Aula 5 PROTEÍNAS

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Aula 8:
Proteínas
Curso BQM101 
Bioquímica - Farmácia
Adriana S. Hemerly-IBqM - UFRJ
DNA
RNA
Proteína
Replicação
Transcrição
Tradução
Transcrição
Reversa
Relembrando...
1.Herança 
genética
2.Informação genética
(expressão de genes)
O Dogma da Biologia Molecular
Aminoácidos 
Unidades fundamentais das proteínas 
Carbono α 
(centro quiral) 
Grupo Amino 
Grupo Carboxila 
Radical ou 
Cadeia Lateral 
Hidrogênio 
Aminoácidos: 
unidades fundamentais das proteínas
Relembrando...
 
O papel que os aminoácidos 
desempenham nas proteínas está 
relacionado às PROPRIEDADES 
QUÍMICAS DOS RADICAIS 
 
• Hidrofílico/Hidrofóbico 
• Carga 
• Estrutura molecular 
Relembrando...
Peptídeos e proteínas
• Peptídeos → cadeias de AA;
• Ligados covalentemente por
uma ligação peptídica;
• Formada pela remoção de OH
do grupo -carboxil e de um H -
amino no outro.
Cadeias polipeptídicas
Sequência de AA em uma cadeia polipeptídica se 
converte na estrutura tridimensional de uma proteína.
Estrutura das proteínas
1. A função de uma proteína depende de sua estrutura;
2. Uma proteína isolada normalmente existe em um pequeno 
número de formas estruturais;
3. As forças mais importantes de estabilização das estruturas 
são as interações não covalentes (fracas);
4. Pode-se reconhecer alguns padrões estruturais que ajudam 
a organizar a arquitetura das proteínas 
Níveis estruturais em proteínas
É a sequência de aminoácidos
unidos por ligação peptídica que forma
a cadeia polipeptídica.
A estrutura tridimensional de uma
proteína é determinada por sua
sequência de aminoácidos.
Estrutura primária
NH2
COO-
• Conformação local de alguma parte do peptídeo 
• Ligações de hidrogênio entre os grupos amida das ligações 
peptídicas 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Mas... Os grupos radicais têm importante papel na formação 
da estrutura secundária 
Estrutura secundária Ø Conformação local de alguma parte do polipeptídeo (resíduos de 
aminoácidos adjacentes numa estrutura primária).
Ø É o arranjo de aminoácidos particularmente estáveis, dando origem a 
padrões estruturais recorrentes.
Ø Ligações de Hidrogênio entre os grupos amida das Ligações Peptídicas 
Estrutura secundária
Mas os grupos R também tem papel importante na formação da 
estrutura secundária.
α-Hélice 
 
Folhas β 
 
Voltas β 
Estrutura secundária Estrutura secundária
Modelos de α-hélices
Modelo de esfera e vareta
mostrando as ligações de H 
Modelo visto de uma
de suas extremidades
Modelo de volume atômico
Projeção helicoidal 
de uma !-hélice
Estabilidade das α-hélices
ESTABILIDADE DAS α-HÉLICES 
Carga das cadeias Laterais 
Aminoácidos com cadeias 
laterais carregados 
positivamente ou 
negativamente em 
sequência na estrutura da 
proteína podem ser 
desfavoráveis para α-hélices 
ESTABILIDADE DAS α-HÉLICES 
Melhor estabilidade Baixa estabilidade 
ESTABILIDADE DAS α-HÉLICES 
Melhor estabilidade Baixa estabilidade 
O esqueleto da cadeia está em “zigue-zague”, ao invés de uma 
estrutura helicoidal
Conformação folha β
Ø Conformação em “volta” ou “loop”, quando a cadeia de 
polipeptídeo muda a direção.
Ø Elementos que conectam cadeias de α-hélices e folha β.
Ø Volta 180°C envolvendo quatro resíduos
Conformação volta β
Voltas Beta 
Melhor estabilidade 
Estabilidade da volta β
Frequência dos aminoácidos nos 
três tipos de estruturas
Alfa-hélice Volta β
Arranjo estrutural
Nem tudo é organização …
Sem organização 
secundária
Folhas β
É o arranjo tridimensional de
todos os átomos de uma proteína.
Aminoácidos que estão
distantes num polipeptídeo e que
participam de estruturas
secundárias distintas podem
interagir dentro de uma proteína
totalmente estruturada.
Resulta de dobras na
estrutura da proteína
estabilizadas por interações entre
os radicais dos aminoácidos.
Estrutura terciária
• Ligações de hidrogênio
• Ligações iônicas ou salinas
• Ligações hidrofóbicas
• Ligações covalentes
• Forças de Van der Waals
Ligações que mantém a Estrutura Terciária
Ligações Iônicas ou salinas
Ocorre entre grupos R (cadeias
laterais) eletricamente carregados
Atração eletrostática entre
grupamentos com cargas opostas
Importante: apesar de todos os
aminoácidos terem dois grupos
carregados, o grupo amino (positivo)
e o grupo carboxílico (negativo),
esses grupos estão envolvidos na
ligação peptídica e não podem,
portanto, estabelecer interação
iônica.
Ácido aspártico (ASP): carregado
negativamente
Arginina (ARG): carregado
positivamente..
https://www.bdc.ib.unicamp.br/bdc_uploads/materiais/versaoOnline/versaoOnline247_pt/estprot_v.3.0
.0/programa/basic/cap5/main5.html
Se dá entre um átomo de
oxigênio ou nitrogênio - e um
átomo de hidrogênio ligado a
um átomo de oxigênio ou
nitrogênio.
https://www.bdc.ib.unicamp.br/bdc_uploads/materiais/versaoOnline/versaoOnline247_pt/estprot_v.3.0
.0/programa/basic/cap5/main5.html
Ligações de Hidrogênio
átomo de hidrogênio ligado a 
um átomo de oxigênio da 
tyrosina (Tyr) 
e um átomo de oxigênio da 
glutamina(Gln).
• São estabelecidas entre radicais
de aminoácidos apolares.
• Estes radicais se aproximam e
repelem água.
Geralmente:
• Grupos R apolares (hidrofóbicos):
interior das proteínas
• Grupos R polares, não carregados
(hidrofílicos): superfície das
proteínas (capazes de formar
Ligações de Hidrogênio com a
água)
Ligações hidrofóbicas 
• Unem átomos formando moléculas duráveis e resistentes
• Ocorre quando átomos compartilham elétrons
Ligações covalentes
Ponte de dissulfeto:
ligação covalente presente na estrutura terciária
Ø Formam-se entre os átomos de enxofre de dois resíduos de cisteína. Esta 
ligação resulta da oxidação dos grupos sulfidrilo das cisteínas formando uma 
ligação covalente entre os átomos de enxofre(-S-S-). 
Ø Dificilmente se formam na superfície de uma proteína porque existem muitas 
substâncias de natureza redutora no citoplasma. 
LIGAÇÕES COVALENTES 
Ligações fortes entre átomos 
(sem ser as ligações peptídicas) 
 
Tipo de ligação mais estável dentro de uma proteína, mas podem ser desfeito por 
compostos redutores (ex: glutationa) 
 
• Forças de atração inespecíficas entre moléculas de baixa
polaridade;
• Distância entre os centros atômicos deve ser inferior a 0,5nm;
• A especificidade surge quando um grande número deste tipo de
ligação ocorre simultaneamente.
Forças de Van der Waals
Estrutura terciária: 
duas classes principais de proteínas
•Proteínas fibrosas •Proteínas globulares
Seda
Estrutura Terciária: Proteínas Fibrosas
Queratina-são moléculas alongadas, geralmente 
apresentando repetições de um único 
tipo de estrutura secundária como 
arranjo conformacional
-são insolúveis em água, devido ao 
grande número de resíduos hidrofóbicos 
no interior e na superfície da proteína
- empacotamento de várias cadeias de 
polipeptídeos
-são mais complexas, geralmente
tem vários tipos de estruturas
secundárias na mesma cadeia
polipeptídica. Apresentam forma
compacta e esferoidal.
Estrutura Terciária: Proteínas globulares
• Primeira a ter a estrutura desvendada. 
Armazena oxigênio nos músculos 
(grupo heme)
• Estrutura compacta vem 
principalmente das interações 
hidrofóbicas (no interior só caberiam 4 
moléculas de água)
Mioglobina
Hemoglobina
É o arranjo espacial das 
subunidades proteicas;
Resulta de interações entre as 
subunidades de proteínas 
multiméricas;
A associação das cadeias 
polipeptídicas pode servir a 
funções variadas. 
Estrutura quaternária
Formação da estrutura quaternária da hemoglobina.
Hemoglobina: estrutura quaternária
•A hemoglobina é uma proteína globular formada por dois dímeros. 
•Possui 4 subunidades proteicas globinas, duas α e duas β, que são 
mantidas juntas por ligações não covalentes como interações hidrofóbicas, 
ligações de hidrogênio e pontes salinas. Cada uma contém um grupo 
heme e um só centro de ligação ao oxigénio.
Ø Transportar oxigênio para os tecidos.
Ø Grupamento prostético heme: constituído de uma parte orgânica, aprotoporfirina, e um átomo de ferro. O átomo de ferro no heme pode estar no 
estado de oxidação ferroso (+2) ou férrico (+3), sendo que somente a ferro-
hemoglobina é capaz de se ligar ao oxigênio.
Hemoglobina: Função
Imunoglobulinas: estrutura quaternária
• As Imunoglobulinas são proteínas de estrutura quaternária, ou seja, compostas por
cadeias polipeptídicas, sendo duas cadeias pesadas (grandes) e duas cadeias leves,
unidas por ligação não covalente e ligação dissulfeto.
• As Igs são sintetizadas e secretadas pelos linfócitos B, células B, e constituem 
20% do total de proteínas sanguíneas; 
•As Igs se ligam à bactérias, vírus ou moléculas grandes identificadas como 
estranhas e as encaminham para a destruição. 
• O anticorpo se liga
exclusivamente a uma 
estrutura específica dentro 
do antígeno chamada de 
determinante antigênico ou 
epítopo.
Imunoglobulinas: função
https://www.scripps.edu/news-and-events/press-room/2020/20200519-wilson-covid19.html
DNA
RNA
Proteína
Replicação
Transcrição
Tradução
Transcrição
Reversa
O Dogma da Biologia Molecular
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Variações no DNA e estrutura de proteínas