AULA 02- PROTEÍNAS

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LORRANE BRAGA RANGEL LXIX - UFG 
 
Importância em seres vivos
✓ Enzimas 
✓ Transporte 
✓ Reserva 
✓ Motilidade 
✓ Estruturais 
✓ Defesa 
✓ Regulação 
O que garante tantas funções às proteínas é a 
capacidade delas de interagir e de responder ao meio. 
O que propicia a diversidade? 
✓ Carbono assimétrico 
✓ Solvente (solúvel ou não) 
✓ Curva de titulação 
✓ Cargas 
✓ Composição (grupos R) 
✓ Sequência de aminoácidos 
✓ Massa molecular 
✓ Grupos químicos ligados 
➢ Conjugadas 
➢ Grupos prostéticos 
➢ Lipídios 
➢ Açucares 
➢ Metais 
A sequência linear dos aminoácidos ligados contém a 
informação necessária para formar uma molécula 
proteica com estrutura tridimensional única. 
Estrutura das proteínas: 
 
 
 
 
 
Conformação: é o arranjo espacial dos átomos em uma 
proteína ou em qualquer parte dela. A necessidade de 
múltiplas conformações estáveis reflete as mudanças 
que devem ocorrer na proteína quando ela se liga 
outras moléculas ou catalisa reações. 
Estabilidade: pode ser definido como a tendência em 
manter a conformação nativa. 
• O estado não dobrado de uma proteína é 
caracterizado por um alto grau de entropia 
conformacional. 
• Entropia + ligações de hidrogênio → tendem a 
manter o estado não dobrado. 
Ligações que estabilizam a conformação: 
• Ligações dissulfeto (covalente) 
• Interações fracas (não covalentes) 
• Ligações de hidrogênio 
• Interações hidrofóbicas e iônicas. 
 
• As interações fracas são importantes para as 
cadeias formarem estruturas secundárias e 
terciárias. Portanto elas são predominantes. 
• Camada de solvatação em proteínas 
hidrofóbicas 
• O interior de uma proteína geralmente é um 
núcleo altamente empacotado de cadeias 
laterais de aminoácidos hidrofóbicos. 
• O aumento de entropia é a principal força 
termodinâmica que rege a associação de 
grupos hidrofóbicos em solução aquosa. 
• O número de ligações de hidrogênio dentro da 
proteína é maximizado, reduzindo assim o 
número de grupos capazes de fazer ligações 
de hidrogênio e os grupos iônicos que não 
estão adequadamente pareados. 
• Uma maneira de conferir flexibilidade à cadeia 
polipeptídica é incluir a glicina na sequência de 
aminoácidos. Como ela não possui carbono 
quiral, não sofre as restrições rotacionais dos 
demais aminoácidos. 
• Prolina: determina o momento da dobra da 
proteína, pois ele promove uma angulação 
muito brusca da cadeia. 
 
• É a sequência de aminoácidos de uma proteína 
• Doenças genéticas 
• Doenças graves – e às vezes fatais – como 
anemia falciforme e fibrose cística podem ser 
causadas por uma mudança em apenas um 
aminoácido dentro de uma proteína. 
• Organização irregular das proteínas por 
mudança da sequência, com perda ou prejuízo 
da função normal. 
• Em algumas proteínas, a cadeia polipeptídica 
linear é interligada. O tipo mais comum de 
interligação é a ponte dissulfeto, formada pela 
oxidação de um par de resíduos de cisteína. 
Essas pontes são muito estáveis, sendo 
garantidoras do formato das proteínas. 
A ligação peptídica: é formada 
pela remoção de água do grupo 
alfa-carboxila de um alfa-amino 
do outro (reação de 
condensação). É uma ligação 
rígida e planar. 
 
Estrutura primária 
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• Os aminoácidos são unidos covalentemente 
por ligações peptídicas. 
• Ligações entre o grupo amino e carboxila 
• Podem ser rompidas por condições 
desnaturantes, como o aquecimento ou altas 
concentrações de ureia. 
• Pelo fato de o carbono-α ser um carbono quiral, 
os ângulos que ele estabelece com seus 
ligantes são fixos. Quando se faz a ligação 
peptídica entre dois aminoácidos, portanto, 
seus carbonos-α não podem simplesmente se 
acoplar lado a lado: é necessário que 
rotacionem um em reação ao outro, ficando 
INVERTIDOS. Assim, tem-se uma estrutura 
que não é linear, mas “em ziguezague”. Esse 
fato faz com que a cadeia fique rígida e planar. 
Exterminada N-terminal = esquerda 
Extremidade C-terminal = direita 
 
 
 
 
• Cada aminoácido é denominado resíduo 
Caráter de dupla-ligação parcial → é mais curta que 
uma ligação simples e mais rígida e planar. 
• Isso impede a rotação livre da ligação entre o 
carbono e o nitrogênio da ligação peptídica 
• Entretanto as ligações do carbono alfa podem 
rodar livremente → variedade de 
conformações possíveis. 
• Geralmente é uma ligação trans → 
interferência dos grupos R em cis 
 
• Os aminoácidos 
podem girar em torno 
do carbono alfa. 
• A princípio esses 
ângulos podem variar 
entre +180 e -180, mas 
algumas não são 
permitidas. 
 
 
• Os grupos carregados são apenas o C e N-
terminal, mais quaisquer outro grupo de cadeia 
lateral ionizáveis. 
• Os grupos –CO e –NH são polares e estão 
envolvidos em ligações de hidrogênio, nas 
hélices e folhas B, por exemplo. 
• Formam-se arranjos regulares de aminoácidos 
que estão localizados próximos uns aos outros 
na sequência linear. 
• As α-hélices, fitas β e voltas são formadas por 
meio de um padrão regular de pontes de 
hidrogênio entre os grupos N—H e C=O dos 
aminoácidos que estão próximos uns dos 
outros na sequência linear do peptídio. Estes 
segmentos enovelados são chamados de 
estrutura secundária. 
Hélice alfa 
• Apresenta estrutura helicoidal → esqueleto 
polipeptídico central espiralado e bem 
compacto, com as cadeias laterais 
estendendo-se para fora, afim de evitar 
interferências. 
• A rotação da α-hélice pode ser para esquerda 
ou para a direita, sendo uma das duas 
predominantes, como predominante também é 
a forma L dos enantiômero dos aminoácidos. 
No caso, a dextrogira é predominante. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ex: 
Queratina (fibrosa)→ sua rigidez é determinada pelo 
número de ligações dissulfeto entre as cadeias 
polipeptídicas constituintes. 
Mioglobina (globular) → é flexível 
1- Ligações de hidrogênio 
 
✓ Estabilização 
✓ Oxigênio da (CO) + hidrogênio (NH) 
✓ Estendem-se de forma paralela à espiral, do 
O2 da carbonila com o hidrogênio de uma NH 
4 resíduos distantes. 
✓ Os aminoácidos distante 3-4 resíduos estão 
bem próximos, na verdade. 
 
 
 
 
Estrutura secundária 
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2- Aminoácidos que quebram 
 
✓ A prolina quebra a hélice alfa, pois seu grupo 
amino não é compatível geometricamente com 
a espiral voltada para a direita da hélice. Assim, 
ela insere uma dobra na cadeia. 
Outros aminoácidos carregados também podem gerar 
essa quebra 
➢ Aminoácidos com cadeias laterais volumosas 
(triptofano) 
➢ Aminoácidos ramificados no carbono B (valina 
e isoleucina) 
Super-hélice: é quando duas ou mais alfas se unem e 
formam uma estrutura mais complexa 
Ex: a queratina 
 
Folhas beta 
• Todos os componentes da ligação peptídica 
estão envolvidos com ligações de hidrogênio. 
• Ocorrem, principalmente, pela falta de 
aminoácidos com cargas opostas no peptídeo. 
• Ela é composta por duas ou mais cadeias 
polipeptídicas chamadas de fitas β. Uma fita β 
é praticamente toda estendida, em vez de bem 
espiralada como na α-hélice. 
• Quanto mais alinhados mais resistente as 
folhas finais. 
• Aparência pregueada 
• Ligações de hidrogênio perpendiculares ao 
esqueleto 
Essas cadeias podem se dispor: 
✓ Em direções opostas: folha B antiparalela 
✓ Na mesma direção: folhas B paralelas 
(possuem mais estabilidade) 
 
 
 
 
 
 
➢ São formadas por ligações intercadeias 
➢ Podem ser formadas, também, por uma única 
cadeia. 
➢ Curvatura para a direita: A conformação B é 
mais estável quando os segmentos individuais 
são levemente torcidos para a direita. 
➢ Mais diversas estruturalmente que as α-
hélices, as folhas β podem ser praticamente 
planas, mas podem ter uma forma retorcida 
➢ Por exemplo, as proteínas que se ligam aos 
ácidos graxos, importantes para o metabolismo 
lipídico, são quase todas compostas por folhas 
β 
CurvaturaB (voltas reversas, voltas B) 
• Revertem a direção de uma cadeia 
polipeptídica, auxiliando a formação de uma 
estrutura compacta e globular. 
• Conectam faixas de folhas beta 
Formada por 4 aminoácidos específicos 
➢ Prolina: causa torção da cadeia 
➢ Glicina 
As curvaturas são estabilizadas pela formação de 
ligações de hidrogênio e ligações iônicas. 
Estruturas supersecundárias (motivos) 
• As proteínas globulares são construídas pela 
combinação de elementos estruturais 
secundários. 
• É um padrão de enovelamento identificável e 
favorável, envolvendo dois ou mais elementos 
da estrutura secundária e a conexão (ou 
conexões) entre eles. 
• É o agrupamento das cadeias laterais de 
elementos estruturais secundários adjacentes. 
 
• Dobramento dos domínios e arranjo final dos 
domínios no polipeptídeo. 
• Descreve todos os aspectos do enovelamento 
tridimensional de um polipeptídeo, essa 
estrutura inclui aspectos de alcance mais longo 
da sequência de aminoácidos. 
• As cadeias hidrofóbicas ficam no interior 
• A estrutura tridimensional das proteínas 
determina especialmente certas fendas, que 
podem ser os SÍTIOS CATALÍTICOS ou 
SÍTIOS REGULATÓRIOS, locais de reação da 
proteína com outras moléculas. Na maioria das 
vezes, quando essas moléculas interagem com 
esses sítios, a proteína muda sua estrutura 
tridimensional. 
Estrutura terciária 
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As localizações das curvaturas são determinadas por 
certos aminoácidos. 
➢ Prolina, serina, glicina e treonina 
Domínios 
• São unidades funcionais fundamentais com 
estrutura tridimensional 
• Combinação de motivos 
• É uma parte da cadeia polipeptídica que é 
independentemente estável ou pode se 
movimentar como uma entidade isolada em 
relação ao resto da proteína. 
• Cada domínio tem suas características e 
funções. 
Interações que estabilizam a estrutura terciária 
1- Pontes dissulfeto 
 
✓ Ligação covalente formada pelos grupos 
sufridila (SH) de dois resíduos de cisteína. 
✓ O dobramento das cadeias aproxima as 
cisteínas 
✓ Estabilidade 
✓ Impede que as moléculas fiquem desnaturadas 
no meio extracelular. 
 
2- Interações hidrofóbicas 
 
✓ Tendem a ficar localizados no interior → 
segregação energeticamente favorável. 
 
3- Ligações de hidrogênio 
 
✓ Aumentam a solubilidade 
 
4- Interações iônicas 
 
✓ Grupos carregados negativamente podem 
reagir com grupos carregados positivamente. 
✓ Dobramento proteico 
✓ Interações entre as cadeias laterais dos 
aminoácidos. 
✓ As cadeias podem ser atraídas ou repelidas. 
✓ Permite a formação de uma proteína dobrada 
corretamente, com baixo estado energético. 
Desnaturação de proteínas 
• É o desdobramento e desorganização das 
estruturas secundárias e terciárias, sem que 
ocorra hidrólise das ligações peptídicas. 
• Pode ser provocada por agentes desnaturantes 
• Muitas vezes elas precipitam na solução 
Papel das chaperonas 
• A proteína começa a se dobrar em estágios 
durante a síntese 
• As chaperonas são requeridas para o 
dobramento adequado de muitas espécies de 
proteínas. 
• Podem ajudar a manter as proteínas 
desdobradas ou acelerar a velocidade do 
dobramento. 
• CADU DISSE QUE TEMOS QUE SABER: As 
proteínas podem ser um misto de Beta e alfa 
beta. Tendo variações de sequências que são 
frutos de adaptação dos genes dos nossos 
antepassados (animais menos evoluídos), 
entretanto algumas mutações mudam as 
performances desses genes. Essas alterações 
podem ser feitas nos éxons. 
 
• Arranjo de duas ou mais cadeias 
polipeptídicas, que podem ser estruturalmente 
idênticas ou totalmente diferentes. 
• São unidas por interações não covalentes 
• As subunidades podem funcionar 
independentemente uma das outras ou podem 
trabalhar cooperativamente. 
Dobramento inadequado das proteínas: 
➢ Amiloides 
Algumas proteínas podem assumir uma conformação, 
que leva à formação de longos feixes de proteínas 
fibrilares constituídos de folhas B pregueadas. O 
acúmulo desses agregados insolúveis está relacionado 
com muitas doenças degenerativas (como a 
Alzheimer). 
➢ Doença de príon 
 
 
Estrutura quaternária 
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Proteínas globulares 
• Contém um grupo heme como grupo prostético 
firmemente ligado. 
• O heme é um complexo de protoporfirina IX e 
íon ferroso. 
• O ferro está preso ao grupo heme por meio de 
4 interações com os nitrogênios do anel 
porfinírico 
• Ele pode fazer duas ligações adicionais 
• O2 e histidina, na hemoglobina e mioglobina 
 
Mioglobina 
• Presente no coração e no músculo esquelético 
• Funciona como reservatório e carreador de 
oxigênio 
• Aumenta a velocidade de transporte do 
oxigênio dentre da célula muscular. 
• Consiste em uma única cadeia polipeptídica, 
formada por oito segmentos de alfa hélice 
• Possui um denso núcleo hidrofóbico 
 
➢ A parte amarela são as cadeias laterais dos 
resíduos hidrofóbicos: leucina, valina, 
fenilalamina e isoleucina. 
Conteúdo da hélice alfa 
• É uma molécula compacta 
• 80% de sua cadeia dobrada em oito segmentos 
de hélice alfa 
• Essas regiões são delimitadas pela presença 
de prolina 
Localização dos resíduos de aminoácidos: o interior da 
molécula de mioglobina é constituído quase que 
inteiramente por aminoácidos apolares. Então, os 
aminoácidos carregados estão localizados para fora. 
Ligação do grupo heme 
• O grupo heme da mioglobina se situa em uma 
fenda na molécula, a qual é revestida por 
aminoácidos apolares. 
• A histidina se liga diretamente ao ferro, um dos 
aminoácidos ajuda a estabilizar a ligação do 
oxigênio ao íon ferroso. 
Hemoglobina 
Cristalografia de John Kendrew: foi as 
primeiras observações da molécula de 
hemoglobina, por meio da radiação em 
cristais de hemoglobina de ovelhas para 
identificar sua imagem tridimensional. 
• Encontrada nos eritrócitos → transporte do O2 
dos pulmões até os capilares dos tecidos. 
Estrutura: 
• Quatro cadeias polipeptídicas – duas cadeias 
alfa e duas cadeias beta: unidas por meio de 
interações não covalentes. 
• Pode transportar H+ e CO2 
• Transporta quatro moléculas de O2 
• A molécula de O2, quando se liga ao ferro, 
recebe apenas um dos dois elétrons que 
precisa para realizar reação de oxirredução. 
Assim, o O2 ainda necessita fazer outra ligação 
para se estabilizar, e ele o faz com outra 
histidina, por meio de pontes de hidrogênio. 
Sendo uma ligação fraca, ele não fica ligado 
permanentemente. 
• O CO precisa apenas de um elétron pra se 
estabilizar, sendo bem mais perigoso pelo 
organismo, já que sua ligação com a 
hemoglobina é muito forte (covalente). 
• A cavidade exposta pelo grupo heme para a 
entrada de O2 é revestida por grupos R 
apolares, pois o O2 tem afinidade por espécies 
apolares. Caso houvessem grupos R polares, 
o O2 seria repelido e não entraria na cavidade 
para se ligar ao ferro. 
 
Hemiproteínas globulares 
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Estrutura quartenária: 
• É a associação de dois dímeros idênticos (AB)1 
e (AB)2 
As subunidades são unidas por: 
➢ Interações hidrofóbicas 
➢ Ligações iônicas e de hidrogênio 
Os dois dímeros são unidos por: 
➢ Ligações polares 
➢ São capazes de se moverem 
 
• Essas interações fracas resultam em duas 
conformações diferentes, observadas na 
desoxiemoglobina, com relação à 
oxiemoglobina. 
A ligação do O2 ao ferro do grupamento heme empurra 
esse ferro para dentro do plano do grupamento heme. 
Uma vez que o ferro também está ligado à histidina 
proximal, existe um movimento das cadeias de globina 
que altera a interação entre os dímeros. 
• Forma T: (desoxigenada) os dois dímeros AB 
interagem por meio de uma rede de ligações 
iônicas e ligações de hidrogênio, que restrigem 
o movimento das cadeias polipeptídicas. 
• Forma R: (oxigenada) a ligação do oxigênio à 
hemoglobina causaa ruptura de algumas 
ligações iônicas e ligações de hidrogênio entre 
os dímero AB. Isso causa uma relaxada, na 
qual as cadeias polipeptídicas têm maior 
liberdade de movimentos. 
Ligação do oxigênio à mioglobina e à hemoglobina 
• A mioglobina pode ligar somente uma 
molécula de oxigênio (O2), porque contém 
apenas um grupo heme. 
• A hemoglobina pode ligar quatro moléculas 
de oxigênio, para cada um dos seus grupos 
Heme. 
 
1- Curva de dissociação do oxigênio 
• A pressão parcial de oxigênio necessária para 
obter metade da saturação dos sítios é bem 
menor pra mioglobina. 
Mioglobia (Mb) 
✓ Possui uma forma hiperbólica 
Hemoglobina (Hb) 
✓ Possui uma curva sigmoidal 
✓ As subunidades cooperam na ligação do 
oxigenação 
✓ A ligação de uma molécula de oxigênio a um 
dos grupos heme aumenta a afinidade por 
oxigênio dos grupos heme restantes na mesma 
molécula. 
✓ Interação heme-heme 
✓ Cada uma das quatro cadeias polipeptídicas da 
Hb (α1, α2, β1 e β2) é capaz de captar uma 
molécula de O2 em seus respectivos sítios 
catalíticos. No entanto, existe uma sequência 
de abertura dos sítios catalíticos de cada uma: 
α1, β1, α2, e então β2. seja, é preciso que α1 
tenha captado O2 em seu sítio catalítico para 
que o sítio catalítico de β1 se torne disponível 
para captar O2 também, e assim por diante, em 
uma CASCATA DE OXIGENAÇÃO. 
Esse mecanismo depende de: 
• Extensão da região de contato 
• Frequência respiratória 
• Demanda de 02 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• A pressão de O2 (pO2) nas artérias é muito 
alta. Nessas condições, determina-se também 
alta saturação de O2 na hemoglobina (Hb) e na 
mioglobina (Mb) devido à alta afinidade destas 
pelo O2 nessas condições. 
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• Nos tecidos, a afinidade pelo O2 da Hb cai, pois 
tem menor pressão. 
• Já nos músculos, a atividade celular e o 
consumo de oxigênio aumentam 
exponencialmente, sendo a Hb incapaz de 
segurar o oxigênio para toda a extensão do 
tecido muscular devido a uma queda brusca de 
afinidade pelo O2. Nesse caso, entra a Mb, que 
tem muito mais constante sua afinidade pelo 
O2, capaz de segurá-lo o suficiente para 
manter a oxigenação muscular. 
• Pelo fato da mioglobina (afinidade por 02 bem 
menos variável) ser muito resistente à 
liberação de oxigênio não é adequada para 
outros tecidos. Ela é mais indicada para 
armazenamento. 
Captação e liberação de 02 pela hemoglobina 
No pulmão, a pO2 é alta, e a pCO2 é baixa. Já na artéria 
pulmonar, a pO2 é baixa, e a pCO2 é baixa. Isso 
favorece a oxigenação na hematose, e o principal fator 
responsável por isso é o pH: Apenas a variação de pH 
é capaz de modificar a estrutura tridimensional das 
cadeias polipeptídicas da Hb, e é essa modificação que 
a faz captar ou liberar o O2: 
1- Quando o ph aumenta ( no caso do pulmão, 
que é em torno de 7,6, pois não tem muito CO2) 
os grupos R apolares dos sítios catalíticos da 
Hb se aproximam, fazendo mais ligações, 
expulsando H20 do sítio catalítico e permitindo 
o O2 entra e se ligar 
➢ Assim a Hb capta o oxigênio 
2- Quando o pH diminui (caso dos tecidos, cujo 
pH é em torno de 7,2 a 7,4) os grupos R 
apolares dos sítios catalíticos se afastam, 
porque as ligações se desfazem, o sítio 
catalítico se abre e o O2 sai. 
➢ Nos demais tecidos, a Hb libera oxigênio 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Efeitos alostéricos 
• Afetada pela pressão parcial de oxigênio 
• PH do ambiente 
• Pela pressão de dióxido de carbono 
• Disponibilidade de 2,3 – bifosfoglicerato 
Interações heme-heme 
✓ A afinidade da hemoglobina pelo último O2 é 
bem maior do que o primeiro 
Ligando e liberando o oxigênio 
✓ A ligação cooperativa do oxigênio permite à 
hemoglobina liberar mais oxigênio aos tecidos 
em resposta a variações relativamente 
pequanas na pressão parcial de oxigênio. 
Efeito Bohr 
• A liberação do oxigênio pela hemoglobina é 
aumentada quando o PH diminui ou quando a 
hemoglobina está na presença de uma precção 
parcial de CO2 aumentada. 
• Redução da afinidade da hemoglobina por 
oxigênio → estabilizam o estado T, essa 
alteração na ligação do oxigênio é denominada 
efeito Bohr. 
• O aumento do PH e a redução de CO2 resultam 
em maior afinidade por oxigênio, estabilizando 
no estado R. 
 
1- Origem dos prótons que diminuem o PH 
 
 
 
• O H+ produzido por esse par de reações 
contribui para a redução do pH. 
• Esse gradiente diferencial de pH favorexe a 
liberação de oxigênio nos tecidos periféricos e 
a asosciação ao oxigênio no pulmão. 
• Torna a hemoglobina um transportador 
eficiente 
 
2- Mecanismo do efeito Bohr 
• Reflete o fato de que a desoxihemoglobina 
possui maior afinidades por prótons 
• Grupos ionizáveis que possuem PKa mais altos 
na desoxihemoglobina 
• Assim, o aumento no números de prótons faz 
com que esses aminoácidos fiquem 
protonados e capazes de formar ligações 
iônicas. Essas ligações estabilizam 
preferencialmente a forma desoxi. 
 
Efeito do 2,3-bifosfoglicerato sobre a afinidade 
por oxigênio 
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Surfactante: é produzido pelos alvéolos e hidrata a 
superfície deles, permitindo a melhor solubilização do 
O2 para que ele passe com maior intensidade para o 
capilar. 
• Quando o organismo está em repouso, é 
necessário que haja uma intervenção nessa 
dinâmica, uma vez que a demanda de O2 cai 
muito durante o repouso, mas a captação do 
gás permanece a mesma nos pulmões. E não 
se pode ter excesso de O2 nos tecidos. 
• Assim, quando a demanda de O2 cai, o 
organismo passa deixar de metabolizar o 2,3-
bifosfoglicerato, que é um produto da via das 
pentoses. Não sendo consumida, essa 
substância passa a agir como interferente na 
oxigenação da hemoglobina, impedindo a 
abertura do sítio catalítico da primeira 
subunidade α1, e, portanto, impedindo a 
abertura das outras subunidades. 
Ele diminui a afinidade da hemoglobina por oxigênio, 
por ligar-se à desoxiemoglobina. Essa ligação 
estabiliza a forma tencioada da desoxiemoglobina. 
• Ele se liga aos aminoácidos positivos 
• A molécula de hemoglobina da qual o 2,3-BCG 
foi removido possui uma alta afinidade por 
oxigênio 
• O interferente tem efeito quádruplo. 
• O interferente é capaz de alterar a 
conformação tridimensional da Hb ao se ligar 
ao SÍTIO REGULATÓRIO dela, impedindo seu 
funcionamento usual. Por isso, a hemoglobina 
é denominada de PROTEÍNA ALOSTÉRICA. 
Transporte de CO2 
• O transporte de CO2 é feito pelos eritrócitos, 
porém, não por meio da hemoglobina que eles 
possuem, uma vez que, ao adentrar o eritrócito, 
o CO2 sofre a ação da ANIDRASE 
CARBÔNICA. Trata-se de uma enzima que 
catalisa a reação do CO2 com a H2O, 
formando H2CO3. 
• O H2CO3 naturalmente se ioniza em H+ e 
HCO3 
O HCO3, por sua vez, sai do eritrócito, assumindo uma 
importante AÇÃO TAMPONANTE do plasma 
sanguíneo, mantendo seu pH=7,4 (que é o valor do pK 
do HCO3). Dessa forma, a intensa produção de CO2 
pelos tecidos em atividade não é capaz de alterar o pH 
sanguíneo. Entretanto, outros eventos, como a 
produção de ácido lático pelos músculos durante 
atividade de alta intensidade, são capazes de provocar 
essa alteração. 
Anemia falciforme 
• Para que haja a ligação das quatro 
subunidades da Hb entre si, é necessário que 
haja, em uma posição correta em cada uma, 
certo aminoácido que faça a ligação entre elas. 
Assim, forma-se uma tétrade. 
Entretanto, uma determinada alteração genética pode 
fazer que, durante a síntese das cadeias 
polipeptídicas da Hb, esse aminoácido ligante se 
localize em mais locais nessas cadeias, fazendo que 
cada vez mais subunidades fiquem ligadas entre si. 
Forma-se então, em vez de uma hemoglobina globular, 
uma HEMOGLOBINA TUBULAR, muito extensa e sem 
correta exposição dos sítios catalíticos para a captação 
de O2 → anemia falciforme 
➢ Doença autossômica dominante. A 
heterozigoseé menos agressiva, do que a 
homozigose. 
 
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Proteínas fibrosas 
• Ex: colágeno e elastina → proteínas fibrosas 
da matriz extracelular 
• Cada proteína fibrosa possui propriedades 
mecânicas especiais, obtidas pela combinação 
de aminoácidos específicos em elementos 
regulares de estrutura secundária. 
Colágeno 
• É a proteína mais abundante nos seres 
humanos 
• É uma molécula longa, rígida, em que três 
cadeias polipeptídicas (cadeias alfas) estão 
torcidas, uma em volta da outra, de forma 
semelhante a uma corda de tripla-hélice. 
• As três cadeias são unidas por meio de 
ligações de hidrogênio. 
• Variações nas sequência de aminoácidos da 
cadeia alfa gera alterações nas propriedades 
do colágeno. 
• Tecidos conectivos (tendões), cartilagens, 
matriz orgânica e na córnea 
• A alfa – hélice é voltada para a esquerda e tem 
três resíduos por volta 
 
Tipos: 
Colágenos formadores de fibrilas 
✓ Colágeno I, II e III 
✓ Tem estrutura semelhante a uma corda 
✓ Apresentam padrões de bandas característico 
Tipo I → elementos estruturais com alta resistência à 
tensão 
Tipo II → estruturas cartilaginosas 
Tipo III → mais elásticas – paredes vasculares 
 
 
 
 
 
Colágenos formadores de redes 
✓ Tipo IV e VII 
✓ Formam uma malha tridimensional 
✓ Membranas basais 
 
 
 
 
 
Colágeno associado a fibrilas 
✓ Tipos IX e XII – ligam-se à superfície das fibrilas 
de colágeno, conectando-as 
Estrutura do colágeno 
1- Sequência de aminoácidos 
Rico em prolina (sua estrutura em anel gera torções) e 
glicina (ela se adapta ao espaço restrito onde as três 
hélices se aproximam. 
2- Estrutura em tripla hélice 
A estrutura é alongada, ao contrário das proteínas 
globulares que são compactas. 
3- Hidroxiprolina e Hidroxilisina 
É importante para estabilizar a estrutura tripa-hélice do 
colágeno, pois maximiza a formação de ligações de 
hidrogênio. 
4- Glicosilação 
O grupo hidroxila dos resíduos de hidroxilisina pode ser 
gligolisado. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
LORRANE BRAGA RANGEL LXIX - UFG 
 
Alfa – queratina: Foram desenvolvidas para força 
✓ Cabelos, pelos, unhas, pele... 
✓ Proteínas de filamentos intermediários 
✓ Hélice – alfa voltada para a direita 
✓ A torção entre duas hélices paralelas aumenta 
a força de tração. 
✓ O entrelaçamento de duas alfas – hélices 
também é comum em proteínas filamentosas e 
na miosina. 
✓ Ligações covalentes aumentam a resistência. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Fibroína da seda 
✓ Produzida por insetos e aranhas 
✓ Conformação B 
✓ Alanina e glicina → alto empacotamento 
das folhas betas. 
Outras proteínas 
Imunoglobulinas 
Cadeias pesadas + cadeias leves 
A porção azul depende dos éxons disponíveis que 
geram a cadeia leve para entrar em contato com o 
antígeno. 
 
 
 
 
Capsídeo viral 
Proteínas com forma 
tridimensional que 
quando se grudam 
gera uma única 
estrutura, pois elas 
têm faces 
complementares. 
Em alguns vírus as subunidades podem 
estar coladas no RNA, o qual age como 
catalizador para grudar a primeira proteína, 
assim, as outras vão se unindo em volta do 
RNA, gerando uma estrutura cilíndrica. 
 
• Existem também estruturas que são formadas 
em forma de hélice, devido a forma com que as 
proteínas se ligam. 
• Várias fibrilas entrelaçadas que tem resíduos 
de miosina, durante a contração muscular, 
deslizam sobre a actina (ligada por ligação 
covalente à miosina). 
• A actina pode se ligar e desligar da miosina 
• Cada vez que a actina movimenta, sua cabeça 
faz um movimento de contração e expansão e 
muda sua disposição. 
• Existem enzimas que trabalham em ph 
específico colocando ATP na miosina