aula 3 PROTEÍNAS(1)

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BIOMOLÉCULAS
PROTEÍNAS
Profa Flávia Debiagi
PROTEÍNAS
• Conceito:
Macromoléculas de alto peso 
molecular constituídas por centenas a 
milhares de AMINOÁCIDOS UNIDOS 
por ligações peptídicas
AMINOÁCIDOS
Todas as proteínas são 
formadas a partir da ligação 
em seqüência de apenas  20 
aminoácidos
São as unidades fundamentais das 
proteínas
AMINOÁCIDOS
• Diferem entre si pelo radical
CARBONO 
ASSIMÉTRICO
Grupamento 
amina Grupamento 
ácido carboxílico
• Possuem um grupo ácido carboxílico e um grupo
amina ligados ao mesmo átomo de carbono
Grupamento 
amina
AMINOÁCIDOS
Não possui carbono assimétrico
Todos aminoácidos possuem isômeros, exceto a 
Glicina
AMINOÁCIDOS
• Configuração absoluta  Série L e D
D-amioácidoL-amioácido
• Posição do grupamento amina
AMINOÁCIDOS
Doador de prótons
Receptor de prótons
Caráter anfótero  comportar-se como um ácido
ou uma base, dependendo do pH do meio onde se
encontra .
PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS
pH ácido
H+H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
Molécula protonada
H+
H+
H+
H+
H+
OH-
OH- OH-
OH-
OH-
pH neutro
Ponto isoelétrico (PI)
Carga = 0
"Zwitterion”
OH-
OH-
OH-
OH-
OH-
OH-
OH-
pH básico
Molécula 
desprotonada
pK1 pK2
CURVA DE TITULAÇÃO
Característico das proteínas
PONTO ISOELÉTRICO (PI)
Carga total do 
aminoácido é 
zero
Não migra para polos
elétricos (campo 
elétrico)
Tende a sofrer 
precipitação
Menor 
solubilidade
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos 
essenciais  não é 
sintetizado pelo 
organismo  obtido 
pela alimentação. 
Aminoácidos não 
essenciais ou naturais 
 sintetizados pelo 
organismo
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
• 20 radicais (cadeias laterais) diferentes.
APOLARES
POLARES SEM CARGA
POLARES CARREGADOS POSITIVAMENTE (BÁSICOS)
POLARES CARREGADOS NEGATIVAMENTE (ÁCIDOS)
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
AMINOÁCIDOS APOLARES
• Grupos R hidrofóbicos e apolares
AMINOÁCIDOS POLARES SEM CARGA
• Hidrofílicos  contém grupos funcionais
que formam ligações de hidrogênio.
AMINOÁCIDOS CARREGADOS POSITIVAMENTE
• Apresentam o grupamento amina no R
AMINOÁCIDOS CARREGADOS 
NEGATIVAMENTE
Possuem o grupamento ácido carboxílico no R
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
• Possuem grupamento aromáticos em seu R
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Ácido carboxílico + 
grupamento amina
Eliminação H2O
PEPTÍDEOS
• Dois ou mais aminoácidos unidos por ligações
peptídicas
Dois aminoácidos  Dipeptídeos
Oligopeptídeos até 20 aminoácidos
Polipeptídeos ou Proteínas Muitos aminoácidos
PROTEÍNAS
• Importância e diversidade funcional:
Substâncias mais abundantes dos seres vivos
~ 70% massa seca da célula natureza 
protéica
Macromoléculas de alto peso molecular compostas por 
aminoácidos unidos por ligações peptídicas
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO
Função
Composição
Forma
Algumas proteínas constituem estruturas 
celulares: 
• GLICOPROTEÍNAS  membranas celulares e 
atuam como receptores ou facilitam o transporte 
de substâncias. 
• HISTONAS  fazem parte dos cromossomos, 
auxiliando espacialmente o enrolamento do DNA 
(genes).
Função ESTRUTURAL
Função ESTRUTURAL
Outras proteínas conferem elasticidade e 
resistência a órgãos e tecidos: 
• COLÁGENO tecido conjuntivo 
fibroso. 
• ELASTINA  tecido conjuntivo
elástico.
• QUERATINA epiderme
Função HORMONAL 
• INSULINA E O GLUCAGON  regulam os
níveis de glicose no sangue.
• HORMÔNIOS SECRETADOS PELA HIPÓFISE
 como o hormônio de crescimento.
• CALCITONINA  regula o metabolismo do
cálcio.
Regulam o metabolismo
Função de DEFESA
• IMUNOGLOBULINAS  atuam como anticorpos
frente a possíveis antígenos.
• TROMBINA E O FIBRINOGÊNIO  contribuem para
a formação de coágulos sanguíneos para evitar
hemorragias
• Algumas toxinas bacterianas, como a TOXINA
BOTULÍNICA (produzida por Clostridium botulinum,
causadora do botulismo) ou venenos de cobra 
são proteínas produzidas com o objetivo de defesa.
Função de TRANSPORTE
• HEMOGLOBINA  transporta oxigênio no
sangue dos vertebrados.
• HEMOCIANINA  transporta oxigênio no
sangue dos invertebrados.
• MIOGLOBINA  transporta oxigênio nos
músculos.
• LIPOPROTEÍNAS  transportam lipídios no
sangue.
• CITOCROMOS transportam elétrons.
Função CONTRÁTIL
• ACTINA E A MIOSINA  constituem as
miofibrilas responsáveis pela contração muscular.
• DINEÍNA movimento de cílios e flagelos.
MIOSINA
Função de NUTRITIVA
• OVOALBUMINA da clara de ovo, a GLIADINA do
grão de trigo
• LACTOALBUMINA do leite é fonte de aminoácidos
para mamíferos.
Função ENZIMÁTICA
• As proteínas com função enzimática são as 
mais numerosas e especializadas. 
• Atuam como catalisadores biológicos das
reações químicas do metabolismo celular
enzimas diversas
• Amilase  amido
• Celulase  celulose
• Protease  proteínas
PROTEÍNAS – CLASSIFICAÇÃO FORMA
• Globulares  Cadeia polipeptídica esférica.
Função dinâmica. Solúveis em água.
• Enzimas
• Anticorpos
• Proteínas de 
transporte
PROTEÍNAS – CLASSIFICAÇÃO FORMA
• Fibrosas  cadeia polipeptídica
filamentosa, estendida. Função estrutural e
proteção. Insolúveis em água
• Queratina
• Colágeno
PROTEÍNAS – CLASSIFICAÇÃO COMPOSIÇÃO
• Conjugadas  Formadas por 
aminoácidos, componentes 
orgânicos e componentes 
inorgânicos
Simples  Formadas 
apenas por 
aminoácidos
PROTEÍNAS – EXEMPLOS CONJUGADOS
CLASSE
GRUPO
PROSTÉTICO
EXEMPLO
Lipoproteínas Lipídeos Β – lipoproteína
Glicoproteínas Carboidratos Gama globulina
Fosfoproteínas Fosfato Caseína
Hemoproteínas Heme Hemoglobina
Níveis de organização estrutural
• A proteína pode assumir 4 níveis de 
organização 
Primário, secundário, terciário 
e quaternário.
ESTRUTURA PRIMÁRIA
Determina  estrutura tridimensional e 
o funcionamento perfeito da PTNA.
• Unidos por ligações peptídicas ou pontes 
dissulfeto
Nível estrutural 
mais simples
Específico de 
cada PTNA
ESTRUTURA PRIMÁRIA
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Ligações de hidrogênio (estrutura α- hélice e 
β-pregueada)
Arranjo espacial de aminoácidos próximos 
entre si na sequência primária da proteína
Último nível estrutural 
de proteínas fibrosas
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
α—hélice
• Conformação helicoidal
• Estabilizam-se por ligações de hidrogênio intra-
cadeias, e os radicais ficam voltados para o exterior;
• Proteínas que fornecem proteção externa aos
vertebrados
• Ex : α-queratina cabelo, lã, unhas, cascas etc
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
β-pregueada
• Esqueleto estendido
• Ligações de hidrogênio  intracadeia e
intercadeias  origina uma estrutura tipo
ziguezague.
• β-queratina teia de aranha e fio de seda.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
ESTRUTURA TERCIÁRIA
Estabilizada  interação hidrofóbica, pontes
dissulfeto, atração eletrostática e ligações de H
Arranjo espacial de aminoácidos distantes 
entre si na sequência polipeptídica
Forma tridimensional
Proteínas globulares mioglobina
ESTRUTURA TERCIÁRIA
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Estabilizada  ligações iônicas, interações 
hidrofóbicas ou pontes de hidrogênio
Interação entre as cadeias
Proteínas globulares  hemoglobina
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
PROTEÍNAS - DESNATURAÇÃO
• Alteração das proteínas sem a ruptura das 
ligações peptídicas
Modificação estrutural da 
molécula
Esqueleto covalente 
(estrutura primária)
DESNATURAÇÃO• Temperatura
• Solventes
• pH
• Metais pesados
ENZIMAS - Características
• São PTNAs  exceção da ribozimas (RNA);
• São catalisadores biológicos extremamente
eficientes e aceleram em média 109 a 1012 vezes a
velocidade da reação;
• ↑ aumenta a velocidade da reação  ↓energia de 
ativação.
ENZIMAS - Características
• As enzimas são consideradas as unidades
funcionais do metabolismo celular.
•Funcionam em soluções aquosas, em pH e
temperatura fisiológicas.
ENZIMAS - Funcionamento
A cinética enzimática estuda as reações
químicas catalisadas pelas enzimas, em especial a
velocidade de reação  Cinética de Michaelis–
Menten
ENZIMAS - Funcionamento
• Quantidade de substrato;
• Quantidade de enzima;
• Presença de inibidor;
• Extremos de temperatura;
• Extremos de pH.
Enzima Origem Aplicação
Renina Animal Fabricação de queijos
Catalase Animal Indústria de alimentos 
(vinhos, maionese etc)
Papaína Vegetal Amaciamento de carnes e 
clarificação de cerveja
Bromelina Vegetal Amaciamento de carnes e 
clarificação de cerveja
Amilase microbiana Indústrias de detergentes, 
panificação
Lipase microbiana Indústrias de detergentes
Celulase microbiana Indústrias de detergentes
Proteases microbiana Indústria de alimentos (leite, 
amaciamento de carne e 
leite, vinhos, queijo.)
Lactases microbiana Indústria de alimentos 
(sorvete, leite etc)
REFERÊNCIAS
• NELSON, David L.; COX, Michal M. Princípios de 
Bioquímica de Lehninger. 5. ed. Porto Alegre : 
Artmed, 2011.
• CAMPBELL, Mary K.; FARRELL, Shawn O. 
Bioquímica, vol. 1, 5. ed. São Paulo: Thomson, 
2007.