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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Apresentação do capítulo
Os alimentos acima são ricos em proteínas.
Tópicos do capítulo
1 Definição de aminoácido
2 Classificações dos aminoácidos
3 Reações dos aminoácidos
4 Definição de proteína
5 Classificações das proteínas
6 Estrutura das proteínas
7 Hidrólise das proteínas
8 Enzimas
9 Alimentação humana
Leitura: A fome e o desperdício
de alimentos
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Nos dois capítulos anteriores, falamos, respectivamente, em glicídios (açúcares) e lipídios
(óleos e gorduras). Com as proteínas, que estudaremos neste capítulo, encerraremos o estudo
dos três grandes grupos de macromoléculas naturais, de grande importância biológica.
As proteínas são reuniões de aminoácidos e representam uma classe muito grande e
diversificada de substâncias. Nossa alimentação deve incluir proteínas, que são encontradas
na carne, no peixe, no ovo, na manteiga, no queijo, frango, leite etc. Em nosso organismo, as
proteínas dos alimentos são transformadas em cerca de 100.000 proteínas dos mais diversos
tipos. Para tanto, basta considerar que a composição média do organismo humano em
massa é: 68% de água, 15% de proteínas, 10% de lipídios, 5% de carboidratos e 2% de
outras substâncias para concluir que as proteínas representam o grupo mais numeroso
de substâncias orgânicas presentes em nosso organismo.
As proteínas são também importantes nos animais, pois formam pele, lã, penas, pêlos,
cascos, chifres etc. Casos específicos e interessantes são, por exemplo, as proteínas que
formam o casulo do bicho-da-seda e a teia de aranha.
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1 DEFINIÇÃO DE AMINOÁCIDO
Aminoácidos são compostos que apresentam funções amina ( NH2) e ácido
carboxílico ( COOH):
CH2 COOH
NH2
Ácido α-amino-acético
(glicina)
C*HCH3 COOH
NH2
Ácido α-amino-propiônico
(alanina)
C*HCH3 CH2 COOH
NH2
Ácido β-amino-butírico
(ácido 3-amino-butanóico)
4 3 2
γ β
1
α
Como explicaremos mais adiante, os aminoácidos são importantes
porque formam as proteínas, substâncias indispensáveis às células vivas.
É interessante notar que, embora exista grande número de proteínas
vegetais e animais, elas são formadas pela união de poucos aminoácidos
diferentes (há apenas cerca de vinte aminoácidos naturais), todos com o
grupo amina em posição α e muitos apresentando também outras fun-
ções na molécula, como a de álcool ( OH), a de tiálcool ( SH) etc.
Note, também, que os aminoácidos naturais, com exceção da glicina,
são opticamente ativos, sendo que na natureza predominam os
isômeros levogiros.
2 CLASSIFICAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
2.1. De acordo com o número de grupos NH2 e COOH
a) Monoamino-monocarboxílico: CHCH3 COOH
NH2
Alanina
b) Monoamino-dicarboxílico: CHCH2 COOHHOOC
NH2
Ácido aspártico
c) Diamino-monocarboxílico: CHCH2 COOHCH2CH2CH2
NH2NH2
Lisina
2.2. De acordo com a cadeia carbônica
a) Aminoácidos alifáticos: CHCH2 COOH
NH2SH
Cisteína
Cristais de glicina vistos no microscópio
eletrônico de varredura. Imagem colorizada
artificialmente (aumento de 250 vezes).
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361Capítulo 16 • AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
b) Aminoácidos aromáticos: CHCH2 COOH
NH2
Fenil-alanina
c) Aminoácidos heterocíclicos: COOH
H
Prolina
N
2.3. De acordo com a síntese pelo organismo
Os organismos vivos sintetizam aminoácidos. No entanto, certos animais (dentre eles, os seres
humanos), não podem sintetizar certos aminoácidos, denominados, então, aminoácidos essenciais
ou indispensáveis; estes devem ser, obrigatoriamente, ingeridos por meio dos alimentos, caso con-
trário, o organismo definha e morre. Para os seres humanos existem oito aminoácidos essenciais:
valina, leucina, isoleucina, lisina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofano.
Os demais aminoácidos de que necessitamos são sintetizados pelo nosso próprio organismo — daí
o nome aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis.
3 REAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
3.1. Caráter ácido-básico
Um aminoácido possui o radical amina, que é básico, e o radical carboxila, que é ácido. Portanto,
podemos dizer que um aminoácido tem caráter anfótero:
CH COOHR
NH2
Parte ácida
Parte básica
Como primeira conseqüência, o aminoácido pode reagir “consigo mesmo” formando um sal in-
terno ou íon dipolar ou zwitterion. Acompanhe a reação abaixo, que segue o conceito de ácidos e
bases de Brönsted-Lowry:
CH H""COOHR
NH2
CH COOHR
NH3
"
(Ácido)
CH COOHR
NH2
CH COO #R
NH3
"
Solução
aquosa
CH OH#" H2O"COOHR
NH2
CH COO #R
NH2
(Base)
Essa reação dá ao aminoácido, em solução aquosa, um caráter neutro. No entanto, é fácil perce-
ber que, havendo dois grupos amina, predominará o caráter básico e, havendo dois grupos carboxila,
predominará o caráter ácido.
Além disso, em soluções ácidas o aminoácido comporta-se como base, dando origem a um
íon positivo:
E, em soluções básicas, o aminoácido comporta-se como um ácido, dando origem a um íon
negativo:
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Generalizando, podemos dizer que, variando a acidez ou a basicidade (isto é, o pH) da solu-
ção, podemos transformar um aminoácido, de íon positivo em negativo, ou vice-versa. Esse fato
faz com que o aminoácido tenha um comportamento interessante diante de um campo elétrico —
ele pode migrar para o pólo positivo (anodo) ou para o pólo negativo (catodo), dependendo do
pH da solução.
No estudo dos colóides, essa migração ou movimento de partículas, sob a ação de um campo
elétrico, é denominada eletroforese; cataforese, quando for em direção ao catodo; anaforese, quan-
do for em direção ao anodo. A eletroforese é muito importante na análise dos aminoácidos.
Para cada aminoácido existe um valor de pH no qual sua molécula se torna neutra. Esse é o
chamado ponto isoelétrico (pHi) do aminoácido:
• nos monoamino-monocarboxílicos 5,5 & pHi & 6,0;
• nos monoamino-dicarboxílicos 3,0 & pHi & 3,5;
• nos di (ou poli) amino-monocarboxílicos 9,0 & pHi & 10,0.
No ponto isoelétrico, os aminoácidos são pouco solúveis em água, podendo precipitar (é assim
que ocorre a coagulação das proteínas).
3.2. Reações gerais
Os aminoácidos podem sofrer as reações gerais das aminas (no grupo NH2) e dos ácidos (no
grupo COOH). Por exemplo:
• com ácido nitroso, há liberação de N2; essa reação, característica das aminas primárias, é usada
na avaliação da dosagem de aminoácidos do sangue;
• sob a ação de enzimas, os aminoácidos sofrem descarboxilação, isto é, perdem o grupo COOH,
transformando-se em aminas; isso ocorre em muitas reações de putrefação.
3.3. Ligação peptídica
É a ligação entre o grupo ácido ( COOH) de uma molécula e o grupo básico ( NH2) de outra
molécula de aminoácido:
CH " H2O"COR
NH2
CH CO NH CH COOHR
NH2
R’
CH
H H
COOHR’
N
OH
Portanto, a ligação peptídica é:
ouCO NH C N
O H
O composto orgânico formado é um peptídio ou péptido, que pode ser chamado de dipeptídio,
tripeptídio ou polipeptídio, conforme resulte da união de duas, três ou muitas moléculas de
aminoácidos. É exatamente esse tipo de ligação que produz as proteínas.
a) O que são aminoácidos?
b) O que são aminoácidos essenciais e não-essenciais?
c) O que determina o caráter ácido ou básico de um aminoácido?
d) O que é ligação peptídica?
REVISÃO Responda em
seu caderno
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363Capítulo 16 • AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
1 (UFRGS-RS) A fenilalanina pode ser responsável pela
fenilcetonúria, doença genéticaque causa o retardamento
mental em algumas crianças que não apresentam a
enzima fenilalanina-hidroxilase. A fenilalanina é utilizada
em adoçantes dietéticos e refrigerantes do tipo “light”.
Sua fórmula estrutural é representada abaixo:
Pode-se concluir que a fenilalanina é um:
a) glicídio. c) aldeído. e) aminoácido.
b) ácido carboxílico. d) lipídio.
2 (Vunesp) O neurotransmissor serotonina é sintetizado
no organismo humano a partir do triptofano. As fórmu-
las estruturais do triptofano e da serotonina são forneci-
das a seguir.
CH2 CH
NH2
C
O
OH
Com respeito a essas moléculas, pode-se afirmar que:
a) apenas a molécula do triptofano apresenta atividade
óptica.
b) ambas são aminoácidos.
c) a serotonina é obtida apenas por hidroxilação do anel
benzênico do triptofano.
d) elas são isômeras.
e) as duas moléculas apresentam a função fenol.
3 (Unifesp) Glicina, o α-aminoácido mais simples, se apre-
senta na forma de um sólido cristalino branco, bastante
solúvel na água. A presença de um grupo carboxila e de
um grupo amino em sua molécula faz com que seja possí-
vel a transferência de um íon-hidrogênio do primeiro para
o segundo grupo em uma espécie de reação interna ácido-
base, originando um íon dipolar, chamado de “zwitterion”.
a) Escreva a fórmula estrutural da glicina e do seu
“zwitterion” correspondente.
b) Como o “zwitterion” se comporta diante da diminui-
ção de pH da solução em que estiver dissolvido?
4 (Uece) Examine as seguintes afirmações feitas sobre os
aminoácidos:
I. Aminoácidos são compostos que apresentam funções
amina ( NH2) e ácida ( COOH).
II. Os aminoácidos naturais, com exceção da glicina, são
opticamente ativos.
III. Os aminoácidos têm caráter anfótero.
IV. Para cada aminoácido existe um valor de pH, no qual
sua molécula se torna neutra; este é o chamado pon-
to isoelétrico (pHi) do aminoácido.
V. A ligação peptídica ocorre entre o radical ácido de
uma molécula e o radical ácido de outra molécula do
aminoácido.
São verdadeiras:
a) I e II. b) II, III e V. c) I, II, III e IV. d) todas.
5 (FMIt-MG) Os aminoácidos com número de grupos
NH2 maior que COOH em solução aquosa na qual
se produz uma corrente elétrica:
a) migram para o anodo.
b) dividem-se, indo uma parte para o catodo e outra para
o anodo.
c) não migram, pois não contêm carga.
d) migram para o catodo.
e) Nenhuma das alternativas é correta.
6 Complete as duas ligações peptídicas possíveis entre os
dois aminoácidos indicados a seguir:
7 (Cesgranrio-RJ) São dadas as fórmulas dos seguintes
aminoácidos:
CH2
SH NH2
CH "COOH CH2
NH2
CH COOH
Escreva a fórmula estrutural de um fragmento de proteí-
na GLI ALA GLI.
8 (Unirio-RJ) O aspartame, cuja fórmula estrutural é apre-
sentada abaixo, é um dipeptídio que possui a propriedade
de ser cerca de 160 vezes mais doce do que a sacarose,
sendo por esse motivo utilizado como adoçante artificial.
H2N CH2 C
O
OH
Glicina (GLI)
H2N CH(CH3) C
O
OH
Alanina (ALA)
H2N CH NH CH
CH3
CH2
C C
O
O
O
Aspartame
CH2
C
OHO
a) Como se denominam as unidades constituintes de um
peptídio?
b) Baseado na fórmula estrutural do aspartame, escreva
as fórmulas estruturais das unidades que o compõem.
9 (Fuvest-SP) Para
combater o car-
búnculo, também
chamado antraz, é
usado o antibacte-
riano ciprofloxa-
cina, cuja fórmula
estrutural está re-
presentada ao lado.
Na molécula desse composto, há:
a) ligação peptídica e halogênio.
b) grupo ciclopropila e ligação peptídica.
c) anel aromático e grupo nitro.
d) anel aromático e ligação peptídica.
e) anel aromático e grupo carboxila.
F
N NNH
O
Ciprofloxacina
COOH
C
H
C
N
H
NH2
H H
C
O
OH
C
H
C
N
H
Triptofano
Serotonina
H
NH2
H H
HO
EXERCÍCIOS Registre as respostas
em seu caderno
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