RESUMO BIOQUIMICA

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★ AMINOÁCIDOS
● Propriedades gerais
- Carbono Alfa: centro quiral
- Ligado a 4 diferentes
arranjados (carboxila, amino,
R e H) em configuração
tetraédrica e assimétrica
- R → cadeia lateral que
determina propriedades
físico químicas e varia
de tamanho, estrutura, carga elétrica e influência na
solubilidade
- O pH varia de 7,2 a 7,4
- Estereoisômeros → moléculas que diferem no arranjo espacial
- L desvia para esquerda e R para direita (opticamente ativos)
- Alfa-Aminoácidos → configuração estereoquímica L
- Majoritariamente em todos os sistemas fisiológicos
● Classificação à Cadeia Lateral
É conforme a propriedade de interagir com água em pH fisiológico 7
1) Não polares alifáticas
2) Não polares aromáticas
3) Polares não carregadas
- 2 cisteínas se oxidam por ponte dissulfeto e formam cistina
4) Polares carregadas positivamente (básicas)
5) Polares carregadas negativamente (ácidas)
● Aminoácidos incomuns
Enzimas adicionam alguma estrutura a outros aminoácidos
- Colágeno (proteína do tecido conjuntivo)
- Prolina → Hidroxiprolina pela prolil-hidroxilase (vitamina C)
- Lisina → Hidroxilisina pela lisil-hidroxilase (vitamina C)
- Hidroxiprolina + hidroxilisina→ colágeno
- Deficiência de vit. C → Deficiência de HP e HL → Redução das
interações de colágeno → Colágeno frouxo → Escorbuto
- Miosina (proteína motora do citoesqueleto)
- Lisina → Metilamina
- Protrombina (coagulação sanguínea)
- Glutamato → Carboxiglutamato
● Aminoácidos em água
Formas iônicas e zwitteriônica
- Aminoácido é diprótico quando totalmente protonado:
● Tampões
- Substâncias que conseguem absorver variações de pH do meio, como
ácidos e bases fracas → mantém o pH constante
- pH máximo de tamponamento = pKx
- X → pKa necessário para deixar a solução em máximo equilíbrio
ácido-básico
- O tampão bicarbonato / ácido carbônico mantém o pH do sangue numa
“faixa segura” de 7,35 a 7,45 → resistência às variações de pH
★ PEPTÍDEOS
● Propriedades gerais
- Cadeia de aminoácidos que unem-se covalentemente através das
ligações peptídicas
- Grupo Alfa-Carboxila de um aminoácido com o grupo a
Alfa-Amino de outro (reação de condensação)
- Dipeptídeo → tripeptídeo → oligopeptídeo → polipeptídeo (proteina)
- A partir do momento que um aminoácido faz a ligação peptídica, ele
perde uma molécula de água,
que era parte de sua estrutura
- Passa a ser chamado
de resíduo
- A porção que tem +NH3
(amino-terminal / N-terminal)
livre fica do lado esquerdo
- A porção que tem COO-
(carboxi-terminal / C-terminal)
livre fica do lado direito
- Cadeias laterais ionizáveis
podem continuar fazendo
trocas de H+ com o meio
● Comportamento Ácido-Base
- Predição do comportamento ácido-base depende do
- Grupo Alfa-Amino e Alfa-Carboxila livres
- Tipo e quantidade de cadeias ionizáveis
- Valor de pKa ionizável pode mudar quando presente no peptídeo
- Perda de carga dos grupos
- Microambiente onde a cadeia lateral se encontra
● Peptídeos biologicamente ativos
- Ocitocina: 9 resíduos
- Glucagon: 29 resíduos
- Insulina: 2 cadeias peptídicas (30 resíduos e 21 resíduos)