7.+Proteínas (1)

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BROMATOLOGIA
Proteínas
Profª MSc Taciane Ladislau Magescky
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Compostos orgânicos abundantes nas células
Participam da constituição das estruturas celulares
Necessárias pra os processos químicos - metabolismo
Proteínas são macromoléculas complexas formadas por aminoácidos
Proteína = polímero
Aminoácido = monômero
Proteínas
Propriedades estruturais
Unidades fundamentais das proteínas
São compostos sólidos incolores
Aminoácidos
Aminoácidos
Glicina
Alanina
Cisteína
Treonina
Ligação peptídica
Aminoácidos
Aminoácidos essenciais
Aminoácidos não-essenciais
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina 
Alanina
Arginina
Asparagina
Ácido aspártico
Cisteína
Ácido glutâmico
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina
As moléculas formadas pela união de aminoácidos recebem o nome de peptídios
Dipeptídio = 2 aminoácidos 
Tripeptídio = 3 aminoácidos
Oligopeptídio = poucos aminoácidos
Polipeptídio = muitos aminoácidos 
Diferentemente das proteínas possuem cadeia reta
Cada AA = resíduo
Peptídios 
Peptídios
Polímeros de alto peso molecular
A maioria das proteínas possuem mais de 200 aminoácidos unidos por ligações peptídicas
Propriedades das proteínas dependem do número, tipo e sequência de aminoácidos em sua estrutura
Uma proteína não apresenta necessariamente todos os tipos de AA – grande proporção de um mesmo AA
A degradação de proteínas, química ou enzimática leva a formação de polímeros menores, até AA livres
Proteínas
Estrutura primária das proteínas
Designação da sequência de AA das cadeias polipeptídicas
Determinada geneticamente  expressão da informação presente em cada gene do DNA
Nível estrutural mais simples e mais importante 
Pode variar em
Nº de AA
Sequência de AA
Natureza dos AA
Longa cadeia de AA  extremidades amino e carboxi terminal
Destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas
Estrutura secundária
α – hélice
Forma mais comum
Hélice em espiral formada por 
3,5 resíduos de AA por volta
Cadeias laterais dos AA para fora da α – hélice
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Estrutura secundária
Folha β
Ou folha pregueada ou estrutura β
2 ou mais seguimentos polipeptídicos 
Aspecto de folha de papel dobrada em pregas
Estrutura terciária
Complexa, cadeias polipeptídicas ao redor de si memas
Proteínas globulares  complexidade funcional 
A estrutura terciária é uma conformação tridimensional que resulta de interações entre as cadeias laterais dos AA e da interação destas com o meio aquoso
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Interações intermoleculares na estrutura tridimensional de proteínas
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Estrutura quaternária
Associação de várias subunidades através 
Nível superior de complexidade
Proteínas globulares ou fibrosas
Ex: hemoglobina: 4 cadeias polipeptídicas 
2 com 141 AA
2 com 146 AA
Ex: colágeno: 3 hélices
Proteínas
Proteínas simples:
Globulares
Cadeias polipeptídicas enoveladas (dobradas)
Geralmente solúveis em água
Estrutura terciária  função biológica
Hemoglobina
Enzimas
Proteínas
Proteínas
Proteínas simples
Fibrosas
Filamentos insolúveis em água
Cadeias de AA unidas paralelamente umas as outras (pontes de H e ligações covalentes)
Colágeno
Queratina
Miosina
Fibrina 
Complexas ou conjugadas
Além das cadeias polipeptídicas (apoproteína) possui um radical não protéico (grupo prostético)
Cromoproteínas (pigmento)
Hemoglobina e Mioglobina: grupo prostético heme 
Lipoproteínas (lipídio)
LDL e HDL 
Glicoproteínas (carboidrato)
Mucina; Imunoglobulina G
Metaloproteínas
Ferritina, calmodulina
Fosfoproteína
Caseína, ovalbumina
Proteínas
Mioglobina
Hemoglobina
Desnaturação de proteínas
Perda da estrutura quaternária, terciária, secundária
Degradação de proteínas
Perda da estrutura primária
Quando submetidas ao calor excessivo desnaturam e inativam-se
Proteínas
Glúten
 Proteína encontrada em alguns cereais, como o trigo, aveia, cevada, centeio, malte e seus derivados
Formado por 2 cadeias polipeptídicas: gliadina e glutenina
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Propriedades funcionais das proteínas
Formação de massa: o glúten é capaz de formar massas viscoelásticas após a hidratação e amassamento, que aprisionam gás durante o processo de fermentação na fabricação de pães e produtos de panificação. 
Texturização: transformação de uma proteína globular em fibrosa - bolinhos de carne , hambúrguer, alimentos que imitem carne;
Hidratação 
Solubilidade
 Viscosidade
Retenção de água/gelificação 
Propriedades funcionais das proteínas
Depende das interações água-proteínas
Aminoácidos polares e apolares
Propriedades interfásicas: propriedades hidrofílicas e hidrofóbicas
Emulsificação 
Formação de espuma 
Fixação de aromas
Sensoriais
A suculência e a textura da carne são determinadas pelas proteínas miofibrilares
Glicina: sabor característico de lagosta e caranguejo
Propriedades funcionais das proteínas