Introdução aos Peptídeos e Proteínas

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17/04/2016
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Peptídeos
Introdução
18/04/2016
Proteínas podem ser definidas 
como polímeros compostos de n
unidades monoméricas, os 
aminoácidos, ligados entre si por 
ligações peptídicas
aminoácido
COO
C — H
R
H3N —
+
a
Fórmula geral de um a aminoácido:
os grupos amino e carboxila estão 
no carbono a.
R – a cadeia lateral R diferencia os
aminoácidos entre si
(monômero)
Proteína (polímero)
Introdução 
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Ligação peptídica
água água
Amino terminal
(N-terminal)
Carboxi terminal
(C-terminal)
Processo 
controlado 
por enzimas
Formação da ligação peptídica
+
Configuração cistrans
H3
+
H3
+ -
-
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A ligação C-N na ligação peptídica é 10% mais curta que a ligação C-N usual. 
Isto se deve ao fato da ligação peptídica ter característica de dupla ligação, 
devido à ressonância que ocorre na ligação amida.
A ligação peptídica tem característica de dupla ligação
Geometria da Ligação Peptídica
Linus Pauling e Robert Corey analisaram a geometria e dimensões da ligação peptídica na
estrutura cristalina de proteínas. Os resultados do comprimento das ligações são apresentados
em Angstrom (Å) e os ângulos em graus.
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As Ligações Peptídicas podem ser Trans ou Cis
Proteínas são cadeias poliméricas
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• 2 aminoácidos  dipeptídeos
• 3 aminoácidos  tripeptídeos
• 4 aminoácidos  tetrapeptídeos
• + de 10 aminoácidos  polipeptídeos
Formados pela união de aminoácidos:
Peptídeos
Componentes dos peptídeos
• Esqueleto peptídico - formada pela união dos aminoácidos
- presença da ligação peptídica 
• Grupamento: N-terminal (NH3+ livre)
C- terminal (COO- livre)
• Resíduos de aminoácidos
• Cadeia lateral - ligada ao esqueleto peptídico
- são responsáveis pelas propriedades dos 
peptídeos
O
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Nomenclatura
Esqueleto 
peptídico
Porção 
N-terminal
Porção 
C-terminal
Alanina
Nomenclatura dos peptídeos
ALANIL GLUTAMIL LISINA
+H3N - CH - CO - HN - CH - CO - HN - CH – COO
-
_
CH3
COOH
(CH2)2 
NH2
(CH2)4
Glutamato Lisina
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Genes e Proteínas
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20 aminoácidos Todas as proteínas
síntese
20 x 20 x 20 = 6000 moléculas diferentes
A B C
BC A
ACB
C AB
A BC
AB C
Ionização dos peptídeos
• Possuem curva de 
titulação 
característica
• Funcionam em faixas 
de pH ótimas
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Aminoácidos, peptídeos e proteínas são bons tampões
Um tampão é definido como um composto ou conjunto de compostos que 
impedem variações da concentração de [H+], ou seja do pH, do meio.
Para ter essa propriedade, os compostos devem ter grupos ionizáveis
capazes de doar e de receber prótons H+
Quando [ H+ ]. [ A- ] = [ HA ] 
pH = pK + log 1
zero
[ H+ ] . [A-]
[ HA ]
= 1 ,Temos que pH = pKsubstituindo na equação:
pH = pK + log
[ H+ ] . [A-]
[ HA ]
A faixa de pH em que um composto apresenta poder tamponante depende do pK 
de seus grupos ionizáveis. A Lei de Henderson-Hasselbach estabelece a 
correlação entre o pH do meio e o pK do tampão.
H AA- + H+
50% 50%
• o poder tamponante é máximo no pK pois há igual 
proporção das formas doadora e aceptora de prótons:
Traduzindo:
• quando o pH do meio é igual ao pK do grupo ionizável, este está 50% dissociado
Exercício:
1. Desenhe o dipeptídeo Asp-Lis em pH 
7,0.
2. Calcule o seu pI
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Peptídeos com atividade biológica
O aspartame é cerca de 200 vezes mais doce que o açúcar de mesa
Peptídeos com atividade biológica
• Glutationa  captura agentes oxidantes
• Vasopressina  Hormônio antidiurético
• Oxitocina  hormônio que atua no 
sistema reprodutor feminino
• Encefalinas  analgésicos naturais
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Mecanismos de defesa contra 
toxicidade do oxigênio
Peptídeos de importância biológica
Vasopressina Ocitocina
Cys
Cys
Phe
Arg
Cys
Cys
Ile
Leu
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Peptídeos de importância biológica
• Vasopressina
– Hormônio antidiurético
– Receptores V1 - leito vascular - vasoconstritor
– Receptores V2- túbulos renais – antidiurético
• Oxitocina
– hormônio que atua no sistema reprodutor 
feminino
– Estimula a freqüência e a amplitude das 
contrações da musculatura uterina no fim da 
gestação
– Desempenha um papel durante a lactação
Regulação da lactação
PP
AP
Hypothalamus
 O processo de sucção inicia um
impulso nervoso que estimula a produção
de ocitocina no hipotálamo e a sua
liberação pela pituitária posterior
 e  A percepção e o som do bebê no
momento da amamentação também causa
a liberação de ocitocina.
 A ocitocina causa a contração das
células mioepiteliais da glândula mamária
promovendo a saída do leite
 A prolactina liberada pela pituitária
anterior estimula a síntese do leite
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Peptídeos de importância biológica
metionina-encefalina:
Tyr–Gly–Gly–Phe–Met (YGGFM)
leucina-encefalina: 
Tyr–Gly–Gly–Phe–Leu (YGGFL)
Proteínas
Propriedades Gerais
Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
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H3N- C - H
COO-
R
O papel que os aminoácidos 
desempenham nas proteínas 
está relacionado às 
propriedades dos radicais.
Propriedades Gerais
• Caráter anfótero
• Ponto isoelétrico (pI)
• Característica de eletrólitos
• Solubilidade
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Caráter anfótero
• Devido à presença de grupamentos
ionizáveis: NH3
+ e COO- nas extremidades
terminais e nos radicais dos resíduos de
aminoácidos da proteína.
• A proteína pode apresentar caráter básico
ou ácido; dependendo do pH do meio.
Característica de eletrólito
A existência de grupos ionizáveis
garante a presença de cargas positivas
e negativas na molécula da proteína.
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Ponto isoelétrico
• É o pH no qual a proteína apresenta
igualdade de cargas positivas e
negativas.
• É no ponto isoelétrico que a
proteína apresenta-se com menor
solubilidade.
Solubilidade
• Fatores intrínsecos 
• Fatores extrínsecos
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11/03/2008
Solubilidade- fator intrínseco
Depende da quantidade de ligações de H que os
seus grupos polares podem formar com a água
 hidrofílica solubilidade
 hidrofóbica solubilidade
Solubilidade - fatores extrínsecos
1. pH do meio:
Quanto mais próximo do pI menor a 
solubilidade
Diminuem as forças repulsivas entre as 
moléculas das proteínas
Agregados Precipitam
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Solubilidade - fatores extrínsecos
2. Concentração de eletrólitos no meio 
 [sal]  competição entre íons salinos e 
cargas das proteínas pela água
 [sal]  interação íons salinos e cargas 
das proteínas
Aumenta a solubilidade 
(SALTING IN)
Diminue a solubilidade 
(SALTING OUT)
Proteínas
Classificação e 
modificações pós-traducionais
Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
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Proteínas
• Classificação
- de acordo com a conformação
- globulares
- fibrosas 
- de acordo com os produtos de hidrólise
- simples
- conjugadas
• Modificações pós-traducionais
Classificação das proteínas 
De acordo com a conformação da 
molécula
→ Globulares
→ Fibrosas
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Proteínas Globulares
• Forma de esfera
• Relativamente solúveis em água
• Vários papéis funcionais:
- catalisadores (enzimas) 
- reguladores da expressão gênica
- proteínas de transporte
Hemoglobina
Proteínas Fibrosas
• Forma de fibra (cilíndrica) 
• Baixa solubilidade em água
• Funções principalmente estruturais
- colágeno
- queratinas
- miosina17/04/2016
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De acordo com os produtos de hidrólise:
•Simples
•Conjugadas
Classificação das proteínas
– Formadas somente por aminoácidos
– Possuem em sua estrutura 
aminoácidos e compostos de origem não 
protéica:
•Glicoproteínas
•Fosfoproteínas
•Lipoproteínas
•Metaloproteínas
•Cromoproteínas
Albumina sérica (níveis normais 3,5-5 g/dL)
– secretada pelo fígado
– maior proteína do plasma humano
– corresponde a 60 % da proteína plasmática
– função transportar compostos hidrofóbicos no 
sangue como ácidos graxos, esteróides
Proteínas Simples
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Proteínas Simples
Globulinas - função de transporte:
- de corticoesteróides- cortisol e progesterona
- de hormônios sexuais- testosterona e estradiol
- de tiroxina- hormônio da tireóide
- de vitamina D
Proteínas Simples
Queratinas 
• Proteínas insolúveis
• Principal componente da epiderme, do 
cabelo e das unhas
Agente redutor
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Proteínas Simples
Histonas
• Proteínas ricas em aminoácidos básicos
• Carregadas positivamente
• Formam ligações iônicas com o DNA 
negativamente carregado
Proteínas Conjugadas
Porção protéica
APOPROTEÍNA
Composto
não protéico
HOLOPROTEÍNA
Grupamento 
prostético
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Proteínas Conjugadas
• Glicoproteínas
• Fosfoproteínas
• Lipoproteínas
• Metaloproteínas
• Cromoproteínas
Glicoproteínas:
Proteínas que possuem como grupo prostético
glicídios ligados covalentemente
• Oses
• Cadeias de glicídios lineares ou ramificadas
Proteínas Conjugadas
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Exemplos de glicoproteínas
Imunoglobulinas ou anticorpos
• produzidas pelos linfócitos B
• efetivas contra infecções bacterianas e em 
algumas fases das infecções virais
• 4% de glicídios
glicídios
Proteínas Conjugadas
Fosfoproteínas:
Proteínas que contêm fosfato 
Resíduo de serina, treonina 
ou tirosina
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Proteínas Conjugadas
Lipoproteínas:
Proteínas cujo grupo prostético é lipídico
Proteínas Conjugadas
Metaloproteínas:
Proteínas cujo grupo prostético contém um metal
ligado diretamente aos aminoácidos
Anidrase carbônica
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Proteínas Conjugadas
Cromoproteínas:
Proteínas cujo grupo prostético contém um metal
ligado a componentes do grupo prostético.
HEME
Proteínas Conjugadas
Cromoproteínas:
Mioglobina - armazenamento de oxigênio
HEME
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A mioglobina da baleia cachalote é uma proteína de forma globular, de 153 aminoácidos, 
contendo um grupo prostético heme. A proteína é bastante solúvel em meio aquoso. 
O interior da molécula é forrado com cadeias laterais de aminoácidos apolares, formando 
um ambiente hidrofóbico. 
Modelo simplificado Modelo com cadeias laterais dos aminoácidos
(somente o “esqueleto” -N-C-C- da proteína) 
grupo heme
grupo heme
Mioglobina da baleia cachalote