GDII BIOQUIMICA

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Estudo dirigido II: Enzimas, hemoglobina e lipídeos. 
 
 
1. Quais as características das enzimas que as definem como catalizadoras de reações? 
 
2. Como as enzimas aceleram a velocidade das reações e qual é a função do estado de 
transição nesse processo? 
 
3. Como as enzimas interagem com o substrato e com o estado de transição e como 
essa interação interfere na catálise enzimática? 
 
4. O que é encaixe induzido? Também dê um exemplo de encaixe induzido. 
 
5. Qual é a diferença de inibição competitiva e não competitiva? 
 
6. O que é regulação alostérica de uma enzima e quais tipos de regulação alostérica 
são conhecidas? 
 
7. Porque o grupo heme deve ser incorporado à estrutura da proteína (hemoglobina) 
para que o transporte de oxigênio seja eficiente? 
 
8. Porque a concentração de oxigênio afeta mais a sua ligação à hemoglobina do que à 
mioglobina? 
 
9. Existe alguma interação entre as subunidades α e β da hemoglobina? Que 
interações são essas e como elas são afetadas pela ligação ao oxigênio? 
 
10. Explique a ligação cooperativa do oxigênio à hemoglobina: 
 
11. Explique o efeito Bohr: 
 
12. Porque ocorre uma alta prevalência de anemia falciforme em regiõe endêmicas em 
malária, tais como a África? 
 
13. Explique o processo de contração muscular envolvendo a actina e a miosina: 
 
14. Como a troponina, a tropomiosina e a [Ca
2+
] regulam a contração muscular? 
 
15. Como o número de insaturações e o tamanho da cadeia de ácidos graxos afetam o 
estado físico desses à temperatura ambiente (25º C)? 
 
16. Qual é a estrutura química de um triacilglicerol (ou triglicerídio)? 
 
17. Como os esteróis afetam a fluidez da membrana? 
 
18. Quais são os principais componentes da membrana plasmática? 
 
19. Como moléculas polares atravessam a membrana plasmática? 
 
20. Qual é a diferença entre difusão facilitada e transporte ativo?