BIOMOLÉCULAS parte I

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Prof.: Vanessa C. de Almeida
vancalmeida@hotmail.com
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INORGÂNICOS
H2O, sais minerais
Simples, pequeno número de átomos
Baixo peso molecular
Em organismos vivos e não-vivos
ORGÂNICOS
Moléculas da vida (proteínas, lipídios, carboidratos, ácidos nucléicos)
Complexas, grande número de átomos
Alto peso molecular
Exclusivo dos organismos vivos
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Macromoléculas (polímeros formados por monômeros)
Polissacarídeos (Monossacarídeos)
Proteínas (Aminoácidos)
Ácidos nucléicos (Nucleotídeos)
Lipídios (Ácidos graxos)
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Componente celular mais abundante
Líquida – meio de origem e evolução da vida
Presente em todos os organismos vivos – 45 a 95%
Células – 70ª 85%
Relação
Idade (embriões – 90%)
Atividade metabólica
Espécie
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Propriedades:
Dipolo
Relativamente positiva do lado dos hidrogênios e negativa do lado do oxigênio
Liga-se a cátions e ânios
Absorção de calor (alto calor específico)
Coesão/ tensão superficial (coesiva e adesiva)
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Macromoléculas x água
Ex.: muitas Proteínas e Ácidos nucléicos
Grupamento polares – polímeros apresentam afinidades pela água
Grupamentos apolares – polímeros não apresentam afinidade pela água
Ex.: lipídios, óleos
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Moléculas Anfipáticas 
Macromoléculas que apresentam uma região hidrofílica e outra hidrofóbica
Presentes em todas em membranas celulares
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Ligações Covalentes:
Uniões fortes e estáveis que consomem alta quantidade de energia para se formarem e se desfazerem
 C-C; C-O; C-N; C-S; etc...
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Funções das ligações não-covalentes:
Permite a célula alterar, montar e desmontar estruturas supramoleculares
Se as interações das macromoléculas fossem realizadas apenas com ligações fortes,a estrutura celular seria estável, e suas modificações implicaria alto gasto de energia
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Concentrações diferentes dentro e fora das células
Funções:
Regulação da pressão osmótica
Equilíbrio ácido-base (Na+, Cl-, K+)
Co-fatores enzimáticos (Mg+)
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Funções:
Sais dissociados:
Regulação da pressão osmótica
Equilíbrio ácido-base (Na+, Cl-, K+)
Co-fatores enzimáticos (Mg+)
Em lipídios e nucleotídeos (fosfatos, ATP)
Transmissão de sinais (Ca+)
Não-ionizados – cristais nos ossos (fosfatos, carbonatos e Ca+)
Oligoelementos (Cu, Co, Se, Ni, Mb, Zn, I)
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São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos.
Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.  
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Constituição química das proteínas
Monômeros – AMINOÁCIDOS (aas)
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20 tipos
Os vegetais - fabricam os vinte aminoácidos
Os Animais - não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento. 
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Não essenciais (Naturais) - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. 
Ex: Glicina, Alanina, Serina,  Cisteína, Tirosina, Arginina, Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Histidina, Asparagina, Glutamina, Prolina.
Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.
Ex: Fenilalanina, Valina, Triptofano, Treonina, Lisina, Leucina, Isolucina, Metionina.
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Classificação de acordo com a espécie
HOMEM: produz 8 aas (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano e lisina)
RECÉM-NASCIDOS: além desses produz também a histidina
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Classificação segundo a polaridade da cadeia lateral
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Polímero de aminoácidos
Dipeptídeos – Tripeptídeos
Oligopeptídeos – até 30 aas
Polipeptídeos – mais que 30 aas
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Proteínas simples
Somente aminoácidos
Proteínas conjugadas (proteínas ligadas a outras substâncias – grupos prostéticos)
Nucleoproteínas
Glicoproteínas
Metaloproteínas
Lipoproteínas
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Sequência de aminoácidos
Disposição dos aminoácidos entre si
Cargas das cadeias
Polaridade
Presença ou não de cadeias interligadas
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Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.
 
É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. 
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Descreve a estrutura bidimensional dos segmentos da cadeia polipeptídica
Organizações estáveis
Alfa Hélice
Enrolamento da cadeia em um eixo
Folha beta pregueada
Interação lateral segmentar ou entre cadeias
Pontes de hidrogênio
Ligação fraca
Elevado número confere estabilidade
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 Alfa Hélice
Folha betaPregueada
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Alfa Hélice
Folha beta Pregueada
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Dobramento final da cadeia (sobre si mesmo)
Segmentos distantes podem interagir
Ligações covalentes e não-covalentes
É a forma tridimensional de como a proteína se "enrola".
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Interação entre duas ou mais subunidades
Subunidades semelhantes ou não
Hemoglobinas (4 subunidades iguais “2 a 2”)
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PROTEÍNAS FIBROSAS
Forma alongada
Insolúvel
Funções estruturais
Ex.: queratina e colágeno
PROTEÍNAS GLOBULARES
Forma final esférica
Solúveis
Funções dinâmicas
Ex.: Albuminas e globulinas
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Carga elétrica total
 Somatório das cargas das cadeias laterais
Dependem do pH da solução
 Ponto isoelétrico (pI)
 pH onde o número de cargas (+ / –) equivalem-se
Molécula eletricamente neutra
 Determinação experimental
 Valor de pH onde a proteína não migra frente a um campo elétrico
 Reflete a proporção dos aminoácidos básicos e ácidos
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Quase todas, exceto Hereditariedade
1) Ptns ESTRUTURAIS – na membrana – suporte, reconhecimento, adesão
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1) Ptns ESTRUTURAIS – de sustentação e proteção
Queratina
Colágeno
Elastina
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1) Ptns ESTRUTURAIS – citoesqueleto e matriz extracelular
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2) Ptns CONTRÁTEIS E DE MOTILIDADE – actina, miosina
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3) Ptns de ARMAZENAMENTO – ferritina, ovoalbumina, caseína
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4) Ptns de DEFESA – anticorpos, fibrinogênio, trombina
Anticorpos
Fibrinogênio
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5) Ptns TRANSPORTADORAS – gases, íons, lipídios
Mioglobina
Hemoglobina
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6) Ptns REGULADORAS – HORMÔNIOS
			Regulam atividade celular ou fisiológica
			Insulina, GH, ocitocina
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6) Ptns CATALISADORAS – Enzimas
Aceleram a velocidade das reações
Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico
As enzimas são consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
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Modelo de Chave-Fechadura
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As  enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem: 
lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos; 
catalases decompõem a água oxigenada;  
amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;  
proteases decompõem as proteínas;  
celulases decompõem a celulose;  
pectinases decompõem a pectina;  
isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;  
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TEMPERATURA:
 temperatura  atividade enzimática / até certo limite.
 agitação moléculas  possibilidades de choques , mas rompimento de ligações / perda da conformação, isto é, ocorre desnaturação e inativação da enzima.
Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC
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CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO:
	
 Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da reação, até o momento em que todas as enzimas estejam ocupadas. Não adianta aumentar a concentração do substrato porque a velocidade da reação aumentará.
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pH:
	
 Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado pH. Ex: a pepsina (protease do suco digestório do estômago) tem um pH ótimo ao redor de 2,0 (ácido).
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São compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima.
A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível.
Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível: 
Inibição Enzimática ReversívelCompetitiva:
Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: 
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Inibição Enzimática Reversível Competitiva:
Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato;
O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato 
Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.
Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:
Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato; 
Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.
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Quebra das ligações não covalentes
Maneiras de provocar desnaturação
Aumentar temperatura – abaixo de 100ºC
Força iônica – aumentar ou diminuir pH
Solventes orgânicos
Detergentes e sabões
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TEMPERATURA / agitação das moléculas  rompimento de ligações / Ex: ovo cozido 
GRAU DE ACIDEZ / meios  ácidos ou  básicos  rompimento de atrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial / fabricação de queijos e coalhadas
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Prof.: Vanessa C. de Almeida
vancalmeida@hotmail.com
Coesão – capacidade que uma substancia tem de permanecer unida, resistindo a separação.
As moléculas na superfície não tem outras moléculas iguais por todos os lados delas e consequentemente elas sofrem uma coesão mais forte com aquelas diretamente associadas com elas na superfície. Isto forma um "filme" superficial que torna mais difícil movimentar um objeto através da superfície do que movê-lo quando ele está completamente submerso
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