Resumo sobre Enzimas

Prévia do material em texto

UNIVERSIDADE DO OESTE PAULISTA
Faculdade de Ciências da Saúde
Bacharelado em Educação Física
BIOQUÍMICA APLICADA À EDUCAÇÃO FÍSICA
ENZIMAS
1º TERMO 
1º BIMESTRE
Guilherme de Lima 
R.A. 
Presidente Prudente
Março 2016
�
Resumo 3
Enzimas
 As enzimas têm funções catalisadoras, todas as reações no organismo acontecem por elas, aumentando a velocidade das reações sem sofrerem alterações no processo global. As enzimas são responsáveis por todo processo metabólico. Toda enzima recebe dois nomes: o recomendo (mais curto e conveniente para uso não científico) e o sistemático (nome mais complexo, utilizado mais para ser identificado sem ambiguidade). 
 O nome recomendado sempre é utilizado o sufixo “-ase” adicionado ao nome de substrato da reação (ex: uréase) ou a descrição da ação realizada (ex: lactato-desidrogenase e adenilato-ciclase). Há exceções em casos que não tem qualquer associação com a reação enzimática, como a tripsina e pepsina.
 As enzimas são divididas em seis classes principais no nome sistemático, cada uma com numerosos subgrupos. O sufixo “-ase” é adicionado a cada enzima com uma descrição bastante completa da reação química catalisada, incluindo os nomes de todos os substratos, como lactato: NAD+-oxidorredutase.
 Como as enzimas são catalisadoras proteicas, existem também alguns tipos de RNA que podem atuar como enzimas, catalisando a quebra e a síntese de ligações fosfodiéster. Esse tipo de RNA é chamado de ribozimas, porém eles são em menor quantidade do que as catalisadoras proteicas.
 As moléculas enzimáticas tem uma forma de fenda ou bolso numa região específica, chamada de sítio ativo, contendo cadeias laterais de aminoácidos que participam da ligação com o substrato e da catálise. O processo acontece da seguinte forma: o substrato liga-se à enzima, formando o complexo enzima-substrato (ES). Este efeito causa uma alteração conformacional na enzima (encaixe induzido) que permite a catálise, O ES é convertido em complexo enzima-produto (EP), e após se dissocia em enzima e produto.
 A eficiência das catalisações das enzimas são 103 até 108 mais rápido do que reações não catalisadas. E também são muito específicas, pois interage com poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação química. Há também as holoenzimas que são enzimas ativas com seu componente não proteico, e a enzima sem seu componente não proteico é chamada de apoenzima e é inativa. 
 O modo de regulação das enzimas age de acordo com as necessidades das células podendo ficar ativas ou inibidas. E a localização delas estão em organelas específicas dentro da célula, para que fique isolado o substrato ou o produto da reação de outras reações competitivas.
 Os funcionamentos das ações das enzimas podem acontecer de duas formas: alterações de energia que ocorrem durante a reação e química do sítio ativo. O primeiro trata-se de uma barreira de energia separando os reatantes dos produtos, essa barreira é chamada energia livre de ativação. Para esse primeiro processo de ação da enzima é separado em três partes: energia livre de ativação (onde um intermediário rico em energia é formado durante a conversão do reatante em produto), da velocidade de reação (energia suficiente para superar a barreira de energia do estado de transição) e por último a rota alternativa de reação (uma enzima que faz com que a reação ocorra rapidamente nas condições normais da célula, com a opção de uma rota de reação alternativa, exigindo uma menor energia livre de ativação).
 A ação pelo modo de química do sítio ativo é uma máquina molecular complexa, tendo vários mecanismos químicos para facilitar a conversão do substrato em produto. Alguns fatores para esse método são: a estabilização do estado de transição (aumenta a concentração do intermediário reativo que pode ser convertido em produto, consequentemente acelerando a reação), visualização do estado de transição e outros mecanismos.
 Alguns fatores afetam a velocidade de reação das enzimas, são elas: a concentração do substrato, temperatura e o pH. A concentração do substrato é divido em duas partes, a velocidade máxima e o formato hiperbólico da curva de cinética enzimática. A temperatura é afetada pelo aumento da velocidade com a temperatura e a diminuição da velocidade com temperaturas mais altas (para enzimas humanas 35 e 40 ºC é a melhor temperatura, acima de 40 ºC começa a desnaturar). E por último o pH, afetando as enzimas com três modos: efeito do pH sobre a ionização do sítio ativo, o efeito do pH sobre a desnaturação da enzima (pH em valores extremos), e o pH ótimo varia de acordo com a enzima (por causa do H+, algumas enzimas apresentam máximo desempenho, porém outras se desnaturam por causa da acidez).
Referências: Champe PC, Harvey RA, Bolner AR. Bioquímica ilustrada. 3ed. Porto Alegre: Artes Médicas, 2010. Cap. 5. Enzimas. pág. 53-58.