AULA 1. Estrutura e desnaturação das proteínas

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Peptídeos 
e Estrutura de 
Proteínas
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FORMAÇÃO DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA
+
Configuração cis
H3
+
H3
+
 -
 -
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
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COMPONENTES DOS PEPTÍDEOS
 Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos
 - presença da ligação peptídica 
Grupamento N-terminal (NH3+ livre)
 C- terminal (COO- livre)
Resíduos de aminoácidos
Radicais dos aminoácidos - ligados a espinha dorsal, forma 					Trans
 - radicais são responsáveis pelas 
 propriedades dos peptídios
 O-
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 ASPARTAME
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Glutationa
Vasopressina
Ocitocina
Glucagon
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA
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PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA
 GLUTATIONA
-glutamil cistenil glicina
Ação antioxidante
Proteção contra efeitos tóxicos
 dos radicais livres
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PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA
VASOPRESSINA
OCITOCINA
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PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA
Vasopressina- hormônio antidiurético
Ocitocina- hormônio que atua no sistema reprodutor feminino
Receptores V1 -leito vascular - vasoconstritor
Receptores V2- túbulos renais - antidiurético
Estimula a freqüência e a amplitude das contrações da musculatura uterina no fim da gestação
Desempenha um papel durante a lactação
Diminui o cortisol – efeito calmante
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EFEITOS FISIOLÓGICOS  Visam  a glicemia
Degradar o glicogênio
Sintetizar glicose 
Estimular a liberação de ác. graxos do tecido adiposo
Glucagon 
hormônio peptídico - 29 Aa 
produzido pela células  das ilhotas do pâncreas
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA
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TODAS AS PROTEÍNAS POSSUEM DIFERENTES NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO
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Estrutura Primária
É a sequência de aminoácidos existentes na molécula de uma proteína. 
É o nível de estrutura mais simples a partir do qual todos os outros derivam
Formada por ligações peptídicas
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Estrutura Secundária (ARRANJO ESPACIAL QUE A SEQUÊNCIA DA 1ª. ASSUME)
É a disposição espacial que adquire estrutura primária da cadeia polipeptídica. 
Formada por ligações fracas tipo ponte de hidrogênio geradas como consequência das ligações peptídicas.
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA
A -hélice é mantida pelas pontes de H que se formam entre átomos de duas ligações peptídicas próximas. 
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-Hélice mostrando o esqueleto do peptídeo
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA
A folha  pregueada é mantida por pontes de H que se dispõem perpendicularmente `a espinha dorsal. 
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ESTRUTURA DA FOLHA  PREGUEADA
Antiparalela
Paralela
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Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários
 Hemoglobina
Lisozima
 Triose Fosfato 
Isomerase
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EXEMPLOS DE PROTEÍNAS CONTENDO DIFERENTES PROPORÇÕES E ARRANJOS DE ELEMENTOS ESTRUTURAIS SECUNDÁRIOS
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Resulta de dobras na estrutura da proteína provocadas por interações entre os radicais dos aminoácidos.
Estrutura Terciária
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Estrutura Terciária
 Arranjo tridimensional de todos os átomos de uma cadeia polipeptídica no espaço, inclusive de seus grupos prostéticos
 Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas por interações entre os radicais dos aminoácidos
 Interação de radicais aas situados a longas distâncias na cadeia polipeptídica
 É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico (ligações fracas) entre os radicais.
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Estrutura Terciária
As ligações estabilizantes dessa estrutura são:
Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro ou oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro.
Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos (cargas negativas e positivas respectivamente).
Ligação apolar ou Hidrofóbica: formada pela interação de radicais apolares (metil, etil, metileno, etc) dos aas constituintes da molécula.
Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína. A ÚNICA COVALENTE.
OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H. A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.
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PONTES DE HIDROGÊNIO
Ocorrem pela atração um átomo de hidrogênio e outro elemento mais eletronegativo geralmente oxigênio ou nitrogênio.
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Ocorre entre grupos eletricamente carregados
Atração eletrostática entre grupamentos com cargas opostas
	LIGAÇÕES IÔNICAS 
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São estabelecidas entre radicais apolares de aminoácidos.
Estes radicais se aproximam e repelem água. 
LIGAÇÕES HIDROFÓBICAS
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Pontes Dissulfeto presentes na estrutura terciária
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LIGAÇÕES COVALENTES 
(PONTES DISSULFETO OU S-S)
Unem átomos de enxofre(S) de grupos SH (sulfidrila) formando ligações covalentes e moléculas duráveis e resistentes.
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RESUMO DAS LIGAÇÕES QUE MANTÊM O ENOVELAMENTO DAS PROTEÍNAS
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PROTEÍNAS EM SOLUÇÃO AQUOSA
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas interagem.
Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais citados.
É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico entre os radicais de cadeias ou subunidades diferentes
Proteína dimérica
subunidades
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Proteína nativa
Proteína desnaturada
É a alteração da estrutura da proteína sem ruptura das ligações peptídicas
DESNATURAÇÃO PROTÉICA
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DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 Conceito
 Agentes Desnaturantes:
 - Físicos
 - Químicos
 Alterações das propriedades de uma 
 proteína desnaturada
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AGENTES DESNATURANTES
- Físicos
- Químicos
Alterações de temperatura
Raio X
Ultra-som	
Ácidos e bases fortes
Detergentes
Uréia
Mercaptoetanol HS-CH2-CH2-OH
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ALTERAÇÕES DAS PROPRIEDADES DE UMA PROTEÍNA DESNATURADA
Redução da solubilidade
Aumento da digestibilidade
Perda da atividade biológica (enzimas, hormônios, anticorpos, etc...)