Aula 4 - Enzimas

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Enzimas
FACULDADE META – FAMETA
BIOQUÍMICA
Prof. Me. Adem Nagibe dos Santos Geber Filho
Introdução
As enzimas são grandes proteínas complexas que agem como catalisadoras em reações bioquímicas;
Como catalisadores celulares extremamente eficientes, as enzimas possuem a propriedade de acelerar a velocidade de uma reação, em média 109 a 1012 vezes, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação .
Enzimas = proteínas
OBS: Enzima = Proteína ▲ Proteína ≠ Enzima
Catalisadores:
 velocidade;
 energia
CONCEITO
As enzimas são macromoléculas responsáveis pela catálise das reações que ocorrem nos sistemas biológicos.
Catalisadores:
 velocidade;
 energia
Nomenclatura
Cada enzima recebe dois nomes:
 1 – Nome curto e recomendado, conveniente para uso corriqueiro;
	1.1 – Os nomes de enzimas mais frequentemente utilizadas têm o sufixo “ase” adicionado ao nome do substrato da reação. Obs.: Tripsina e pepsina.
Substrato
ASE
ENZIMA
OU
Modo de Ação
ASE
ENZIMA
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Nomenclatura
Exemplos:
Amido
Lipídio
Proteína
Maltose
Lactose
RNA
DNA
Desidrogena
Descarboxila
ASE
ASE
ASE
ASE
ASE
ASE
ASE
ASE
ASE
Amilase
Lipase
Protease
Maltase
Lactase
Ribonuclease
Desoxirribonuclease
Desidrogenase
Descarboxilase
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Nomenclatura
Cada enzima recebe dois nomes:
2 – Nome mais completo e sistemático, utilizado quando a enzima precisa ser identificada sem ambiguidades;
	2.1 – São divididas em seis classes principais;
	2.2 – O sufixo –ase é adicionado a uma descrição bastante completa da reação química catalisada.
Catalisadores:
 velocidade;
 energia
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Nomenclatura
Catalisadores:
 velocidade;
 energia
Classe 1
Classe 2
Classe 3
Oxirredutases Desidrogenases Oxidases
Transferases Quinases Transaminases
Hidrolases Peptidases
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Nomenclatura
Catalisadores:
 velocidade;
 energia
Classe 4
Classe 5
Classe 6
Liases Dehidratases Descarboxilases
Isomerases Epimerases
Ligases Sintetases
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PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Catalisadores:
 velocidade;
 energia
	As enzimas são muito específicas para os seus substratos, esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo. ESPECIFICIDADE.
	As reações catalisadoras por enzimas são, em sua maioria, altamente eficientes, ocorrendo de 103 ou 108 vezes mais rapidamente EFICIENCIA CATALÍTICA.
	Esta especificidade se deve à existência, em uma porção específica da enzima de um local denominado SÍTIO DE LIGAÇÃO DO SUBSTRATO. 
	Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado SÍTIO CATALÍTICO ou SÍTIO ATIVO, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática. SÍTIO ATIVO.
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PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Catalisadores:
 velocidade;
 energia
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PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Catalisadores:
 velocidade;
 energia
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PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Algumas enzimas precisam de outras moléculas além da proteína para sua atividade enzimática;
Haloenzima – se refere à enzima ativa com seu componente não proteico; Apoenzima – enzima sem seu componente não proteico, inativa.
Cofator – se esse grupo não proteico for um íons metálico, Fe2+ ou Zn2+;
Coenzima - se esse grupo for uma molécula orgânica pequena.
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PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
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Especificidade Enzimática
Modelo chave/fechadura
Prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação.
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Especificidade Enzimática
Modelo do ajuste Induzido
Sítio de ligação não totalmente pré-formado, mais sim moldável a molécula do substrato, a enzima se ajustaria a molécula do substrato na sua presença.
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COMO FUNCIONAM AS ENZIMAS
O mecanismo da ação enzimática pode ser visualizado a partir de duas perspectivas diferentes.
1 – Alterações de energia que ocorrem durante a reação – praticamente todas as reações têm uma barreira de energia separando os reatantes dos produtos. Energia Livre.
Energia livre – é a diferença entre a energia, que ocorre durante a formação do produto.
A T* B A = ESTADO INICIAL
			 T* = INTERMDIÁRIO DE ALTA ENERGIA
			 B = PRODUTO
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COMO FUNCIONAM AS ENZIMAS
 Devido a grande energia livre de ativação, as velocidades das reações químicas não catalisadas são frequentemente lentas.
 Para moléculas reagirem, devem conter energia suficiente para superar a barreira de energia do estado de transição.
A enzima permite que ocorra rapidamente, oferecendo uma rota alternativa, com menor energia livre de ativação. Não altera a energia livre dos reatantes ou dos produtos não alterando o equilíbrio da reação. Acelera a velocidade na qual o equilíbrio é atingido.
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COMO FUNCIONAM AS ENZIMAS
2 – Química do sítio ativo – o sítio ativo emprega uma diversidade de mecanismos químicos para facilitar a conversão do substrato em produto.
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
Designa a instancia da enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas e os fatores que influenciam neste velocidade;
Cinética da enzima = quantidade de produto ou a quantidade de substrato consumido por unidade de tempo de reação.
E + S  <==> [ES]  ==> E + P 
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A equação de Michaelis & Menten
Michaelis e Menten propuseram o um modelo de reação enzimática para apenas um substrato;
A partir deste modelo, estes pesquisadores criaram uma equação, que nos permite demonstrar como a velocidade de uma reação varia com a variação da concentração do substrato.
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A equação de Michaelis & Menten
Esta equação pode ser expressa graficamente e representa o efeito da concentração de substrato sobre a velocidade de reação enzimática.
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concentração de substrato
Velocidade da catálise
Velocidade máxima de catálise.
 Platô
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FATORES QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DA REAÇÃO ENZIMÁTICA
pH específico:
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FATORES QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DA REAÇÃO ENZIMÁTICA
Temperatura:
Altas temperaturas podem desnaturar as enzimas.
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INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
Inibidor – qualquer substancia que possa diminuir a velocidade das reações catalisadas por enzimas;
Inibidores reversíveis – ligam-se as enzimas por ligações não covalentes;
Inibidores irreversíveis – ligam-se as enzimas por ligações covalentes.
Os dois tipos mais comuns de inibição reversível são:
COMPETITIVA
NÃO-COMPETITIVA
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INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
Inibição reversível competitiva  Ocorre quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato. O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato. 
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INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
Inibição enzimática reversível não-competitiva  O inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato. Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor. 
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INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
Inibição enzimática irreversível na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima, de modo que o inibidor não se desliga do sítio enzimático. 
Substrato
 Alteração conformacional sofrida no sítio enzimático que não permite o desligamento do inibidor. 
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Modulação Enzimática Alostérica
  
	 Enzimas alostéricas são aquelas que quando sofrem mudanças sutis em uma determinada região podem desencadear alterações drásticas nas propriedades de um sítio ativo distante;
	A regulação alostperica ocorre nas enzimas que possuem um SÍTIO DE MODULAÇÃO, ou ALOSTÉRICO, onde se liga de forma não-covalente um modulador alostérico que pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima);
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Feedback
 Negativo
Sítio alostérico
modulador alostérico
Enzima
Ligação não-covalente do modulador ao sítio de modulação, ou alostérico.
A ligação do modulador induz a modificações conformacionais na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com
os seus substratos.
Produtos gerados podem inibir ou estimular a primeira ou outras enzimas da cadeia alostérica de regulação.
A
QUESTÕES
O que são as enzimas? Qual sua principal função?
Explique a nomenclatura básica das enzimas.
Explique as características das enzimas, como: ESPECIFICIDADE, EFICIENCIA CATALÍTICA E SÍTIO ATIVO.
Comente sobre os dois modelos da especificidade das enzimas.
Como as enzimas aumentam a velocidade das reações?
Quais os principais fatores que influenciam na cinética enzimática? Explique cada um.
Explique a inibição enzimática.