valdir enzimas trabalho.

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ENZIMAS
Alunos:
Túllio Moreira
Valdir Junior
Vicente de Paula
Wenderson Alves 
INTRODUÇÃO
O que são enzimas?
Mecanismo de funcionamento
Modelo chave-fechadura:
Modelo do encaixe induzido: 
 
Equação geral
de uma reação enzimática
 
Modelos:
Características gerais
 Moléculas polipeptídicas grandes, enroladas sobre si mesmas, formando um glóbulo com um “encaixe”.
Proteínas especializadas na catálise de reações biológicas.
 Estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem.
 Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.
Fatores que influenciam na reação enzimática.
Temperatura
pH
Concentração da enzina
Concentração do substrato
Temperatura
Cada tipo de enzima atua em uma temperatura própria; quando a velocidade é máxima sem desnaturar a enzima;
Enzimas humanas: 30 e 40ºC;
Bactérias termófilas: ± 70ºC;
Aumento da atividade até o pico de velocidade ser atingido e em determinado ponto decréscimo da atividade e desnaturação da enzima
pH
Efeito sobre ionização do sítio ativo;
pH ótimo: ao redor de 7, próximo ao neutro;
Exceções: 
pepsina – pH em torno de 2;
Tripsina – pH em torno de 8;
Concentração da enzima
A velocidade inicial da reação é em função da quantidade de enzima disponível.
Concentração do substrato
Determina a velocidade máxima da reação; 
Quanto mais substratos mais irá saturar o sítio ativo das enzimas e chega a um ponto que não ocorre o aumento da velocidade da reação.
Nomenclatura 
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: 
Nome Recomendado:  Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; 
nome do substrato da reação + “ase” =
Ex.: glicosidase, urease e sacarase.
- Nome Usual: consagrado pelo uso;
Nome comum original, sem associação com reação enzimática. Ex.: tripsina e pepsina.
Nomenclatura
Nome Sistemático: Desenvolvido pela UIBMB (união internacional de biologia molecular e bioquímica). Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima.
descrição da ação realizada + “ase” =
 Ex.: lactato-desidrogenase e adenilato-ciclase
 Dividido em 6 classes principais:
Classificação das enzimas
1. Oxidorredutases - São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.
Classificação das enzimas
2.Transferases - Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos contendo C, N e P. 
Classificação das enzimas
3. Hidrolases - Catalisam quebra de ligações pela adição da água. Ex: urease. 
Classificação das enzimas
4. Liases - Catalisam a quebra de ligações C-C, C-S e certas ligações C-N. As Dehidratases e as Decarboxilases são bons exemplos. 
Classificação das enzimas
5.Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros). As Epimerases são exemplos
Classificação das enzimas
6.Ligases - Catalisam a formação de ligaçãoes entre carbono e O, S, N, acoplados a hidrólise de fosfatos de alta energia.
Cinética enzimática 
É o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam substratos e os transformam em produtos
Cinética enzimática 
A linha em vermelho representa a reação na ausência de catalisador;
A linha em azul na presença de enzima. 
S: nível de energia do(s) substrato(s); 
P: nível de energia do(s) produto(s); 
G: energia de Gibbs; 
R: coordenada de reação (sentidos de progressão de reação);
ΔG'º: energia livre padrão bioquímica;
 ΔG‡: energia de ativação
 S-P: do(s) substrato(s);
 P-S: do(s) produto(s
Cinética de Michaelis–Menten
Curva de saturação para uma enzima mostrando a relação entre a concentração do substrato e a velocidade de reação;
As reações catalisadas por enzimas são saturáveis, e a sua velocidade de catálise não indica uma resposta linear face ao aumento de substrato.
Se a velocidade inicial da reação é medida sobre uma escala de concentrações de substrato [S]);
a velocidade de reação (v), aumenta com o acréscimo de [S]. 
A medida que [S] aumenta, a enzima satura-se e a velocidade atinge o valor máximo Vmax.
Cinética de Michaelis–Menten
Cinética de Michaelis–Menten
Km reflete a afinidade da enzima ao substrato;
Cada enzima possui um Km característico para um dado substrato; 
Km é numericamente igual a [S] em que a velocidade da reação é igual a ½ Vmáx.;
Um Km pequeno reflete a afinidade elevada da enzima ao substrato;
Km grande – baixa afinidade;
Conclusões sobre a cinética de Michaelis–Menten 
Se [S] é menor do que Km a velocidade da reação é proporcional a [S]. Quando [S] maior do que Km a velocidade é igual a Vmax.
Se a [E] reduzir pela metade a velocidade inicial é reduzida pela metade;
A velocidade da reação que independe da [S] é chamada de ordem zero. 
Cinética de Michaelis–Menten
A equação de Michaelis–Menten[7] descreve como a velocidade de reação v depende da posição do equilíbrio ligado ao substrato e da constante de velocidade k2. 
Michaelis e Menten mostraram que se k2 for bem menor que k-1 (chamada a aproximação de equilíbrio), pode obter-se a seguinte equação:
Inibição enzimática 
Inibidor é qualquer substância que possa diminuir uma reação química
Inibição enzimática 
	COMPETITIVA: inibidor liga reversivelmente à enzima e compete com o substrato pelo sítio ativo
	NÃO COMPETITIVA: Inibidor e substrato ligam-se em locais diferentes da enzima. O inibidor pode ligar-se a enzima livre ou ao ES, impedindo a reação.
Inibição Irreversível
 os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as enzimas, levando a uma inativação praticamente definitiva
 Podem destruir grupos funcionais que são essenciais para a atividade enzimática
 A enzima não retoma a sua atividade normal
 Ex.: Alguns pesticidas inibem o sítio ativo da acetilcolinesterase (enzima importante na transmissão dos impulsos nervosos), o que impede a hidrólise da acetilcolina na sinapse, resultando no homem, paralisia dos músculos respiratórios e edema pulmonar
Penicilina - liga-se especificamente as enzimas da via de síntese da parede bacteriana, tornando-as susceptíveis à lise
Inibição Reversível Competitiva 
Uma substância que compete diretamente com o substrato pelo sitio de ligação de uma enzima
 Inibidor normalmente é semelhante ao substrato, de modo que se liga especificamente ao sitio ativo, mas difere do substrato por não poder reagir com ele
O inibidor liga-se a enzima formando o complexo EI cataliticamente inativo
Inibição Reversível Não Competitiva 
O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima
Não bloqueia a ligação do substrato, mas provoca uma modificação na conformação da enzima que evita a formação do produto
Esta ligação pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente
Cofatores
Cofator - são colaboradores não protéicos necessários para a atividade da enzima. Podem ser íons metálicos (Zn+2, Fe+2).
são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima
ligados à molécula de enzima, mas na ausência a enzima é inativa
A catálise ativa enzima-cofator é denominada holoenzima
 quando o cofator é removido, se mantém a proteína, a qual é catabolicamente inativa e é denominada apoenzima
Coenzimas
As coenzimas são compostos orgânicos essenciais que se ligam às enzimas para ajudá-las a catalisar reações. Uma enzima tem um centro ativo onde catalisa a reação de um substrato, mas uma coenzima se liga a outras áreas da enzima, mudando
sua forma e permitindo que esse centro ativo melhor se adeque ao substrato.
 OBRIGADO!