Introdução à Bioquímica

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JULIANA HORI
BIOQUÍMICA
7
Prezados(as) alunos(as),
A Bioqu ´m ica e´ a cie ncia que estuda a qu ´m ica da vida. Os avanços na tecnologia 
atual fez com que esta Disciplina progredisse muito nas suas descobertas nos u´lti-
mos anos. Por m eio de m etodologias cien t ´ cas e equipamentos de u´ltim a geraça o 
a Bioqu ´mica hoje e´ capaz de estudar as estruturas qu ´micas e tridim ensionais das 
mole´culas biolo´gicas, e m ais, entender o funcionam ento e a in teraça o dessas bio-
mole´culas nos organism os vivos.
Perguntas com o: como as nossas ce´lulas produzem e degradam as mole´culas? 
Como produzim os energia a partir de diferen tes alim entos? Com o a nossa infor-
maça o gen e´tica e´ transm itida e decodi cada? E ate´ mesm o, com o surgiu a vida na 
Terra, podem hoje ser respondidas pela Bioqu ´m ica.
Esperamos que todos voce s façam um enorme proveito deste livro e saiam com 
todas as suas du´vidas m ais in trigantes, m olecularm ente respondidas por ele!
Boa leitura!
A Bioqu ´m ica e´ a cie ncia que estuda a qu ´m ica da vida. Os avanços na tecnologia 
atual fez com que esta Disciplina progredisse muito nas suas descobertas nos u´lti-
mos anos. Por m eio de m etodologias cien t ´ cas e equipamentos de u´ltim a geraça o 
a Bioqu ´mica hoje e´ capaz de estudar as estruturas qu ´micas e tridim ensionais das 
mole´culas biolo´gicas, e m ais, entender o funcionam ento e a in teraça o dessas bio-
mole´culas nos organism os vivos.
Perguntas com o: como as nossas ce´lulas produzem e degradam as mole´culas? 
Como produzim os energia a partir de diferen tes alim entos? Com o a nossa infor-
maça o gen e´tica e´ transm itida e decodi cada? E ate´ mesm o, com o surgiu a vida na 
Terra, podem hoje ser respondidas pela Bioqu ´m ica.
Esperamos que todos voce s façam um enorme proveito deste livro e saiam com 
todas as suas du´vidas m ais in trigantes, m olecularm ente respondidas por ele!
Boa leitura!
Bon s estudos!
Fundamentos da Bioquímica
10 • capít ul o 1
Este capítulo tem o objetivo de in troduzir con ceitos básicos da Disciplina Bio-
quím ica para os estudan tes de graduação. 
In iciaremos o capítulo com um breve histórico do surgim ento da vida na 
Terra e a im portância da Bioquím ica no processo de origem da vida. Em segui-
da discutiremos brevem ente sobre a un idade celular básica de todos os seres 
vivos e seus principais com ponentes. Para finalizar, vam os estudar em m ais de-
talhes um dos principais constituintes quím ico da célula viva, a água!
Estudarem os os aspectos físicos e quím icos desta m olécula, um a vez que ela é 
essen cial para a ocorrência de todas as reações qu ím icas n os sistem as bioló-
gicos. Aprenderem os con ceitos de polaridade, solubilidade, pH e pKa os quais estão diretam en te relacionados com a m olécula da água.
OBJETIVOS
Ao final deste capítulo, esperamos que você consiga compreender:
• O modelo do surgimento da vida na Terra e como, a partir de moléculas simples, surgiram 
moléculas complexas capazes de se replicarem.
• Como a seleção natural direciona a evolução das espécies.
• A água é essencial para todos os organismos vivos.
• As diferenças entre as moléculas hidrofílicas e hidrofóbicas.
• Os conceitos de pH e pKa
capít ul o 1 • 11
1.1 Introdução
A Bioquímica é a ciên cia que estuda os processos químicos que ocorrem nos 
seres vivos, em síntese, ela é responsável pelo estudo da “química da vida”. Ini-
cialm ente, a Bioquím ica era um ramo da Quím ica porém , foi uma disciplina 
que cresceu m uito ao longo das últim as décadas devido, principalm ente, ao 
grande avanço das tecnologias cien tíficas e equipam entos sofisticados que per-
mitiram o estudo das m oléculas biológicas em n ível molecular. 
A vida na terra surgiu a cerca de quatro bilhões de anos atrás e, obviam ente, 
este evento não surgiu de imediato. Durante um período muito longo, diferen tes 
elemen tos quím icos presentes na Terra se condensaram 1 form ando moléculas 
mais com plexas as quais se com binaram form ando m acromoléculas (figura 1.1). 
A combinação de grupos funcionais diferen tes em um a molécula m aior re-
sultou no aum ento da versatilidade química dessas m acromoléculas que pas-
saram a desem penhar novas funções químicas, an tes inexisten tes, com o por 
exem plo, a autorreplicação e alterações estruturais ao longo do tempo.
R
CαH — N
H
C
O
O — H
R
CαH — N
H
C
O
R’
C’αC’
O’
O’ — H
H — N’
H
→ +
R
CαN C
O
O — HH
O — H
H
Figura 1.1 – Exemplo de reação de condensação entre duas moléculas com liberação de 
água. Fonte disponível em: http:/ / pt.wikipedia.org/ wiki/ Condensa%C3%A7%C3%A3o_
(qu%C3%ADmica)#/ media/ File:2-amino-acidsb.png
A aquisição da capacidade de m ultiplicação das macromoléculas levou ao 
um novo problema: a com petição pelos recursos disponíveis no am biente. A li-
mitação de recursos som ada a inconstância das condições ambientais na época 
foi a com binação perfeita para a atuação da seleção natural favorecendo a per-
petuação das moléculas que apresentaram mais vantagens de sobrevivência.
1 A reação de condensação é uma reação química em que duas moléculas se combinam para formar uma única molécula resultando na liberação de outra molécula menor durante o processo.
12 • capít ul o 1
Segundo a teoria da seleção natural proposta pelo botânico inglês Charles Darwin, se 
uma variação específica torna o descendente que a manifesta mais apto à sobrevivên-
cia e à reprodução bem sucedida, esse descendente e sua prole terão mais chances 
de sobreviver do que os descendentes sem essa variação. Dessa forma, ao longo da 
evolução, certas caraterísticas são preservadas devido à vantagem seletiva que confe-
rem a seus portadores, permitindo que um organismo deixe mais descendentes que os 
indivíduos sem essas características. 
Você pode saber mais sobre esta teoria no livro “A Origem das Espécies” (em inglês: 
On the Origin of Species) o qual é considerado um dos livros mais influentes depois da 
bíblia! DARWIN, C. A origem das espécies. Editora Martin Claret.
Uma vantagem seletiva importante foi a proteção desses sistemas de repli-
cação autônom os por ‘barreiras’ mem branosas que, além de protegerem as 
macromoléculas dos efeitos ambientais adversos, permitiram também a dife-
renciação da composição quím ica do m eio externo com a do m eio in terno. A 
medida que os componentes essenciais para a replicação das m acrom oléculas 
tornaram -se escassos no am bien te primordial da Terra, a seleção natural favo-
receu àqueles que desenvolveram m ecanismos adicionais de síntese dos com -
ponentes essenciais a partir de precursores mais sim ples (e, principalm ente, 
mais abundantes no ambien te). A aquisição da capacidade de extrair, transfor-
mar e, principalm ente, de utilizar a energia química do ambiente para a síntese 
de novas m oléculas resultou no surgim ento dos prim eiros organismos vivos na 
Terra.
CONEXÃO
Note que todos esses processos citados no texto como a extração, transformação e utili-
zação da energia química do ambiente são, em resumo, a definição da Bioquímica. Assim, o 
entendimento dos processos bioquímicos nos permite uma melhor compreensão da origem 
da vida! Leia este artigo superinteressante sobre este intrigante tema! http:/ / super.abril.com.
br/ ciencia/ como-vida-comecou-438455.shtml
capít ul o 1 • 13
1.2 A Unidade Celular
Todos os organism os vivos estão baseados na m esma un idade estrutural e fun-
cional básica: a célula.
Um a célula é a menor unidade estrutural de um organ ism o. Ela apresenta 
a importan te capacidade de se autorreplicar e pode existir com o um a unidade 
funcional independen te nos organism os unicelulares (ex.: bactérias, leveduras) 
ou como subunidades em um organismo m ulticelular (ex.: plantas e an im ais). 
Existem duas classificaçõesprincipais de células: as procarióticas, as quais 
não apresentam um núcleo defin ido e as eucarióticas que apresentam um nú-
cleo delim itado por m em branas separando o m aterial genético do restan te da 
célula. Todas as células apresentam um m aterial genético (DNA), citoplasm a, 
organelas e uma m em brana que separa o con teúdo celular do m eio extracelu-
lar. No caso das células eucarióticas, além do núcleo, elas diferem das células 
procarióticas por apresentarem um maior número de organelas especializadas 
no citoplasm a (figura 1.2).
Célula procariótica
Célula eucariótica
Membrana celular
DNA
N l óid
Flagelo
Cilios
Citoplasma
Cilios
Microtúbulos
Lisossomas
Mitocôndria
a nuclear
Citoplasma
ssomos
R ru
Complexo de Golgi
Retículo endoplasmáticoliso
Figura 1.2 – Desenho esquemático ilustrando uma célula procariótica (bactéria) versus uma 
célula eucariótica. Atente-se para a presença do núcleo e de algumas organelas nas células 
eucarióticas.
 ©M
ARK
 RA
SMU
SSE
N | D
REA
MST
IME
.CO
M
14 • capít ul o 1
Os procariotos são organ ism os exclusivam ente unicelulares, represen tados 
principalm ente pelas bactérias. São mais num erosos e abundantes na Terra 
do que os organismos eucariotos e podem variar em tam anhos que vão de 1 a 
10 µm . O DNA dos procariotos é com posto geralmen te por um único cromosso-
mo circular e algum as espécies podem apresentar plasmídeos2. A maioria apre-
sen ta também uma parede celular além da m embrana plasm ática. O organis-
mo procarioto mais bem estudado é a bactéria Escherichia coli que se destaca 
com o uma ferramenta biológica im portan te para as pesquisas cien tíficas.
As células eucarióticas podem variar de 10 a 100 µm de tamanho, portan-
to, são m uito maiores do que as células procarióticas. Seu citoplasma contém , 
além do núcleo, organelas especializadas com o retículo endoplasm ático, apa-
relho de Golgi, m itocôndrias, lisossom os, en tre outras. Elas podem ser classifi-
cadas em células anim ais ou vegetais de acordo com a presença de algumas or-
ganelas. A parede celular, os cloroplastos (responsáveis pela fotossín tese) e os 
vacúolos, por exem plo, estão presen tes somente nas células vegetais enquan to 
que os centríolos aparecem apenas nas células an im ais. 
Os vírus são entidades muito mais simples do que as células e não são classificados 
como vivos, pois eles não possuem a capacidade de se reproduzirem sem o auxílio da 
maquinaria de replicação da célula hospedeira, ou seja, eles não são autorreplicativos. 
Apesar das enorm es diferenças apresentadas en tre um a célula procariótica 
e uma célula eucariótica, todas as células dos organ ism os, desde os mais sim -
ples ao m ais com plexo, com partilham propriedades bioquím icas fundam en-
tais com o por exem plo o modo com o a informação hereditária é codificada, a 
maneira como as moléculas biológicas são form adas e com o elas são degrada-
das para produzir energia para a sobrevivência da célula.
Quim icamente uma célula é com posta basicam en te por m oléculas orgân i-
cas (as quais iremos estudar em m ais detalhes nos próximos capítulos), íons 
inorgânicos, sais m inerais e principalmen te por água.
A água é a substância m ais abundante nos sistem as vivos e constitui mais de 
70% do peso corporal dos organismos. O primeiro organism o vivo certamen te 
originou-se em um am bien te aquoso3 . 
2 Plasmídeos: Pequenos DNAs circulares presentes em bactérias, capazes de se reproduzirem independentemente do DNA cromossômico e que codificam para genes que conferem vantagens seletivas para o organismo como por exemplo, genes que conferem resistência aos antibióticos.3 Solução aquosa: solução na qual o solvente é a água.
capít ul o 1 • 15
A água é uma molécula central no estudo da Bioquímica por diferentes razões: 
as moléculas biológicas adotam sua estrutura e função em resposta às proprieda-
des físicas e químicas da água que está ao seu redor. Além disso os diferentes pro-
dutos e moléculas dependem da água para se transportarem no interior da célula. 
Ela participa diretamente de muitas reações químicas importantes para a manu-
tenção da célula e, finalmente, a oxidação da água leva a formação do oxigênio mo-
lecular (O2), fundamental para a sobrevivência dos organismos aeróbicos4 .
1.3 Propriedades Físicas da Água
Uma m olécula de água consiste em dois átom os de hidrogênio ligados a um 
átom o de oxigênio. Cada átomo de h idrogên io compartilha um par de elétrons 
com o átom o central de oxigênio e o ângulo de ligação H-O-H é de 104,5. 
O núcleo do átomo de oxigênio atrai elétrons mais fortemente do que o núcleo 
de hidrogênio, deixando o oxigênio mais eletronegativo, ou seja, os elétrons com-
partilhados estão mais frequentemente ao redor do átomo de oxigênio do que dos 
átomos de hidrogênio, resultando na formação de dipolos elétricos na molécula de 
água (o oxigênio carrega uma carga negativa e o hidrogênio uma carga positiva), ca-
racterizando essa molécula como polar5 . Essa diferença de cargas resulta em uma 
atração eletrostática entre o átomo de oxigênio de uma molécula de água e o átomo 
de hidrogênio de uma outra molécula de água vizinha. Essa ligação é chamada de 
ligação de hidrogênio e são ligações químicas relativamente fracas (figura 1.3).
+
+
+
+
–
–
Hidrogênio Hidrogênio
Oxigênio
+
–
Ligação de Hidrogênio
Ligação de Hidrogênio+
Figura 1.3 – Esquema de uma molécula de água evidenciando as ligações de hidrogênios 
que ocorre entre diferentes moléculas.
4 Aeróbicos: organismos que necessitam de O2 para obterem energia para a realização das suas funções celulares.5 Polaridade: separação das cargas elétrica em uma molécula.
16 • capít ul o 1
As ligações de hidrogên io não são exclusivas en tre as moléculas de água. 
Elas podem se form ar tam bém en tre o hidrogên io da m olécula de água e áto-
mos de outros elem entos altam ente eletronegativos. 
A água é considerada um solvente polar, e m uitas vezes denominada de 
“solvente universal” por dissolver prontam ente a m aioria das biom oléculas6 . 
O caráter polar da água permite a rápida solubilização de compostos polares 
ou iôn icos (carregados). As moléculas que se dissolvem facilm ente na água são 
chamadas de hidrofílicas. Em contraste, m oléculas apolares (sem cargas) com o 
por exem plo, óleos e ceras são cham adas de m oléculas hidrofóbicas e são inso-
lúveis em água.
CONEXÃO
Faça o teste você mesmo e misture uma colher de sal (cloreto de sódio - NaCl), em um copo 
com água. Faça o mesmo com uma colher de óleo em um copo de água. Eles se misturam? 
Como você explicaria ambas as reações?
A m aioria das moléculas biológicas apresentam tan to regiões polares com o 
regiões apolares, sendo sim ultaneamente hidrofílicas e hidrofóbicas. Tais 
moléculas são denominadas de anfipáticas. Quando um a molécula anfipáti-
ca é m isturada com água, a região polar h idrofílica interage favoravelmen te 
com a água e tende a se dissolver, porém , a região apolar, hidrofóbica, tende 
a evitar o contato com a água. Com o consequência, essas m oléculas tendem a 
form ar agregados estruturalm ente ordenados que são cham ados de micelas. 
As forças que m an têm as regiões apolares un idas são cham adas de in terações 
hidrofóbicas.
Muitas biom oléculas são anfipáticas, por exem plo: proteínas, certas vita-
minas e alguns lipídeos como os esteroides e os fosfolipídeos que compõem 
a mem brana celular. A estrutura da bicam ada lipídica encontrada nas mem -
branas biológicas é consequência da sua constituição química, composta pri-
mordialmen te por fosfolipídeos que em ambiente aquoso, com o o in terior do 
nosso corpo, se organizam em bicam adas (figura 1.4).
6 Biomoléculas: compostos químicos sintetizados por seres vivos e que participam da estrutura e do funcionamento dacélula. A maioria das biomoléculas são compostos orgânicos, ou seja, apresentam principalmente átomos de carbono e hidrogênio na sua composição.
capít ul o 1 • 17
MicelaBicamadafosfolipídica
Figura 1.4 – Estrutura das bicamadas lipídicas e das micelas formadas em soluções aquosas.
1.4 Propriedades Químicas da água
Além das propriedades físicas, as propriedades quím icas da água tam bém são 
importan tes na determ inação do comportam ento de outras m oléculas em um a 
solução aquosa.
Apesar de ser um a m olécula neutra, a água em estado líquido apresenta 
uma leve tendência a se ion izar7, produzindo os íons H+ e OH–. 
H H OH2 0   + −
Na reação inversa, esses m esm os íons se com binam e produzem novam en te 
a água líquida. Assim , dizemos que o com portam ento da água pura caracteriza 
uma situação de equilíbrio, que recebe o nom e de equilíbrio iôn ico da água. 
Por se tratar de um caso de equilíbrio iôn ico, podemos determinar a cons-
tante de equilíbrio da água, ou seja, a razão en tre as concentrações8 dos seus 
produtos sobre a concen tração dos seus reagentes.
K H OHHeq =
               
+ −
2 0
Na água pura, a um a tem peratura de 25oC, a concentração de água é 55,5 M, 
sendo essencialmen te constante em relação à concentração m uito baixa de 
íons H+ e OH– que é de 1 x 10-7 M. Assim , o valor 55,5 M pode ser substituído na 
expressão da constan te de equilíbrio acima:
7 Ionização: é um processo químico no qual são produzidas moléculas que são eletricamente carregadas (íons). Isso acontece pela perda ou ganho de elétrons a partir de átomos ou moléculas neutras.8 As quantidades que aparecem dentro de colchetes simbolizam as concentracões molares (M) das substâncias indicadas.
18 • capít ul o 1
K H OHMeq =
          [ ]
+ −
55 5,
Rearran jando:
55 5, M K H OH Keq w( )( ) =           =+ −
Onde Kw designa o produto (55.5 M)(Keq), que é o produto iôn ico da água a 25 oC.
O valor determ inado para a Keq da água pura é 1,8 x 10-16 M a 25 oC. 
Substituindo este valor na equação acima temos:
Kw= [H+][OH-]= (55.5 M)(1,8 x 10-16 M) Kw= [H+][OH-]= (100 x 10-16 M2)Kw= [H+][OH-]= 1,0 x 10-14 M2
Desta forma, o produto [H+][OH-] em solução aquosa a um a temperatura de 
25 oC é sempre igual a 1 x 10-14 M2. Um a vez que na água pura as concentrações 
de H+ e OH- são iguais, diz se que a solução está em pH neutro. Neste pH, a con-
centração de H+ e de OH- pode ser calculada a partir do produto iônico da água:
Kw= [H+][OH-]= [H+]2= [OH-]2
Se quisermos saber a concentração de H+ temos:
H K x Mw+ −     = = 1 10 14 2[H+]= [OH-]= 10-7M
Uma vez que [H+] e [OH-] estão reciprocamente relacionadas, quando [H+] 
é maior que 10-7 M, [OH-] tem que ser correspondentem ente menor e vice-ver-
sa. Soluções com [H+]= 10-7 M são ditas neutras, as com [H+] > 10-7 M são ditas 
ácidas e as com [H+] < 10-7 M são ditas básicas.
Um m eio mais prático de designar a concentração de H+ (e, portan to, de 
OH-) em qualquer solução aquosa é por m eio do pH. O termo pH é defin ido 
com o o inverso do logaritm o da concentração de H+, pela expressão temos:
capít ul o 1 • 19
pH H H= +[ ] = − +[ ]log log1
Para um a solução neutra a 25 oC, onde vimos anteriorm ente que a concen-
tração de íons H+ é exatamente 1 x 10-7 M, o pH pode ser calculado com o se 
segue:
pH x= =−log ,
1
1 10 7 07
Lembre-se que a escala do pH é logarítmica, e não aritmética, ou seja, se duas soluções 
diferirem no pH por uma unidade, significa que uma solução tem dez vezes mais a con-
centração de íons H+ do que a outra.
A m aioria das soluções fisiológicas apresentam pH próxim o da neutralida-
de, o sangue por exem plo apresenta um pH de aproximadam ente 7,4 enquan-
to que um refrigerante de cola apresenta um pH em torno de 3,0. Veja outros 
exem plos na figura 1.5.
Figura 1.5 – pH de alguns fluidos aquosos
 ©ALAIN LACROIX | DREAMSTIME.COM
20 • capít ul o 1
A medida do pH é um dos procedim entos m ais importan tes e utilizados na 
Bioquímica. O pH pode afetar a estrutura e consequentem ente a função de al-
gumas m acrom oléculas den tro das células e as m edidas do pH do sangue e da 
urina são frequentemente usadas em diagnósticos m édicos de im portan tes do-
enças com o por exem plo a diabete.
Outro conceito importan te dentro da Bioquímica é a definição do que é um 
ácido e do que é um a base.
Segundo Johannes Bronsted e Thom as Lowry (1923), um ácido é um a subs-
tância que pode doar prótons, e um a base é um a substância que pode aceitar 
prótons. Levando em consideração esta defin ição, um a reação ácido-base pode 
ser escrita como:
HA H H A+ ++ −2 30 0 
Um ácido (HA) reage com um a base (H2O) para form ar uma base conjugada do ácido: A- (note que esta m olécula perdeu um próton H+) e o ácido conjugado 
da base: H3O+ (note que esta m olécula ganhou um próton H+). Os ácidos podem ser classificados de acordo com suas forças relativas, ou 
seja, sua habilidade de transferir prótons para a água. Os ácidos considerados 
“fortes”, com o por exem plo o ácido clorídrico e o sulfúrico, são com pletam ente 
ion izados quando diluídos em solução aquosa. O m esm o acontece para as ba-
ses “fortes” como o h idróxido de sódio e o h idróxido de potássio. 
A tendência de qualquer ácido de perder um próton e form ar sua base con-
jugada é defin ida pela sua constan te de equilíbrio. As constan tes de equilíbrio 
para as reações de ion ização são comum ente cham adas de constan tes de ion i-
zação ou constan tes de dissociação ácidas: Ka. Os ácidos m ais fortes apresen-tam constan tes de ion ização maiores enquanto que ácidos m ais fracos tem 
constan tes de ion ização m enores.
Da mesma form a com o defin im os o pH, é possível de se defin ir o pKa de um 
ácido, como sendo o logaritmo do inverso da Ka:
pK k Ka a a= =−log log
1
Quanto mais forte a tendência de dissociar um próton , m ais forte será o áci-
do e mais baixo será o seu pKa. 
capít ul o 1 • 21
Como com entado an teriorm ente, quase todos os processos biológicos são 
dependentes do pH, logo, uma pequena m udan ça no pH pode produzir um a 
grande mudança na velocidade dos processos biológicos. Entretan to, isto se-
ria catastrófico no am biente celular. Assim , as células e organ ism os m an têm 
um pH citosólico em torno de 7. Essa constância do pH é atingida principal-
mente por tampões biológicos que são m isturas de ácidos fracos e suas bases 
conjugadas.
As soluções tam pões são sistem as aquosos que tendem a resistir a mudan-
ças de pH quando pequenas quantidades de ácido ou base são adicionadas. 
Uma solução tam pão é formada por um ácido fraco e sua base con jugada. Um 
dos sistem as tam ponantes orgânicos m ais importantes é o que está presen te no 
sangue, o qual perm ite a manutenção das trocas gasosas sem grande alteração 
de seu pH, que possui valor de 7,4. O principal responsável pelo tam ponam ento 
do sangue está no equilíbrio entre o ácido carbônico e seu íon , o bicarbonato 
pois eles apresentam pKas na m esm a faixa do pH sanguíneo. Este sistem a im-
pede variações de pH m aiores do que 0,2 unidades, o que traria sérias consequ-
ências ao m etabolism o caso ocorresse.
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
NELSON, D.L.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5a ed. Artmed. 2011.
VOET, D.; VOET, J.D.; PRATT, C.W. Fundamentos de Bioquímica. Artmed. 2001.
BERG, J.M.; TYMOCZKO, J.L. Bioquímica. 5a ed. Guanabara Koogan. 2004.
DARWIN, C. A origem das espécies. Editora Martin Claret. 2004 (1859).
22 • capít ul o 1
Biomoléculas
24 • capít ul o 2
Este capítulo tem o objet ivo de descrever as principais biom oléculas que fa-
zem parte das células vivas. Sem elas praticam en te n enhum processo celu lar 
acon teceria.
In iciaremos com a descrição dos am inoácidos, moléculas relativam ente 
sim ples que fornecem a chave para aestruturação das m ilhares de diferen tes 
proteínas existen tes nas células. Em seguida, passaremos para o estudo das 
proteínas e com o esses polipeptídeos form ados por sequências de am inoáci-
dos são dobrados e adquirem sua estrutura tridim ensional, capaz de propiciar 
uma enormidade de funções diferentes. Dentre as diferentes proteínas, estão 
as enzim as, as quais destinaremos um tópico a parte som ente para a sua des-
crição e o seu m odo de atuação na célula.
Den tre as biomoléculas apresen tadas neste capítulo, estudaremos também 
os carboidratos, as biom oléculas mais abundantes na Terra. São os açucares, 
responsáveis, principalm ente, pelo fornecim ento de energia necessários para 
a realização de todas as funções de um organism o.
Em seguida, faremos uma descrição do lipídeos, conhecidos com o gordura, 
são as biomoléculas insolúveis na água e são responsáveis pincipalmen te pelo 
armazenamento de energia celular e estruturação das mem branas biológicas.
Por fim , farem os uma breve descrição das vitam inas, descrevendo os princi-
pais tipos e suas funções no organ ism o. 
OBJETIVOS
Ao final deste capítulo esperamos que você consiga compreender:
• A estrutura química das diferentes biomoléculas;
• O que são os aminoácidos, proteínas, enzimas, carboidratos, lipídeos e vitaminas;
• A importância da estrutura química para a função das biomoléculas;
• As funções das diferentes biomoléculas na célula viva;
capít ul o 2 • 25
2.1 Aminoácidos 
As proteínas são as m acrom oléculas m ais abundantes que ocorrem em um a 
célula. Elas são respon sáveis pela m aioria das reações biológicas importan tes 
para a sobrevivência de qualquer espécie.
Todas as proteínas são constituídas de polím eros1 de am inoácidos, os quais 
form am a unidade estrutural básica das proteínas. Tamanha a im portância 
desta molécula, que acredita-se que os aminoácidos estejam entre os prim eiros 
com postos orgân icos que surgiram na Terra.
Apesar da enorme diversidade num érica e estrutural de proteínas que são 
encontradas nos diferen tes organismos na Terra, existem apenas 20 tipos de 
am inoácidos principais. O mais surpreenden te é o fato de a célula ser capaz 
de produzir proteínas com propriedades e atividades com pletamente distin-
tas por meio apenas da combinação diferencial dos m esmos 20 am inoácidos. 
Diferen tes combinações de am inoácidos pode gerar proteínas com fun ções 
com pletamente diferen tes como por exemplo, enzim as, hormônios, recepto-
res quím icos, anticorpos, en tre outros.
2.1.1 Estrutura e classificação dos aminoácidos
Todos os am inoácidos possuem uma estrutura geral comum, eles são com-
postos por um grupo carboxílico (  COOH) e um grupo amino (  NH2) ligados a um carbono cen tral cham ado carbono α. Os am inoácidos diferem uns dos 
outros pelas suas cadeias laterais, conhecidas com o grupo R, os quais podem 
variar em estrutura, tamanho e carga elétrica (figura 2.1).
R
H
H2N — Cα— COOH
Os 20 tipos de am inoácidos principais podem ser classificados de acordo 
com a polaridade das suas cadeias laterais ou grupo R. A polaridade dos grupos 
R pode variar desde apolares e hidrofóbicos (insolúveis em água) até altam ente 
1 Polímeros são macromoléculas formadas por subunidades menores, denominadas de monômeros.
26 • capít ul o 2
polares e hidrofílicos (solúveis em água). Portan to, atualm ente, os diferentes 
am inoácidos são agrupados em cinco classes (figura 2.2).
I. Am in oácidos com grupos R apolares. Os grupos R destes am inoácidos 
são apolares e hidrofóbicos2, ou seja, eles não podem se carregar eletricamen-
te, pois são form ados por hidrocarbonetos. Sete am inoácidos são classificados 
com o apolares. A glicina possui a estrutura mais simples dos aminoácidos, 
apresentando um átom o de hidrogênio na sua cadeia lateral. A alanina, vali-
na, leucina e isoleucina apresen tam cadeias laterais alifáticas3 com tamanhos 
variados. Esses aminoácidos tendem a se aglom erar en tre si nas proteínas, es-
tabilizando a estrutura proteica por m eio de in terações hidrofóbicas. A metio-
n ina apresenta um grupo tioéter apolar em sua cadeia lateral contendo um áto-
mo de enxofre. E a prolina que possui um a cadeia alifática com um a estrutura 
cilíndrica distinta chamada grupo pirrolidina.
II. Am in oácidos com grupos R arom áticos. Como o próprio nome diz, 
são aqueles aminoácidos que apresentam um a cadeia lateral con tendo um 
anel aromático. São relativam ente apolares. São eles: fenilalan ina, tirosina e 
triptofano. 
III. Am in oácidos com grupos R polares, não carregados. Os grupos R des-
ses am inoácidos são mais solúveis em água, ou seja, m ais hidrofílicos. Esta 
classe incluí a serina, treonina, cisteína, asparagina e glutam ina. A polaridade 
da serina e da treonina é determ inada pelo seu grupo hidroxil. A da cisteín a 
pelo seu grupo sulfidril e a da asparagina e glutamina, por seus grupos amida.
IV. Am in oácidos com grupos R carregados positivam en te. São conheci-
dos também como aminoácidos básicos, ou seja, apresentam carga líquida po-
sitiva em soluções com pH neutro. São eles: lisina, arginina e histidina. A lisina 
apresenta um a cadeia lateral butilam ôn io, a arginina, um grupo guan idina e a 
histidina, um grupo arom ático imidazol.
V. Am in oácidos com grupos R carregados n egativam en te. São conheci-
dos como aminoácidos ácidos, ou seja, apresentam carga liquida negativa em 
soluções com pH neutro. São eles: aspartato e glutam ato, ou ácido aspártico e 
ácido glutâm ico.
2 Hidrocarbonetos são compostos químicos constituídos unicamente por átomos de carbono e hidrogênio.3 Compostos alifáticos são compostos químicos que não apresentam anel aromatico em sua estrutura química.
capít ul o 2 • 27
Figura 2.2 – Estrutura química dos 20 principais tipos de aminoácidos encontrados nas 
proteínas. 
2.1.2 Os aminoácidos podem atuar como ácidos e bases
Os grupos am ino e carboxílico dos aminoácidos se ion izam prontam ente, ou 
seja, eles ganham ou perdem elétrons, transform ando-se em íons. Depen den-
do do pH no qual o am inoácido está in serido, os grupos funcionais am ino e 
carboxílico podem se apresen tar nas formas protonada (–COOH; –NH3+) ou desprotonada (–COO–; –NH2). A protonação ocorre quando o grupo funcional recebe a ligação de um novo átomo e a desprotonação ocorre quando esse áto-
mo se separa da molécula. Em um pH fisiológico (em torno de 7.4), os grupos 
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28 • capít ul o 2
am ino estão protonados e os grupos carboxílicos assum em a sua forma de base 
conjugada (desprotonados) (Ver capítulo I). Dessa form a, um am inoácido pode 
atuar ou com o um ácido ou com o um a base.
Moléculas que atuam tan to como um ácido quanto com o uma base são co-
nhecidas com o íons dipolares ou zwitterions (do alem ão, ‘íon hibrido’). 
Os am inoácidos variam quanto às suas propriedades ácido-básicas e, por-
tanto, possuem curvas de titulação características. As curvas de titulação predi-
zem a carga elétrica final dos aminoácidos. O pH no qual a carga elétrica líqui-
da de um am inoácido é zero é chamado de ponto isoelétrico ou pH isoelétrico 
(pI). O pI é o pH no qual há o equilíbrio en tre as cargas negativas e positivas 
dos grupam entos iônicos de um am inoácido ou de um a proteína. O pI reflete a 
natureza de um grupo R ionizável presente no am inoácido. Por exem plo, o glu-
tam ato possui um pI de 3.22, m enor do que o da glicina de 5.97. Isto é devido à 
presença de dois grupos carboxílico que contribuem para um a carga líquida de 
-1 que equilibra o +1 doado pelo grupo amino. 
A titulação é uma técnica utilizada para se determinar a concentração de um reagen-
te conhecido (titulado). Por exemplo, para se determinar a quantidade de um ácido 
em uma determinada solução, um dado volume do ácido é titulado com uma solução 
de uma baseforte de concentração conhecida (titulante). A base é adicionada em 
pequenas quantidades até que o ácido seja neutralizado (ponto de equivalência). A 
concentração do ácido na solução original pode ser calculada a partir do volume e 
da concentração da base que foi adicionada. À medida em que a base é adicionada à 
solução, o pH da solução irá variar, sendo possível, portanto, construir um gráfico desta 
variação, ao qual se dá o nome de curva de titulação. O ponto de equivalência pode 
variar dependendo da concentração inicial do titulante e do titulado. 
1
7pH
13
500 100 150 200
HCl
NaOH
Ponto de equivalência
Figura 2.3 – Exemplo da curva de titulação do ácido clorídrico (HCl).
capít ul o 2 • 29
2.1.3 Nomenclatura dos aminoácidos
Os am inoácidos são designados com abreviações de três letras e símbolos de 
uma letra os quais indicam a com posição e a sequência de aminoácidos de um a 
proteína. 
Os códigos de três letras consiste nas três primeiras letras do nome do am i-
noácido. O código de um a letra é geralmen te usado quando se compara se-
quencias de aminoácidos de várias proteínas sim ilares. Em geral este sím bolo 
representa a prim eira letra do nome do am inoácido. Entretan to, para aminoá-
cidos que apresentam a m esm a letra inicial, a regra é aplicada para o am inoáci-
do que mais frequentemente aparece em proteínas.
LISTA DOS 20 AMINOÁCIDOS MAIS COMUNS
AMINOÁCIDOS Massa Média MassaMonoisotópica ÍonImônico ÍonsRelacionadosGLICINA Gly G 57.052 57,02146 30ALANINA Ala A 71,079 71,03711 44SERINA Ser S 87,078 87,03203 60PROLINA Pro P 97,117 97,05276 70VALINA Val V 99,133 99,06841 72TREONINA Tre T 101,105 101,04768 74CISTEÍNA Cys C 103,145 103,00919 76LEUCINA Leu L 113,160 113,08406 86 70ISOLEUCINA Ile I 113,160 113,08406 86 70ASPARAGINA Apn N 114,104 114,04293 87 72ÁCIDO ASPÁRTICO Asp D 115,089 115,02694 88GLUTAMINA Gln Q 128,131 128,05858 101 89,129LISINA Lys K 128,174 128,09496 101 70,84,112,129ÁCIDO GLUTAMÍNICO Glu E 129,116 129,04259 102METIONINA Met M 131,199 131,04048 104 61HISTIDINA His H 137,141 137,05891 110 82,121,123,138,166FENILALANINA Phe I 147,177 147,06841 120 91ARGININA Arg R 156,188 156,10111 129 59,70,73,87,100,112TIROSINA Tyr Y 163,176 163,06333 136 91,107TRIPTOFANO Trp W 186,213 186,07931 159 117,130,170,171
Para todos os amin oácidos comuns, com exceção da glicina, o carbono α 
está ligado a quatro grupos diferentes: um grupo carboxílico, um grupo am ino, 
um grupo R e um átom o de h idrogên io (figura 2.1). O átom o de carbono α é, 
30 • capít ul o 2
portanto, um centro quiral ou centro assim étrico. Em decorrência do arranjo 
tetraédrico dos orbitais ligados ao redor do átom o de carbono, os quatro grupa-
mentos podem ocupar dois arranjos espaciais ún icos e, portan to, os am inoáci-
dos podem possuir dois possíveis estereoisôm eros4 (figura 2.5).
H
C
CH3L-alanina
NH3+ COO–
H
C
CH3D-alanina
COO– NH3+
Figura 2.5 – Estereoisômero do aminoácido alanina. Repare que uma imagem é o ‘espelho’ 
da outra.
De maneira geral, na bioquímica utiliza-se a convenção de Fisher para des-
crever diferen tes form as de m oléculas quirais. Nesse sistema, a configuração 
dos grupos em torno de um centro quiral é comparada à do gliceraldeído, que 
tam bém é uma m olécula com um centro quiral. Em 1891, Em il Fischer pro-
pôs que estereoisôm eros do gliceraldeído fossem designados D-gliceraldeído 
e L-gliceraldeído (figura 2.6). O prefixo L significa a rotação da luz polarizada 
para a esquerda (do grego, levo, esquerda) e o prefixo D sign ifica a rotação da 
luz polarizada para a direira (do grego, dext ro, direita). 
CH3
CH3OHD-gliceraldeído(hidroxila à direita)
CH3
CH3OH
H OH
L-gliceraldeído(hidroxila à esquerda)
HOH
Figura 2.6 –Nomenclatura adotada segundo a Convenção de Fischer. A Figura ilustra um 
estereoisômero de gliceraldeído.
4 Estereoisômeros são compostos químicos que apresentam a mesma fórmula de estrutura mas diferem na fórmula estereoquímica pois seusátomos assumem diferentes posições relativas no espaço
capít ul o 2 • 31
Para os α-am inoácidos, os grupos aminos, carboxílicos, R e H em torno no 
átom o de carbono Cα correspondem aos grupos h idróxido, aldeído, CH2OH e H, respectivam ente, da m olécula de gliceraldeído (Figura 5). Portan to, assum e-
se que o L-gliceraldeído e os L-α-am inoácidos possuem a m esm a configuração 
relativa em torno de seus carbonos α.
A m aioria dos com postos biológicos que apresen tam um centro quiral, 
ocorrem na natureza som ente em uma form a estereoisom érica, seja D ou L. 
Os resíduos de am inoácidos presentes em proteínas são exclusivamen te este-
reoisômeros L. Resíduos de D-am inoácidos são encontrados raramente em al-
gumas proteínas de parede bacteriana. 
2.1.4 Ligações peptídicas
Os am inoácidos podem ser polim erizados para formar cadeias. Essa proprieda-
de ocorre devido à possibilidade de ligação entre um grupo carboxílico de um 
am inoácido com um grupo am ino de outro. Esse processo pode ser representa-
do como uma reação de condensação (capítulo 1). A ligação CO–NH resultan te 
é conhecida como ligação peptídica e pode acon tecer com vários aminoácidos, 
form ando sequencias lineares como um a longa fita com posta de am inoácidos 
enfileirados (figura 2.7). Os polím eros form ados por vários aminoácidos são 
chamados de peptídeos ou polipeptídeos.
A ligação peptídica não permite ramificações da cadeia sendo, dessa form a, 
que esse polímero se estabelece de forma linear. Ela é uma ligação covalente mui-
to forte com propriedades de du-
pla ligação, o que confere uma 
grande estabilidade à molécula.
Os resíduos de aminoácidos 
com um grupo amino livre é 
chamado de am inoterm inal ou 
N-terminal e por convenção ele 
é apresentado em uma figura 
n a extrema esquerda. Enquanto 
que o resíduo com um grupo 
carboxílico livre (o da direita) é 
chamado de carbóxi-term inal 
ou C-term inal.
R1 O
O–
H3N — C — C +
H
+ R2 O
O–
H — N — C — C
H2O
+H
H H
R1
H3N — C — C — N — C — C
H
+ O
O–
O R2
HH
Figura 2.7 – Ligação peptídica entre dois aminoácidos.
32 • capít ul o 2
2.2 Proteínas
As proteínas são m oléculas que contêm um a ou mais cadeias polipeptídicas e 
as variações no com primento e na sequencia de am inoácidos de polipeptídeos 
contribuem para a diversidade na form a e nas funções biológicas das proteínas.
O comprim ento das cadeias polipeptídicas das proteínas podem variar con-
sideravelm ente. A proteína citocromo C de hum anos apresenta 106 resíduos de 
am inoácidos na sua estrutura enquanto que a titina humana apresen ta 26.926 
resíduos! Algum as proteínas apresentam ainda um a única cadeia polipeptídi-
ca, enquanto outras possuem dois ou m ais polipeptídeos associados não-cova-
len temen te. Essas proteín as são cham adas de m ultissubunidades. 
A composição dos aminoácidos das diferentes proteínas também é altamente 
variável. Os 20 aminoácidos principais quase nunca ocorrem em quantidades iguais 
em uma proteína. Alguns podem ocorrer somente uma vez ou até mesmo não existir 
em algumas proteínas, enquanto outros podem ocorrer em um grande número.
2.2.1 Estrutura das proteínas
Da m esm a forma com o outras moléculas polim éricas, as proteínas tam bém 
são classificadas quanto ao seu nível de organização: estrutura prim ária, secun-
dária, terciária e quartenária (figura 2.8).
Estrutura terciária
Estrutura Quaternária
Estrutura secundária
Estrutura primária
Figura 2.8 – Diferentes estruturas de uma mesma proteína.
capít ul o 2 • 33
A estrutura prim ária de uma proteína consiste na sua sequencia linear de 
am inoácidos que com põe as suas cadeias polipeptídicas (Figura 2.8). 
A sequência com que os aminoácidos estão presen tes em um a m olécula de 
proteína é fundamental para o seu funcionam en to, de modo que se um a prote-ína que possua inúmeros aminoácidos em sua cadeia tiver apenas um aminoá-
cido alterado, isso alterará e até mesm o poderá anular a sua função.
CONEXÃO
A sequencia primária de aminoácidos de uma proteína é tão importante para a sua função 
quanto a ordem das letras é importante para as palavras. Veja o exemplo abaixo:
AMOR
Alterando a ordem das letras podemos ter várias palavras:
ROMA, MOAR, MORA etc.
Algumas com significado, outras não, entretanto, nenhuma com significado igual à anterior. 
Da mesma forma, as proteínas não podem ter a ordem de seus aminoácidos alterados.
Cada proteína apresen ta um núm ero e uma sequência de am inoácidos dis-
tintos. A estrutura prim ária de um a proteína determina com o ela se enovela em 
uma estrutura tridim ensional ún ica e esta, por sua vez, determ ina a função da 
proteína. Por outro lado, isto não sign ifica que a sequência de am inoácidos de 
uma determinada proteína seja absolutam ente fixa. 
Estim a-se que 20 a 30% das proteínas hum anas sejam polimórficas, pos-
suindo sequências de aminoácidos que podem variar entre a população. Muitas 
destas variações na sequência não produzem efeito na função da proteína. 
Porém, enquan to a sequência de am inoácidos em algum as regiões da estrutu-
ra prim ária de um a proteína pode variar sem a alterar a sua função biológica, a 
maioria das proteínas contêm regiões críticas, essenciais às suas funções e cuja 
sequência é, portan to, extrem am ente conservada.
A estrutura secundária de uma proteína refere-se aos arran jos espaciais dos 
polipeptídeos, sem levar em consideração a conform ação das suas cadeias la-
terais. Essa estrutura é definida pela ligação de um am inoácido ao outro por 
meio de ligações m uito fracas chamadas ligações de h idrogên io (capítulo 1). 
Os aminoácidos envolvidos nessa in teração geralmente estão distantes um do 
outro na sequencia prim ária de am inoácidos da m olécula. Dessa form a, essas 
34 • capít ul o 2
in terações permitem que a m olécula com ece a se dobrar adotando uma form a 
tridim ensional (figura 2.8). Esses arranjos tridimensionais ocorrem graças à 
possibilidade de rotação das ligações en tre os carbonos α dos am inoácidos e os 
seus grupos amino e carboxílico. 
Existem alguns tipos de estruturas secundárias que são particularmen te es-
táveis e ocorrem frequen temen te em proteínas. As m ais conhecidas são a estru-
tura em α-hélice e as folhas-β pregueadas. 
O arran jo m ais simples que um a cadeia polipeptídica pode assum ir, consi-
derando a rigidez das suas ligações peptídicas m as também levando em consi-
deração a livre rotação en tre os carbonos α, é um a estrutura helicoidal chama-
da de α-hélice (figura 2.9).
As α-hélices são estruturas cilíndricas estabilizadas por ligações de h idrogê-
nio en tre os aminoácidos. Sua estrutura apresenta-se contorcida para a direita 
e as cadeias laterais dos am inoácidos encontram-se voltadas para fora e para 
baixo da hélice evitando, portan to, a in terferência esférica com o esqueleto po-
lipeptídico e en tre si. Na parte central da α-hélice os átom os dos aminoácidos 
ficam em contato por m eio de forças de van der Waals5 .
Ligação de Hidrogênio
Figura 2.9 – Legenda: Modelo de um arranjo em α-hélice de uma proteína.
5 Forças de van der Waals: É um tipo de força intermolecular que acontece em moléculas apolares. Num dado instante, os elétrons de uma molécula apolar, que estão em constante movimento, passam a ter mais elétrons de um lado do que de outro, ficando esta, assim, momentaneamente polarizada. Desse modo, por indução elétrica, esta molécula poderá polarizar uma molécula vizinha. Este tipo de interação é mais fraco do que as ligações de hidrogênio.
capít ul o 2 • 35
Em 1951, Pauling e Corey reconheceram um segundo tipo de dobram en to 
recorren te nas proteínas, a conform ação β, ou folha β. Nesta conformação, o 
esqueleto da cadeia polipeptídica fica estendido em forma de zigue-zague, ao 
invés de em uma estrutura helicoidal, formando um a estrutura parecida com 
um con junto de pregas. Por esta razão, essas estruturas secundárias são deno-
minadas de “folhas pregueadas” (figura 2.10). 
Da m esma forma que a α-hélice, as folhas β utilizam todas as ligações de 
hidrogênio do esqueleto polipeptídico. Porém , nesta últim a, as ligações de hi-
drogênio ocorrem en tre cadeias polipeptídicas adjacentes ao invés do in terior 
da cadeia, com o ocorre na α-hélice. As cadeias polipeptídicas adjacentes em 
uma folha β podem ser tan to paralelas quanto an tiparalelas.
Vista de cima
Vista de lado
Figura 2.10 – Modelo de um arranjo em folha βde uma proteína.
A estrutura terciária de uma proteína descreve a estrutura tridimensional 
de um polipeptídeo, ou seja, é o resultado da interação e do enovelam ento das 
α-hélices e das folhas β pregueadas de uma estrutura secundária (figura 2.8). 
Nesse caso, as in terações ocorrem entre os grupos R dos am inoácidos. Os ti-
pos de in terações m ais com um que estabilizam a estrutura terciária de um a 
proteína são: ligações de hidrogênio, ligações iôn icas e in terações hidrofóbi-
cas. Determinados am inoácidos tam bém podem colaborar para a estabilidade 
da estrutura terciária. Por exemplo, a cisteína é um aminoácido que possui em 
seu radical um átom o de enxofre livre, os átom os de enxofre possuem grande 
36 • capít ul o 2
afin idade en tre si estabilizando ligações covalentes muito fortes cham adas de 
pontes dissulfeto. Essa ligação é tão forte quanto a própria ligação peptídica 
form ada entre os am inoácidos. Dessa forma, os grupos R dos aminoácidos cis-
teínas se ligam fortem ente form ando ligações muito estáveis que dão resistên-
cia à estrutura terciária da molécula proteica. 
Algumas proteínas contém duas ou m ais cadeias polipeptídicas distin tas 
que são estabilizadas por ligações não covalen tes en tre as cadeias. Nesse caso, 
cada cadeia que forma a proteína é chamada de subunidade. Assim , quando 
uma proteína apresenta quatro cadeias polipeptíd icas, pode-se dizer que ela 
possui quatro subun idades. A associação de m ais de um a subunidade para for-
mar uma proteína funcional é denominada de estrutura quaternária de um a 
proteína (figura 2.8). 
2.2.2 Função das proteínas
Como dito no início do capítulo, existem 20 aminoácidos principais nas nossas 
células, os quais são capazes de se arran jarem de forma a produzir um a prote-
ína. Considerando que um a proteína pode chegar a conter até 1000 am inoáci-
dos, ao se fazer um a análise com binatória desses dados, obtemos um resultado 
impressionan te de que as diferentes combinações destes am inoácidos pode-
riam formar um total de até 20x101000 proteínas diferentes. Essa grande quan-
tidade de proteínas existentes possibilita também uma grande quantidade de 
funções diferen tes exercida por cada proteína.
Considerando os n íveis m ais altos da estrutura proteica (terciário e quater-
nário), podemos dividir as proteínas em dois grandes grupos: as proteínas fi-
brosas e as proteínas globulares. A diferença en tre elas não está apenas na sua 
estrutura, mas tam bém na sua função.
As proteínas fibrosas apresentam cadeias polipeptídicas arran jadas em lon -
gos filam entos ou folhas (figura 2.11). Estas proteínas são adaptadas às funções 
estruturais e de resistência. Essas proteínas com partilham propriedades que 
dão força e/ou flexibilidade nas estruturas nas quais elas ocorrem. Exemplos de 
proteínas desse grupo são: a queratina do cabelo, o colágeno do tecido conjun-
tivo a actina e a m iosina dos tecidos m usculares, etc.
capít ul o 2 • 37
Figura 2.11 – Fibrinigênio, um exemplo de proteína fibrosa. 
Nas proteínas globulares as cadeias polipeptídicas se dobram um as sobre 
as outras, gerando um a form a mais compacta do que a observada para as pro-
teínas fibrosas (figura 2.12). Esse dobram ento tam bémgarante a diversidade 
estrutural necessária para essas proteínas exercerem diversas funções bioló-
gicas diferen tes. Nessa classe de proteínas incluem-se as enzimas, proteínas 
transportadoras, proteínas motoras, hormônios, an ticorpos, etc.
Figura 2.12 – Hemoglobina Humana, um exemplo de proteína globular. 
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38 • capít ul o 2
A proteína da form a como é encontrada na natureza é cham ada de proteí-
na nativa, é nessa conform ação que ela desem penha as suas funções. Quando 
uma proteína perde essa conformação a ponto de perder sua atividade funcio-
nal, dizemos que ocorreu a desnaturação da proteín a. Portanto, a perda da es-
trutura de um a proteína, resulta na perda da sua função.
 Com o grande parte da estrutura da proteína é form ada por ligações fra-
cas, existem m uitos fatores que podem afetar a sua estrutura ocasionando a 
desnaturação. 
Alterações elevadas na tem peratura podem desfazer as ligações de hidro-
gênio na molécula proteica. A tem peratura capaz de desfazer as ligações pode 
variar em cada proteína, entretanto, a maioria são desnaturadas em tem pera-
turas acima de 50 °C.
 Mudanças no pH tam bém podem influenciar na desnaturação das proteí-
nas. Quanto m ais elevada for a alteração do pH no qual a proteína está atuan-
do, mais severo será o grau de desnaturação que a proteína pode desenvolver. 
Geralmente, para se desnaturar uma proteína, usa-se ou um a base ou um ácido 
muito forte, o qual será responsável por desfazer as in terações moleculares es-
tabelecidas na estrutura tridimensional da m olécula proteica.
Como as proteínas são form adas por aminoácidos que na sua maioria con -
têm carga elétrica, a presença de um a solução que apresente grande força iôn i-
ca, pode influenciar não só na carga final dos am inoácidos form adores dessas 
moléculas, mas também nas ligações estruturais da proteína um a vez que a 
maioria das ligações que estabilizam uma proteína são ligações de hidrogênio. 
Por fim , os detergentes também podem desnaturar proteínas, uma vez que 
são agentes químicos especializados em quebrar pon tes dissulfeto, ou seja, 
as ligações mais importantes que determinam a estrutura terciária de um a 
proteína. 
Em casos profundos de desnaturação, dificilm en te as proteínas voltarão à 
sua conform ação anterior, isso porque existe uma grande probabilidade de as-
sociações com aminoácidos distintos. Portan to, um a proteína, um a vez desna-
turada, m esm o que seja renaturada, dificilm ente terá sua função recuperada.
Como pudemos ver, a estrutura de uma proteína é essencial para a sua fun -
ção, portan to, quando um a proteína apresenta defeitos no seu dobram ento, 
isto pode causar problem as substanciais para a célula. Em alguns casos, esses 
erros podem contribuir in clusive, para o desenvolvimento de doenças graves. 
capít ul o 2 • 39
CONEXÃO
Apesar de a célula possuir vários mecanismos que assegurem o dobramento correto das 
proteínas no seu interior, eventualmente dobramentos errôneos também podem ocorrer. Di-
versas doenças como por exemplo, diabete do tipo 2, doença de Alzheimer, doença de Hun-
tington e doença de Parkinson, podem surgir a partir de dobramentos errôneos de proteínas 
pela célula. 
No caso de algumas doenças neurológicas, como por exemplo a doença de Alzheimer, 
ocorre o depósito de agregados insolúveis de proteínas (denominados placas amilóides) no 
cérebro e em outros tecidos.
A proteína amiloide β, que se deposita no cérebro de pacientes com Alzheimer, é um 
segmento de 40 resíduos que é hidrolisado de uma proteína precursora maior. Algumas 
mutações na proteína precursora, levam ao aumento da proteína amiloide β, o que, conse-
quentemente, induz um aumento na probabilidade do dobramento errado desta proteína. 
O dobramento errôneo de uma proteína solúvel converte a proteína em uma fibra amiloide 
insolúvel, a qual é depositada nas placas amiloides.
2.3 Enzimas
Os sistemas vivos são formados por uma variedade enorm e de reações bioquí-
micas, e quase todas elas são m ediadas por catalisadores6 biológicos conheci-
dos com o enzimas.
A m aioria das enzim as são proteínas, com exceção de um pequeno grupo de 
moléculas de RNA catalíticas. Como toda proteína, a sua função está intimamen-
te relacionada com a sua estrutura. Portanto, a atividade catalítica de uma enzima 
depende da integridade da sua conformação nativa. Se uma enzima for desnatura-
da, ou dissociada nas suas subunidades, a sua atividade catalítica será perdida. No 
nosso corpo, as enzimas possibilitam que diversas reações que não ocorreriam ao 
acaso aconteçam em apenas alguns segundos, ou mesmo em fração deles.
A reação de catalisação mediada pelas enzim as ocorre confinada em uma 
região específica denom inada de sít io a t ivo. A molécula que se liga no sítio 
ativo e sobre a qual a enzim a age, é denom inada de substrato. Toda enzima é 
especifica para um substrato e o complexo enzim a-substrato, é fundamen tal 
para a ação enzim ática.
6 Catalisador é qualquer molécula ou substancia que acelera a velocidade de uma reação.
40 • capít ul o 2
Uma reação enzim ática simples pode ser escrita como:
E + S ↔ ES ↔ EP 3 + P
Onde E, S e P represen tam enzima, substrato e produto respectivam ente. ES 
e EP são com plexos transitórios da enzim a com o substrato e com o produto.
No final de um a reação enzim ática, a enzim a (E) permanece inalterada en -
quanto o substrato (S) sofre alterações transform ando se em um produto (P).
Algumas enzimas necessitam de componen tes quím icos adicionais para 
exercerem a sua função. Esses componentes são cham ados de cofatores. Eles 
podem ser divididos em três grupos:
GRUPOS PROSTÉTICOS
são considerados como um cofator firmemente ligados 
às proteínas enzimáticas. Exemplo: o grupo heme da he-
moglobina.
COENZIMAS são moléculas orgânicas pequenas, termoestáveis que facilmente dissociam-se da proteína enzimática. Exem-plo: as vitaminas.
ATIVADORES METÁLICOS
são representados por cátions metálicos mono ou diva-
lentes como K+, Mn2+, Mg2+, Ca2+ ou Zn2+. São indispen-sáveis para atividade de um grande número de enzimas. 
Esses íons podem estar fraca ou firmemente ligados a 
uma proteína enzimática.
2.3.1 Energia de ativação enzimática
Grande parte do conhecim ento sobre o m odo com o as enzim as catalisam as 
reações quím icas é proven ien te da teoria do estado de transição. 
capít ul o 2 • 41
O estado de transição é um mom ento m olecular transitório no qual eventos 
com o a quebra de ligação, a formação de ligação ou o desenvolvimen to de carga 
ocorrem com a m esm a probabilidade de seguirem tan to para form ar novam en-
te o substrato com o para form ar o produto. A diferença entre os níveis energé-
ticos do estado basal e do estado de transição é chamada de energia de ativação 
(∆G+). A energia de ativação é, portanto, a energia necessária para levar um m ol 
de um a substância até seu estado de transição. 
Quanto m aior a energia de ativação m ais difícil torna-se a reação. Um a subs-
tância não pode chegar à sua energia de ativação sem um agente ou um fator 
que possibilite o aum ento dessa energia por parte da molécula. Os catalisado-
res atuam portanto, reduzindo a energia livre do estado de transição da reação 
catalisada (figura 2.13). 
Um a característica im portan te dos catalisadores é que eles não sofrem ne-
nhum a alteração m olecular após a reação, e, além disso, eles não são consumi-
dos durante o processo. Por conta disso, eles são extrem am ente úteis e desem-
penhar muito bem seu papel m esm o em pequenas quan tidades.
Caminho da reação
Energia Estado detransição
Produtos
Reagente
sem catalisadorE–com catalisadorE–
Figura 2.13 – Diagrama mostrando a energia livre de uma reação sem catalisador e com 
catalisador.
As enzimas conseguem aceleraras velocidades das reações quím icas por 
meio de diferen tes m ecan ism os catalíticos incluindo por exem plo, a catálise 
geral ácido-básica, catálise covalen te e catálise por íons metálicos.
42 • capít ul o 2
CATÁLISE GERAL ÁCIDO-BÁSICA
é um processo no qual a transferência ou a remoção parcial 
de prótons de um ácido reduz a energia livre do estado de 
transição de uma reação.
CATÁLISE COVALENTE acelera as velocidades das reações por meio da formação transi-tória de uma ligação covalente entre o catalisador e o substrato. 
CATÁLISE POR ÍONS METÁLICOS
metais, tanto ligados firmemente à enzima quanto tomados 
da solução juntamente com o substrato, podem participar 
da catálise das reações. Os metais participam dos proces-
sos catalíticos de três maneiras principais: ligando-se ao 
substrato para orientá-lo apropriadamente para a reação; 
mediando reações de oxidação-redução por intermédio de 
mudanças reversíveis no estado de oxidação do íon metálico 
ou estabilizando eletrostaticamente cargas negativas.
2.3.2 Fatores que influenciam na atividade enzimática
Um fator-chave que afeta a velocidade das reações enzim áticas é a concen-
tração do substrato [S]. Quando o substrato é adicionado a um a enzim a (E), a 
reação rapidamente atinge um estado estacionário no qual a velocidade pela 
qual o complexo ES se forma é com pensada pela velocidade pela qual ES se de-
com põe. Em uma concen tração fixa de enzim a, à m edida que a concentração 
de substrato aum enta, a atividade do estado estacionário aumenta de maneira 
hiperbólica até se aproxim ar de uma velocidade m áxim a característica deno-
minada de Vmáx na qual, essencialmente, toda a enzim a form ou um complexo com o substrato.
A concen tração de substrato que resulta em um a velocidade de reação igual 
à m etade da Vmá x é a con stante de Michaelis (Km) a qual é característica para cada enzima agindo sobre determ inado substrato.
V V SK Sm xm0 =
[ ]
+[ ]
capít ul o 2 • 43
Esta equação relaciona a velocidade inicial de um a reação (V0) com [S] e Vm áx por meio da con stan te Km. A cinética de Michaelis-Menten também é de-nominada cinética do estado estacionário.
Da m esm a forma que um substrato in terfere com a velocidade de uma 
reação enzim ática, a temperatura e o pH em que a reação ocorre tam bém 
influenciam.
As enzimas têm um pH (ou um a faixa de pH) ótim o no qual a atividade ca-
talítica é máxima. Da m esma form a, a temperatura tam bém pode ser um fator 
lim itante para a atuação das enzimas. Em um a temperatura perto de 0°C a enzi-
ma praticamente não apresenta nenhum a reação, ao se aumentar a tem peratu-
ra a reação enzimática torna-se favorecida. Entretan to, a tem peratura tam bém 
é um fator que pode quebrar as ligações peptídicas das proteínas tirando a en-
zima de sua conform ação nativa, e, portan to, sua função catalítica. 
A temperatura e o pH, dessa forma, são responsáveis pela boa atuação enzimáti-
ca, podendo alterar a conformação da molécula em casos de alterações bruscas, bem 
como podendo tornar a enzima muito mais eficiente no seu mecanismo de ação.
2.3.3 Inibidores Enzimáticos
Inibidores de enzimas são moléculas que interferem com a catálise, diminuindo 
ou interrompendo as reações enzimáticas. Uma só enzim a pode ter muitos inibi-
dores e a forma com o eles atuam em uma determ inada enzima também pode va-
riar. Uma vez que as enzimas catalisam quase todos os processos biológicos em 
uma célula, os inibidores enzimáticos apresentam grande importância médica.
Os in ibidores enzim áticos podem ser classificados em dois grupos: os in ibi-
dores reversíveis e os irreversíveis.
Os in ibidores irreversíveis reagem quimicam ente com as enzim as, deixan-
do- as inativas permanentem ente.
Já os in ibidores reversíveis podem ser classificados de acordo com a form a 
com o atuam na enzim a. Eles podem ser classificados com o in ibidores reversí-
veis competitivos ou n ão com petitivos.
Os competitivos possuem uma estrutura m olecular muito sem elhante à 
do substrato. Dessa forma, podem se ligar ao centro ativo da enzim a form an-
do um com plexo enzim a-in ibidor sem elhante ao com plexo enzima-substrato. 
En tretan to, o com plexo enzima-in ibidor nunca form ará o produto, portan to, 
a ação da enzim a estará bloqueada, dim inuindo assim a velocidade da reação.
44 • capít ul o 2
Os não-competitivos n ão apresentam nenhum a sem elhança estrutural com 
o substrato da reação que eles in ibem. Na verdade, nesse tipo de in ibição os 
inibidores atuam com ligações em radicais que não pertencem ao centro ativo 
da enzima. Esta ligação m odifica a estrutura da enzima, afetando também a 
estrutura do centro ativo, não permitindo portanto que essa enzim a se ligue ao 
seu substrato.
2.3.4 Isoenzimas
O term o isoenzim a faz referência às diferen tes form as m oleculares (alelos) que 
uma determ inada enzim a pode apresentar, porém , reagindo sem pre com o 
mesmo substrato, ou seja, são enzim as que diferem na sua sequencia de am i-
noácidos porém apresentam funções catalíticas iguais ou semelhantes.
As isoenzimas resultam de mutações ao nível do DNA e que podem provocar 
diferenças sign ificativas nas cargas iôn icas das cadeias polipeptídicas e, ainda, 
nas suas dim ensões e form as.
Segundo a União Internacional dos Bioquímicos, a defin ição de isoenzimas 
seria: “Múltiplas form as de um a enzima apresentando, entre si, diferenças na 
estrutura prim ária, determ inadas geneticamente”.
As isoenzim as podem ocorrer em um a mesma espécie, em um m esm o teci-
do, ou até mesmo em um a m esma célula, podendo ser expressas em organelas 
distin tas ou variar de acordo com o estágio de desenvolvimento da célula. 
As diferen tes formas de isoenzim as podem ser distinguidas umas das ou-
tras por propriedades bioquímicas, tais como propriedades cinéticas ou de re-
gulação, qual o cofator utilizado por elas (NADH ou NADPH, por exem plo), ou 
na sua distribuição subcelular (solúveis ou ligadas à mem brana).
A existência de isoenzimas perm ite o ajuste fin o do m etabolismo para sa-
tisfazer as necessidades particulares de um determ inado tecido ou determ ina-
do estágio de desenvolvim ento do organ ism o. Considere o exemplo da lactato 
desidrogenase (LDH), um a enzim a com funções no m etabolismo da glicose 
anaeróbia e síntese de glicose. A LDH foi um a das primeiras enzimas descober-
tas a possuir isoenzim as. Em tecidos de vertebrados existem pelo menos cinco 
diferentes isoenzimas da LDH. Os seres hum anos apresen tam duas cadeias po-
lipeptídicas isoenzim áticas para esta enzim a: a isoenzima H altam ente expres-
sa em coração (H de heart em inglês) e a isozima M (M de m uscle em inglês) en-
contrada no m úsculo esquelético. As sequências de aminoácidos dessas duas 
capít ul o 2 • 45
enzim as são 75% idênticas. A enzim a funcional é tetram érica e m uitas com bi-
nações diferentes das duas subun idades (H ou M) são possíveis de se encontrar. 
A isoenzim a H4, encontrada no coração, tem um a maior afin idade para deter-
minados substratos do que a isoenzim a M4, por exemplo.
Estas diferenças no conteúdo de isoenzim as nos tecidos celulares podem 
ser uma importan te ferramen ta para diagnóstico clín ico. 
Voltem os ao exemplo da LDH novam ente. É possível de se avaliar a época e 
a extensão de danos causados ao coração devido a enfarte do miocárdio (ataque 
cardíaco) pela avaliação da liberação de isoenzim as de LDH do coração para o 
sangue. Pouco tempo depois de um ataque cardíaco, o n ível sanguíneo de LDH 
total aum enta, havendo m ais isoenzim a LDH2 do que a isoenzima LDH1. Após 12 horas, as quantidades de LDH1 e LDH2 são m uito sem elhantes, e, após 24 ho-ras há m ais LDH1 do que LDH2. Essa m udança n a proporção en tre LDH1/LDH2, com binada com o aum en to no sangue de outra enzima do coração, a creatina 
quinase,é uma forte evidência de um recente infarto do miocárdio.
Em geral, a distribuição das diferen tes isoenzimas de um a determinada en -
zima reflete, pelo menos, quatro fatores:
1. Diferen tes padrões m etabólicos em diferen tes órgãos. Por exem plo, 
para a glicogênio fosforilase, as isoenzim as presentes no músculo esquelético 
e no fígado apresentam diferentes propriedades reguladoras, refletindo os di-
ferentes papéis de quebra de glicogênio nestes dois tecidos.
2. Diferen tes locais e funções m etabólicas para as isoenzim as em um a 
m esm a célula. Por exem plo a isoenzim a da isocitrato desidrogenase presente 
no citoplasm a e na mitocôndria, exercendo diferen tes papéis em cada local.
3. Diferen tes estágios de desenvolvim en to em tecidos em brionários ou 
fetais e em tecidos adultos. Por exem plo, o fígado fetal tem um a distribuição 
característica da isoenzima LDH, que m uda conforme o órgão se desenvolve na 
sua form a adulta. Algum as enzim as do catabolism o da glicose em células m a-
lignas (cancerosas) ocorrem como sua fetal, e não com o sua form a em adultos.
4. Respostas diferen tes de isoenzim as para m oduladores alostéricos. 
Esta diferença é útil para o ajuste fino de taxas m etabólicas. Por exemplo, a he-
xoquinase IV (glicoquinase) do fígado e as isoen zim as hexoquinase de outros 
tecidos diferem na sua sensibilidade à inibição por glucose-6-fosfato.
46 • capít ul o 2
ISOENZIMA DISTÚRBIO CLÍNICO
Fosfatase Alcalina (FAL) 
Hepática Aumentada em hepatopatias
FAL Hepática Rápida Sua presença é indicativa de câncer metastático no fígado
FAL Óssea Sua presença é indicativa de tumor ósseo
FAL Intestinal Aumentada em casos de cirrose e diabetes do tipo 2
Creatinoquinase (CK) MB Sua presença é indicativa de infarto do miocárdio
CK MM
Aumento associado à doenças do músculo es-
quelético como distrofia muscular progressiva, 
trauma muscular e outras doenças associadas 
à degeneração celular.
Tabela 2.1 – Exemplos de isoenzimas utilizadas no diagnóstico clínico
2.4 Carboidratos
Os carboidratos são as biom oléculas m ais abundantes na natureza. Elas estão 
presentes em todos os seres vivos e desem penham funções essenciais nos orga-
nismos como por exem plo a função energética devido a alta energia acumulada 
nas suas ligações químicas. Alguns carboidratos como o açúcar e o amido são 
as principais fontes de alim entos em m uitas partes do m undo e a sua oxidação 
é a principal via de produção de energia das células não-fotossin téticas. Entre-
capít ul o 2 • 47
tanto, os carboidratos também pode apresentar funções com o reconhecim en-
to celular e resistência, conforme verem os mais a fren te. 
Os carboidratos são quim icamente m ais sim ples do que os aminoácidos, 
contendo predom inantem ente carbono, hidrogênio e oxigên io os quais são 
com binados de acordo com a fórmula: (CH2O)n. Alguns carboidratos podem conter tam bém nitrogênio, fósforo ou enxofre em sua com posição.
Os carboidratos tam bém são cham ados de sacarídeos, glicídios, oses ou açú- 
cares e quan to ao núm ero de subun idades glicosídicas, podemos classificar os 
carboidratos com o: m onossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos.
2.4.1 Monossacarídeos
Os m onossacarídeos, ou açucares sim ples, são sintetizados a partir de precur-
sores menores com o o CO2 e a H2O a partir da fotossíntese. Eles são sólidos, cristalinos e incolores, solúveis em água m as insolúveis em solventes apolares. 
A maioria possuí um sabor adocicado.
Os monossacarídeos são aldeídos ou cetonas com dois ou mais grupos hidroxil 
e podem ser classificados de acordo com a natureza química de seu grupo carboni-
la e pelo número de seus átomos de carbono. Se o grupo carbonila7 for uma cetona, 
o açúcar será uma cetose enquanto que se o grupo carbonila for um aldeído, o açú-
car será uma aldose. Quanto ao número de carbonos que compõem os monossa-
carídeos, existem as trioses, que são os monossacarídeos menores e mais simples, 
contendo três átomos de carbono. É o caso do gliceraldeído e a dihidroxicetona. 
As tetroses são formadas por quatro carbonos e não possuem grande importância 
para os seres vivos. As pentoses apresentam cinco carbonos e são principalmente 
representadas pelos carboidratos componentes dos ácidos nucléicos, DNA e RNA. 
As hexoses são formadas por seis átomos de carbono e têm como principal exem-
plo a glicose, que apresenta a fórmula química: (CH2O)6, ou C6H12O6. A glicose é o produto da fotossíntese das plantas e além disso, participa da 
formação da celulose (que forma a parede celular das plan tas) e da quitina (que 
constitui a carapaça dos artrópodes). Além de todas as suas funções no meio am-
biente, a glicose é a principal m olécula energética das células vivas, sendo degra-
dada na respiração celular por uma serie de reações químicas que culminam na 
produção de uma grande quantidade de energia para as células (Ver capítulo 4).
7 Carbonila é um grupo funcional constituído de um átomo de carbono e um de oxigênio ligados por uma dupla ligação. Esse grupo funcional pode fazer parte da composição química dos aldeídos, cetonas, ácidos carboxílicos, ésteres, haletos ácidos e amidas.
48 • capít ul o 2
Além da glicose, as hexoses mais com uns são a frutose e a galactose.
Um grupo aldeído se caracteriza pela presença, em sua estrutura, do grupamento 
H—C=O ligado a um radical alifático ou aromático. Enquanto que as cetonas são caracteri-
zadas pela existência de um grupamento carbonila (C=O) ligado a dois radicais orgânicos.
As cetonas e os aldeídos são compostos orgânicos muito presentes em organismos 
vivos. Na indústria, exemplos desses compostos são o formol, formado por metanal 
(formaldeído) e água. Uma cetona muito conhecida é a acetona, utiliza- da na indústria 
de cosméticos como removedor de esmaltes.
2.4.2 Oligossacarídeos
Os oligossacarídeos, são carboidratos que resultam da ligação o-glicosídica entre 
dois a dez monossacarídeos. Uma ligação o-glicosídica é formada quando um gru-
po hidroxil de um açúcar reage com o carbono anomérico8 de outro (figura 2.14). 
OH
HO
HH
O
OHH
HH
CH2OH
1 4+ + H2O→
→
OH
α OH
OH
HH
O
OHH
HH
CH2OH
OH
α OH
HO
HH
O
OHH
HH
CH2OH
OHO
Enlace o-glucosídico
HH
O
OHH
HH
CH2OH
OH
Glicose Glicose Maltose
Figura 2.14 – Exemplo de uma ligação o-glicosídica entre dois monossacarídeos para dar 
origem a um dissacarídeo.
Os oligossacarídeos m ais simples são os dissacarídeos, como por exemplo a 
maltose, lactose e a sacarose.
A lactose ocorre naturalmente apenas no leite. Já a sacarose, é o dissacarí-
deo mais abundante e é a principal form a pela qual os carboidratos são tran s-
portados nas plan tas. Assim com o a m aioria dos açúcares, a sacarose tem um 
sabor adocicado, entretan to, devido à grande facilidade de ser encontrado e ob-
tido das plan tas, especialm ente da cana-de-açúcar e da beterraba, ele é o m ais 
utilizado, sendo conhecido como o açúcar de cozinha.
8 Carbono anomérico é aquele carbono que passa a ser quiral ou assimétrico (pode fazer quarto ligações diferentes) depois de ocorrer a ciclização da molécula que ele faz parte. O átomo de carbono do grupamento carbonila é um exemplo de carbono anomérico.
capít ul o 2 • 49
2.4.3 Polissacarídeos
A maioria dos carboidratos encontrados na natureza ocorrem com o polissaca-
rídeos: polím eros de m édio a alto peso m olecular. Os polissacarídeos tam bém 
chamados de glicanos, diferem uns dos outros n a identidade das unidades de 
monossacarídeos repetidas, no comprimen to das cadeias, nos tipos de liga-
ções un indo as un idades e no grau de ram ificação da m olécula. 
Os hom opolissacarídeos con tém somente um a única espécie de monossa-
carídeo na sua composição. Já os heteropolissacarídeos, apresentam dois ou 
mais tipos diferen tes de monossacarídeos. 
Algunshom opolissacarídeos, como o amido e o glicogênio, servem como 
form as de armazenam en to para monossacarídeos que são utilizados com o 
com bustíveis para a célula. Outros homopolissacarídeos com o a celulose e a 
quitina, atuam com o elementos estruturais em paredes celulares de plan tas e 
em exoesqueletos de an imais. 
Já os heteropolissacarídeos, como por exem plo o peptideoglicano, fazem 
parte da camada rígida da parede celular bacteriana. Nos tecidos anim ais, o 
espaço extracelular é preenchido por alguns tipos de heteropolissacarídeos, 
com o os glicosam inoglicanos, que fornecem proteção, forma e suporte para 
células, tecidos e órgãos.
2.4.4 Glicoconjugados
Muitos carboidratos podem fazer parte tam bém de proteínas ou de lipídeos, 
são os chamados glicoconjugados. Alguns exem plos de glicoconjugados são as 
glicoproteínas, os proteoglicanos e os glicolipídeos. 
As glicoproteínas ocorrem em todas as form as de vida e desempenham fun-
ções que compreendem desde funções enzim áticas, de transporte, receptoras, 
horm onais e até estru turais. O con teúdo de carboidrato das glicoproteínas 
pode variar de < 1% até > 90% em peso. 
As cadeias polipeptídicas das glicoproteínas são sin tetizadas sob con trole 
genético, enquanto que as cadeias de carboidratos são geradas de forma enzi-
máticas e ligadas covalentem ente ao polipeptídeo. 
Muitas proteínas extracelulares ou da superfície celular são glicoproteínas. 
Os oligossacarídeos covalen temen te ligados às proteínas influenciam o dobra-
mento e a estabilidade das m esm as, fornecem informações críticas sobre o 
50 • capít ul o 2
destino das proteínas recém sin tetizadas e permitem o reconhecimento espe-
cífico por outras proteínas.
Os proteoglicanos, são glicoconjugados nos quais um ou m ais glicanos9 
grandes, cham ados glicosaminoglicanos sulfatados (ex.: heparan-sulfato, sul-
fato de condroitina, derm atan -sulfato) estão covalen temente ligados a um a 
proteína cen tral. 
Os proteoglicanos podem prom over pontos de adesão, reconhecim ento 
e transferência de inform ação en tre as células ou en tre as células e a m atriz 
extracelular. 
Os glicolipídeos estão presentes na superfície celular de plantas, animais e bac-
térias (ex.: lipopolissacarídeo ou LPS) e podem servir como pontos específicos para 
o reconhecimento por lectinas10 ou então na transdução de sinais intracelulares. 
2.5 Lipídeos
Os lipídeos são m oléculas orgânicas com funções diversas e fundam en tais nos 
seres vivos. Ao contrário das proteínas e dos carboidratos, os lipídeos não são 
poliméricos. A principal propriedade característica dos lipídios é de serem 
com postos apolares, e, portan to, insolúveis em água. Os lipídeos são solúveis 
apenas em solventes orgân icos com o clorofórmio e metanol.
Den tre as diversas fun ções biológicas dos lipídeos estão a de reserva energé-
tica, formação das mem branas celulares e sinalizadores e co-fatores celulares 
(vitaminas, hormônios etc).
Na natureza, os lipídios tam bém estão distribuídos em grande escala e po-
dem ser extraídos de an im ais e plantas para diversos fin s, com o por exem plo 
os óleos de cozinha, m argarinas, manteigas, sabões, resinas, lubrifican tes, etc. 
2.5.1 Ácidos graxos
Os ácidos graxos são ácidos carboxílicos constituídos por um radical carboxila 
e uma cadeia de hidrocarbonetos form ada por um núm ero variável de 4 a 36 
carbonos (figura 2.16). A m aioria das gorduras e óleos utilizados com o formas 
de arm azenamento de en ergia nos organ ism os vivos são derivados dos ácidos 
graxos. 
9 O termo glicanos refere-se à oligossacarídeos ou polissacarídeos.10 Lectinas são glicoproteinas capazes de se ligar a diversos tipos de carboidratos, possuindo diversas atividades biológicas potencias como reconhecimento e sinalização celular.
capít ul o 2 • 51
H — C
H
H
CH
H
H
H
C
H
H
C H
H
C
H H HH
C C H
H
C
C C H
H
C
H
H
C H
H
C
H
H
C H
H
C
H
C
H
H
H
H
C
C
O
OH
Figura 2.16 – Exemplo de um ácido graxo.
Alguns ácidos graxos apresentam a sua cadeia de carbonos totalmente sa-
turada (sem ligações duplas) e não ramificadas, são os cham ados ácidos graxos 
saturados. Em outros, a cadeia apresenta um a ou m ais ligações duplas, são os 
chamados ácidos graxos monoinsaturados (contendo uma dupla ligação) ou 
poli-insaturados (contendo duas ou m ais duplas ligações). A m aioria dos áci-
dos graxos apresentam tam bém um número par de átom os de carbonos. 
Os ácidos graxos saturados são normalm ente encontrados na form a sólida 
(gordura) e em produtos de origem anim al, com o leite in tegral, m anteiga, cre-
me de leite, queijos gordurosos, banha, bacon e gordura das carnes.
Os ácidos graxos insaturados são normalmen te encontrados na form a líqui-
da (óleo), como óleo de oliva, óleo de girassol, m ilho, soja, algodão, óleos de 
peixes e em diversos outros produtos de origem vegetal.
As ligações duplas dos ácidos graxos quase sem pre possuem a configuração 
cis. Isto acontece quando os hidrogênios da cadeia se encontram no mesmo 
lado do plano. Quando eles se encontram em lados opostos, são denomin ados 
de trans (figura 2.17).
Ácido graxo cis CC OHOH
O
HH
HH
CC OHOH
O
Ácido graxo trans
O
Figura 2.17 – Estrutura cis e trans de um ácido graxo insaturado.
52 • capít ul o 2
Os ácidos graxos in saturados de estrutura trans estão presentes em produ-
tos industrializados, com o na margarina e na gordura vegetal hidrogenada. Se 
consum ido em excesso, os ácidos graxos trans pode ser tão ou mais prejudiciais 
que os ácidos graxos saturados, pois eles podem elevar os n íveis de colesterol no 
sangue, aum entando o risco de desenvolvim ento de doenças cardiovasculares. 
2.5.2 Triglicerídeos
Os triglicerídeos são lipídeos derivados da combinação de um glicerol (álcool) 
com um ácido graxo por m eio de um a reação de esterificação11 .
Os triglicerídeos atuam com o reserva de energia em an imais e não estão 
presentes nas estrutura das mem branas. Nos vertebrados, os adipócitos, célu-
las especializadas no arm azenam ento de gorduras, arm azenam um a grande 
quantidade de triglicerídeos. Os triglicerídeos também são armazenados com o 
óleos nas sem entes de vários tipos de plan tas.
As gorduras são um eficiente meio de armazenamento de energia porque 
são menos oxidadas do que os carboidratos e as proteínas, fornecendo um a 
quantidade muito maior de energia que as dem ais m oléculas biológicas. 
O conteúdo gorduroso de seres humanos norm ais (21% nos homens e 26% 
nas mulheres), permite que eles sobrevivam a um jejum de dois a três m eses. 
Já o glicogênio, que também atua com o uma m olécula de reserva energética, 
fornece a energia necessária ao organ ism o por m en os de um dia.
2.5.3 Lipídeos de membrana
Uma característica única a todos os lipídeos que compõem as m em branas 
biológicas é que eles são anfipáticos, ou seja, uma extrem idade da molécula é 
hidrofóbica e a outra é hidrofílica. Devido às in terações hidrofóbicas que ocor-
rem entre os lipídeos entre si e às interações h idrofílicas com a água, as cama-
das das células são direcionadas à form arem uma bicamada (figura 2.18). 
11 Esterificação é a reação química que ocorre entre um ácido carboxílico e um alcool, formando um ester e uma molécula de água.
capít ul o 2 • 53
 ©S
HAD
OW
_CL
UST
ER 
| DR
EAM
STIM
E.CO
M
Membrana celular
Célula Proteína
Fosfolipídios
Ômega-3 fosfolipídios
Membrana celularcamada dupla de lipídios
Figura 2.18 – Estrutura da bicamada lipídica da membrana plasmática de uma célula. 
As porções hidrofílicas dos com postos an fipáticos podem conter apenas 
um único grupo –OH em uma extrem idade do sistema de anéis do esterol, ou 
podem ser bem mais com plexas. Nos glicerofosfolipídeos e alguns