Química de Aminoácidos e Proteínas/ Veterinária/ UFPEL/ 2021.

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Aminoácidos e Proteínas 
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Prof. Dr. César Augusto Brüning 
cabruning@yahoo.com.br 
Sala 302A - Prédio 29 – Campus Universitário 
 
 
 
Pelotas, 2017 
UNIVERSIDADE FEDERAL DE PELOTAS 
CENTRO DE CIÊNCIAS QUÍMICAS, FARMACÊUTICAS E DE ALIMENTOS 
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA I 
Proteínas 
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 Controlam praticamente todos os processos que ocorrem em uma célula; 
 Ocorrem em grande variedade na célula; 
 Proteínas são polímeros de aminoácidos; 
 Construídas a partir do mesmo conjunto de 20 aminoácidos; 
 São os instrumentos moleculares pelos quais a informação genética é 
expressa; 
 As diferentes combinações e sequências dos 20 aminoácidos geram enzimas, 
hormônios, anticorpos, transportadores, fibras musculares, penas, teia de 
aranha, chifres de rinoceronte, proteínas do leite ...etc. 
Aminoácidos 
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 20 aminoácidos diferentes são comumente 
encontrados em proteínas; 
 Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns 
são α-aminoácidos. Possuem um grupo 
carboxila e um grupo amino ligados ao 
mesmo átomo de carbono (o carbono α). 
 Os aminoácidos têm nomes triviais, 
geralmente derivados da fonte da qual 
foram primeiramente isolados: 
 Asparagina – do aspargo; 
 Glutamato – do glúten do trigo. 
 Diferem um dos outros em suas cadeias 
laterais ou grupos R, que variam em 
estrutura, tamanho e carga elétrica. 
Aminoácidos 
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 Esses aminoácidos tendem 
a se agrupar no interior de 
proteínas, estabilizando a 
estrutura proteica por meio 
de interações hidrofóbicas. 
 A glicina possui a estrutura 
mais simples e não 
apresenta um centro quiral. 
 A metionina é um dos dois 
aminoácidos que contém 
enxofre. Possui um grupo 
tioéter ligeiramente apolar 
em sua cadeia lateral. 
Grupos R apolares, alifáticos 
Aminoácidos 
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 Fenilalanina, tirosina e 
triptofano, com suas 
cadeias laterais aromáticas, 
são relativamente apolares 
(hidrofóbicos). 
 O grupo hidroxila da 
tirosina pode formar 
ligações de hidrogênio e é 
um importante grupo 
funcional em algumas 
enzimas. 
Grupos R aromáticos 
Aminoácidos 
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 Os grupos R desses 
aminoácidos são mais 
solúveis em água (mais 
hidrofílicos), porque eles 
contêm grupos funcionais 
que formam ligações de 
hidrogênio com a água. 
 A cisteína pode 
prontamente ser oxidada 
para formar um 
aminoácido dimérico ligado 
de modo covalente 
chamado cistina. 
Grupos R polares, não carregados 
Aminoácidos 
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Grupos R polares, não carregados 
Aminoácidos 
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 Os grupos R desses 
aminoácidos são bastante 
hidrofílicos. Possuem carga 
positiva em pH 7,0. 
 A histidina possui uma 
cadeia lateral ionizável com 
pKa próximo da neutralidade 
(pH 7,0). Dessa forma a 
histidina facilita muitas 
reações catalisadas por 
enzimas, funcionando como 
doador/aceptor de prótons. 
Grupos carregados positivamente 
Aminoácidos 
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 O aspartato e o glutamato 
possuem um segundo 
grupo carboxila em sua 
estrutura. Possuem carga 
negativa em pH 7,0. 
Grupos carregados negativamente 
 Os grupos R desses 
aminoácidos são bastante 
hidrofílicos. 
Aminoácidos 
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Estereoisomerismo em α-aminoácidos 
Convenção de Fischer: 
 Os aminoácidos de ocorrência 
natural são L-aminoácidos 
Aminoácidos 
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Aminoácidos 
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Aminoácidos podem agir como ácidos e bases 
0 +1 -1 
Carga 
final: 
Zwitteríon 
(“íon híbrido”) 
O zwitteríon é eletricamente neutro mas possui cargas opostas em sua 
estrutura e pode agir como ácido ou base. Substâncias com essa natureza dupla 
(ácido-base) são anfotéricas. 
Aminoácidos 
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Aminoácidos podem agir como ácidos e bases 
Aminoácidos 
Titulação de aminoácidos 
Os grupos amino e carboxila 
protonados de aminoácidos 
agem como ácidos fracos e o 
seu estado iônico é 
determinado pelo pH do 
meio circundante 
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Aminoácidos 
Titulação de aminoácidos: histidina 
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Aminoácidos 
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Proteínas 
Ligação peptídica: 
Proteínas são polímeros de aminoácidos 
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Proteínas 
Proteínas são polímeros de aminoácidos 
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Variação de tamanho e composição de proteínas 
 
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Proteínas conjugadas 
Grupo prostético: a parte não aminoácido de proteínas conjugadas 
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Proteínas conjugadas 
Grupo prostético: a parte não aminoácido de proteínas conjugadas 
Citocromo 
Grupo 
prostético: 
Heme 
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Estrutura das proteínas 
Visão geral 
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Estrutura das proteínas 
Conformação: O arranjo espacial dos átomos em uma proteína ou qualquer 
parte da proteína é chamado de conformação. 
Conformação nativa: Proteínas dobradas, em qualquer uma de suas 
conformações funcionais, são chamadas de proteínas nativas. 
A conformação de uma proteína é estabilizada por: 
 Ligações dissulfeto (covalente); 
 Ligações de hidrogênio ; 
 Interações hidrofóbicas; 
 Interações iônicas. 
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Estrutura das proteínas 
Estabilização da conformação nativa de uma proteína 
Ligação de 
Hidrogênio 
Ligação 
Dissulfeto 
Interações 
Hidrofóbicas 
Interações Iônicas 
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Estrutura das proteínas 
Estrutura primária 
 O elemento mais importante da estrutura primária é a sequência de 
resíduos de aminoácidos 
 Cada proteína possui uma sequência de aminoácidos única que confere uma 
determinada estrutura tridimensional. Essa estrutura, por sua vez, confere 
uma função específica 
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Estrutura das proteínas 
Estrutura secundária 
 Refere-se ao arranjo espacial dos átomos na cadeia principal 
1. Hélice α 
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Estrutura das proteínas 
 2. Conformação β 
Estrutura secundária 
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Estrutura das proteínas 
 Refere-se ao arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma 
proteína: resíduos de aminoácidos que estão bem distantes na sequência 
polipeptídica e em diferentes tipos de estruturas secundárias podem 
interagir na estrutura da proteína completamente dobrada. 
Estrutura terciária 
Mioglobina 
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Estrutura das proteínas 
Estrutura quaternária 
 Refere-se ao arranjo de múltiplas cadeias polipeptídicas (subunidades), 
idênticas ou diferentes, em complexos tridimensionais 
Hemoglobina 
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Estrutura das proteínas 
Estrutura quaternária 
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Estrutura das proteínas 
Proteínas fibrosas: α-queratina, 
colágeno, fibroína – conferem 
força e/ou elasticidade às 
estruturas nas quais ocorrem 
Proteínas globulares: enzimas, 
proteínas transportadoras, 
imunoglobulinas, proteína 
reguladora 
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Desnaturação de proteínas 
 A desnaturação é a perda de estrutura tridimensional suficiente para 
causar a perda de função 
Calor, pH extremo, solventes orgânicos, ureia 
Renaturação 
Conformação 
nativa 
Desnaturada 
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Desnaturação de proteínas 
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Enovelamento de proteínas 
 Nem todas as proteínas se dobram espontaneamente à medida que são 
sintetizadas dentro da célula. O enovelamento de muitas proteínas 
necessita de chaperonas: Hsp70 e chaperoninas 
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Enovelamento de proteínas 
 Nem todas as proteínas se dobram espontaneamente à medida que são 
sintetizadas dentro da célula. O enovelamento de muitas proteínas 
necessita de chaperonas: Hsp70 e chaperoninas 
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As proteínas são moléculas dinâmicas cujas funções dependem de modo 
quase invariável de interações com outras moléculas, e essas interações são 
afetadas de maneiras fisiologicamente importantes por mudanças sutis ou 
súbitas na conformação proteica 
 Ligante – afeta a função de muitas proteínas; 
 Sítio de ligação – região da proteína onde ocorre a interação com o 
ligante; 
Função proteica 
A adaptação estrutural que ocorre entre proteína e ligante é chamada 
encaixe induzido. 
Em uma proteína com várias subunidades, mudanças conformacionais em 
uma delas com frequência afetam a conformação das demais 
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Função proteica: Hemoglobina 
A hemoglobina sofre mudança estrutural quando se liga ao oxigênio 
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Função proteica: Hemoglobina 
A hemoglobina se liga ao oxigênio de forma cooperativa 
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Função proteica: Hemoglobina 
Efeito do pH sobre a ligação do oxigênio à hemoglobina: efeito Bohr 
39Função proteica: Hemoglobina 
A ligação do oxigênio com a hemoglobina é regulada pelo 2,3-bifosfoglicerato 
(2,3-BPG) 
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