Aula 2 - Amino ácidos e proteinas - doenças relacionadas

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Aminoácidos e proteínas
Prof. Dr. Guilherme Rabelo Coelho
Disciplina: Processos Biológicos 
Escola de Ciências da Saúde
Curso de Biomedicina
OBJETIVOS
▪ Caracterizar os aminoácidos
▪ Descrever os diferentes níveis de organização 
das proteínas
▪ Descrever as principais funções 
desempenhadas pelas proteínas nas células
Água
Proteínas
Carboidratos
Lipídeos Ácidos nucleicos
Vitaminas
Sais minerais
Definição
▪Proteínas: são substâncias orgânicas
nitrogenadas de alto peso molecular, formadas
pela união de vários aminoácidos através de
ligação peptídica;
▪Aminoácidos: são compostos orgânicos
nitrogenados de função mista, apresentando
em sua estrutura pelo menos um grupo amina
e uma carboxila.
PROTEÍNAS e PEPTÍDEOS
▪ Proteínas são as macromoléculas biológicas mais
abundantes, ocorrendo em todas as células e em
todas as partes das células
▪ As proteínas possuem diversas funções no
organismo.
▪ Exemplos: colágeno, queratina, albumina,
hemoglobina.
AMINOÁCIDOS
▪ Aminoácidos compartilham características estruturais comuns
▪ Existem 20 diferentes tipos de aminoácidos presentes em proteínas.
▪ Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são ɑ-aminoácidos.
▪ Eles têm um grupo carboxila (ácido) e um grupo amino (básico)
ligados ao mesmo átomo de carbono.
AMINOÁCIDOS
▪ Os 20 aminoácidos diferem uns dos
outros em suas cadeias laterais ou
grupos R.
▪ Grupos R → variam em estrutura,
tamanho e carga elétrica →
influenciam a solubilidade dos
aminoácidos em água.
Exemplos:
Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R.
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos Polares Aminoácidos Apolares
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos 
essenciais não são 
sintetizados pelo 
organismo e precisam 
ser obtidos por meio 
dos alimentos.
Os outros 
aminoácidos são 
sintetizados pelo 
organismo (Não 
essenciais)
Propriedades dos Aminoácidos
▪ Sólidos à temperatura ambiente (alto ponto de fusão);
▪ Solúveis em água;
▪ Apresentam comportamento anfótero, ou seja, podem
comportar-se como ácidos (doam H+) ou bases (recebem
H+), dependendo do pH da solução.
AMINOÁCIDOS
Ligação peptídica
▪ Proteínas são formadas por
aminoácidos unidos por
meio de ligações peptídicas.
▪ Ligação entre um grupo
carboxílico de um
aminoácido com o grupo
amino de outro aminoácido,
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
Ligação amídica
Reação de 
desidratação
Dipeptídeo
Ligação Peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar 
peptídeos (2 a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas 
(+50 aa).
▪ Tripeptídeo → 3 aminoácidos → 2 ligações peptídicas
▪ Tetrapeptídeo → 4 aminoácidos → 3 ligações peptídicas
▪ Pentapeptídeo → 5 aminoácidos → 4 ligações peptídicas
▪ Polipeptídeos → Massa molecular menor que 10.000 dáltons
▪ Proteínas Massa molecular maior que 10.000 dáltons
PEPTÍDEOS
PEPTÍDEOS
Pentapeptídeo seril-glicil-tirosil-alanil-leucina → 4 ligações peptídicas
PEPTÍDEOS
PROTEÍNAS
Polímero com mais de 100 aminoácidos
▪ Proteínas são as moléculas mais complexas
e funcionalmente sofisticadas que se conhece.
A FORMA E A ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
▪ A forma de uma proteína é
especificada por sua sequência
de aminoácidos.
▪ Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada
resíduo de aminoácido unido ao seu vizinho por um tipo
específico de ligação covalente.
Níveis De Estrutura Nas Proteínas
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
Ligações presentes no enovelamento das proteínas
PROTEÍNAS
Ligação Dissulfeto
Ligações presentes no enovelamento das proteínas
Níveis De Estrutura Nas Proteínas
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
❑Estrutura Primária
▪ Consiste em uma sequência 
de aminoácidos unidos por
ligações peptídicas e inclui 
quaisquer pontes dissulfeto.
▪ Não tem função.
▪ Sequencia definida 
geneticamente.
▪ O termo estrutura secundária se refere a qualquer segmento
de uma cadeia polipeptídica e descreve o arranjo espacial de
seus átomos na cadeia principal.
PROTEÍNAS
❑Estrutura Secundária
PROTEÍNAS
ɑ - hélice
▪ Resulta da formação de 
ligações de hidrogênio 
entre grupamentos N-H e 
C=O na cadeia principal de 
polipeptídeos. 
▪ As cadeias laterais não 
interferem na formação 
das ligações de hidrogênio
❑Estrutura Secundária
PROTEÍNAS
ɑ - hélice
Representação
❑Estrutura Secundária
PROTEÍNAS
Folha β
• Folhas β são 
compostas quando 
pontes de 
hidrogênio são 
formadas entre 
cadeias 
polipeptídicas 
dispostas lado a 
lado
❑Estrutura Secundária
Antiparalela
Paralela
PROTEÍNAS
Folha β
Representação
❑Estrutura Secundária
O arranjo tridimensional total de 
todos os átomos de uma proteína 
é chamado de estrutura terciária.
Interação entre os grupos da 
cadeia lateral.
Ligações de Hidrogênio
Ligações Dissulfeto
PROTEÍNAS
❑Estrutura Terciária
PROTEÍNAS
Estrutura quartenária
• Algumas proteínas 
contêm duas ou 
mais cadeias 
polipeptídicas 
distintas, ou 
subunidades, que 
podem ser idênticas 
ou diferentes. 
• O arranjo destas 
subunidades 
proteicas em 
complexos 
tridimensionais 
constitui a estrutura 
quaternária.
EXEMPLO: Hemoglobina (2 cadeias alfa e 2 cadeias Beta)
▪ Proteínas fibrosas: 
cadeias 
polipeptídicas 
arranjadas em longos 
filamentos ou folhas. 
▪ Proteínas globulares: 
cadeias 
polipeptídicas 
dobradas em forma 
esférica ou globular.
PROTEÍNAS
Classificação da proteína de acordo com a estrutura
PROTEÍNAS FIBROSAS
▪ As proteínas fibrosas em geral são formadas por um único tipo de
estrutura secundária, e sua estrutura terciária é relativamente
simples.
▪ As proteínas fibrosas compartilham propriedades que dão força
e/ou flexibilidade às estruturas nas quais ocorrem.
▪ Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água, propriedade
conferida pela alta concentração de resíduos de aminoácidos
hidrofóbicos.
Cabelo Unhas Chifres
Estrutura da ɑlfa
queratina
PROTEÍNAS FIBROSAS
Estrutura da fibrila de 
colágeno
PROTEÍNAS FIBROSAS
A cadeia polipeptídica se enovela em uma estrutura compacta,
como uma bola de superfície irregular
PROTEÍNAS GLOBULARES
RibonucleaseCitocromo C Lisozima
• Normalmente, 
contém 
diversos tipos 
de estruturas 
secundárias
• A maioria das 
enzimas e as 
das proteínas 
reguladoras 
são proteínas 
globulares.
Desnaturação Proteica
▪ É a desorganização da
estrutura tridimensional
(terciária) nativa de uma
proteína, levando a
perda de sua função.
▪ Agentes desnaturantes:
pH e temperatura
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A perda de estrutura da proteína resulta na perda de função
• Agentes
desnaturantes:
temperatura, pHs
extremos, ureia e
detergentes.
• Quebra as interações
intermoleculares.
• Não rompe as ligações
peptídicas.
• Pode ser reversível.
Desnaturação e renaturação 
de proteína
Desnaturação da alfa 
queratina do cabelo
• O calor fornecido (energia 
térmica) é capaz de 
quebrar algumas 
interações moleculares, 
desmanchando as 
estruturas de α-hélices.
• Com o aumento da 
umidade, recuperam-se 
as ligações originais e as 
proteínas retornam a 
forma de α hélice
Defeitos no enovelamento 
proteico fornecem a base 
molecular para uma ampla 
gama de doenças genéticas 
em humanos
• A célula secreta uma proteína 
com um erro no enovelamento 
resultando na formação de uma 
fibra amiloide extracelular 
insolúvel.
• A fibra amiloide pode depositar 
em tecidos específicos 
causando a disfunção de 
alguma célula.
• Por exemplo: Diabetes do tipo 
2, doença de Alzheimer, doença 
de Huntington e doença de 
Parkinson.
Enzimas
Funções 
das 
proteínas
Proteínas 
estruturais
Proteínas 
sinalizadoras
Proteínas de 
transporte
Proteínas de 
armazenamento
Proteínas 
motoras
Proteínas de 
regulação gênica
Proteínas 
receptoras
Enzimas
❑ Função: Catalisar uma reação específica
❑ Exemplos:
Proteínas
Peptídeos
menores
Pepsina
Proteínas estruturais
❑ Função: Forma a estrutura de células e tecidos
❑ Exemplos:
Filamentos de actina
Microvilosidades intestinais
Queratina
Proteínas de transporte
❑ Função: Transporte de pequenas moléculas e íons
❑ Exemplos:
VasoFígado 
Médula 
óssea
Transferrina
Proteínas motoras
❑ Função: Gerar movimento em células e tecidos
❑ Exemplos:
Proteínas de armazenamento
❑ Função: Armazenar pequenas moléculas e íons
❑ Exemplos:
Ferro
Ferritina
Submicela
Caseína
Fosfato de 
cálcio
Micela de caseína
Proteínas sinalizadoras
❑ Função: Transportar sinais de uma célula para outra
❑ Exemplos:
Hormônios
EGF
FGF
TGF
VEGF
Fatores de crescimento
Proteínas receptoras
❑ Função: Detectar os sinais e transmiti-los à célula
❑ Exemplos:
Ácidos 
graxso
Receptor de insulina Receptores neurônais
Proteínas de regulação gênica
❑ Função: Interagem com o DNA, ativando ou reprimindo a transcrição gênica
❑ Exemplos:
Doenças ligadas a proteínas (anemia 
falciforme) Valina por Glutâmico
Doenças ligadas a proteínas (Alzheimer)
Doenças ligadas a proteínas 
(Fenilcetonúria)
Doenças ligadas a proteínas (Doença 
Celíaca)
Doenças ligadas a proteínas (Ausência de 
eritropoetina)
Obrigado