AMINOÁCIDOS

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 Para ser considerado aminoácido é preciso 
que o COOH e o NH2 estejam conectados ao 
mesmo carbono alfa. 
 Nos AA primários, o carbono alfa é quiral 
(possui quatro ligantes diferentes), exceto na 
glicina. 
 São as unidades formadoras das proteínas 
 São constituídos por C, H, N, O (alguns podem 
ter S e P) 
 O radical é considerado a sua identidade 
química, pois ele que vai diferenciar um 
aminoácido do outro 
 
 CLASSIFICAÇÃO DA COMPOSIÇÃO 
 Primário: é encontrado em todas as 
proteínas 
 Não primário: é encontrado em algumas 
proteínas 
OBS: os AA primários estão relacionados as 
doenças do metabolismo (leucinose) 
 CLASSIFICAÇÃO DA CAPACIDADE DE 
SÍNTESE 
 Essencial: organismo não consegue 
sintetizar, é adquirido pela alimentação 
 Não essencial: o organismo sintetiza 
 
 CLASSIFICAÇÃO DO DESTINO 
METABÓLICO 
 Glicogênicos: transformados em glicose 
 Cetogênicos: transformados em corpos 
cetônicos 
 Glicocetogênicos: transformados em 
glicose ou em corpos cetônicos 
 
 CLASSIFICAÇÃO DA MODIFICAÇÃO 
 Pré-sintéticos: as modificações 
acontecem antes da síntese proteica 
 Pós-sintéticos: as modificações 
acontecem depois da síntese proteica 
 Outros: Hidroxilação, fosforilação, 
carboxilação, metilação, glicosilação 
 
 CLASSIFICAÇÃO DA ESTEREOISOMERIA 
 Os AA são enatiômeros, possuem duas 
formas espaciais distintas que conseguem 
ser diferenciadas perfeitamente pelo 
corpo, podendo ser Levogiros ou 
Dextrogiros 
 L-isômero: desvia a luz para esquerda 
 D-isômeros: desvia a luz para a direita 
 
OBS: O L-isômero é o que o corpo humano 
consegue sintetizar e está presente nas proteínas, 
o D-isômero desempenha outras funções. 
 CLASSIFICAÇÃO DO RADICAL 
 Apolar: hidrofóbico, só possui C e H, 
podem ser aromáticos 
 Polar: hidrofílico, possui N, O ou S e faz 
ponte de hidrogênio com a água 
 Positivo: são considerados básicos, 
pois a amina ionizada terá carga 
positiva, é um receptor de prótons 
(possui NH2 no radical) 
 Negativo: são considerados ácidos, 
pois a carboxila ionizada sempre terá 
carga negativa, é doadora de prótons 
(possui COOH no radical) 
 Não-carregados: pontes dissulfeto 
com a água (císteina) 
 
 ÍON DIPOLAR- ZWITTERION 
 Desprotonar: perde próton H+ 
 Protonar: ganha próton H + 
 Vai ganhar ou perder dependendo do meio 
químico em que está inserido 
 São substancias anfóteras que podem agir 
como ácido (doa) ou base (recebe) 
 Ambiente ácido- se comporta como base 
 Ambiente básico- se comporta como 
ácido 
 Ex: quando adcionam um base no meio, o 
AA vai tentar tamponar doando os prótons 
da carboxila, quando não tiver mais como 
REVISÃO BCMOL 1 AF 
RESUMÃO BCMOL 1 AF Milena Rios M. A. de Alencar T17 
2022.2 2022.2 
doar os prótons o grupamento amina que 
vai doar. 
OBS: Amina desprotona em valores de pH 
maior que 7 e a carboxila desprotona em pH 
menor que 7 
i
 
 
 PONTO ISOELÉTRICO 
 É o valor do pH onde o AA apresenta uma 
carga elétrica igual a zero 
 pK1: desprotonação da carboxila alfa 
 pK2: desprotonação da amina alfa 
 pKr: desprotonação do radical 
 
 
 Quando tem 2 ácidos (alfa e radical) e 1 
básico ou 2 básicos (alfa e radical) e 1 
ácidos a média será com os semelhantes 
 
 ELETROFORESE DOS AA 
 Técnica de separação de substâncias com 
cargas opostas 
 + : migra para o polo negativo 
 - : migra para o polo positivo 
 Identifica a anemia falciforme 
 
 FUNÇÕES DOS AA 
 Formação de proteínas e neurotransmissores 
 Formação de peptídeos e fosfolipídios 
 Transporte para o grupo amino 
 Precursor de hormônios 
 
(-) COOH COO- 
PROTONADO DESPROTONADO 
(+) NH3+ NH2 
PROTONADO DESPROTONADO 
 
AROMÁTICOS: Fenilalanina, tirosina e 
triptofano 
POLAR NEUTRO: (OH) Serina e treonina, 
(NH2) Asparagina e glutamina, 
(DISSULFETO) Cisteína. 
POLAR +: Arginina, glicina e histidina 
POLAR -: Ác glutâmico e ác aspárgico 
APOLAR: Alanina, valina, leucina, isoleucina, 
metionina, prolina e glicina. 
 
LEUCINOSE: 
Doença do erro inato do metabolismo 
Problema em sintetizar os AA de cadeia 
ramificada, leucina, isoleucina e valina 
Acontece de 1:185.000 nascimentos 
 
 
 São polímeros de aminoácidos 
 Resultado da união da carboxila de um AA e da 
amina de outro AA por meio de uma ligação 
peptídica 
 Contém de 2 a 50 aminoácidos 
 
 LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 É uma ligação covalente de dois AA 
 É uma reação de hidrólise, pois tem a 
liberação de uma molécula de água na 
retirada dos elementos da carboxila e da 
amina 
 A ligação peptídica é um pouco mais curta 
que a ligação covalente, pois os átomos 
que participam da ligação são coplanares 
 O oxigênio tem uma carga parcialmente 
negativa e o nitrogênio parcialmente 
positiva, formando um dipolo elétrico que 
diminui a distância entre os átomos de C e 
N 
 A LP tem caráter de dupla ligação (mas é uma 
ligação simples) 
 Pode adotar duas conformações: 
 TRANS: radicais em lados opostos 
(maioria) 
 CIS: radicais de mesmo lado 
 
 Ângulos: 
 Omega: é o da LP 
 Phi: entre o NH e o C alfa 
 Psi: entre a carbonila e o C alfa 
 
 CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOS 
 Dipeptidio: 2 aa 
 Tripeptidio: 3 aa 
 Tetrapeptidio: 4 aa 
 Polipeptídio: mais de 4 aa 
 O amino livre de uma das pontas é o 
aminoterminal e a carboxila livre é a 
carboxiterminal 
 Para nomear os peptídeos basta retirar o 
sufixo INA dos aa e mantem o nome do último 
peptídeo 
 Se inicia do N-terminal e finaliza no C- 
terminal 
 
 FUNÇÕES DOS PEPTÍDEOS 
 Hormonal- oxitocina 
 Neurotransmissores 
 Toxinas 
 Antibiótico natural- gramicidina 
 Adoçantes- aspartame 
 
 
 Possuem mais de 50 peptídeos 
 A constituição especifica da proteína influi na 
sua função 
 A sua organização espacial vai depender da 
sequência dos seus aa 
 
 ESTRUTURAS 
 Primária: 
 Não possui angulação 
 Ligações químicas não planares 
 Aminoterminal - Carboxiterminal 
 A estrutura primaria determina a 
função da proteína 
 Secundária: 
 L. de hidrogênio entre os átomos da 
cadeia 
 Alfa-hélice: retorcida em torno de um eixo 
imaginário que passa pelo centro 
 Folha-Beta pregueada: organiza as 
cadeias em folhas, estendidas em zigue-
zague, confere estabilidade e rigidez, 
podem ser paralelas (carboxila no mesmo 
sentido do amino) ou antiparalelas (amino 
e carboxila em sentidos opostos) 
OBS: Glicina e Prolina impedem a formação da 
alfa-hélice 
 Terciária: 
 Arranjo tridimensional total de todos os 
átomos 
 Surge das interações entre os grupos R 
 L de H: somente entre neutros 
 Pontes dissulfeto: átomos da cadeia 
lateral 
 Interações hidrofóbicas: entre apolares 
 Atração eletrostática: entre cargas 
opostas. 
 Quaternária: 
 Arranjo de estruturas terciárias 
 Mantida por L. na covalentes 
 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 Simples: apenas aminoácidos 
 Conjugadas: aminoácido + grupo 
prostético (moléculas orgânicas) = 
HALOPROTEÍNAS 
 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
 Estruturais- colágenos e queratina 
 Transportadora- albumina 
 Defesa- anticorpo 
 Contrátil- miosina 
 Catalise- enzimas 
 Regulação- insulina 
 
As proteínas podem desnaturar caso tenha uma 
mudança brusca na temperatura ou no pH 
Chaperonas: ajudam no enovelamento das 
proteínas -> processo químico 
A estabilidade da proteína depende desse 
empacotamento 
Enovelamento incorreto está associado a doenças 
degenerativas como Alzheimer e Parkinson 
 ANEMIA FALCIFORME 
Doença genética mais comum no brasil 
Atinge de 0,1 e 0,3% da população negra 
As célulastem a membrana alterada e rompe 
com facilidade, causando anemia 
 
 São proteínas globulares (com forma esférica) 
de estrutura enovelada e possuem grande 
ação catalítica 
 São biocatalizadores naturais que atuam 
acelerando as reações diminuindo as suas 
energias de ativação 
 As estruturas (1°, 2°, 3°, 4°) são essenciais para 
a atividade catalítica 
 Catalisam as reações sem participar delas, 
como produto ou reagente 
 Substrato: é o que vai ser reconhecido pela 
enzima 
 Sitio ativo: espaço onde vai acontecer a reação 
 O substrato e o sitio ativo tem uma altíssima 
especificidade 
 A ligação entre eles ( subs e S.A) depende de 
interações como forças de van der waas, 
pontes de H, interações hidrofóbicas 
 Quando a reação entre eles acontece, a 
enzima fica inalterada e livre para catalisar 
outro substrato 
OBS: algumas enzimas tem mais de um substrato 
 TEORIAS DE LIGAÇÃO 
 Chave-fechadura: enzima possui sítio 
ativo complementar ao substrato 
 Encaixe induzido: enzima e o substrato 
sofrem conformação para o encaixe 
(substrato distorcido) 
 Sua nomenclatura vai depender da sua função 
+ a terminação ASE 
 CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS 
 Oxirredutases: transferência de 
elétrons, oxirredução (oxidases e 
desidrogenases) 
 Transferases: transferência de grupos 
funcionais, como amina, fosfato, acil, 
carboxil (transferência do tipo quinase-
> transfere fosfato a partir do ATP) 
 Hidrolases: quebra de moléculas pela 
entrada de água (enzimas digestivas) 
 Liases: quebra ligações covalentes por 
remoção de moléculas de água, 
amônia, C02 (desidratases) 
 Isomerases: reação de isomerização 
entre isômeros óticos ou geométricos 
(epimerases) 
 Ligases formação de novas moléculas 
a parir de outra já existentes, tem 
gasto energético (carboxilases, 
aminase) 
 FATORES QUE ALTERAM A VELOCIDADE 
DA REAÇÃO 
 A enzima fornece um ambiente químico 
perfeito para que a energia de ativação 
diminua, porém, a alteração na 
temperatura, pH ou concentração do 
substrato (até o ponto de saturação 
máxima) podem alterar a funcionalidade 
da enzima 
 
 KM (constante de Michaelis-Menter): valor da 
concentração do substrato que faz a enzima 
atingir metade da velocidade máxima; KM 
alto- baixa afinidade com o substrato e KM 
baixo- alta afinidade com o substrato 
 COFATORES E COENZIMAS 
 Auxiliam algumas enzimas 
 Algumas enzimas dependem dos 
cofatores 
 São substâncias inorgânicas e vitaminas 
 Holoenzima: apoenzima + cofator 
 Cofator: ativador (íons) ou coenzima 
(vitaminas) 
 INIBIDORES ENZIMÁTICOS: 
 Podem diminuir a atividade da enzima 
 Reversíveis: 
o Competitiva-> semelhança estrutural e 
química com o substrato 
o Não competitiva-> inibidor liga-se a um 
sítio diferente do substrato e pode se ligar 
ao complexo enzima substrato 
o Mista-> pode se ligar tanto a enzima 
quanto ao complexo enzima substrato 
 Irreversível: 
o Não competitiva-> inibidor se semelhança 
com o substrato, inibidor se liga ao 
terminal sulfidrila da enzima, 
normalmente é um metal pesado 
 GALACTOSEMIA 
 Doença genética que é a incapacidade do 
organismo em converter galactose em 
glicose 
 É a biomolécula mais abundante na terra 
 Encontramos apenas C, H e O na sua estrutura 
 É a nossa principal fonte energética 
 Possui uma fórmula geral: CnH2nOn 
 
 MONOSSACARÍDEOS 
 São carboidratos simples, não ramificados e 
não hidrolisáveis e constituídos apenas por 
ligações simples entre carbonos 
 Solúveis em água 
 O C faz dupla L. com o O (forma a carbonila) e 
os outros átomos se ligam a hidroxila (OH) 
OBS: O epímero é um monossacarídeo onde 
diferem na OH por apenas um carbono 
 O “n” varia de 3 a 7 (mais importantes são as 
pentoses e as hexoses) 
Exceção: desoxirribose (C5H10O4) 
 Carbonila na extremidade: aldose 
 Carbonila em outro local: cetose 
 
 Forma cíclica (hawoeth) é a fórmula espacial 
encontrada no corpo 
 Projeção de fisher: estrutura que é quebrada 
para ter energia 
 A numeração acontece pelo carbono que está 
mais acima 
 Poli-hidroxialdeído: aldose, grupo aldeído 
(c=o ligado a um H) na extremidade (glicose) 
 Poli-hidroxicetona: cetose, grupo cetona 
(C=O entre carbonos) ligado a 2 radicais 
 Todos os monossacarídeos contém centros 
quirais 
 Os seus isômeros são D (OH na direita) ou L 
(OH na esquerda) 
OBS: NÃO CONFUNDIR D OU L NOS 
AMINOÁCIDOS E NOS CARBOIDRATOS! L NOS 
AMINOÁCIDOS-> MAIS IMPORTANTE, D NOS 
CARBOIDRATOS-> MAIS IMPORTANTES 
 Quando uma estrutura cíclica é formada 
surge um carbono assimétrico, e assim 
pode surgir mais um par de isômeros, esse 
carbono é o anomérico (o da carbonila que 
participa da reação) 
 Molécula alfa: OH do C1 mais afastada do 
C6 (é a que digerimos) 
 Molécula beta: OH do C1 mais próxima do 
C6 
 Essa configuração (alfa e beta) não é 
estática, podem alterar entre si 
 
 
 OLIGOSSACARIDEOS 
 União de dois a dez monossacarídeos 
 A ligação entre eles é a glicosídica 
(desidratação) 
 Solúveis em água 
 Se a L. G. pode ser alfa ou beta de acordo 
com a hidroxila (OH) 
 É o carbono da primeira molécula que 
decide se é alfa ou beta 
 
 POLISSACARÍDEOS 
 
 Grandes carboidratos que podem ser 
ramificados 
 
 União de mais de 10 monossacarídeos 
 
 Insolúveis em água 
 
 Homopolissacarídeo: contêm apenas um 
tipo de monômero 
 
 Heteropolissacarídeo: contêm mais de um 
tipo de monômero na molécula 
 Amido: Amilose + amilopectina, fonte de 
energia das plantas 
 Glicogênio: resíduos de glicose, nossa 
fonte energética 
 Celulose: parede celular vegetal