proteínas

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PROTEÍNAS
Bioquímica
Prof. Amintas Lira
Objetivos
·   Entender o processo de formação e as propriedades da ligação peptídica;
·   Compreender as variações estruturais das proteínas, de acordo com a composição de aminoácidos;
·   Caracterizar os diferentes níveis de organização proteicos, de acordo com as interações entre os aminoácidos, suas formas e solubilidade;
·   Relacionar estrutura proteica com suas funções;
·   Compreender as principais funções das proteínas.
Proteínas
Compostos orgânicos complexos de alto peso molecular;
São polímeros formados por dezenas de aminoácidos ligados por ligações peptídicas;
Apenas os estereoisómeros L dos aminoácidos constituem as proteínas (exceto a glicina);
São as moléculas mais abundantes e com maior diversidade de funções nos organismos. 
FUNÇÃO ESPECÍFICA
Tipos
Exemplos
Localização e Função
Enzimas
Ácido – graxosintetase
Catalisa a síntese de ácidos graxos
Reserva
Albumina
Clara de ovo
Transportadoras
Hemoglobina
Transporta O2no sangue
Protetoras no sangue
Anticorpos
Bloqueiam substâncias estranhas
Hormonais
Insulina
Regula metabolismo da glicose
Estruturais
Colágeno
Tendões, cartilagens, pelos
Contráteis
Miosina
Constituíntesfibras musculares
Necessidades nutricionais 
 15% das calorias totais
QDR: 0,83 g por kg de peso
QDR : latentes, crescimento, gravidez, lesões e treinamento 
DIGESTÃO E ABSORÇÃO
Destino dos aas na célula
Após absorção os AAs caem na corrente sanguínea
“Blocos” para a síntese de peptídeos e proteínas
Oxidação para formação de energia
(fígado e músculo)
A organização tridimensional das proteínas desde a sequência de aminoácidos, passando pelo enovelamento da cadeia polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis estruturais de complexidade crescente:
Primário
 Secundário	
 Terciário 
 Quaternário
Níveis de organização espacial
Níveis de organização espacial
Estrutura primária
Sequência de AA existente em uma proteína;
Não há orientação espacial da molécula;
É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula;
É específico para cada proteína.
Estrutura primária
Estrutura secundária
Arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína;
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila;
Se mantém graças às ligações de hidrogênio.
 Estrutura Secundária 				
α Hélice
 Laminar
Estruturas Periódicas dos Esqueletos Protéicos
 Estrutura Secundária 				
α Hélice
 Cadeia polipeptídica espiralada e compactada, com as cadeia laterais voltadas para fora;
 Ligações de hidrogênio intracadeia paralelas ao eixo da cadeia mantêm a conformação espacial da estrutura;
 As proteínas tem quantidades variáveis de estrutura em α-hélice; 
Ex.: Proteínas fibrosas como a queratina e colágeno.
 Estrutura Secundária 				
 Cada volta completa de uma α Hélice contém 3,6 aminoácidos;
Os planos das ligações peptídicas são imóveis, apenas as ligações dos Cαs apresentam mobilidade
α Hélice
 Estrutura Secundária 				
α Hélice
 Estrutura Secundária 				
Folha β
 Consiste de sequências polipeptídicas estendidas ligadas por pontes de hidrogênio;
 Podem pertencer à mesma molécula ou não.
 Estrutura Secundária 				
Folha β
 As ligações de hidrogênio são perpendiculares ao eixo da cadeia. 
 Estrutura Secundária 				
Folha β
 Os “planos” das ligações peptídicas são rígidas, as “pregas” são formadas pelas ligações do Cα.
 Estrutura Secundária 				
Folhas paralelas
Folhas antiparalelas
 Estrutura Secundária 				
Motivos
São combinações da estrutura secundária.
O mesmo motivo pode desempenhar função semelhante em proteínas diferentes.
 Estrutura Terciária				
Dobramento das estruturas secundárias, sendo estabilizada por interações entre os radicais dos AAs. 
Esta estrutura confere a atividade biológica às proteínas;
Caracterizada por estruturas dobradas sobre si mesmas chamadas de domínios;
Domínios: Unidades funcionais fundamentais, formado a partir de combinações de “motivos” 
 Ex.: proteínas globulares como mioglobulina 
 Estrutura Terciária				
 
 
Interações que mantem a Estrutura Terciária	das proteínas			
Interações que mantem a Estrutura Terciária	das proteínas			
	
Pontes ou Ligações dissulfeto	
É formada por dois resíduos de cisteina que oxidados estabelecem ligação entre os átomos de S;
Raramente acontecem em enzimas intracelulares, sendo mais frequente em proteínas secretadas para o meio extracelular, como a insulina e queratina.
 Estrutura Terciária				
 Estrutura Quaternária 				
Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas interagem.
Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais citados.
É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico
 Estrutura Quaternária 				
 Estrutura Quaternária 				
 Estrutura Quaternária 				
 Desnaturação Proteica				
Proteína nativa
Proteína desnaturada
 Desnaturação Proteica				
É a perda da conformação nativa da proteína;
Isso se dá pelo desdobramento e desorganização das estruturas secundárias, terciárias e, quando for o caso, quaternária das proteínas, pela ação de um agente desnaturante;
A estrutura primária não é afetada;
 Desnaturação Proteica				
Agentes desnaturantes: calor, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes e íons de metais pesados (ex.:chumbo e mercúrio);
Em algumas condições a remoção do agente desnaturante permite a renaturação da proteína;
Geralmente a proteína desnaturada não se renatura;
Ex.: Durante o cozimento a albumina presente na clara do ovo se desnatura mudando seu estado físico
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 Consequências da 	Desnaturação Proteica				
As proteínas desnaturadas são frequentemente insolúveis, e, portanto, precipitam quando em solução;. 
Ficam mais expostas à ação enzimática e por isso são mais facilmente digeridas;
E o mais importante, como a função da proteína está diretamente ligada à sua forma, com a perda da sua forma nativa a proteína perde a sua função.
 
Classificação das Proteínas
Quanto a conformação espacial
- Globulares
- Fibrosas 
Proteínas Globulares
Forma globular
Solúveis em H2O
Multifuncionais
- proteínas de transporte
Hemoglobina
Proteínas Fibrosas
Forma cilíndrica
Baixa solubilidade em H2O
Funções estruturais
 
- colágeno
- queratinas
- miosina
 Proteínas Fibrosas				
Classificação das Proteínas
Quanto aos produtos da hidrólise
- Simples 
- Conjugada 
São compostas apenas por AAs e, portanto, quando hidrolisadas liberam apenas AAs ou peptídeos.
São também conhecidas como homoproteínas.
São constituídas por AAs mais outro componente não-proteico, chamado grupo prostético.
São também conhecidas como heteroproteinas.
Proteínas Conjugadas
Glicoproteínas
Fosfoproteínas
Lipoproteínas
Metaloproteínas
Proteínas Conjugadas
1 - Glicoproteínas
 Grupo prostético glicídeos ligados covalentemente
 Imunoglobulinas
 Produzidas pelos linfócitos B
 Efetivas contra bactérias e vírus
Proteínas Conjugadas
2 - Fosfoproteínas
Proteínas Conjugadas
3 - Lipoproteínas
Proteínas Conjugadas
4 - Metaloproteínas 
Anidrase carbônica
 Anemia Falciforme 		
 Anemia Falciforme 		
 Anemia Falciforme 		
 Anemia Falciforme 		
Acomete afrodescendentes;
O “teste do pezinho” fornece o diagnostico para a doença;
Comum a ocorrência de necrose asséptica (morte do tecido não relacionada à infecção), em ossos e articulações, particularmente na cabeça do fêmur;
Não há cura, apenas tratamento paliativo.
 Osteogénese imperfeita (OI)		
Também conhecida como Doença de Lobstein, doença de Ekman-Lobstein, doença dos ossos quebradiços ou de vidro;
Série de distúrbios de origem genética que acometem o tecido conjuntivo causado, principalmente, por defeitos estruturais
ou quantitativos (10% dos casos) nas fibrilas de colágeno tipo I;
85% das mutações consistem das substituições dos resíduos de glicina por outros aminoácidos.
Caracterizada pela fragilidade óssea, podendo estar acompanhada de comprometimento de outros tecidos conjuntivo, escleras azuis e surdez precoce.
 Osteogénese imperfeita 		
			
Interações