AULA 01 AMINOÁCIDOS

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LORRANE DE OLIVEIRA BRAGA RANGEL LXIX - UFG 
Análise da proteína SPIKE 
• É a proteína que facilita a entrada do vírus na 
célula, interagindo com as proteínas da 
superfície celular. A célula encontra a proteína 
SPIKE e envolve o vírus, o englobando em 
forma de vacúolos. Porém, antes do vacúolo 
digerir o vírus a proteína expressa seu gene. 
• Essa proteína tem pequenas variações, o que 
promove uma alta variabilidade genética. 
• Um único aminoácido pode alterar a 
função da proteína. Ex: anemia 
falciforme 
• A SPIKE interage com as proteínas de 
membrana, permitindo a entrada do vírus na 
célula. 
• O vírus ao entrar na célula altera a 
comunicabilidade celular, pois ele se replica 
rapidamente, impedido a homeostase. Além do 
vírus drenar a energia celular, ele interfere nos 
sinalizadores celular. 
- Interatividade 
Aminoácidos 
Características dos aminoácidos 
- Todos são alfa-aminoácidos 
- Grupo alfa- ácido: COO- 
(carboxila) 
- Grupo alfa-amino: H3N+ 
- Hidrogênio 
- Radical: É o que diferencia os aminoácidos, variando 
em estrutura, tamanho e carga elétrica. 
- Forma tridimensional 
- Zwiterions: Tem duas cargas opostas nas mesmas 
quantidades em uma mesma molécula, o que faz q o 
aminoácido seja excelente para o tamponamento do 
sangue. Assim, os aminoácidos auxiliam na 
manutenção do PH no sangue. 
- O carbono é um centro quiral, com exceção da glicina. 
-O carbono está ligado a 4 diferentes grupos e forma 2 
arranjos espaciais, assim eles apresentam 2 
estereoisômeros, uma vez que são imagens 
especulares não sobreponíveis. 
 
- Essenciais: Não produzimos 
➢ Fenilalanina, Valina, Treonina, Lenina, 
Leucina, Isoleucina, Metionina, histidina e 
triptofano. 
- Naturais: o organismo humano é capaz de sintetizar: 
Analina, asparagina, aspartato, arginina, cisteína, 
glicina, glutamina, glutamato, prolina, serina e tirosina. 
- Todos os aminoácidos são (levogiros) L-aminoácidos, 
sendo só eles ativos. Pois as células são capazes de 
sintetizar especificamente os isômeros L de 
aminoácidos, porque os sítios ativos de enzimas são 
assimétricos, tornando Estero específicas as reações 
por elas catalisadas. 
-D-aminoácidos encontram-se nas bactérias e 
aminoácidos. 
- A proteína SPIKE o lado de fora é polar e a parte 
transmembrana é hidrofóbica, por isso ela fica presa no 
envelope viral 
 
Polaridade e carga o grupo R 
✓ Apolares, alifáticos: (alanina, valina, leucina) 
Eles tendem a se agrupar no interior das 
proteínas, estabilizando a estrutura proteica 
por meio de interações hidrofóbicas. 
 Prolina: é uma exceção, seu grupo 
amino é mantido em uma configuração 
cíclica que reduz a flexibilidade. 
 Glicina: possui um H como radical 
 Metionina: grupo tioéter (contém 
enxofre) 
 
✓ Aromáticos: (Fenilalanina, tirosina e triptofano) 
Eles são relativamente apolares. 
Introdução 
Tipos de aminoácidos 
Classificação 
LORRANE DE OLIVEIRA BRAGA RANGEL LXIX - UFG 
 
✓ Polares, não carregados: São solúveis em 
água (serina, cisteína, glutamina...) 
 
✓ Carregados positivamente (básicos): São mais 
hidrofílicos (lisina, arginina, histidina) 
 
✓ Carregados negativamente (ácidos): (aspartato 
e glutamato) 
✓ Polares neutros: podem ser ionizáveis, mas em 
ph 7 eles não se ionizam. Os radicais tendem a 
formar pontes de hidrogênios. 
 
Atuam como ácidos ou bases 
Os grupos amino e carboxila de aminoácidos, em 
conjunto com os grupos ionizáveis R, funcionam como 
ácidos e bases fracas. Quando um aminoácido sem um 
grupo R ionizável é dissolvido em água em pH neutro, 
ele permanece na solução como um íon bipolar, ou 
zwitteríon, que pode agir como ácido ou base. 
 
A titulação ácido-base envolve a adição ou remoção 
gradual de prótons. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• O Pk1 equivale à parte ácida do aminoácido 
(COO-) e o Pk2 à parte básica (NH3+). O pl é o 
ponto onde a glicina está em grande parte 
como seu íon bipolar zwitterion (+N3H ----CH2-
---COO-). 
• No ponto inicial PH=1 a glicina está na sua 
forma mais protonada, pois em Ph ácido a 
concentração de H+ é muito alta, o que impede 
e desprotonação do aminoácido. 
• Com a adição de base, o PH começa a subir, 
assim no pK1 (COOH = COO-) o aminoácido 
começa a agir como ácido, liberando o H+ do 
COOH. 
• No ponto Pl a glicina está na forma do seu íon 
zwitterion (ponto isoelétrico). O próximo estágio 
é a titulação do grupamento amino, que vai ser 
desprotonado, chegando no PK2 (+NH3=NH2). 
• Observando essa curva, nota-se a existência de 
duas regiões com poder de tamponamento. Nos 
pontos próximos aos PK, pois elas seguram a 
variação de ph. 
• Na maioria das vezes o Pl = Pk1 + Pk2 /2 
• A glicina tem uma carga negativa acima no seu 
PL, portanto, irá se deslocar na direção do 
eletrodo positivo (ânodo) quando colocada em 
um campo elétrico. 
• Todos os aminoácidos com um único grupo 
amino e carboxila, e um grupo R não ionizáveis 
têm curvas de titulação semelhantes à da 
glicina. 
Aminoácidos com o grupo R ionizável têm curvas 
de titulação mais complexas, com três estágios e 
três Pka. 
 +1 0 -1 -2 
 
• Pk1: grupamento ácido; Pkr: radical; Pk2: 
grupamento ácido. 
• Para calcular o ponto isoelétrico você pega o 
Pka que se localiza antes da estrutura com 
carga 0, o PKa do componente que está logo 
após e faz a média aritmética dos dois. 
Curvas de titulação 
LORRANE DE OLIVEIRA BRAGA RANGEL LXIX - UFG 
 +2 +1 0 -1 
 
Média aritmética dos PKs dos radicais NH3 e COOH e 
os PRs dos demais aminoácidos carregados e fazer 
uma média aritmética. 
Quando a carga negativa é igual a positiva aí o peptídeo 
precipita. 
Quando o molde e contramolde é mais perfeito a 
proteína interage mais facilmente. Se a carga for 
compatível vai ser mais rápido ainda 
Além dos 20 aminoácidos comuns, as proteínas podem 
conter resíduos criados por modificações de resíduos 
comuns já incorporados em um polipeptídeo. 
 
➢ Hidroxiprolina, um derivado da prolina. → 
proteína da unha, pele. 
➢ Hidroxilisina, derivada da lisina. 
 
O primeiro é encontrado em proteínas da parede celular 
de células vegetais e ambos são encontrados no 
colágeno, proteína fibrosa de tecidos conectivos. 
 
➢ 6-N-metil-lisina: constituinte da miosina 
➢ Carboxiglutamato: encontrado na 
prototrombina 
➢ Desmosina: derivada de quatro resíduos Lys, 
encontrada na proteína fibrosa elastina. 
➢ Selenocisteína é um caso especial. Esse raro 
resíduo de aminoácido é introduzido durante a 
síntese proteica, em vez de criado por uma 
modificação pós-sintética. 
 
A adição de grupos fosforil, metil, acetil, adenilil, ADP-
ribosil ou outros grupos a resíduos de aminoácidos 
específicos pode aumentar ou diminuir a atividade de 
uma proteína 
 
Funções 
✓ Estrutura da célula. Hormônios. 
✓ Receptores de proteínas e hormônios. 
✓ Transporte de metabólitos e íons. 
✓ Atividade enzimática. 
✓ Imunidade. 
✓ Gliconeogênese no jejum e diabetes. 
Propriedades ortomoleculares: 
✓ Antioxidante. 
✓ Pro-oxidante. 
✓ Metilação e remetilação. 
✓ Quelante. 
✓ Desintoxicante. 
✓ Precursor de hormônios. 
 
Aminoácidos incomuns 
PI da SPIKE