Questionário proteínas

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Universidade do Vale do Itajaí
Disciplina de Bromatologia
Estudo dirigido: Proteínas, aminoácidos
1.Como são formadas as proteínas?
R: As proteínas são macromoléculas formadas por uma sucessão de moléculas menores conhecidas como aminoácidos. Elas podem ser constituídas por milhares de aminoácidos que se adicionam uns aos outros através da formação sucessiva de ligações peptídicas.
2. Indique e explique sucintamente como está estruturado a formação de uma proteína.
R: As proteínas são polímeros naturais formados pela união sucessiva de aminoácidos, que são compostos originados da ligação peptídica entre um grupo amino e um grupo carboxílico. Uma mesma proteína pode adquirir também estruturas secundárias, terciárias e até quaternárias. Isso ocorre como resultado de interações intermoleculares entre partes de uma mesma proteína ou entre várias cadeias de proteínas. A cadeia principal da proteína formada pela ligação dos aminoácidos e que mostra a sequência em que eles aparecem é chamada de estrutura primária. A estrutura secundária geralmente é resultante de ligações de hidrogênio que ocorrem entre o hidrogênio do grupo – NH e o oxigênio do grupo C ═ O. Assim, formam-se estruturas parecidas com uma mola (um exemplo ocorre com a queratina de nossos cabelos). Quando as estruturas primárias das proteínas se dobram sobre si mesmas, elas dão origem a uma disposição espacial denominada de estruturas terciárias. Ela ocorre geralmente como resultado de ligações de enxofre, conhecidas como pontes de dissulfetos. Mas, podem ocorrer outras ligações espaciais também, como as realizadas por átomos de metais. Já a estrutura quaternária é a união de várias estruturas terciárias que assumem formas espaciais bem definidas.
3. Enumere algumas funções das proteínas
R: -Construção de novos tecidos do corpo humano;
-Atuam no transporte de substâncias como, por exemplo, o oxigênio;
-Atuam no sistema de defesa do organismo, neutralizando e combatendo vírus, bactérias e outros elementos estranhos. Vale lembrar que os anticorpos são compostos por proteínas;
-Agem como catalizadoras de reações químicas que ocorrem no organismo dos seres humanos. As enzimas exercem esta importante função;
-Estão presentes na composição de vários fluídos produzidos pelo corpo como, por exemplo, leite materno, esperma e muco;
-Presentes nos alimentos, quando ingeridas, fornecem energia para o corpo humano.
-As proteínas estruturais (tubulina, por exemplo) são responsáveis por dar resistência e elasticidade aos tecidos;
-Atuam na regulação de hormônios;
-As proteínas encontradas na membrana plasmática atuam como receptoras, emitindo sinais para que a célula possa desempenhar suas funções vitais.
4. O que você entende por aminoácido essencial e não essencial? Explique e cite os aminoácidos
R: Aminoácidos essenciais são os que o nosso organismo não sintetiza, por isso devem ser adquiridos por meio da nutrição. EX: Metionina: fortalece o cabelo e as unhas, melhorando, simultaneamente, a saúde da pele; Valina: Possui um efeito estimulante e a sua carência pode resultar num desequilíbrio de nitrogênio no corpo; Isoleucina: Estabiliza e regula os níveis de açúcar no sangue e os níveis de energia; Leucina: Á semelhança da isoleucina, a leucina pode evitar estados de fadiga crónica; Fenilalanina: a fenilalanina estimula o funcionamento da tireoide e a preservação dos vasos sanguíneos; Tripofano: Conhecido pelas suas propriedades calmantes, o triptofano ajuda a controlar a hiperatividade em crianças, alivia o stress e é benéfico para o coração; Etc. Aminoácidos não-essenciais são os que o nosso organismo consegue sintetizar, por isso não são necessários serem adquiridos na nutrição. EX: alanina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cisteína, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.
5. Qual é a estrutura básica de um aminoácido?
R: Todo aminoácido é constituído, obrigatoriamente, por um grupamento amina (NH2) e um agrupamento carboxila ou ácido (COOH)
6. O que é ligação peptídica?
R: É uma ligação química que se dá entre dois aminoácidos para formar uma proteína (resulta da ligação do grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amina do outro aminoácido)
7. Quais as fontes protéicas da alimentação? Exemplifique
R: Alimentos de origem animal, tais como carne de todos os tipos, leite e derivados e ovos, são nutritivos e boas fontes de proteínas. Essas proteínas são completas, o que significa que elas contêm todos os aminoácidos essenciais de que os seres humanos necessitam para o crescimento e a manutenção do corpo, mas que o organismo não é capaz de produzir. Já os alimentos de origem vegetal podem ser ricos em proteínas, mas, com exceção da soja, elas são incompletas, ou seja, não possuem todos os aminoácidos essenciais ou na quantidade adequada às necessidades do ser humano.
7. O que você entende por desnaturação? Qual a importância tecnológica da desnaturação da proteína?
R: Desnaturação, é o nome que se dá às alterações na configuração espacial da proteína, causando perda da sua atividade biológica. Na desnaturação, a sequência de aminoácidos não se altera e nenhuma ligação peptídica é rompida. Isto demonstra que a atividade biológica de uma proteína não depende apenas da sua estrutura primária, embora esta seja o determinante da sua configuração espacial. 
8.Quais são os principais agentes físicos e químicos responsáveis pela desnaturação de uma proteína?
R: A desnaturação proteica se dá não só pelo calor, mas também por extremos de pH, por alguns solventes orgânicos miscíveis com a água (álcool e acetona, por exemplo), por certos solutos como ureia e cloridrato de guanidínio ou por detergentes. Cada um desses agentes desnaturantes representa um tratamento relativamente brando no sentido de que nenhuma ligação covalente na cadeia polipeptídicas é rompida.
9. De que maneira um tipo de proteína difere de outra proteína?
R: O que difere uma proteína da outra é a sequência de aminoácidos e o que diferencia um aminoácido do outro é o átomo presente no radical R presente na sua estrutura molecular.
10. O que se denomina qualidade de uma proteína?
R: A qualidade de uma proteína, depende da quantidade de aminoácidos essenciais, podendo, as proteínas, serem classificadas em completas (ou de alto valor biológico) e incompletas (ou de baixo valor biológico). Entretanto, existem outras formas de avaliar a qualidade das proteínas, como a razão de eficiência da proteína (protein efficiency ratio – PER) e o escore de aminoácidos corrigido pela digestibilidade (protein digestibility–corrected amino acid score – PDCAAS). A razão de eficiência da proteína (PER) é um antigo método usado em ratos de laboratório, que se baseia na relação entre crescimento do animal e a quantidade de proteína que foi consumida. Se a proteína é pobre em aminoácidos essenciais, o animal não se desenvolve adequadamente. Por outro lado, o escore de aminoácidos corrigido pela digestibilidade (PDCAAS) é atualmente considerado o melhor método de avaliação de qualidade fontes proteicas para seres humanos. Ele avalia a composição de aminoácidos de uma proteína (em relação às necessidades humanas) e leva em conta a facilidade que o nosso organismo tem de digerir a proteína e absorver seus aminoácidos. Esse escore varia de 0 a 1. Quanto maior, melhor a fonte de proteína. Um escore de 1 indica uma fonte de proteína de excelente qualidade.
11. A ingestão de proteína em excesso aumenta a massa muscular do indivíduo?
R: Não. A necessidade de proteína de um indivíduo sedentário tem um limite máximo de cerca de 1 g de proteína por quilo de peso corporal. Assim, se uma pessoa pesa 70 Kg, precisa consumir no máximo 70 g de proteína diariamente. Praticantes de atividade física necessitam aumentar a ingestão proteica em função do aumento da "queima" de proteínas para gerar energia durante o exercício e reparar as lesões nas fibras musculares. Exercícios aeróbicos (correr, andar e nadar) requerem 1,2 g de proteína por quilode peso corporal e os exercícios de força, até 1,8 g de proteína por quilo de peso corporal. O organismo utilizará apenas essa quantidade. Acima disso, a proteína será utilizada como fonte de energia e formará ureia no fígado, que, por sua vez, será eliminada pela urina através dos rins. Há evidências de que uma alimentação com excesso de proteína pode danificar os rins, devido à sobrecarga que esse órgão sofre para a eliminação da ureia. Geralmente, os suplementos proteicos são de origem animal, provenientes do leite ou do ovo, e por isso são caros. Se um indivíduo ingere uma dieta balanceada e diversificada, não precisará ingerir suplementação de proteína. O aumento da massa muscular está relacionado a exercícios físicos localizados, orientado por um profissional preparado, com acompanhamento de um médico ou nutricionista e muito treinamento específico de hipertrofia muscular e não à ingestão de proteína em excesso.
12. As proteínas de origem animal têm valor biológico igual às de origem vegetal?
R: Não, pois as de origem animal são completas, e as de origem vegetal são incompletas, com exceção da soja, que é a única proteína vegetal completa
13. Comer gelatina diariamente reduz o problema de flacidez? Justifique.
R: De acordo com especialista, o consumo de colágeno via oral não tem efeito sobre a firmeza da pele. Ingerir a substância, seja em pó, cápsulas ou mesmo na gelatina, não contribui para a formação de novas fibras nem evita a perda. "O colágeno, ao ser consumidor via oral, é digerido no estômago e o processo quebra a proteína, transformando-a em aminoácidos que terão outra função no organismo", explica. "Hoje, ainda não há nenhuma comprovação científica de que haja benefício na ingestão. ”
14. O que caracteriza a caseína, proteína em maior percentual encontrada no leite? O que você entende por proteína do soro? Cite alguns exemplos.
R: A caseína (do latim "caseus", queijo) é uma proteína do tipo fosfoproteína encontrada no leite fresco. Estas proteínas encontram-se com frequência no leite de mamíferos, sendo cerca de 80% da proteína encontrada no leite de vaca e entre 20% e 45% das proteínas no leite humano. A proteína do soro de leite é uma mistura de proteínas globulares isoladas a partir de soro do leite, uma substância líquida obtida durante a produção de queijo. Os efeitos da proteína do soro do leite estão atualmente a ser investigados enquanto possível forma de redução do risco ou tratamento complementar de diversas doenças. Alguns ensaios pré-clínicos em roedores sugerem que a proteína do soro do leite pode possuir propriedades anti-inflamatórias ou anticancerígenas. A proteína do soro do leite é geralmente comercializada e ingerida na qualidade de suplemento alimentar. A comunidade de medicina alternativa alega que a substância apresenta vários benefícios para a saúde.
15. Por que as proteínas do ovo são consideradas de alto valor biológico nutricional?
R: O ovo é um alimento amplamente consumido no mundo inteiro e um dos mais completos na alimentação humana. Ele foi o grande vilão na década de 80 e 90 com a justificativa de ser rico em colesterol (225mg\unid.) estaria relacionado a doenças cardiovasculares. O ovo possui alta qualidade nutricional, rico em proteínas de alto valor biológico, minerais como ferro, selênio, zinco e fósoforo; vitaminas A, E, K e do complexo B; carotenoides (zeaxantina e Luteína) e colina (importante componente do cérebro). A proteína do ovo pode ser considerada padrão quando se compara às outras fontes proteicas com 93,7% em valor biológico, a mais alta entre as fontes de proteína disponíveis na natureza, sendo que em 100g de ovo cozido encontra-se em média 13g de proteína, contendo os oito aminoácidos essenciais da dieta humana: lisina, metionina, triptofano, valina, histidina, fenilalanina, leucina, isoleucina e treonina. A proteína está presente em maior proporção na clara e em menor proporção na gema.
16. Qual é uma das propriedades importantes da gema de ovo na indústria de alimentos? Explique sua função na indústria de alimentos.
R: A gema de ovo em pó é um produto desidratado que tem sido utilizado em diversas áreas da indústria de alimentos: massas, biscoitos, pré-mistura para pães, panetones, empanados, omeletes, tortas, maioneses, sorvetes, suspiros, marshmallow, dieta de alimentação hiper proteica, etc. Vantagens da gema de ovo em pó: Segurança e qualidade: diminui o risco de contaminações; Redução de custos: elimina mão-de-obra; Redução de perdas: é mais fácil definir a medida de quantidade; Aumenta a vida útil para 180 dias: flexibilidade na programação de compra e uso dos produtos; Economia de espaço: para estocagem; Eliminação de resíduos: a casca representa até 15% do peso do ovo.	
Validade: 1 ANO em temperatura ambiente
17. Cite pelo menos duas propriedades da clara do ovo utilizada na indústria de alimentos.
R: A clara de ovo é a proteína mais amplamente utilizada na indústria de alimentos como agente de aeração. Ela é constituída de albumina (solúvel em água), conalbumina, ovoglobulina e ovomucóide. A viscosidade da albumina agindo junto com polissacarídeos (atuando como espessantes) permite a retenção de ar, contribuindo com a estrutura, a textura e a estabilidade dos alimentos. É o que acontece na clara batida usada para merengues, bolos, “suflês”, etc. Ela também é utilizada como Máscara de Clara de Ovo para o Rosto. Essa receita caseira é interessante, pois traz a albumina, proteína presente na clara do ovo, que tem grande poder cicatrizante e produz efeito tensor, deixando a pele mais lisa e firme. A clara de ovos é excelente para fazer os poros voltarem ao seu tamanho normal, pois ela possui lisozima que nada mais é do que uma enzima que enfraquece as paredes das células das bactérias.
18. A desnaturação das proteínas pode também ocorrer a baixas temperaturas, durante o armazenamento e congelamento. Este fenômeno tem sido mais observado em carnes, explique o que ocorre.
R: Na carne congelada, a atividade microbiana é paralisada, a enzimática, bem como a velocidade de reações químicas é substancialmente reduzida. A congelação é um excelente método de conservação da carne porque ocorrem alterações menores do qualquer outro método de conservação de alimentos. Há formação de cristais de gelo em todas as temperaturas abaixo de congelação. Através da formação de cristais, há possibilidade de ruptura celular. A velocidade lenta de resfriamento (até - 2ºC) causa formação de cristais de gelo exterior à célula (intercelular). Esta formação de gelo produz cristais grandes que incham e causam uma separação física das fibras. Estes empurram as células formando sulcos alternados (ranhuras) nas fibras e cristais de gelo. Pelo descongelamento, muitos fluidos intercelulares são perdidos na forma de gotejamento. Na congelação rápida os cristais formados são intracelulares e pequenos, e no descongelamento são facilmente reabsorvidos pelos componentes celulares. Os alimentos congelam-se dentro de uma grande variação de temperaturas dependendo da concentração de sais e água em suspensão coloidal na célula. A velocidade de congelamento dependerá da quantidade de água livre presente dentro da célula, e a água livre na célula congelará de acordo com a quantidade de sais dissolvidos naquela água. Na carne, à - 1ºC, tem-se cerca de 20% de água transformada em gelo, à - 10ºC, aproximadamente 90% e à - 18ºC quase 100%.
19. Qual é a reação importante onde ocorre degradação das proteínas pela complexação com carboidratos? O que ocorre? Quais as consequências?
R: Reação de mailard. Complexação de um aminoácido com um açúcar redutor na presença de calor formando compostos de alto peso molecular denominados melanoidinas. A indisponibilidade deste aminoácido e perda do valor nutricional.
20. O que é glúten? Como se forma a rede de glúten no processo de panificação?
R: No trigo por excelência, mas também no centeio e no triticale, encontram-se duas proteínas de grande importância tecnológica: a gliadina (pequeno pesomolecular) e a glutenina(grande peso molecular) que, em contato com água, unem-se através de enlaces intermoleculares formando o glúten que representa aquela substância que confere resistência e elasticidade à massa proveniente da farinha panificável e da água no processo de panificação. Quando a farinha de trigo e os demais ingredientes da massa são misturados com água para homogeneização mecânica, ocorre a hidratação das proteínas do trigo. Com isto, as gliadinas e gluteninas formam um complexo proteico através de pontes de hidrogênio, ligações de Van der Waals e pontes de enxofre (-S-S-) a que se denomina glúten. A glutenina confere a extensibilidade, força e firmeza à massa, enquanto que a gliadina contribui para a coesão e elasticidade da massa. O único cereal que contém as proteínas em quantidades e qualidades necessárias e suficientes para formar o glúten em boa quantidade e com as características necessárias para fabrico de massas usuais é o trigo. Uma das possíveis causas do aumento das ligações -S-S- é a incorporação do ar à massa durante a sua homogeneização mecânica ou, eventual adição de claras e lipídios batidos. O oxigênio desse ar poderá oxidar grupos -S-H- que estejam suficientemente próximos para formar a ligação dissulfetos. Já quando o glúten é formado em atmosfera de nitrogênio, ele apresenta em sua estrutura um menor número de ligações -S-S-.A formação das ligações -S-S-, de pontes de hidrogênio e as forças de Van der Waals são os principais fatores que podem alterar as propriedades mecânicas do glúten. Porém, a estruturado glúten é também modificada através de reações de quebra e formação de novas pontes de dissulfetos, possivelmente com a intervenção de redutores como glutationa ou ácido ascórbico presentes na massa ou adicionados a ela. Tais reações permitem chegar a conformações energeticamente mais estáveis, podendo contribuir para a melhoria das propriedades mecânicas do glúten.