ESTUDO DIRIGIDO enzimas

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ESTUDO DIRIGIDO – ENZIMAS
O que são enzimas?
	Enzimas são macromoléculas (normalmente proteínas) responsáveis por acelerar reações químicas, ou seja, fazem a catálise delas para que se tornem viáveis. 
Qual a função das enzimas nos seres vivos?
	As enzimas viabilizam as reações celulares que ocorrem no organismo, ou seja, quando há a catálise a reação se torna mais rápida.
Descreva o mecanismo de ação das enzimas.
	Numa catálise, 3 atores são responsáveis: Enzima, substrato e produto. Todas as enzimas possuem sítios ativos específicos para que um substrato se ligue, então primeiramente temos a enzima e o substrato irão se complexar, formando o complexo enzima-substrato (ES). Após isso, o complexo enzima-substrato sofre catálise, que transformará o substrato em produto, formando assim o complexo enzima-produto. O complexo enzima-produto irá se dissociar para formar a enzima livre e o produto. 
Como é formada a energia de ligação? Qual a sua contribuição na atividade enzimática?
A energia de ligação é derivada das interações fracas feitas entre o substrato e a enzima. Essa energia é a principal energia livre que será usada pelas enzimas para a diminuição da energia de ativação. Ela contribui para a especificidade e para a catálise enzimática
Por que não podemos afirmar a enzima possui o modelo chave-fechadura?
	Pra enzima sofrer reação, o substrato tem que ser transformado em produto ele tem que ser quebrado, ou seja, tem que haver a catálise e entrar no estado de transição se o modelo fosse chave – fechadura não teriam as interações necessárias entre o substrato e o sítio ativo para que ocorresse essa quebra e nem para entrar no estado de transição.
Descreva os tipos de inibidores enzimáticos.
Inibidores Reversíveis:
	Inibidor competitivo: O inibidor e o substrato vão competir pelo mesmo sítio ativo.
	Inibidor incompetitivo: Terão dois sítios ativos, porém a o inibidor só se liga depois que o substrato estiver ligado no seu sítio ativo.
	Inibidor não competitivo: Não há competição, cada um tem o seu sítio ativo, e o inibidor liga-se independente do substrato estar ou não ligado.
Inibidores Irreversíveis:
	O inibidor se liga covalentemente a grupos funcionais importantes para a atividade catalítica da enzima, ou a destroem.
O que são enzimas alostéricas?
	Enzimas alostéricas são aquelas que sofrem a ação de outras moléculas chamadas reguladoras que podem aumentar ou diminuir a sua atividade enzimática.
O que são zimogênios? 
	São enzimas sintetizadas como percursores inativos e ativadas pela clivagem de uma ou mais ligações peptídicas específicas.
Quais os fatores que interferem na atividade enzimática? Explique.
	Os fatores são a temperatura e o pH. A temperatura interfere da seguinte maneira: quanto maior a temperatura, maior vai ser a desnaturação das moléculas, em decorrência do rompimento das suas ligações. Já o pH ele age diretamente na conformação da enzima, e como sua estrutura é muito importante na atividade catalítica, alterando sua conformação altera-se sua atividade enzimática.
O que é Km? Como o Km influencia na atividade enzimática?
	Km é a constante que mede a concentração de substrato necessária para que uma enzima atinja a metade da sua velocidade máxima
Quais os parâmetros que influenciam na velocidade de uma reação enzimática? Como esses parâmetros alteram a velocidade?
	A concentração de substrato, que quanto maior a concentração, maior a velocidade, porém em determinado momento ela fica constante porque os substratos estão todos ligados em seus sítios ativos. E o Km, pois quanto menor o Km, maior a velocidade.