4. Aminoácidos, peptídeos e proteínas.pdf

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01/03/2016
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Aminoácidos, peptídeos 
e proteínas
Prof. Tadeu Peixoto Sobrinho
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA CONTEÚDOS PROGRAMÁTICOS (AP1)
UNIDADE 1 ‐ ESTUDO DAS BIOMOLÉCULAS
1.1. Introdução a Bioquímica
1.2. Água, pH e sistema tampão
UNIDADE 2 ‐ ESTRUTURA DAS MACROMOLÉCULAS
2.1. Proteínas
2.2. Carboidratos
2.3. Lipídios
2.4. Ácidos nucléicos
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Apresentação da disciplina
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Natureza das proteínas
As proteínas são as macromoléculas mais abundantes 
e com maior diversidade nos sistemas vivos, sendo 
encontradas numa ampla faixa de tamanhos.
As proteínas são as macromoléculas mais abundantes 
e com maior diversidade nos sistemas vivos, sendo 
encontradas numa ampla faixa de tamanhos.
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Natureza das proteínas
Luz: luciferina e ATP Transporte de O2: hemoglobina
Proteção: Queratina
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Natureza das proteínas
 O termo proteínas deriva de protos = “primeira”.
 Todas as proteínas são formadas através da 
combinação de 20 aminoácidos diferentes.
 Há também diversas proteínas ligadas com outras 
macromoléculas.
 O termo proteínas deriva de protos = “primeira”.
 Todas as proteínas são formadas através da 
combinação de 20 aminoácidos diferentes.
 Há também diversas proteínas ligadas com outras 
macromoléculas.
20 aminoácidos
Milhares de proteínas diferentes
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Aminoácidos
AMINOÁCIDOS são substâncias orgânicas que contém 
um grupamento AMINA e outro CARBOXILA.
AMINOÁCIDOS são substâncias orgânicas que contém 
um grupamento AMINA e outro CARBOXILA.
Todos os 20 aminoácidos são α‐aminoácidos: 
grupamento amino e carboxila estão ligados a um 
mesmo carbono, chamado de carbono α
Todos os 20 aminoácidos são α‐aminoácidos: 
grupamento amino e carboxila estão ligados a um 
mesmo carbono, chamado de carbono α
Carbono α
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Aminoácidos
Cadeia lateral (grupos R): diferem os aminoácidos 
entre si e caracterizam suas propriedades físico‐
químicas.
Cadeia lateral (grupos R): diferem os aminoácidos 
entre si e caracterizam suas propriedades físico‐
químicas.
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Nome Símbolo Abreviação Ocorrência (%)
Alanina Ala A 7,8
Arginina Arg R 5,1
Asparagina Asn N 4,3
Aspartato Asp D 5,3
Cisteina Cys C 1,9
Fenilalanina Phe F 3,9
Glicina Gly G 7,2
Glutamato Glu E 6,3
Glutamina Gln Q 4,2
Histidina His H 2,3
Isoleucina Ile I 5,3
Leucina Leu L 9,1
Lisina Lys K 5,9
Metionina Met M 2,3
Prolina Pro P 5,2
Serina Ser S 6,8
Tirosina Tyr Y 3,2
Treonina Thr T 5,9
Triptofano Trp W 1,4
Valina Val V 6,6
Aminoácidos
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Aminoácidos
APOLARES E ALIFÁTICOS
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Aminoácidos
AROMÁTICOS
11
Aminoácidos
NÃO CARREGADOS E POLARES
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Aminoácidos
CARREGADOS POSITIVAMENTE
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Aminoácidos
CARREGADOS NEGATIVAMENTE
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Aminoácidos
Quanto a forma de assimilação, os aminoácidos são:
Essenciais→ O organismo humano não o sinteƟza.
Não‐essenciais → São aqueles que o corpo humano 
pode sintetizar.
Quanto a forma de assimilação, os aminoácidos são:
Essenciais→ O organismo humano não o sinteƟza.
Não‐essenciais → São aqueles que o corpo humano 
pode sintetizar.
AMINOÁCIDOS
NÃO‐ESSENCIAIS ESSENCIAIS
Alanina, Arginina, Asparagina, 
Aspartato, Cisteina, Glicina, 
Glutamato, Glutamina, Lisina, 
Prolina, Serina e Tirosina.
Fenilalanina, Histidina, Isoleucina, 
Leucina, Metionina, Treonina, 
Triptofano e Valina.
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Peptídeos
São polímeros de aminoácidos de variados tamanhos.
Dois resíduos de aminoácidos podem se ligar através de 
ligação peptídica , com consequente desidratação.
São polímeros de aminoácidos de variados tamanhos.
Dois resíduos de aminoácidos podem se ligar através de 
ligação peptídica , com consequente desidratação.
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Peptídeos
LIGAÇÃO PEPTÍDICA → REAÇÃO DE CONDENSAÇÃO
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Peptídeos
LIGAÇÃO PEPTÍDICA → REAÇÃO DE CONDENSAÇÃO
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Peptídeos
Os peptídeos podem ser classificados em:
Dipeptídeo: Quando dois aminoácidos estão unidos
por uma ligação peptídica;
Tripeptídeo: Quando três resíduos de aminoácidos
estão unidos por duas ligações peptídicas;
Oligopeptídeo: Quando 4 a 10 resíduos de
aminoácidos estão ligados por ligação peptídicas;
Polipeptídeo: Quando possui de 11 a 100 resíduos de
aminoácidos ligados.
Os peptídeos podem ser classificados em:
Dipeptídeo: Quando dois aminoácidos estão unidos
por uma ligação peptídica;
Tripeptídeo: Quando três resíduos de aminoácidos
estão unidos por duas ligações peptídicas;
Oligopeptídeo: Quando 4 a 10 resíduos de
aminoácidos estão ligados por ligação peptídicas;
Polipeptídeo: Quando possui de 11 a 100 resíduos de
aminoácidos ligados.
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Peptídeos
O tamanho dos peptídeos pode ser bastante variável:O tamanho dos peptídeos pode ser bastante variável:
PEPTÍDEOS Nº DE AMINOÁCIDOS
OCITOCINA 9
BRADICININA 9
GLUCAGON 29
CORTICOTROPINA 39
INSULINA 30
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Proteínas
 Apesar de proteínas e polipeptídeos serem utilizados 
como sinônimos, as proteínas são polímeros de 
aminoácidos, geralmente com mais de 100 resíduos e 
possuem massas superiores a 10.000 Dalton.
 Apesar de proteínas e polipeptídeos serem utilizados 
como sinônimos, as proteínas são polímeros de 
aminoácidos, geralmente com mais de 100 resíduos e 
possuem massas superiores a 10.000 Dalton.
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Proteínas
 Algumas proteínas consistem de uma cadeia linear 
polipeptídica.
 Outras podem conter duas ou mais cadeias 
polipeptídicas, denominadas de multissubunidades.
 Algumas proteínas consistem de uma cadeia linear 
polipeptídica.
 Outras podem conter duas ou mais cadeias 
polipeptídicas, denominadas de multissubunidades.
Cadeia linear Multissubunidade 22
Proteínas
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Proteínas
Hemoglobina, uma proteína encontrada nas hemácias 24
Proteínas
Albumina, uma homoproteínas simples
HOMOPROTEÍNAS = PROTEÍNAS SIMPLES
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Proteínas
As proteínas conjugadas ou heteroproteína podem ser 
classificadas quanto ao seu grupo prostético em:
 Lipoproteínas: quando estão ligadas a lipídeos;
 Glicoproteínas: quando estão ligadas a carboidratos;
Metaloproteínas: quando estão associadas a metais;
 Fosfoproteínas: quando associadas a grupos fosfato.
As proteínas conjugadas ou heteroproteína podem ser 
classificadas quanto ao seu grupo prostético em:
 Lipoproteínas: quando estão ligadas a lipídeos;
 Glicoproteínas: quando estão ligadas a carboidratos;
Metaloproteínas: quando estão associadas a metais;
 Fosfoproteínas: quando associadas a grupos fosfato.
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Proteínas
LIPOPROTEÍNAS
HDL (alta densidade)
IDL (densidade intermediária)
LDL (baixa densidade)
VLDL (densidade muito baixa)
Quilomícrons (baixíssima 
densidade)
HETEROPROTEÍNAS = PROTEÍNAS CONJUGADAS
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Proteínas
GLICOPROTEÍNAS
São proteínas às quais os oligossacarídeos estão
covalentemente ligados.
HETEROPROTEÍNAS = PROTEÍNAS CONJUGADAS
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Proteínas
METALOPROTEÍNAS
HETEROPROTEÍNAS = PROTEÍNAS CONJUGADAS
Maior reserva de 
ferro do corpo.
Ferritina
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Proteínas
FOSFOPROTEÍNAS
HETEROPROTEÍNAS = PROTEÍNAS CONJUGADAS
 A caseína contém um 
número razoável de prolina
que não interagem, sendo 
facilmente hidrolisada.
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Estrutura das proteínas
As proteínas podem apresentar quatro níveis de 
organização estrutural:
 Estrutura primária;
 Estrutura secundária;
 Estrutura terciária;
 Estrutura quaternária.
As proteínas podem apresentar quatro níveis de 
organização estrutural:
 Estrutura primária;
 Estrutura secundária;
 Estrutura terciária;
 Estrutura quaternária.
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Estrutura das proteínas
ESTRUTURA PRIMÁRIA
Seqüência específica de aminoácidos em forma 
linear.
Seqüência específica de aminoácidos em forma 
linear.
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Estrutura das proteínas
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
α‐hélice Folha‐β
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Estrutura das proteínas
ESTRUTURATERCIÁRIA
Dobramento de cadeia polipeptídica, adaptando 
formas esféricas e/ou ovóides.
Dobramento de cadeia polipeptídica, adaptando 
formas esféricas e/ou ovóides. 34
Estrutura das proteínas
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Associação não covalente de 2 ou mais subunidades 
polipeptídicas.
Associação não covalente de 2 ou mais subunidades 
polipeptídicas.
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Estrutura das proteínas
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Tipos de proteínas
Considerando estes níveis de organização, é 
imprescindível classificar as proteínas em dois tipos:
 Proteínas fibrosas: possuem cadeias polipeptídicas 
arranjadas em filamentos ou folhas.
 Proteínas globulares: os segmentos diferentes das 
cadeias polipeptídicas se dobram uns sobre os outros, 
gerando uma forma mais compacta com conformação 
esférica ou globular.
Considerando estes níveis de organização, é 
imprescindível classificar as proteínas em dois tipos:
 Proteínas fibrosas: possuem cadeias polipeptídicas 
arranjadas em filamentos ou folhas.
 Proteínas globulares: os segmentos diferentes das 
cadeias polipeptídicas se dobram uns sobre os outros, 
gerando uma forma mais compacta com conformação 
esférica ou globular.
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Tipos de proteínas
PROTEÍNAS FIBROSAS
Cadeia polipeptídica estendida;
Forma cilíndrica;
Baixa solubilidade em água;
Função estrutural
Ex. colágeno, queratina e tropomiosina.
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Tipos de proteínas
PROTEÍNAS GLOBULARES
Esferoidal;
Peso molecular variável;
Solubilidade relativamente alta em água;
Funções catalisadoras, transportadoras e
reguladoras de vias metabólicas.
 Ex. enzimas, transportadores
de membrana e hormônios.
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Desnaturação de proteínas
 A desnaturação causa um desarranjo estrutural por  
interferir nas pontes de hidrogênio, interações 
eletrostáticas e hidrofóbicas, que estabilizam a 
estruturas.
 A desnaturação leva à perda da atividade biológica 
de uma proteína.
 A desnaturação causa um desarranjo estrutural por  
interferir nas pontes de hidrogênio, interações 
eletrostáticas e hidrofóbicas, que estabilizam a 
estruturas.
 A desnaturação leva à perda da atividade biológica 
de uma proteína.
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Desnaturação de proteínas
Agentes desnaturantes:
 Calor → cliva as pontes de H, destrói a hélice α;
 Uréia e cloridrato de guanidina → clivagem das 
pontes de H;
 Detergentes → abrem a região hidrofóbica;
 Agitação mecânica;
 Ácidos ou bases fortes e sais;
Metais pesados → chumbo e mercúrio;
 Aquecimento → acima de 60⁰C.
Agentes desnaturantes:
 Calor → cliva as pontes de H, destrói a hélice α;
 Uréia e cloridrato de guanidina → clivagem das 
pontes de H;
 Detergentes → abrem a região hidrofóbica;
 Agitação mecânica;
 Ácidos ou bases fortes e sais;
Metais pesados → chumbo e mercúrio;
 Aquecimento → acima de 60⁰C.