Proteinas e aminoacidos

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<p>Nutrição Animal</p><p>Proteínas e Aminoácidos</p><p>Conceito</p><p>➢ Proteína vem do grego “proteios”, que significa</p><p>“primeiro” ou “de importância primária”</p><p>➢ São polímeros complexos de aminoácidos, unidos</p><p>entre si por ligações peptídicas</p><p>➢ Se diferenciam pela sequência com que os</p><p>aminoácidos encontram-se unidos</p><p>➢ A precisão da sequência de aminoácidos é de extrema</p><p>importância para que as proteínas possam exercer</p><p>suas diferentes funções biológicas</p><p>Conceito</p><p>➢ Constituintes orgânicos essenciais de organismos</p><p>vivos</p><p>➢ Correspondem a classe de nutrientes em maior</p><p>concentração nos tecidos musculares dos animais</p><p>Conceito</p><p>➢ Substâncias orgânicas que têm ligado ao carbono alfa</p><p>de sua molécula:</p><p>✓ um grupo amina (NH3</p><p>+)</p><p>✓ um grupo carboxila (COO-)</p><p>✓ um hidrogênio (H) e</p><p>✓ um radical “R”, que varia entre eles (exceto a</p><p>glicina, que tem dois hidrogênios ligados ao</p><p>carbono alfa)</p><p>Conceito</p><p>➢ Substâncias orgânicas que têm ligado ao carbono alfa</p><p>de sua molécula um grupo amina (NH3</p><p>+), um grupo</p><p>carboxila (COO-), um hidrogênio (H) e um radical “R”,</p><p>que varia entre eles (exceto a glicina, que tem dois</p><p>hidrogênios ligados ao carbono alfa)</p><p>COO-</p><p>NH3</p><p>+ C H</p><p>R</p><p>Importância</p><p>➢ A assimetria do carbono alfa dos aminoácidos faz com</p><p>que sejam oticamente ativos</p><p>➢ O que significa que podem ter configuração D ou L</p><p>Importância</p><p>➢ Todo aminoácido envolvido com estrutura protéica</p><p>deve apresentar configuração L</p><p>➢ Um aminoácido D, para ser usado na síntese protéica,</p><p>deverá:</p><p>✓ ser transformado em ceto-ácido, pela ação da ceto-</p><p>ácido oxidase</p><p>✓ e, posteriormente, em L-aminoácido, pela ação de</p><p>uma transaminoácido</p><p>✓ Fator limitante da D-Lisina e D-Treonina, pois não</p><p>transaminam</p><p>Importância</p><p>➢ Fator limitante da D-Lisina e D-Treonina, pois não</p><p>transaminam</p><p>➢ Outro fator limitante:</p><p>✓ O animal dispor das duas enzimas,</p><p>simultaneamente ativas, no mesmo tecido</p><p>Cetoácido oxidase Transaminase</p><p>Importância</p><p>➢ Todas as células sintetizam proteínas para parte ou</p><p>para todo o seu ciclo de vida</p><p>➢ Sem a síntese protéica a vida não existiria</p><p>➢ Com exceção dos animais cuja microflora intestinal é</p><p>capaz de sintetizar proteína a partir de fontes</p><p>nitrogenadas não protéicas,</p><p>➢ Proteína ou seus aminoácidos constituintes devem ser</p><p>fornecidos na dieta para que haja o crescimento</p><p>normal e outras funções produtivas</p><p>Importância</p><p>➢ Todas as células contém proteína</p><p>➢ Há um rápido turnover em alguns tecidos, como as</p><p>células epiteliais do trato intestinal</p><p>➢ A concentração protéica exigida na dieta é maior para</p><p>animais em crescimento e declina gradualmente</p><p>conforme o animal atinge a maturidade</p><p>Importância</p><p>➢ Gestação e lactação aumentam a exigência protéica</p><p>➢ Aumenta a perda protéica nos produtos da</p><p>concepção e no leite</p><p>➢ Aumenta a taxa metabólica</p><p>Importância</p><p>➢ Proteínas variam bastante:</p><p>➢ Composição química</p><p>➢ Propriedades físicas</p><p>➢ Tamanho</p><p>➢ Forma</p><p>➢ Solubilidade</p><p>➢ Funções biológicas</p><p>Importância</p><p>➢ Todas as proteínas são compostas por unidades</p><p>simples: aminoácidos</p><p>➢ Mais de 200 aminoácidos ocorrem naturalmente</p><p>➢ Somente ao redor de 20 são comumente encontrados</p><p>nas maioria das proteínas</p><p>➢ Em torno de 10 são exigidos na dieta dos animais</p><p>porque a sua síntese não é adequada para suprir as</p><p>necessidades metabólicas</p><p>Importância</p><p>➢ A estrutura básica do aminoácido é ilustrada pela</p><p>glicina, o aminoácido mais simples de todos:</p><p>NH2 O</p><p>H – C – C</p><p>H OH</p><p>Importância</p><p>➢ A estrutura básica do aminoácido é ilustrada pela</p><p>glicina, o aminoácido mais simples de todos:</p><p>NH2 O</p><p>H – C – C</p><p>H OH (Grupo carboxila)</p><p>Importância</p><p>➢ A estrutura básica do aminoácido é ilustrada pela glicina, o</p><p>aminoácido mais simples de todos:</p><p>NH2 O Grupo amino (ou alfa amino)</p><p>H – C – C</p><p>H OH (Grupo carboxila)</p><p>Classificação</p><p>Classificação</p><p>➢ Proteínas geralmente são classificadas de acordo com</p><p>sua solubilidade em água, soluções salinas ou</p><p>alcoólicas, ácidos e bases (Mc Donald et al., 1973):</p><p>✓ Globulares</p><p>✓ Fibrilares</p><p>✓ Proteínas conjugadas</p><p>Classificação</p><p>✓ Globulares</p><p>✓ Albuminas</p><p>✓ Globulinas</p><p>✓ Glutelinas</p><p>✓ Prolaminas</p><p>✓ Histonas</p><p>✓ Protaminas</p><p>Classificação</p><p>✓ Fibrilares</p><p>✓ Colágenos</p><p>✓ Elastinas</p><p>✓ Queratinas</p><p>Classificação</p><p>✓ Proteínas conjugadas</p><p>✓ Nucleoproteínas</p><p>✓ Mucoproteínas</p><p>✓ Glicoproteínas</p><p>✓ Lipoproteínas</p><p>Classificação Nutricional</p><p>Classificação Nutricional</p><p>➢ Aminoácidos essenciais</p><p>✓ Não são sintetizados pelo organismo em velocidade</p><p>suficiente para atender as necessidades de máximo</p><p>desempenho</p><p>✓ Precisam ser adicionados à dieta</p><p>Classificação Nutricional</p><p>➢ Aminoácidos essenciais</p><p>✓ Alguns são essenciais apenas na fase inicial da</p><p>vida de suínos e aves</p><p>✓ Arginina é essencial para leitões, que conseguem</p><p>sintetizar apenas 60% das suas necessidades</p><p>✓ No suíno adulto ocorre toda a síntese de arginina</p><p>necessária ao atendimento das exigências</p><p>✓ Cães adultos e gatos também necessitam da</p><p>presença de arginina em suas dietas</p><p>Classificação Nutricional</p><p>➢ Aminoácidos essenciais</p><p>✓ Pintos necessitam de glicina ou serina e prolina na</p><p>fase inicial, além dos outros dez</p><p>Classificação Nutricional</p><p>➢ Aminoácidos não essenciais</p><p>✓ Geralmente não necessários na dieta devido a sua</p><p>adequada síntese no organismo a partir de outros</p><p>aminoácidos ou de outros nutrientes presentes</p><p>✓ Se faltarem na dieta não afetam o desempenho</p><p>animal</p><p>✓ No entanto, são essenciais na síntese protéica</p><p>orgânica</p><p>Classificação Nutricional</p><p>➢ Aminoácidos não essenciais</p><p>✓ Todos os aminoácidos, inclusive os não essenciais</p><p>dieteticamente, são metabolicamente essenciais</p><p>✓ As enzimas glutamato desidrogenase, glutamina</p><p>sintetase e transaminases são as mais importantes</p><p>na biossíntese dos Aas não essenciais</p><p>Classificação Nutricional</p><p>➢ Aminoácidos não essenciais</p><p>✓ Embora a glutamina seja considerada um AA não</p><p>essencial, pode ser condicionalmente essencial</p><p>para suprir as exigências metabólicas da mucosa</p><p>intestinal durante um período de enfermidade</p><p>✓ Glutamina pode ser importante para a função imune</p><p>do trato gastrointestinal</p><p>✓ Pode ser importante também para o metabolismo</p><p>normal do pâncreas e fígado</p><p>Classificação Nutricional</p><p>➢ Aminoácidos não essenciais</p><p>✓ Gatos têm alta exigência de aminoácidos</p><p>sulfurados</p><p>✓ É a única espécie que exige taurina</p><p>✓ Taurina é um AA não presente na proteína, mas</p><p>ocorre como AA livre na dieta</p><p>✓ Gatos alimentados com dieta deficiente em taurina</p><p>(e com baixo nível de Aas sulfurados) desenvolvem</p><p>degeneração da retina</p><p>Classificação Nutricional</p><p>➢ Aminoácidos não essenciais</p><p>✓ Alguns Aas não essenciais podem ser exigidos</p><p>para o máximo crescimento sob determinadas</p><p>condições</p><p>Classificação Nutricional</p><p>➢ Aminoácidos essenciais</p><p>1. Arginina</p><p>2. Histidina</p><p>3. Isoleucina</p><p>4. Leucina</p><p>5. Lisina</p><p>6. Metionina (pode ser substituída parcialmente pela</p><p>cistina)</p><p>7. Fenilalanina (pode ser subst. parc. pela tirosina)</p><p>8. Treonina</p><p>9. Triptofano</p><p>10. Valina Rose (1948)</p><p>Classificação Nutricional</p><p>➢ Aminoácidos não essenciais</p><p>1. Alanina</p><p>2. Ácido aspártico</p><p>3. Cistina (semi-essencial; fornece parte da exigência</p><p>da metionina)</p><p>4. Ácido glutâmico</p><p>5. Glicina</p><p>6. Hidroxi prolina</p><p>7. Prolina (dieteticamente essencial para poedeiras)</p><p>8. Serina</p><p>9. Tirosina (semi-essencial; fornece parte da</p><p>exigência da fenilalanina)</p><p>Rose (1948)</p><p>Classificação Nutricional</p><p>Bertechini (2006)</p><p>Aminoácidos essenciais Aminoácidos</p><p>não essencias</p><p>Leitões/Aves Suínos/Aves Pintos</p><p>Lisina Lisina Lisina Glicina*</p><p>Metionina Metionina Metionina Serina</p><p>Triptofano Triptofano Triptofano Alanina</p><p>Valina Valina Valina Ácido aspártico</p><p>Histidina Histidina Histidina Ácido glutâmico</p><p>Fenilalanina Fenilalanina Fenilalanina Cistina**</p><p>Leucina Leucina Leucina Prolina</p><p>Isoleucina Isoleucina Isoleucina OH prolina</p><p>Treonina Treonina Treonina Tirosina***</p><p>Arginina Glicina ou Asparagina</p><p>Serina Glutamina</p><p>Prolina</p><p>*Parcialmente sintetizado (60%); **Pode atender até</p><p>metade das exigências de</p><p>metionina; ***Pode atender até 30% das exigências de fenilalanina</p><p>Classificação Nutricional</p><p>Bertechini (2006)</p><p>Aminoácidos essenciais Aminoácidos</p><p>não essencias</p><p>Leitões/Aves Suínos/Aves Pintos</p><p>Lisina Lisina Lisina Glicina*</p><p>Metionina Metionina Metionina Serina</p><p>Triptofano Triptofano Triptofano Alanina</p><p>Valina Valina Valina Ácido aspártico</p><p>Histidina Histidina Histidina Ácido glutâmico</p><p>Fenilalanina Fenilalanina Fenilalanina Cistina**</p><p>Leucina Leucina Leucina Prolina</p><p>Isoleucina Isoleucina Isoleucina OH prolina</p><p>Treonina Treonina Treonina Tirosina***</p><p>Arginina Glicina ou Asparagina</p><p>Serina Glutamina</p><p>Prolina</p><p>*Parcialmente sintetizado (60%); **Pode atender até metade das exigências de</p><p>metionina; ***Pode atender até 30% das exigências de fenilalanina</p><p>Classificação Nutricional</p><p>Bertechini (2006)</p><p>Aminoácidos essenciais Aminoácidos</p><p>não essencias</p><p>Leitões/Aves Suínos/Aves Pintos</p><p>Lisina Lisina Lisina Glicina*</p><p>Metionina Metionina Metionina Serina</p><p>Triptofano Triptofano Triptofano Alanina</p><p>Valina Valina Valina Ácido aspártico</p><p>Histidina Histidina Histidina Ácido glutâmico</p><p>Fenilalanina Fenilalanina Fenilalanina Cistina**</p><p>Leucina Leucina Leucina Prolina</p><p>Isoleucina Isoleucina Isoleucina OH prolina</p><p>Treonina Treonina Treonina Tirosina***</p><p>Arginina Glicina ou Asparagina</p><p>Serina Glutamina</p><p>Prolina</p><p>*Parcialmente sintetizado (60%); **Pode atender até metade das exigências de</p><p>metionina; ***Pode atender até 30% das exigências de fenilalanina</p><p>Classificação Nutricional</p><p>Bertechini (2006)</p><p>Aminoácidos essenciais Aminoácidos</p><p>não essencias</p><p>Leitões/Aves Suínos/Aves Pintos</p><p>Lisina Lisina Lisina Glicina*</p><p>Metionina Metionina Metionina Serina</p><p>Triptofano Triptofano Triptofano Alanina</p><p>Valina Valina Valina Ácido aspártico</p><p>Histidina Histidina Histidina Ácido glutâmico</p><p>Fenilalanina Fenilalanina Fenilalanina Cistina**</p><p>Leucina Leucina Leucina Prolina</p><p>Isoleucina Isoleucina Isoleucina OH prolina</p><p>Treonina Treonina Treonina Tirosina***</p><p>Arginina Glicina ou Asparagina</p><p>Serina Glutamina</p><p>Prolina</p><p>*Parcialmente sintetizado (60%); **Pode atender até metade das exigências de</p><p>metionina; ***Pode atender até 30% das exigências de fenilalanina</p><p>Classificação</p><p>➢ Aminoácidos limitantes nas dietas</p><p>✓ São aqueles que estão presentes na dieta em uma</p><p>concentração menor do que a exigida para o</p><p>máximo crescimento</p><p>✓ Um ou mais aminoácidos podem estar limitantes</p><p>em uma dieta ao mesmo tempo, porém em uma</p><p>determinada ordem de limitação</p><p>Bertechini (2006)</p><p>Classificação</p><p>Aminoácidos limitantes para aves e suínos*</p><p>Bertechini (2006)</p><p>Aminoácidos Aves Suínos</p><p>Primeiro limitante Metionina Lisina</p><p>Segundo limitante Lisina Metionina</p><p>Terceiro limitante Treonina/Triptofano Treonina/Triptofano</p><p>*Rações a base de milho e farelo de soja</p><p>Classificação</p><p>➢ De acordo com a característica química (polaridade) do</p><p>radical “R” que está ligado ao carbono alfa simétrico</p><p>✓ Hidrofóbicos ou não polares: alanina, valina,</p><p>leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina e</p><p>triptofano</p><p>✓ Polares neutros: serina, treonina, tirosina, cisteína,</p><p>asparagina, glutamina e glicina</p><p>✓ Polares positivos: lisina, arginina e histidina</p><p>✓ Polares negativos: ácido glutâmico e ácido</p><p>aspártico</p><p>Classificação</p><p>➢ As características químicas de cada um dos</p><p>aminoácidos são importantes para definir as diferentes</p><p>estruturas das proteínas</p><p>➢ Mais especificamente, para estabelecer as funções que</p><p>cada proteína deve exercer</p><p>Classificação</p><p>➢ Outra classificação dos aminoácidos:</p><p>✓ Glicogênicos</p><p>✓ Dão origem a substâncias intermediárias dos</p><p>carboidratos: piruvato, oxalacetato, alfa ceto-</p><p>glutarato, succinato e fumarato</p><p>✓ Cetogênicos</p><p>✓ Dão origem ao cetoacetato: fenilalanina,</p><p>tirosina, leucina e isoleucina</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Alifáticos</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Alifáticos</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Alifáticos</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Alifáticos</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Alifáticos</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Alifáticos</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Alifáticos</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Heterocíclicos</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Heterocíclicos</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Pond et al. (1995)</p><p>Estrutura das proteínas</p><p>➢ Sequência de aminoácidos de uma proteína e a relação</p><p>química que ocorre entre as proteínas, permite a</p><p>diferenciação de quatro estruturas:</p><p>✓ Primária</p><p>✓ Secundária</p><p>✓ Terciária</p><p>✓ Quaternária</p><p>Estrutura das proteínas</p><p>➢ Primária</p><p>✓ Define a sequência de aminoácidos de uma proteína</p><p>✓ Muito importante</p><p>✓ A simples alteração de um aminoácido em uma</p><p>estrutura primária já é suficiente para que a proteína</p><p>não exerça a função a que se destina</p><p>✓ Ex: anemia causada pelas células em forma de foice</p><p>(anemia falciforme)</p><p>Estrutura das proteínas</p><p>➢ Secundária</p><p>✓ Confere às proteínas seu caráter tridimensional</p><p>✓ Estrutura em espiral (alfa hélice), estabelecida pelas</p><p>ligações de hidrogênio que ocorrem entre os grupos</p><p>imida (NH) e carbonila (CO) da proteína</p><p>Estrutura das proteínas</p><p>➢ Terciária</p><p>✓ Faz com que a estrutura espiral (secundária) se</p><p>dobre e enrole, de tal forma que dê a molécula uma</p><p>configuração mais rígida</p><p>✓ Estabilidade é dada pelas ligações que ocorrem entre</p><p>os radicais dos aminoácidos da proteína</p><p>✓ Tipos de ligações: bisulfito, Van der Waal</p><p>Estrutura das proteínas</p><p>➢ Quaternária</p><p>✓ É dada pela associação de mais de uma proteína ou</p><p>subunidades de uma proteína</p><p>Estrutura das proteínas</p><p>➢ Ponto de vista nutricional</p><p>✓ É importante que sejam entendidas as diferentes</p><p>estruturas</p><p>✓ Em algumas circunstâncias, quanto mais rígidas as</p><p>ligações que mantém a tridimensionalidade da</p><p>proteína, mais difícil a ação das enzimas proteolíticas</p><p>✓ Como consequência: mais baixa a digestibilidade da</p><p>proteína em questão</p><p>Funções</p><p>Funções</p><p>➢ Desempenham diferentes funções no organismo</p><p>➢ Estrutural</p><p>✓ Formação e manutenção dos tecidos orgânicos</p><p>✓ Componentes de membranas celulares</p><p>✓ Presentes no músculo</p><p>✓ Presentes na pele, cabelo e cascos</p><p>Funções</p><p>➢ Formação de hormônios e enzimas</p><p>➢ Fonte secundária de energia</p><p>✓ Durante deficiência energética, Aas podem ser</p><p>desaminados e o esqueleto carbônico pode entrar</p><p>no metabolismo energético para produzir ATP</p><p>➢ Proteínas plasmáticas</p><p>➢ Anticorpos</p><p>➢ Transporte de oxigênio (hemoglobina)</p><p>Funções</p><p>➢ Reprodução</p><p>✓ Formação de espermatozóides e ovos</p><p>➢ Estrutura coloidal</p><p>✓ Colágeno</p><p>✓ Elastina</p><p>✓ Proteínas miofibrilares</p><p>✓ Proteínas contráteis</p><p>✓ Queratinas</p><p>Digestão de proteínas</p><p>Digestão</p><p>➢ Ocorre por processos mecânicos, químicos e</p><p>microbiológicos sobre os alimentos ingeridos</p><p>➢ Digestão começa no estômago, pela ação do suco</p><p>gástrico</p><p>➢ Várias enzimas envolvidas, variando em seu pH ótimo</p><p>e especificidade por ligações peptídicas entre certos</p><p>aminoácidos</p><p>Digestão</p><p>➢ Estômago:</p><p>✓ HCl</p><p>✓ Secretado pelas células parietais</p><p>✓ Desnatura a proteína</p><p>✓ Abre a cadeia protéica</p><p>✓ Promove ruptura das ligações peptídicas</p><p>indiscriminadamente</p><p>Digestão</p><p>➢ Estômago:</p><p>✓ Pepsina</p><p>✓ Principal enzima proteolítica no estômago</p><p>✓ Endopeptidase (atua dentro da cadeia) secretada</p><p>pelas células principais (na forma de</p><p>pepsinogênio)</p><p>✓ Ativa em pH 1,5 a 2,5</p><p>✓ Inativa em pH 5,0 a 7,0</p><p>Digestão</p><p>➢ Estômago:</p><p>✓ Pepsina</p><p>✓ Secretada</p><p>na forma de pepsinogênio</p><p>✓ Ativado pelo HCl e então autocataliticamente</p><p>ativada por si mesma</p><p>Digestão</p><p>➢ Estômago:</p><p>✓ Pepsina</p><p>✓ Somente rompe ligações peptídicas que existem</p><p>entre os seguintes aminoácidos:</p><p>✓ Leucina e valina</p><p>✓ Tirosina e leucina</p><p>✓ Fenilalanina e tirosina</p><p>Digestão</p><p>➢ Estômago:</p><p>✓ Ativação da secreção do HCl e do pepsinogênio</p><p>está relacionada ao aumento do pH do estômago</p><p>(fase gástrica)</p><p>✓ Embora estímulos externos já proporcionem</p><p>alguma ativação do processo de secreção (fase</p><p>cefálica)</p><p>Digestão</p><p>➢ Estômago:</p><p>✓ Quando o pH aumenta, pela presença do alimento,</p><p>ocorre ativação das células “G”, secretoras de</p><p>gastrina</p><p>✓ Gastrina liberada na corrente sanguínea vai a</p><p>região da células parietais e principais e promove</p><p>a secreção de HCl e pepsinogênio</p><p>Digestão</p><p>➢ Estômago:</p><p>✓ Com a secreção destas substâncias, o pH baixa e</p><p>promove retroalimentação negativa (feedback</p><p>negativo) sobre as células “G”</p><p>✓ Há uma redução da produção de gastrina</p><p>✓ Há então redução da secreção de HCl e</p><p>pepsinogênio</p><p>Digestão</p><p>➢ Estômago:</p><p>✓ Renina</p><p>✓ Endopeptidase, secretada pelas células principais</p><p>✓ pH ótimo entre 3,7 a 4,0</p><p>✓ Secretada como pró renina e ativada pelo HCl</p><p>✓ Coagula a caseína do leite, promovendo a</p><p>floculação, reduzindo a movimentação da caseína</p><p>pelo estômago</p><p>Digestão</p><p>➢ As proteínas, já em processo de digestão promovido</p><p>pela ação do suco gástrico passam para o intestino</p><p>delgado</p><p>➢ Ao chegar no intestino delgado, as proteínas e</p><p>polipeptídeos são submetidos às secreções</p><p>pancreática e intestinal</p><p>➢ A secreção pancreática tem significativa importância</p><p>na digestão das proteínas</p><p>Digestão</p><p>➢ O volume de enzimas proteolíticas secretado pode ser</p><p>bastante elevado, dependendo do tipo de alimento que</p><p>chega ao lúmen do intestino delgado</p><p>➢ A secreção pancreática pode ser bastante aquosa, rica</p><p>em íons de bicarbonato</p><p>➢ Isso faz com que o pH do lúmen fique próximo a</p><p>neutralidade, condição indispensável para a ativação</p><p>das proteases</p><p>➢ Proteases também são secretadas de forma inativada,</p><p>como ocorre com o tripsinogênio</p><p>Digestão</p><p>➢ A regulação da secreção é feita principalmente pelas</p><p>respostas cefálica ou intestinal</p><p>➢ A resposta cefálica é basicamente aquosa</p><p>➢ A intestinal é enzimática e ativada por:</p><p>✓ HCl do suco gástrico (secreção de secretina)</p><p>✓ Aminoácidos</p><p>✓ Peptideos</p><p>✓ Gorduras dos alimentos (secreção de CCK)</p><p>Digestão</p><p>➢ Secretina é a principal responsável pela secreção de</p><p>bicarbonato</p><p>➢ Secreção de CCK é responsável pela secreção</p><p>enzimática</p><p>Digestão</p><p>➢ Pâncreas:</p><p>✓ Tripsina</p><p>✓ Endopeptidase</p><p>✓ pH ótimo entre 7,0 e 8,0</p><p>✓ Secretada como tripsinogênio</p><p>✓ Ativada pela enteropeptidase da mucosa intestinal</p><p>e então autocataliticamente por si mesma</p><p>Digestão</p><p>➢ Pâncreas:</p><p>✓ Tripsina</p><p>✓ Especificidade por ligações envolvendo grupo</p><p>carboxila da lisina e da arginina</p><p>✓ Inibidores da tripsina presentes na soja, em alguns</p><p>outros grãos de oleaginosas e no colostro</p><p>Digestão</p><p>➢ Pâncreas:</p><p>✓ Quimotripsina</p><p>✓ Endopeptidase</p><p>✓ pH ótimo: 8,0</p><p>✓ Secretada como quimotripsinogênio e ativada pela</p><p>tripsina</p><p>Digestão</p><p>➢ Pâncreas:</p><p>✓ Quimotripsina</p><p>✓ Especificidade por ligações dos seguintes Aas:</p><p>✓ Fenilalanina</p><p>✓ Tirosina</p><p>✓ Triptofano</p><p>✓ Leucina</p><p>✓Ácido aspártico</p><p>✓Ácido glutâmico</p><p>✓Metionina</p><p>Digestão</p><p>➢ Pâncreas:</p><p>✓ Elastase</p><p>✓ Endopeptidase</p><p>✓ Age em todas as proteínas, não somente na</p><p>elastina</p><p>✓ Especificidade por ligações de alanina e outros</p><p>aminoácidos com pequenas cadeias laterais</p><p>Digestão</p><p>➢ Pâncreas:</p><p>✓ Carboxipeptidase</p><p>✓ Exopeptidase</p><p>✓ pH ótimo: 7,4</p><p>✓ Remove o terminal carboxi (C) do peptídeo</p><p>✓ Secretado como procarboxipeptidase, ativado pela</p><p>tripsina</p><p>Digestão</p><p>➢ Mucosa intestinal (jejuno):</p><p>✓ Enteroquinase (Enteropeptidase)</p><p>✓ Substância mais importante da secreção intestinal</p><p>✓ Ativa a tripsina (tripsinogênio pancreático)</p><p>✓ pH ótimo: 6,0 a 9,0</p><p>✓ A soja crua inibe a tripsina, pela inibição da</p><p>secreção de enteroquinase (Sturkie, 1986)</p><p>Digestão</p><p>➢ Mucosa intestinal (jejuno):</p><p>✓ Aminopeptidase</p><p>✓ Remove o terminal N dos aminoácidos (terminal</p><p>oposto da ação da carboxipeptidase)</p><p>✓ pH ótimo: 8,0 a 9,0</p><p>✓ Age nas partículas maiores na superfície luminal</p><p>das células intestinais</p><p>✓ Também atua intracelularmente nos dipeptídeos e</p><p>tripeptídeos absorvidos</p><p>Digestão</p><p>➢ Proteínas da dieta nem sempre são completamente digeridas</p><p>conforme passam pelo trato digestivo</p><p>➢ Alguns fatores afetam o processo digestivo:</p><p>✓ Idade e maturidade fisiológica do animal</p><p>✓ Suíno recém nascido é capaz de digerir as proteínas do</p><p>leite</p><p>✓Até que atinja uma certa idade não consegue digerir</p><p>muito bem outras proteínas</p><p>Digestão</p><p>➢ Tipo de proteína</p><p>✓ Proteína do leite x proteína da soja</p><p>✓ Digestibilidade da proteína do leite: 95-100%</p><p>✓ Digestibilidade da proteína da soja: 60-65% (2</p><p>semanas)</p><p>✓ Digestibilidade da proteína da soja: >80% (4</p><p>semanas)</p><p>Digestão</p><p>➢ Quantidade de fibra</p><p>✓ Paredes celulares inibem fisicamente o contato</p><p>entre as enzimas e as proteínas</p><p>✓ Digestibilidade da proteína na aveia e trigo: 70 a</p><p>75%</p><p>✓ Digestibilidade da proteína no milho e farelo de</p><p>soja: 85 a 90%</p><p>Digestão</p><p>➢ Presença de inibidores</p><p>✓ Pode afetar a digestibilidade da proteína</p><p>➢ Proteínas danificadas pelo aquecimento</p><p>✓ Desnaturação das proteínas</p><p>Absorção de proteínas</p><p>Absorção</p><p>➢ A absorção intacta da proteína ocorre com recém</p><p>nascidos durante as primeiras 12-24 h de vida</p><p>➢ Imunoglobulinas não são digeridas pelos recém</p><p>nascidos</p><p>➢ Possuem muito pouco HCl e o pH do estômago é</p><p>neutro, o que previne a digestão pela pepsina</p><p>➢ O colostro possui um forte inibidor da tripsina</p><p>➢ O “fechamento” do intestino à absorção de proteínas</p><p>intactas ocorre gradualmente durante as primeiras 24h,</p><p>em resposta a presença do alimento no trato</p><p>Absorção</p><p>➢ Absorção de peptídeos</p><p>➢ Dipeptídeos e tripeptídeos são absorvidos no epitélio</p><p>intestinal a uma velocidade maior do que Aas livres</p><p>➢ Ocorre hidrólise intracelular no epitélio intestinal</p><p>➢ Tripeptídeo > dipeptídeo > AA livre</p><p>Absorção</p><p>➢ Absorção de aminoácidos</p><p>➢ A forma “L” do aminoácido é ativamente absorvida</p><p>➢ A forma “D” não</p><p>➢ Existem várias referências na literatura que</p><p>demonstram que os L e D aminoácidos são absorvidos</p><p>ativamente em aves (Penz, 2000)</p><p>Absorção</p><p>➢ Taxa de absorção relativa de aminoácidos L e D</p><p>L:D</p><p>Histidina 6,8</p><p>Fenilalanina 5,4</p><p>Ácido glutâmico 4,9</p><p>Lisina 3,8</p><p>Valina 3,1</p><p>Ácido aspártico 2,7</p><p>Isoleucina 2,2</p><p>Alanina 2,2</p><p>Metionina 1,6</p><p>Média 3,5</p><p>Cromwell (2001)</p><p>Absorção</p><p>➢ Absorção de aminoácidos</p><p>➢ Em torno de 12 sistemas de transporte (ou mais)</p><p>➢ Alguns são Na dependentes, outros não</p><p>➢ Quatro dos principais sistemas de transporte:</p><p>✓ Aminoácidos neutros: ácidos monoamino e</p><p>monocarboxílicos</p><p>✓ Aminoácidos dibásicos: arginina, lisina, cistina</p><p>✓ Aminoácidos dicarboxílicos: ácidos aspártico e</p><p>glutâmico</p><p>✓ Prolina, OH-prolina e glicina</p><p>Absorção</p><p>➢ Absorção de aminoácidos em aves</p><p>➢ As aves têm pelo menos três sistemas de transporte</p><p>para aminoácidos neutros:</p><p>✓ Um para a glicina</p><p>✓ Um para a metionina e aminoácidos alifáticos</p><p>✓ Outro para os demais aminoácidos</p><p>➢ Aparentemente esses sistemas não são exclusivos</p><p>Absorção</p><p>➢ Absorção de aminoácidos em aves</p><p>➢ Há também um sistema de transporte para</p><p>aminoácidos básicos</p><p>➢ E um sistema de transporte para aminoácidos ácidos</p><p>Absorção</p><p>➢ Absorção de peptídeos em aves</p><p>➢ Peptídeos, aparentemente, utilizam um sistema de</p><p>transporte diferente daqueles empregados pelos</p><p>aminoácidos</p><p>➢ A velocidade de absorção é maior do que quando é</p><p>empregada uma mistura de aminoácidos</p><p>Absorção de aminoácidos</p><p>➢ A velocidade de transporte dos L-aminoácidos não</p><p>depende do seu peso molecular</p><p>➢ Aminoácidos com radical “R” não polar (metionina,</p><p>leucina, valina, isoleucina, triptofano e fenilalanina) são</p><p>rapidamente absorvidos</p><p>➢ Aminoácidos com radical “R” polar (arginina, ácido</p><p>glutâmico, ácido aspártico e glicina) são lentamente</p><p>absorvidos</p><p>➢ Demais aminoácidos (histidina, lisina, alanina, serina,</p><p>treonina, tirosina,</p><p>cistina e prolina) são absorvidos</p><p>com velocidade intermediária</p><p>Absorção de aminoácidos</p><p>➢ D-aminoácidos são absorvidos mais lentamente que os</p><p>L-aminoácidos</p><p>➢ D-aminoácidos podem inibir ou ativar a absorção dos</p><p>L-aminoácidos</p><p>➢ Aminoácidos que competem pelo mesmo sistema de</p><p>transporte podem competir entre si na eficiência de</p><p>absorção</p><p>➢ Peptídeos aparentemente não comprometem a</p><p>absorção dos aminoácidos livres</p><p>Absorção de aminoácidos</p><p>➢ Metionina é o aminoácido mais rapidamente absorvido</p><p>➢ Tende a interferir com a maioria dos outros</p><p>aminoácidos, provavelmente pelo mecanismo</p><p>carreador</p><p>➢ A taxa de absorção dos Aas é difícil de estudar</p><p>➢ Aas são rapidamente removidos do sangue para os</p><p>tecidos</p><p>➢ Nível plasmático de Aa não é bom indicador da sua</p><p>taxa de absorção</p><p>Absorção de aminoácidos</p><p>➢ O sistema de transporte de aminoácidos é sódio</p><p>dependente</p><p>➢ O grau de exigência de sódio para absorção depende</p><p>do aminoácido:</p><p>✓ Básicos são menos dependentes</p><p>✓ Seguidos pelos neutros</p><p>✓ E pelos ácidos, que são os mais dependentes</p><p>Absorção de aminoácidos</p><p>➢ Como o sistema ativo de transporte dos glicídios</p><p>também é sódio-dependente, alguns autores</p><p>consideram que esta competição por sódio pode fazer</p><p>com que a glicose comprometa a absorção de</p><p>aminoácidos</p><p>➢ Outra hipótese sugere que os glicídios de baixa</p><p>energia disponível para o animal é que inibem a</p><p>absorção dos aminoácidos</p><p>➢ Os glicídios com alta energia estimulam a absorção</p><p>dos aminoácidos, principalmente quando o suprimento</p><p>de energia da dieta é limitado</p><p>Absorção de aminoácidos</p><p>➢ Baixos níveis de vitamina B6, D3, E e tiamina reduzem a</p><p>velocidade de transporte</p><p>➢ Vitamina C aparentemente não influi no processo</p><p>➢ Aditivos, como oligomicina, cicloheximida e</p><p>actinomicina D prejudicam a absorção</p><p>➢ Penicilina parece estimular a absorção de lisina</p><p>Absorção de aminoácidos</p><p>➢ Fatores que promovem aumento na velocidade de</p><p>absorção:</p><p>✓ Avanço na idade</p><p>✓ Restrição alimentar</p><p>✓ Altos níveis protéicos das dietas</p><p>Absorção de aminoácidos</p><p>➢ A intensidade de absorção de aminoácidos depende:</p><p>✓ Da sua passagem pela borda em escova (brush</p><p>border)</p><p>✓ Da sua saída do interior das células epiteliais do</p><p>intestino</p><p>Absorção de aminoácidos</p><p>➢ O transporte dos aminoácidos através da membrana</p><p>em escova pode ser coordenado por:</p><p>✓ Número de transportadores disponíveis</p><p>✓ Afinidade do substrato com os transportadores</p><p>✓ Concentração dos aminoácidos fora e dentro das</p><p>células da mucosa intestinal</p><p>Absorção de aminoácidos</p><p>➢ A absorção de peptídeos tem uma importante</p><p>participação no processo de utilização dos</p><p>aminoácidos pelos animais</p><p>➢ Essa forma de absorção favorece o processo</p><p>➢ Os peptídeos são absorvidos por um mecanismos não</p><p>competitivo aos dos aminoácidos</p><p>Absorção de aminoácidos</p><p>➢ Os peptídeos são mais rapidamente absorvidos</p><p>➢ Hidrólise final ocorre na superfície do intestino</p><p>(membrana em escova) ou por peptidades existentes</p><p>no citosol das células epiteliais</p><p>➢ São vários os sistemas de transporte de peptídeos</p><p>➢ Nenhum deles é sódio-dependente</p><p>➢ Dipeptídeos e tripeptídeos competem entre si para</p><p>absorção</p><p>➢ Peptídeos que contém D-aminoácidos são absorvidos</p><p>lentamente</p><p>Metabolismo de Aminoácidos</p><p>Metabolismo</p><p>➢ O destino dos aminoácidos após a absorção pode ser</p><p>dividido em:</p><p>➢ Anabolismo (síntese)</p><p>➢ Catabolismo (degradação)</p><p>➢ Ambos processos ocorrem simultaneamente nos</p><p>tecidos animais</p><p>Metabolismo</p><p>➢ A conversão da proteína dietética para proteína</p><p>tecidual (ou proteína do leite, ou proteína do ovo)</p><p>envolve os seguintes passos:</p><p>Proteína dietética intacta</p><p>Hidrólise no trato gastrointestinal (catabolismo)</p><p>Aminoácidos no lúmen intestinal</p><p>Absorção do trato gastrointestinal</p><p>Aminoácidos no sangue</p><p>Síntese nos tecidos (anabolismo)</p><p>Proteínas intactas nos tecidos</p><p>Metabolismo</p><p>➢ O destino dos aminoácidos após a absorção pode ser</p><p>dividido em:</p><p>➢ Anabolismo</p><p>✓ Síntese protéica</p><p>✓ Síntese de enzimas, hormônios, peptídeos e outros</p><p>metabólitos</p><p>✓ Síntese de Aas não essenciais</p><p>➢ Catabolismo</p><p>✓ Desaminação ou transaminação</p><p>✓ Uso do esqueleto carbônico para energia</p><p>✓ Síntese de uréia</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>➢ A proteína consiste de 22 aminoácidos</p><p>➢ Devem estar disponíveis simultaneamente e em</p><p>quantidades adequadas para que a síntese protéica</p><p>ocorra</p><p>➢ A síntese protéica é:</p><p>✓ Rápida</p><p>✓ Em um suíno de 50kg, 1019</p><p>(10.000.000.000.000.000.000) aminoácidos são</p><p>incorporados por segundo na proteína corporal</p><p>✓ Específica</p><p>✓ Existe uma sequência prescrita de aminoácidos</p><p>em cada tipo de proteína</p><p>✓ Extensiva</p><p>✓Mais de 10.000 tipos de proteína em uma célula</p><p>típica</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>➢ A síntese protéica é:</p><p>✓ Contínua durante a vida</p><p>✓ Contínua quebra e reciclagem da proteína corporal</p><p>✓ Aminoácidos entram no pool e podem ser</p><p>reutilizados para síntese protéica</p><p>✓ Aproximadamente 6% dos Aas são perdidos</p><p>quando são reciclados</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>➢ A síntese protéica requer a presença de ácidos</p><p>nucléicos</p><p>➢ DNA (ácido desoxi ribonucléico), componente</p><p>cromossômico das células, carrega a informação</p><p>genética na célula e transmite características</p><p>hereditárias de uma geração para outra</p><p>➢ DNA controla o desenvolvimento da célula e do</p><p>organismo através do controle da formação de RNA</p><p>(ácido ribonucléico)</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>➢ Há três tipos diferentes de RNA nas células:</p><p>✓ RNA ribossômico</p><p>✓ RNA transportador</p><p>✓ RNA mensageiro</p><p>✓ Todos os três envolvidos na síntese de proteínas</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>➢ RNA ribossômico:</p><p>✓ Parte da estrutura do ribossomo</p><p>✓ Ribossomo: local de formação de proteínas na</p><p>célula</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>➢ RNA transportador:</p><p>✓ Carrega aminoácidos específicos para o</p><p>ribossomo, onde interagem com o RNA</p><p>mensageiro</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>➢ RNA mensageiro:</p><p>✓ Determina a sequência de aminoácidos na proteína</p><p>que está sendo formada</p><p>✓ A síntese de cada proteína é controlada por um</p><p>RNA mensageiro diferente</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>➢ DNA:</p><p>✓ Composto por fosfato ligado a desoxiribose e</p><p>quatro bases nitrogenadas:</p><p>✓Adenina</p><p>✓Citosina</p><p>✓Guanina</p><p>✓ Timina</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>Representação esquemática da estrutura do DNA Pond et al. (1995)</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>Açúcar</p><p>Representação esquemática da estrutura do DNA Pond et al. (1995)</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>Açúcar</p><p>Fosfato</p><p>Representação esquemática da estrutura do DNA Pond et al. (1995)</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>Açúcar</p><p>Fosfato</p><p>Bases</p><p>nitrogenadas</p><p>Representação esquemática da estrutura do DNA Pond et al. (1995)</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>➢ DNA:</p><p>✓ As bases nitrogenadas estão sempre aos pares:</p><p>✓Adenina com Timina</p><p>✓Guanina com Citosina</p><p>✓A sequência de pares pode variar infinitamente</p><p>✓A sequência determina a exata proteína a ser</p><p>sintetizada</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>Representação esquemática da estrutura do DNA Pond et al. (1995)</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>➢ A síntese protéica ocorre pela transferência de</p><p>aminoácidos para ribossomos</p><p>➢ Ribossomos:</p><p>✓ Partículas ligadas às superfícies de membrana aos</p><p>quais os aminoácidos são adicionados em</p><p>sequência predeterminada pela sequência de</p><p>bases nitrogenadas no DNA (e, consequentemente,</p><p>no RNA)</p><p>✓ A adição de aminoácidos à cadeia polipeptídica em</p><p>formação ocorre de modo rápido. Uma molécula de</p><p>hemoglobina leva em torno de 1,5 min. para ser</p><p>sintetizada</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>Síntese de Proteínas</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Apesar de todas as diferentes funções das proteínas:</p><p>✓ Anticorpos</p><p>✓ Hormônios</p><p>✓ Fatores de crescimento de peptídeos</p><p>✓ Enzimas</p><p>✓ Proteínas estruturais</p><p>➢ Há um aspecto em comum:</p><p>✓ Funcionam através da ligação seletiva a moléculas</p><p>receptoras nas membranas celulares</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Duas importantes reações metabólicas que envolvem</p><p>os aminoácidos:</p><p>✓ Desaminação</p><p>✓ Transaminação</p><p>✓ Fornecem os meios para:</p><p>1. Oxidação do excesso de Aas para energia</p><p>2. Síntese de Aas não essenciais</p><p>3. Fornece glucose dos depósitos de proteína</p><p>corporal em animais em jejum ou quando a</p><p>energia da dieta é insuficiente (gluconeogênese)</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Desaminação</p><p>✓ Envolve a remoção do grupamento amino do</p><p>esqueleto carbônico do aminoácido e a sua</p><p>entrada no ciclo da uréia:</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Desaminação</p><p>✓ Envolve a remoção do grupamento amino do</p><p>esqueleto carbônico do aminoácido e a sua</p><p>entrada no ciclo da uréia:</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Transaminação</p><p>✓ Envolve a transferência de um grupamento amino</p><p>de um aminoácido para o esqueleto carbônico de</p><p>um ceto ácido:</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Transaminação</p><p>✓ Envolve a transferência de um grupamento amino</p><p>de um aminoácido para o esqueleto carbônico de</p><p>um ceto ácido:</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Transaminação</p><p>✓ Aminoácidos disponíveis para a síntese protéica a</p><p>nível de tecido provém:</p><p>✓Da absorção no trato gastrointestinal</p><p>✓Da síntese que ocorre nos tecidos animais</p><p>através da transaminação</p><p>Metabolismo</p><p>➢ A habilidade de um tecido animal de sintetizar</p><p>aminoácidos a partir de outros compostos é a base</p><p>para a sua classificação como essencial ou não</p><p>essencial</p><p>➢ Dos 10 aminoácidos classificados como essenciais</p><p>para não ruminantes, vários podem ser substituídos</p><p>pelos seus correspondentes alfa hidróxi análogos ou</p><p>alfa ceto análogos</p><p>➢ Demonstrando que é o esqueleto carbônico que o</p><p>animal não é capaz de sintetizar</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Muitos aminoácidos são precursores ou fornecem</p><p>parte da estrutura de outros metabólitos</p><p>➢ Metionina fornece grupamento metil para creatina e</p><p>colina</p><p>➢ Metionina é precursor da homocisteína, cistina e</p><p>cisteína</p><p>➢ Arginina, quando uréia é removida, produz ornitina</p><p>➢ Histidina é descarboxilada para formar histamina</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Tirosina é iodada na glândula tireóide para formar o</p><p>hormônio tiroxina e é utilizada na formação de</p><p>adrenalina, noradrenalina e do pigmento melanina</p><p>➢ Triptofano é precursor da serotonina (5-</p><p>hidroxitriptamina) e da vitamina niacina</p><p>➢ Lisina e metionina são os precursores da carnitina</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Ciclo da uréia</p><p>✓ Amônia, resultante da desaminação é associada ao</p><p>dióxido de carbono e um grupamento fosfato (do</p><p>ATP) para formar carbamil fosfato</p><p>✓ Carbamil fosfato combina-se com ornitina para</p><p>formar citrulina</p><p>✓ Através de uma série de reações envolvendo a</p><p>formação sucessiva de citrulina, arginosuccinato e</p><p>arginina, ocorre a formação de uréia</p><p>Ciclo da Uréia (ornitina)</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Ciclo da uréia (ornitina)</p><p>✓ O ciclo da uréia é um fenômeno metabólico</p><p>fundamental no metabolismo protéico</p><p>✓ A quebra da arginina produz uréia e ornitina,</p><p>tornando ornitina disponível para repetir o ciclo</p><p>✓ Uréia é excretada na urina</p><p>✓ É a principal rota de excreção de N em mamíferos</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Ciclo da uréia (ornitina)</p><p>✓ Em aves não ocorre</p><p>✓ Principal rota de excreção de N é como ácido úrico</p><p>✓ Ácido úrico é o principal produto final do</p><p>metabolismo das purinas em humanos e outros</p><p>primatas</p><p>✓ Em outros mamíferos o principal produto final é o</p><p>produto da oxidação do ácido úrico, a alantoina</p><p>Metabolismo</p><p>Uréia</p><p>Ácido úrico</p><p>N na posição 1 provém do aspartato</p><p>N nas posições 3 e 9 da glutamina</p><p>N na posição 7 da glicina</p><p>Metabolismo</p><p>➢ O alto requerimento metabólico de glicina</p><p>➢ que é usada para síntese de ácido úrico,</p><p>➢ provavelmente contribui para o fato de que durante</p><p>períodos de rápido desenvolvimento a ave pode</p><p>requerer glicina dietética, ainda que alguma síntese</p><p>ocorra nos tecidos</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Ácido hipúrico é um constituinte comum da urina de</p><p>animais herbívoros</p><p>➢ Age como um produto de detoxificação do ácido</p><p>benzóico</p><p>➢ Que é presente em elevadas quantidades em dietas</p><p>vegetais</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Arginina é exigida para crescimento</p><p>✓ Ciclo da uréia não consegue sintetizar arginina a</p><p>uma taxa rápida o suficiente para suprir a demanda</p><p>para a síntese protéica</p><p>✓ Arginina não é exigida na gestação de porcas (é</p><p>uma exceção)</p><p>✓ Gestantes conseguem sintetizar suficiente para</p><p>suprir a exigência</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Cistina satisfaz 50% da exigência de Aas sulfurados</p><p>(cistina é produzida da metionina; pode substituir 50%</p><p>da metionina da dieta)</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Tirosina pode satisfazer 50% da exigência de Aas</p><p>aromáticos (tirosina é produzida da fenilalanina; pode</p><p>substituir um terço da fenilalanina da dieta)</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Diferenças entre espécies:</p><p>➢ Aves exigem consideravelmente mais arginina do que</p><p>os suínos (não têm ciclo da uréia)</p><p>➢ Também exigem glicina ou serina (para síntese de</p><p>ácido úrico)</p><p>➢ Taurina, ornitina e citrulina são exemplos de Aas não</p><p>encontrados na proteína</p><p>➢ Fluidos corporais, cérebro e tecidos nervosos são</p><p>ricos em taurina</p><p>➢ Ornitina e citrulina são intermediários no ciclo da uréia</p><p>Metabolismo</p><p>➢ Gatos têm exigência de taurina na dieta para a</p><p>prevenção da degeneração retinal central felina</p><p>(degeneração da retina)</p><p>➢ Proteína consiste da forma L dos aminoácidos</p><p>➢ Na maioria das vezes, a forma L é a única utilizada para</p><p>a síntese protéica. Há duas exceções:</p><p>✓ D e DL-metionina são equivalentes a L-metionina</p><p>✓ D triptofano também pode ser utilizado. DL-</p><p>triptofano tem 80-100% da atividade do L-</p><p>triptofano. D-triptofano tem 60-100% da atividade</p><p>do L-triptofano</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>➢ Não há evidência de exigência metabólica de proteína,</p><p>mas somente de aminoácidos</p><p>➢ Proteínas intactas (imunoglobulinas) são absorvidas</p><p>intactas pelos neonatos</p><p>➢ Peptídeos são absorvidos diretamente do rúmen e</p><p>omaso de ruminantes</p><p>➢ Mas não existe provas de exigência metabólica destas</p><p>proteínas e peptídios per se</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>➢ Onívoros não ruminantes (suínos, aves e humanos)</p><p>exigem aminoácidos específicos (essenciais)</p><p>➢ Não ruminantes herbívoros (cavalos e coelhos) são</p><p>capazes de utilizar N não protéico para a síntese de</p><p>aminoácidos microbianos no trato gastrointestinal</p><p>➢ Ruminantes adultos (bovinos e ovinos) podem</p><p>depender inteiramente do N não protéico da dieta em</p><p>função de sua flora microbiana ruminal</p><p>➢ Que podem sintetizar aminoácidos e proteína a partir</p><p>de N não protéico, e serem usados como fonte</p><p>protéica pelo hospedeiro</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>➢ Deficiência protéica (N ou aminoácidos) é</p><p>provavelmente a mais comum de todas as deficiências</p><p>➢ Maioria das fontes energéticas têm baixo nível protéico</p><p>e suplementos protéicos custam caro</p><p>➢ A exigência protéica é maior para crescimento do que</p><p>para mantença</p><p>➢ É afetada pelo sexo (machos geralmente têm maior</p><p>exigência do que fêmeas) e pela espécie (e</p><p>provavelmente pela genética dentro da espécie)</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>➢ A relação energia:proteína da dieta é importante</p><p>➢ Maioria dos animais tende a se alimentar para suprir a</p><p>exigência energética</p><p>➢ Proteína é destinada a energia quando é fornecida em</p><p>excesso na dieta ou quando o consumo calórico é</p><p>insuficiente</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>➢ Sintomas de deficiência protéica incluem:</p><p>✓ Anorexia</p><p>✓ Balanço negativo de N</p><p>✓ Reduzida eficiência da utilização de alimento</p><p>✓ Reduzida concentração protéica no soro</p><p>✓ Anemia</p><p>✓ Acúmulo de gordura no fígado</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>➢ Sintomas de deficiência protéica incluem:</p><p>✓ Redução na taxa de crescimento</p><p>✓ Redução da produção de leite</p><p>✓ Redução da síntese de enzimas e hormônios</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>C – Suíno jovem consumindo dieta deficiente em lisina e triptofano</p><p>B – Suíno da mesma leitegada, consumindo dieta similar, porém</p><p>com todos os aminoácidos</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>➢ Deficiências de aminoácidos essenciais individuais</p><p>produzem os mesmos sintomas, uma vez que a</p><p>deficiência de um simples aminoácido impede a</p><p>síntese protéica:</p><p>✓ Desaminação dos aminoácidos remanescentes</p><p>✓ Perda de amônia como uréia</p><p>✓ Uso da cadeia carbônica para produção de energia</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>➢ Sintomas específicos de deficiência:</p><p>✓ Triptofano: catarata</p><p>✓ Treonina ou metionina: fígado graxo</p><p>✓ Lisina: empenamento anormal em aves</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>➢ A maioria dos ingredientes apresentam um ou mais</p><p>aminoácidos em nível inadequado para animais em</p><p>crescimento:</p><p>✓ Milho: deficiente em lisina e triptofano</p><p>✓ Farelo de soja: deficiente em metionina (cistina)</p><p>✓ Farelo de soja</p><p>é rico em lisina e triptofano</p><p>✓ Milho + Farelo de soja: balanço adequado de</p><p>aminoácidos</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>Exigências e Deficiências</p><p>C – 86,7% milho; 10,2% farelo de girassol; 0,52% L-Lisina + minerais,</p><p>vitaminas e antibiótico. Conteúdo protéico: 12% PB</p><p>D – 74,7% milho; 22,7% farelo de girassol; 0,31% L-lisina + minerais,</p><p>vitaminas e antibiótico. Conteúdo protéico: 16% PB</p><p>Mitchel (anos 60)</p><p>Proteina ideal</p><p>Relação entre aminoácidos ou proteina, cujo valor desses</p><p>aminoácidos atendem o mínimo de exigência em aminoácidos</p><p>ou proteina que o animal precisa</p><p>Por que utilizar 16% proteína para suinos em crescimiento?</p><p>Aminoácidos em dieta milho-farelo de soja para suinos - 60 kg PV</p><p>Aminoácidos Dieta milho-soja Exigência (%)</p><p>Arg 0,98 0,29</p><p>His 0,43 0,25</p><p>Iso 0,65 0,43</p><p>Leu 1,50 0,74</p><p>Lis 0,80 0,80</p><p>Met + Cis 0,56 0,45</p><p>Fen + Tir 1,33 0,72</p><p>Tre 0,59 0,52</p><p>Trip 0,18 0,14</p><p>Val 0,75 0,53</p><p>NRC (1998)- maiz (78%) + salvado soya (20%)</p><p>Todas as dietas com 16% proteína</p><p>satisfazem as exigências de lisina?</p><p>Ingredientes % lisina em dieta com 16%</p><p>proteína bruta</p><p>Milho-farelo de soja 0,80</p><p>Sorgo-farelo de soja 0,80</p><p>Trigo-farelo de soja 0,68</p><p>Cevada-farelo de soja 0,74</p><p>Milho-farelo de algodão 0,59</p><p>Conteúdo de lisina em dietas com 16% PB</p><p>Dietas formuladas para satisfazer as exigências de lisina digestivel</p><p>Dieta Lisina</p><p>digestivel %</p><p>Lisina</p><p>total</p><p>%</p><p>Proteína</p><p>bruta %</p><p>Milho-farelo de</p><p>soja</p><p>0,70 0,80 16,0</p><p>Milho- canola 0,70 0,90 17,9</p><p>Milho-amendoim 0,70 0,81 24,5</p><p>Milho-algodão 0,70 1,07 26,7</p><p>Milho-girassol 0,70 0,85 29,5</p><p>A proteina ideal visa:</p><p>formular para atender o primeiro aminoácido limitante em 100%</p><p>e acabar com o excesso de aminoácidos</p><p>Lisina: aminoácido padrão:</p><p>•Não transamina, só é utilizada para a síntese proteica</p><p>•Facil de determinar em laboratório</p><p>•Grande número de informações quanto a exigência</p><p>•Existe na forma sintética</p><p>Proteina ideal presupõe a redução da proteina bruta.</p><p>Para isso:</p><p>*Precisa saber a digestibilidade dos aminoácidos</p><p>•A relação da lisina com os outros aminoácidos</p><p>•Relação entre aminoácidos</p><p>Exemplo de ração para suíno:</p><p>Nutriente Dieta Exigência Total</p><p>Proteina bruta 13,0 13,0 100%</p><p>Lisina 0,57 0,57 100%</p><p>Met + Cis 0,36 0,30 120%</p><p>Conceito de proteina ideal: deve baixar a PB e suplementar com</p><p>lisina sintética. A PB deve baixar até a met+cis chegar a 100%</p><p>Slide 1: Nutrição Animal Proteínas e Aminoácidos</p><p>Slide 2: Conceito</p><p>Slide 3: Conceito</p><p>Slide 4: Conceito</p><p>Slide 5: Conceito</p><p>Slide 6: Importância</p><p>Slide 7: Importância</p><p>Slide 8: Importância</p><p>Slide 9: Importância</p><p>Slide 10: Importância</p><p>Slide 11: Importância</p><p>Slide 12: Importância</p><p>Slide 13: Importância</p><p>Slide 14: Importância</p><p>Slide 15: Importância</p><p>Slide 16: Importância</p><p>Slide 17: Classificação</p><p>Slide 18: Classificação</p><p>Slide 19: Classificação</p><p>Slide 20: Classificação</p><p>Slide 21: Classificação</p><p>Slide 22: Classificação Nutricional</p><p>Slide 23: Classificação Nutricional</p><p>Slide 24: Classificação Nutricional</p><p>Slide 25: Classificação Nutricional</p><p>Slide 26: Classificação Nutricional</p><p>Slide 27: Classificação Nutricional</p><p>Slide 28: Classificação Nutricional</p><p>Slide 29: Classificação Nutricional</p><p>Slide 30: Classificação Nutricional</p><p>Slide 31: Classificação Nutricional</p><p>Slide 32: Classificação Nutricional</p><p>Slide 33: Classificação Nutricional</p><p>Slide 34: Classificação Nutricional</p><p>Slide 35: Classificação Nutricional</p><p>Slide 36: Classificação Nutricional</p><p>Slide 37: Classificação</p><p>Slide 38: Classificação</p><p>Slide 39: Classificação</p><p>Slide 40: Classificação</p><p>Slide 41: Classificação</p><p>Slide 42: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 43: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 44: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 45: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 46: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 47: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 48: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 49: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 50: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 51: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 52: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 53: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 54: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 55: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 56: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 57: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 58: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 59: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 60: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 61: Estrutura química dos aminoácidos</p><p>Slide 62: Estrutura das proteínas</p><p>Slide 67: Estrutura das proteínas</p><p>Slide 68: Estrutura das proteínas</p><p>Slide 69: Estrutura das proteínas</p><p>Slide 70: Estrutura das proteínas</p><p>Slide 71: Estrutura das proteínas</p><p>Slide 72: Funções</p><p>Slide 73: Funções</p><p>Slide 74: Funções</p><p>Slide 75: Funções</p><p>Slide 76: Digestão de proteínas</p><p>Slide 77: Digestão</p><p>Slide 78: Digestão</p><p>Slide 79: Digestão</p><p>Slide 80: Digestão</p><p>Slide 81: Digestão</p><p>Slide 82: Digestão</p><p>Slide 83: Digestão</p><p>Slide 84: Digestão</p><p>Slide 85: Digestão</p><p>Slide 86: Digestão</p><p>Slide 87: Digestão</p><p>Slide 88: Digestão</p><p>Slide 89: Digestão</p><p>Slide 90: Digestão</p><p>Slide 91: Digestão</p><p>Slide 92: Digestão</p><p>Slide 93: Digestão</p><p>Slide 94: Digestão</p><p>Slide 95: Digestão</p><p>Slide 96: Digestão</p><p>Slide 97: Digestão</p><p>Slide 98: Digestão</p><p>Slide 99: Digestão</p><p>Slide 100: Digestão</p><p>Slide 101: Digestão</p><p>Slide 102: Absorção de proteínas</p><p>Slide 103: Absorção</p><p>Slide 104: Absorção</p><p>Slide 105: Absorção</p><p>Slide 106: Absorção</p><p>Slide 107: Absorção</p><p>Slide 108: Absorção</p><p>Slide 109: Absorção</p><p>Slide 110: Absorção</p><p>Slide 111: Absorção de aminoácidos</p><p>Slide 112: Absorção de aminoácidos</p><p>Slide 113: Absorção de aminoácidos</p><p>Slide 114: Absorção de aminoácidos</p><p>Slide 115: Absorção de aminoácidos</p><p>Slide 116: Absorção de aminoácidos</p><p>Slide 118: Absorção de aminoácidos</p><p>Slide 119: Absorção de aminoácidos</p><p>Slide 120: Absorção de aminoácidos</p><p>Slide 121: Absorção de aminoácidos</p><p>Slide 122: Absorção de aminoácidos</p><p>Slide 123: Metabolismo de Aminoácidos</p><p>Slide 124: Metabolismo</p><p>Slide 125: Metabolismo</p><p>Slide 126: Metabolismo</p><p>Slide 127: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 128: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 129: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 130: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 131: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 132: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 133: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 134: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 135: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 136: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 137: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 138: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 139: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 140: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 141: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 142: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 143: Síntese de Proteínas</p><p>Slide 144: Metabolismo</p><p>Slide 145: Metabolismo</p><p>Slide 146: Metabolismo</p><p>Slide 147: Metabolismo</p><p>Slide 148: Metabolismo</p><p>Slide 149: Metabolismo</p><p>Slide 150: Metabolismo</p><p>Slide 151: Metabolismo</p><p>Slide 152: Metabolismo</p><p>Slide 153: Metabolismo</p><p>Slide 154: Metabolismo</p><p>Slide 155: Ciclo da Uréia (ornitina)</p><p>Slide 156: Metabolismo</p><p>Slide 157: Metabolismo</p><p>Slide 158: Metabolismo</p><p>Slide 159: Metabolismo</p><p>Slide 160: Metabolismo</p><p>Slide 161: Metabolismo</p><p>Slide 162: Metabolismo</p><p>Slide 163: Metabolismo</p><p>Slide 164: Metabolismo</p><p>Slide 165: Metabolismo</p><p>Slide 167: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 168: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 169: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 170: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 171: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 172: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 173: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 174: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 175: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 176: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 177: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 178: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 179: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 181: Exigências e Deficiências</p><p>Slide 182</p><p>Slide 183</p><p>Slide 184</p><p>Slide 185</p><p>Slide 186</p><p>Slide 187</p><p>Slide 188</p><p>Slide 189</p><p>Slide 190</p><p>Slide 191</p><p>Slide 192</p><p>Slide 193</p><p>Slide 194</p><p>Slide 195</p><p>Slide 196</p><p>Slide 197</p>