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10 (Unicamp-SP) Ainda hoje persiste a dúvida de como surgiu a vida na Terra. Na década de 50, realizou-se um experimento
simulando as possíveis condições da atmosfera primitiva (pré-biótica), isto é, a atmosfera existente antes de originar vida na
Terra. A idéia era verificar como se comportariam quimicamente os gases hidrogênio, metano, amônia e o vapor d´água
na presença de faíscas elétricas, em tal ambiente. Após a realização do experimento, verificou-se que se havia formado um
grande número de substâncias. Dentre estas, detectou-se a presença do mais simples α-aminoácido que existe.
a) Sabendo-se que esse aminoácido possui dois átomos de carbono, escreva sua fórmula estrutural.
b) Esse aminoácido poderia desviar o plano da luz polarizada? Justifique.
c) Escreva a fórmula estrutural da espécie química formada quando esse aminoácido é colocado em meio aquoso muito ácido.
11 (UFRGS-RS) Os aminoácidos formam sais internos devido à presença dos grupos NH2 e COOH em sua estrutura. Esse
fenômeno ocorre pela transferência de um próton do COOH para o NH2, conforme o esquema:
H3C
NH2
CH "C HNO2
O
OH
H3C
OH
CH "C H2O "
O
OH
N2
Alanina Ácido láctico
Nesse caso, o NH2 e o COOH comportam-se, respectivamente, como:
a) base de Arrhenius e ácido de Arrhenius.
b) ácido de Brönsted-Lowry e base de Arrhenius.
c) ácido de Brönsted-Lowry e base de Lewis.
d) ácido de Lewis e base de Lewis.
e) base de Brönsted-Lowry e ácido de Brönsted-Lowry.
12 (UFPE) A ligação peptídica é formada pela reação entre um ácido carboxílico e uma amina, liberando água. Qual das
estruturas abaixo representa o produto orgânico da reação entre o ácido etanóico (ácido acético) e a metilamina?
a)
C
H3C O
CH3
O
c)
C
H3C O
CH3
N
H
e)
C
H3C N
CH3
O
H
b)
C
H3C N
H
CH3
O
H
d)
C
H3C N
CH3
N
H
H
13 (Unicamp-SP) Os α-aminoácidos são moléculas que têm um grupo amino e um grupo carboxila ligados a um mesmo
átomo de carbono. Um dos vinte α-aminoácidos encontrados em proteínas naturais é a alanina. Essa molécula possui
também um átomo de hidrogênio e um grupo metila ligados ao carbono α. Na formação de proteínas, que são polímeros
de aminoácidos, estes se ligam entre si através de ligações chamadas peptídicas. A ligação peptídica forma-se entre o grupo
amino de uma molécula e o grupo carboxila de uma outra molécula de aminoácido, com a eliminação de uma molécula de
água. Com base nestas informações, pede-se:
a) a fórmula estrutural da alanina;
b) a equação química que representa a reação entre duas moléculas de alanina formando uma ligação peptídica.
14 (UCB-DF) Os aminoácidos classificam-se em essenciais e não-essenciais. Os essenciais ou indispensáveis são aqueles que o
organismo humano não consegue sintetizar. A falta de aminoácidos no organismo leva o indivíduo à desnutrição.
A dosagem de aminoácidos no sangue é feita com base na reação com ácido nitroso, por meio da medição do volume de
gás nitrogênio que se forma (método de Slyke), conforme a equação exemplificada abaixo:
CHR COO#
NH3
"
CHR C
O
OH
NH2
Com base nessas informações e em conceitos relacionados aos compostos orgânicos apresentados na equação (reação)
acima, julgue os itens em verdadeiros ou falsos.
0. Na alanina, estão presentes as funções ácido carboxílico e amina.
1. O composto orgânico formado nos produtos é oficialmente denominado ácido α-hidróxi-propanóico.
2. A reação exemplificada é uma mononitração.
3. A alanina possui um carbono primário, um secundário e um quaternário.
4. O ácido láctico possui um carbono assimétrico, portanto ele forma três isômeros ópticos.
EXERCÍCIOS COMPLEMENTARES Registre as respostas
em seu caderno
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365Capítulo 16 • AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
4 DEFINIÇÃO DE PROTEÍNA
Proteínas (do grego protos, “primeiro”) são macromoléculas resultantes da condensa-
ção de moléculas de α-aminoácidos através da ligação peptídica.
Juntamente com os glicídios e lipídios, as proteínas constituem a alimentação básica dos animais.
No entanto, podemos dizer que elas são ainda mais importantes, pois são fundamentais na estrutura,
no funcionamento e na reprodução de todas as células vivas.
Exemplos:
A figura seguinte nos mostra a importância das proteínas na formação do corpo humano (cerca de
15% da nossa massa é representada pelas proteínas):
Os tendões, que unem os
músculos aos ossos, contêm proteínas.
O hormônio insulina é uma
proteína fabricada pelo pâncreas.
As fibras nervosas são
envolvidas por proteínas.
As fibras musculares são
formadas por proteínas.
O cabelo é formado por proteínas.
As unhas são
formadas por proteínas.
A enzima amilase
é uma proteína da saliva.
A hemoglobina do
sangue é uma proteína.
A pele contém proteínas.
Na composição em massa de um ovo de galinha, temos:
Proteína Massa molar aproximada (g/mol)
Insulina (hormônio polipeptídico) 6.000
Quimiotripsina (do pâncreas bovino) 22.600
Albumina (do ovo) 45.000
Hemoglobina (do sangue) 65.000
Caseína (do leite) 380.000
Na gema Na clara
Água 51,7% 88,0%
Proteínas 16,0% 11,1%
Gorduras 32,0% 0,2%
Carboidratos 0,3% 0,7%
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As proteínas fazem parte também do ciclo do nitrogênio da natureza:
5 CLASSIFICAÇÕES DAS PROTEÍNAS
Das inúmeras classificações possíveis, iremos destacar as duas citadas abaixo.
5.1. De acordo com a composição da proteína
a) Proteínas simples ou homoproteínas
São formadas exclusivamente por aminoácidos. É o que acontece na albumina do ovo, na globulina
do sangue etc.
b) Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas
São formadas por cadeias de aminoácidos ligadas a outros grupos diferentes. Por exemplo:
• glicoproteínas, em que o outro grupo é um glicídio (é o caso da mucina existente na saliva);
• lipoproteínas, em que o outro grupo é um lipídio (por exemplo, as lipoproteínas existentes no
soro sangüíneo);
• fosfoproteínas, em que o outro grupo prostético é o H3PO4 (é o caso da caseína do leite);
• cromoproteínas (do grego cromos, “cor”), em que o outro grupo é um pigmento (é o caso da
clorofila, hemoglobina etc.);
• nucleoproteínas, em que o outro grupo é um ácido nucléico (como ocorre em vários
microorganismos); e assim por diante.
Proteínas nos animais
Proteínas nos
vegetais
Morte
Morte e excrementos
Restos em decomposição no solo
Bactérias
Amônia
Bactérias
nitrificadoras
Bactérias
desnitrificadoras
Nitratos
Absorção pelas raízes
das plantas
Alimentação
dos animais
Nitrogênio no ar
Algumas plantas
fixam o N2 do ar.
Síntese de
Haber-Bosch
O MAGO DE ID Brant Parker and Johnny Hart
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367Capítulo 16 • AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
5.2. De acordo com a função da proteína no organismo
Algumas das classes mais importantes são:
• proteínas estruturais: são as que contribuem para a formação do organismo, como, por exem-
plo, o colágeno (abundante nos ossos, tendões e cartilagens), a queratina (formadora das unhas,
dos cabelos etc.);
• proteínas de transporte: como, por exemplo, a hemoglobina, que transporta oxigênio no
sangue;
• proteínas reguladoras: que controlam e regulam as funções orgânicas, como as enzimas (por
exemplo, as proteases que controlam nosso metabolismo), como os hormônios (por exemplo,
a insulina, que regula a atividade das células) etc.;
• proteínas protetoras: como os anticorpos (por exemplo, a gamaglobulina), que defendem o
organismo;
• proteínas de contração: são as que participamdas contrações e movimentos do corpo, como,
por exemplo, a actina e a miosina, que permitem as contrações dos músculos;
• proteínas das membranas celulares: que possibilitam as trocas de substâncias através das mem-
branas celulares, como, por exemplo, as glicoproteínas, que possibilitam a passagem da glicose
através das membranas;
• proteínas de armazenamento: como, por exemplo, a ferritina, que armazena ferro no baço etc.
6 ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
6.1. Estrutura primária
É a própria cadeia peptídica, formada pela seqüência de aminoácidos iguais ou diferentes entre si.
Se imaginarmos os aminoácidos representados pelas letras A, B, C, D etc., teremos a seguinte
esquematização da estrutura primária de uma proteína:
... A B C A D C A E ...
É importante, porém, notarmos que, se tivermos três aminoácidos diferentes, poderemos ter seis
seqüências diferentes: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB, CBA. Já com dez aminoácidos diferentes, teremos
3.628.800 seqüências possíveis. Por aí, já podemos entender a razão da complexidade existente no
estudo das proteínas.
6.2. Estrutura secundária
Uma das estruturas secundárias possíveis é a estrutura primária “enrolada” em forma espiral ou de
mola helicoidal.
Essa estrutura é mantida por pontes de hidrogênio formadas entre o grupo ( NH) de um
aminoácido e o grupo OC de outro.
Essa estrutura existe na queratina, formadora de nossos cabelos e da lã dos animais.
Outra estrutura secundária possível é a estrutura primária dis-
posta na forma de folhas de papel dobradas.
Aqui também as folhas ficam presas entre si por pontes de hidro-
gênio que representamos por linhas tracejadas. É o que acontece na
fibroína, presente na teia de aranha e no casulo do bicho-da-seda.
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6.3. Estrutura terciária
É a disposição da espiral ou da folha anterior, dobrada sobre si
mesma.
Essa estrutura resulta de ligações especiais, em pontos bem defi-
nidos da espiral, que são estabelecidas às vezes até por átomos de
enxofre, de metais etc., que existem em certas proteínas.
6.4. Estrutura quaternária
Resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem
definidas. Por exemplo, a hemoglobina é formada pela reunião de quatro estruturas terciárias, existindo
entre elas grupos prostéticos (heme), formado por um átomo de ferro:
As proteínas podem ser classificadas de acordo com a forma de suas estruturas quaternárias. Assim,
por exemplo, falamos em proteínas globulares, como a albumina do ovo; e em proteínas fibrosas,
como a queratina do cabelo, que forma longos filamentos.
6.5. Desnaturação
É interessante notar que certas proteínas, como, por exemplo, a hemoglobina do sangue, só são
ativas quando têm estruturas terciárias e quaternárias bem definidas. Um aquecimento, uma variação
de pH etc. podem alterar essas estruturas. Desse modo, a proteína perde sua ação fisiológica e dize-
mos que ela foi desnaturada. Nesse processo, a proteína perde sua estrutura quaternária, terciária e, às
vezes, até a secundária sem, contudo, perder a estrutura primária. Esquematicamente, teremos:
A desnaturação ocorre, por exemplo, com as proteínas de um ovo, quando ele é cozido ou
frito (é por isso que a clara torna-se branca). Ocorre, também, quando se ferve o leite (a nata é
proteína desnaturada).
Desnaturação
Heme
N
N
N
N
Fe
CH3
CH2CH2COOHHOOCCH2CH2
CH CH2
H3C
H3C
CH
CH3
CH2
Estrutura tridimensional
de uma cadeia protéica
Proteína
desnaturada
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