basal</p><p>Quando sai da dieta: engorda novamente</p><p>Aumento do peso com mais</p><p>gordura e menos músculo</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>Ajuste proteico é</p><p>necessário para</p><p>tratamento da obesidade</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>20-25g de proteína de alta qualidade</p><p>0,4g/ kg peso corporal/ refeição</p><p>Pedro Paulo Amorim Cezar - pedro_pamorim@hotmail.com - IP: 201.29.22.204</p><p>mailto:pedro_pamorim@hotmail.com</p><p>FIM!</p><p>OBRIGADO E ATÉ A PRÓXIMA ☺</p><p>Slide 1</p><p>Slide 2: DEFINIÇÃO BIOQUÍMICA</p><p>Slide 3: IMPORTÂNCIA</p><p>Slide 4: DIVERSIDADE DE FUNÇÕES</p><p>Slide 5: FUNÇÕES</p><p>Slide 6: FUNÇÕES</p><p>Slide 7: FUNÇÕES</p><p>Slide 8: FUNÇÕES</p><p>Slide 9: FUNÇÕES</p><p>Slide 10: FUNÇÕES</p><p>Slide 11: COMPOSIÇÃO</p><p>Slide 12: CLASSIFICAÇÃO</p><p>Slide 13: CLASSIFICAÇÃO</p><p>Slide 14: CLASSIFICAÇÃO</p><p>Slide 15: ESTRUTURA DO AMINOÁCIDO</p><p>Slide 16: LIGAÇÃO PEPTÍDICA</p><p>Slide 17: LIGAÇÃO PEPTÍDICA</p><p>Slide 18: Proteínas</p><p>Slide 19: Proteínas</p><p>Slide 20: Proteínas</p><p>Slide 21: CLASSIFICAÇÃO DO GRUPO R</p><p>Slide 22: CLASSIFICAÇÃO DO GRUPO R</p><p>Slide 23: CLASSIFICAÇÃO DO GRUPO R</p><p>Slide 24: NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS</p><p>Slide 25: NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS</p><p>Slide 26</p><p>Slide 27</p><p>Slide 28</p><p>Slide 29</p><p>Slide 30</p><p>Slide 31</p><p>Slide 32</p><p>Slide 33</p><p>Slide 34</p><p>Slide 35</p><p>Slide 36</p><p>Slide 37</p><p>Slide 38: PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS</p><p>Slide 39: PROTEÍNAS NOS ALIMENTOS</p><p>Slide 40: PROTEÍNAS NOS ALIMENTOS</p><p>Slide 41: PROTEÍNAS SIMPLES</p><p>Slide 42: PROTEÍNAS CONJUGADAS</p><p>Slide 43: PROTEÍNAS IMPORTANTES NOS ALIMENTOS</p><p>Slide 44: ENZIMAS PROTEASES</p><p>Slide 45: DESNATURAÇÃO PROTÉICA</p><p>Slide 46: DESNATURAÇÃO PROTÉICA</p><p>Slide 47: Restrição energética drástica</p><p>Slide 48</p><p>Slide 49</p><p>Slide 50: FIM!</p>