Aminoácidos e Proteínas

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31/08/2015 
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Aminoácidos e Proteínas 
Célula I 
Profª MSc Juliana Huss 
Aminoácido (Aa) 
Classificação quanto a cadeia lateral 
• Aas apolares (hidrofóbicos); 
 
• Aas polares (hidrofílicos) 
 Aas polares sem carga 
 Aas polares com carga negativa (ácidos) 
 Aas polares com carga positiva (básicos) 
Aminoácidos apolares (hidrofóbicos) Aas polares (hidrofílicos) sem carga 
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Aas polares com carga negativa (ácidos) Aas polares com carga positiva (básicos) 
Aas apolares 
• Localização dos Aas nas proteínas – favorece a interação 
 proteína solúvel - Aas polares na superfície 
 proteínas de membrana – Aas apolares agrupados na 
porção hidrofóbica da membrana 
 
Anemia falciforme - substituição do glutamato (polar) por 
valina (apolar) na subunidade β da hemoglobina. Falcização 
das hemácias. 
 
• Prolina – iminoácido que contribui para a formação 
fibrosa do colágeno. 
Aas polares sem carga 
• Ligação dissulfeto 
 Aa Cisteína : sulfidrila (-SH), sítio ativos de enzimas 
 Pontes dissulfeto - dímero cistina 
 Estabilização de proteínas extracelulares 
 
 
 
• Capacidade de ligar-se a outros compostos 
 -OH (serina, treonina e mais raramente a tirosina) 
Aas polares (básicos) 
Histidina 
pH fisiológico não apresenta carga elétrica, sua 
cadeia lateral pode apresentar carga positiva ou 
neutra. 
Contribuição para o funcionamento de 
proteínas, como a hemoglobina. 
Abreviaturas e símbolos 
 Alanina = Ala = A 
 Fenilalanina = Phe = F 
 
Propriedades ópticas dos aminoácidos 
Carbono α - carbono quiral ou opticamente ativo 
Isomeria óptica – estereoisômeros, ou enantiômero 
 D e L 
Proteínas → L-aminoácidos 
Antibióticos e paredes celulares de plantas e bactérias 
 → D- aminoácidos. 
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Formas iônicas em soluções ácidas, neutras 
e básicas 
Forma iônica e pH 
 pH > pka (desprotonado) 
 
 
 
 pH < pka (protonado) 
 
Curva de titulação da alanina Histidina 
Curva de titulação da histidina Classificação dos Aminoácidos 
Essenciais Condicionalmente 
essenciais 
Não essenciais 
Arginina 
Leucina 
Isoleucina 
Valina 
Triptofano 
Fenilalanina 
Metionina 
Treonina 
Lisina 
Histidina 
Prolina 
Serina 
Tirosina 
Cisteína 
Taurina 
Glicina 
 
Glutamato 
Alanina 
Aspartato 
Glutamina 
 
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• Cetogênico: 
 Os aminoácidos que são degradados a acetil-CoA ou 
acetoacetil-CoA; 
Ex: Lisina e leucina 
 
• Glicogênico: 
 Os aminoácidos que são degradados a alfa-
cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato ou oxaloacetato; 
 
Ex. aa cetogênicos e glicogênicos: fenilalanina, triptofano, 
isoleucina e tirosina 
Classificação quanto ao destino: Funções especiais dos Aminoácidos 
Aminoácido Função 
Triptofano Precursor da Vitamina Niacina e do neurotransmissor 
serotonina. 
Metionina Síntese de colina e carnitina, precursor da cistina. 
Fenilalanina Precursor da tirosina, juntas levam à formação de tiroxina e 
epinefrina. 
Arginina e citrulina Síntese de uréia no fígado 
Glicina O mais presente, combina-se com substâncias tóxicas, tornando-
as então em formas inócuas que são então excretadas. 
Histidina Síntese de histamina (vasodilatador) 
Arginina, glicina e 
metionina 
Síntese de creatina que se combina com fosfato para formar 
fosfocreatina. 
Ligação peptídica 
POLIPEPTÍDEO 
C-TERMINAL 
N-TERMINAL 
Peptídio Proteínas 
Conceito: 
 São compostos orgânicos de alto peso molecular, 
formadas pelo encadeamento de aminoácidos. 
 Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da 
célula sendo, portanto, o composto orgânico mais 
abundante de matéria viva. 
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Função das PTN 
• Elementos estruturais (colágeno, fibrina) 
• Sistemas contráteis (actina e miosina); 
• Armazenamento (ferritina); 
• Veículos de transporte (hemoglobina); 
• Regulação fisiológica (Hormônios - insulina); 
• Proteção imune (imunoglobulina - anticorpos); 
• Regulação metabólica (Enzimas - lipases); 
• Transporte de membrana (bomba sódio-potássio); 
• Regulação osmótica (albumina); 
• Agentes protetores (fibrinogênio).. 
 
 
 
• Estrutura tridimensional 
• Composição 
• Função 
• Forma 
 
 
Proteínas podem ser classificadas 
segundo: 
Organização estrutural das PTN 
 As proteínas possuem complexas estruturas 
espaciais, que podem ser organizadas em quatro 
níveis, crescentes em complexidade: 
• Estruturas Primárias; 
• Estruturas secundárias; 
• Estruturas terciárias; 
• Estruturas quaternárias. 
Estrutura 
primária 
Resíduos de 
aminoácidos 
Está relacionada com as 
ligações covalentes ligando os 
resíduos de aminoácidos em 
uma cadeia polipeptídica. 
 
• Refere-se a arranjos 
particularmente 
estáveis dos resíduos 
de aminoácidos 
dando origem a 
certos padrões 
estruturais. Mantida 
principalmente por 
pontes de hidrogênio. 
 
Resíduos de 
aminoácidos 
-hélice 
Estrutura 
primária 
Estrutura 
secundária 
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Estrutura 
primária 
Estrutura 
secundária 
Estrutura 
terciária 
Resíduos de 
aminoácidos 
-hélice Cadeia 
polipeptídica 
Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de 
um polipeptídio. 
Estrutura 
primária 
Estrutura 
secundária 
Estrutura 
terciária 
Estrutura 
quaternária 
Resíduos de 
aminoácidos 
-hélice Cadeia 
polipeptídica 
Subunidades 
montadas 
Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou 
subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado 
de estrutura quaternária. 
Proteínas globulares 
Classificação quanto a composição: 
• Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas 
aminoácidos. 
 Ex: albumina, globulinas, etc 
 
• Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam 
aminoácidos mais um radical não peptídico, 
denominado grupo prostético. 
 Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc. 
 
 Classificação quanto à função: 
• Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, 
controle do metabolismo e contração, por exemplo: 
hemoglobina, transferrina, enzimas, hormônios. 
 
• Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, 
por exemplo, que promovem a sustentação 
estrutural da célula e dos tecidos. 
 
Classificação quanto a forma: 
• Proteínas Fibrosas - são insolúveis nos solventes 
aquosos e possuem pesos moleculares muito 
elevados. São formadas geralmente por longas 
moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao 
eixo da fibra. 
 Ex: Proteínas estruturais (colágeno do tecido conjuntivo), as queratinas 
(dos cabelos), a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. 
 
• Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais 
complexa, são mais ou menos esféricas. São 
geralmente solúveis nos solventes aquosos. 
 Ex: Proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a 
hemoglobina, etc. 
 
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ALGUMAS ESTÃO PRESAS 
AGREGADOS 
SUPRAMOLECULARES 
ANCORADOS À 
ESTRUTURAS 
INTERNAS 
DISPOSIÇÃO NA MEMBRANA 
PROTEÍNAS: 
- PERIFÉRICAS 
- INTEGRAIS 
PROTEÍNAS PERIFÉRICAS: 
 
FACILMENTE SOLÚVEIS 
INTERAÇÕES ELETROSTÁTICAS COM 
PROTEINAS INTEGRAIS OU LIPÍDEOS DE 
MEMBRANA 
PROTEÍNAS INTEGRAIS: 
 
ASSOCIAÇÃO FIRME 
REMOÇÃO POR AGENTES QUE 
INTERFEREM COM INTERAÇÕES 
HIDROFÓBICAS 
 
 Desenovelamento da estrutura terciária, ou 
quaternária, dobrada e retorcida na forma 
globular. 
 
Desnaturação 
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• Comesse desenovelamento as proteínas perdem a 
sua funcionalidade biológica; no caso das enzimas, 
estas não mais funcionarão como catalisadoras de 
reações químicas. 
 
• Neste processo, entretanto, a estrutura primária das 
proteínas fica preservada. O processo de 
desnaturação ou desenovelamento das proteínas 
não é irreversível, pelo menos para muitos casos 
onde foi observada uma renaturação, após a 
desnaturação, em tubo de ensaio. 
 
Fontes de Proteínas 
• Animal – proteínas completas de alto valor 
biológico (fornece todos os Aa essenciais) 
 Ex: ovos, leite, carnes, peixe e aves. 
• Vegetal – proteínas incompletas, ausência de 
um ou mais Aa essencial. 
 Ex: lentilhas, feijões e ervilhas, nozes e cereais. 
 A ingestão de uma ampla variedade de alimentos vegetais 
(cereais, frutas e vegetais) fornece todos os aa essenciais. 
 Vegetarianos: vegans, lactovegetarianos e ovolactovegetarianos