Estrutura de aminoácidos e proteínas

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19/12/2022
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Universidade Federal do Delta do Parnaíba
Campus Ministro Reis Velloso
Coordenação do Curso de Medicina
Módulo: Bases dos Processos Biológicos I
Submódulo IV: Bioquímica
Parnaíba/2022
Prof. Dr. Klinger Antonio da Franca Rodrigues
DEFINIÇÃO
• Macromoléculas poliméricas constituídas por 
chamadas -monoméricas 
unidos entre si por ligações
unidades 
aminoácidos 
peptídicas.
•Nome: derivação do grego proteios - “primeiro”, 
“mais importante”, “da primeira classe” – Jöns Jacob 
Berzelius 1838;
•~ 50% peso seco células vivas;
Jöns Jacob Berzelius
Estrutura de Aminoácidos e Proteínas
FONTES E OCORRÊNCIA
Fontes animais:
•Leite;
•Queijo;
•Iogurte;
•Ovos;
•Carne;
•Peixe;
•Aves;
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FONTES E OCORRÊNCIA
Fontes vegetais:
•Legumes;
•Sementes;
•Castanhas;
•Grãos integrais;
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FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
•Catálise enzimática(Cit P450);
•Transporte e armazenamento(Hb, Mb);
•Movimento coordenado(músculos);
•Sustentação mecânica(colágeno);
•Proteção imunológica;
•Geração e transmissão de impulsos nervosos 
(Receptores);
•Controle do crescimento e diferenciação;
Estrutura de Aminoácidos e Proteínas Estrutura de Aminoácidos e ProteínasEstrutura de Aminoácidos e Proteínas
São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS;
São ácidos orgânicos formados por átomos de C, H, O
e N. Alguns tipos de aas contêm enxofre e fósforo;
AMINOÁCIDOS
Estrutura de Aminoácidos e ProteínasEstrutura de Aminoácidos e Proteínas
Aas mais importantes são os α. 
Apresentam carbono assimétrico
Apresentam : 
 amina: -NH2
 carboxila: –COOH
 hidrogênio –H
 cadeia lateral –R (deter-
mina a identidade de um AA específico).
 O carbono α é um centro quiral
(opticamente ativo)
AMINOÁCIDOS
Estrutura de Aminoácidos e ProteínasEstrutura de Aminoácidos e Proteínas
 Formam dois estereoisômeros: L e D
 L  Levorrotatório (esquerda)
 D  Destrorrotatório (direita)
 Observações importantes:
 Os aas nas moléculas proteicas são sempre L-
estereoisômeros;
 Os D aas - peptídeos de parede celular 
bacteriana e com função antibiótica.
AMINOÁCIDOS
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Estrutura de Aminoácidos e ProteínasEstrutura de Aminoácidos e Proteínas
 Os aminoácidos não possuem um nome
sistemático;
 A glicina tem esse nome devido ao gosto
doce;
 A tirosina isolada do queijo;
 O ácido glutâmico - no glúten de trigo;
AMINOÁCIDOS
Estrutura de Aminoácidos e ProteínasEstrutura de Aminoácidos e Proteínas
Estrutura de Aminoácidos e ProteínasEstrutura de Aminoácidos e Proteínas
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
 Essenciais - não podem ser sintetizados pelos
animais;
 Não essenciais - podem ser sintetizados pelos
animais;
Não Essenciais Essenciais 
 Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, 
Tirosina, Arginina 
 Fenilalanina, Valina, 
Triptofano 
 Ácido aspártico, Ácido glutâmico, 
Histidina, Asparagina 
 Treonina, Lisina, Leucina, 
Isolucina 
 Glutamina, Prolina Metionina 
 
Estrutura de Aminoácidos e ProteínasEstrutura de Aminoácidos e Proteínas
 Grupo I – AAS com cadeias laterais apolares: 
alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, 
fenilalanina, triptofano e metionina;
 Grupo II – AAS com cadeias laterais polares 
eletricamente neutras: serina, treonina, tirosina, 
cisteína, glutamina, asparagina;
 Grupo III – AAS com grupos carboxila: ácido 
glutâmico e ácido aspártico;
 Grupo IV – AAS com cadeias laterais básicas: 
histidina, lisina e arginina.
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
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Estrutura de Aminoácidos e ProteínasEstrutura de Aminoácidos e Proteínas
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
Triptofano Metionina Prolina
Glicina Alanina Valina
Leucina Isoleucina Fenilalanina
Grupo I
Estrutura de Aminoácidos e ProteínasEstrutura de Aminoácidos e Proteínas
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
Grupo II
Serina Treonina Tirosina
Asparagina Glutamina Cisteína
Estrutura de Aminoácidos e ProteínasEstrutura de Aminoácidos e Proteínas
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
Grupo III
Aspartato Glutamato
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AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
Grupo IV
Lisina Arginina Histidina
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Estrutura de Aminoácidos e ProteínasEstrutura de Aminoácidos e Proteínas
AMINOÁCIDOS - CLASSIFICAÇÃO
 QUANTO AO DESTINO NO METABOLISMO ANIMAL
 Glucogênicos: Podem ser transformados em glicose.
Ex.: Alanina;
 Glucocetogênicos: Podem se transformar em glicose ou
em corpos cetônicos. Ex.: Fenilalanina;
 Cetogênicos: Podem se transformar em corpos
cetônicos. Ex.: Leucina;
PEPTÍDEOS
Nomenclatura:
• Dois aa ligados: dipeptídeo;
• Três aa ligados: tripeptídeo;
• < 10 aa ligados: oligopeptídeo;
• >10 aa ligados: polipeptídeo;
• Unidade de aa de um peptídeo: RESÍDUO OU RADICAL;
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PEPTÍDEOS
• Ala-Gly-Trp diferente de Trp-Gly-Ala:
– Ponta amínica- Início;
– Ponta carboxílica- Final;
• Cadeia peptídica: cadeia principal (espinha dorsal ou arcabouço) e parte 
variável (cadeias laterais);
Maioria entre 50 e 2000 aa
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PEPTÍDEOS
• Funções e importância:
•Glutationa:
•Cofator reações de biotransformação (conj. GSH);
•Cofator reação de remoção de peróxidos;
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PEPTÍDEOS
• Funções e importância:
ADH (vasopressina) 
Fator natriurético atrial
PRESSÃO
ARTERIAL
ADH: estrutura tridimensional
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ARQUITETURA
ARQUITETURA
• Estrutura secundária: arranjo espacial de radicais aa 
próximos na cadeia. Ex.: -hélice e folha -pregueada;
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ARQUITETURA
• Estrutura -hélice:
• Esqueleto polipeptídico central em 
espiral;
• Cadeias laterais não participam;
• Estabilidade garantida por ligações 
de hidrogênio;
• 3,6 aas por passo;
ARQUITETURA
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ARQUITETURA
• Estrutura ß-pregueada
ARQUITETURA
• Estrutura terciária: Arranjo espacial de radicais distantes na 
cadeia linear.
Interações
hidrofóbicas
Interações iônicas
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ARQUITETURA
• Mais de uma cadeia peptídica (subunidades);
• Estrutura quaternária: Arranjo espacial de subunidades e 
natureza dos contatos;
Estrutura da Hb
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ARQUITETURA
Dobramento protéico:
• Início do dobramento durante síntese;
• Proteínas “chaperonas”:
• Manutenção do desdobramento até final da síntese;
• Proteção de regiões vulneráveis evitando dobramentos 
improdutivos;
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ARQUITETURA
Dobramento protéico:
• Em tese: dobramento dependente da estrutura primária;
• Monta-se a estrutura secundária e, em seguida, 
a terciária.
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ARQUITETURA
Dobramento protéico inadequado:
• Moléculas incorretas marcadas e degradadas;
• Controle de qualidade não perfeito;
- Depósitos intra ou extracelulares, particularmente durante 
envelhecimento;
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ARQUITETURA
Amiloidoses:
• Clivagem proteolítica anormal;
• Formação de longos feixes de proteínas fibrilares,
constituídas de folhas -pregueada: amiloides;
• Doença de Alzheimer: peptídeo A (40 a 43 resíduos aa)
como principal componente da placa amiloide;
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Doença de Parkinson
- α-sinucleína
Doença de Huntington:
-Huntingtina
ARQUITETURA
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CLASSIFICAÇÃO
Quanto à forma e certas características físicas:
• Globulares- cadeias fortemente enroladas em forma esférica ou
globular;
– Solúveis em meio aquoso;
– Maioria função móvel;
– Ex.: maioria enzimas, Hb, anticorpos;
• Fibrosas- cadeia estendida ao longo de um eixo;
– Insolúveis em água;– Maioria função estrutural;
– Ex.: Colágeno e -queratina;
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CLASSIFICAÇÃO
Quanto à composição:
• Simples- somente cadeias polipeptídicas;
• Conjugadas- contém componentes orgânicos ou inorgânicos;
– Lipoproteínas;
– Nucleoproteínas;
– Fosfoproteínas;
– Glicoproteínas;
– Hemoproteínas;
METAL
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DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO
• Desnaturação:
– Alteração da conformação tridimensional nativa;
– Perda parcial ou completa de funções biológicas;
• Renaturação:
– Condições fisiológicas;
– Agente desnaturante removido;
– Recuperação conformação nativa;
– Recuperação atividade biológica;
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DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO
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DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO
• Desnaturação: fatores condicionantes
– Ácidos e bases fortes ( Ponte hidrogênio);
– Solventes orgânicos ( Inter. hidrofóbicas);
– Detergentes (Inter. hidrofóbicas);
– Agentes redutores (redução dissulfeto);
– Concentração salina;
– Íons metálicos (ligação SH);
– Temperatura;
– Estresse mecânico(Ex.: espuma clara do ovo);
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