AULA PROTEÍNAS

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•20/06/2016 
 •1 
Proteínas 
Paulo Henrique Machado de Sousa 
Universidade Federal do Ceará 
Instituto de Cultura e Arte 
Bacharelado em Gastronomia 
Química Culinária 
•Referências: Plant proteins in relation to human protein and amino 
acid nutrition. VR Young and PL Pellet. 
http://www.ajcn.org/cgi/content/abstract/59/5/1203S 
Figura: http://img504.imageshack.us/img504/8682/protenaqc3.jpg 
 
DEFINIÇÃO 
Proteína (do grego proteios, primeiro) é uma macromolécula de alto peso 
molecular, complexidade e diversidade cujo monómeros são α-
aminoácidos. As proteínas são parte constituinte dos tecidos biológicos e 
muitas delas funcionam como enzimas. 
 
 
 
 
 composição 
50-55% carbono 
6-8% hidrogênio 
20-23% oxigênio 
15-18% nitrogênio 
0,2-0,3% enxofre 
Fósforo 
DEFINIÇÃO 
Exercem diversas funções biológicas: 
- contráteis (actina e miosina); 
- estruturais do corpo (colágeno, queratina); 
- biocatalizadores (enzimas); 
- hormonais (insulina, hormônio da tireóide); 
- transferência (hemoglobina e transferrina); 
- reserva (ovoalbumina, caseína); 
- proteção (anticorpos, veneno, antibióticos); 
 
Responsáveis por doenças de origem alimentar: 
- Botulismo (toxina botulínica); 
- Encefalopaias espongiformes (prions): vaca louca. 
•Somos seres protéicos: a vida está intimamente ligada às proteínas. 
FONTES? 
Alimentos fontes de proteínas: 
DEFINIÇÃO 
- Animal: carnes, aves, peixes, ovos, leite e derivados; 
- Vegetal: leguminosas (soja, feijão), grãos e oleaginosas 
 
•Somos seres protéicos: a vida está intimamente ligada às proteínas. 
Junção de aminoácidos: proteína 
- ligação peptídica 
 ( grupo carboxílico + grupo amino); 
- Dois aminoácidos: dipeptídeo; 
- Três aminoácidos: tripeptídeo; 
- Proteína: 400 ou mais aminoácidos 
(seqüência predeterminada geneticamente). 
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 •2 
Proteínas podem ser definidas como polímeros compostos de n unidades 
monoméricas, os aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas 
A ligação peptídica ocorre entre o grupo 
a-carboxila de um aminoácido e o grupo 
a-amino de outro aminoácido. 
Até 100 aminoácidos (10 kDa) peptídeo 
 Mais de 100 aminoácidos proteína 
aminoácido 
COO 
 
C — H 
 
 R 
H3N — 
+ 
a 
Fórmula geral de um a aminoácido: 
os grupos amino e carboxila estão 
no carbono a. 
R – a cadeia lateral R diferencia os 
aminoácidos entre si 
(monômero) 
Proteína (polímero) 
um dipeptídeo 
Aminoácido 1 Aminoácido 2 
+ 
Fonte 
de luz 
Filtro 
polarizador 
1. Um plano de 
luz é 
selecionado 
2. Solução de 
substância 
opticamente ativa 
causa rotação do 
plano da luz 
polarizada 
 
3. Plano da luz que 
emerge da solução foi 
desviado para a 
esquerda ou para a 
direita pela substância 
em solução 
4. Observador gira a 
escala até coincidir com 
a luz emergente, para 
determinar o desvio 
 Isomeria óptica 
Substâncias ópticamente ativas 
(possuem C quirais) interagem com a 
luz polarizada, girando o plano da luz 
para esquerda (levógiros) ou para a 
direita (dextrógiros) 
 
Essa propriedade foi inicialmente 
descoberta para ácidos orgânicos e 
açúcares, com vários C quirais. 
L-a-aminoácido 
Proteínas naturais possuem 
somente L-aminoácidos 
 
D-Aminoácidos ocorrem em 
peptídeos antibióticos 
Levógiro: indicado por ( - ) 
 giro da luz para esquerda 
 
Dextrógiro: indicado por ( + ) 
 giro da luz para direita 
COO 
 
C — H 
 
 R 
H3N — 
+ 
a 
Um polarímetro 
- 
+ 
Fonte 
de luz 
Filtro 
polarizador 
1. Um plano de 
luz é 
selecionado 
2. Solução de 
substância 
opticamente ativa 
causa rotação do 
plano da luz 
polarizada 
 
3. Plano da luz que 
emerge da solução foi 
desviado para a 
esquerda ou para a 
direita pela substância 
em solução 
4. Observador gira a 
escala até coincidir com 
a luz emergente, para 
determinar o desvio 
 Isomeria óptica 
Substâncias ópticamente ativas 
(possuem C quirais) interagem com a 
luz polarizada, girando o plano da luz 
para esquerda (levógiros) ou para a 
direita (dextrógiros) 
 
Essa propriedade foi inicialmente 
descoberta para ácidos orgânicos e 
açúcares, com vários C quirais. 
L-a-aminoácido 
Proteínas naturais possuem 
somente L-aminoácidos 
 
D-Aminoácidos ocorrem em 
peptídeos antibióticos 
Levógiro: indicado por ( - ) 
 giro da luz para esquerda 
 
Dextrógiro: indicado por ( + ) 
 giro da luz para direita 
COO 
 
C — H 
 
 R 
H3N — 
+ 
a 
Um polarímetro 
- 
Fundamentais para a vida 
 
Ocorrência dos aminoácidos (aa) 
 
 
 
Carbono quiral 
 
AMINOÁCIDOS 
Mais freqüente 21 aa livres 
Asparagina ácido aspártico 
Glutamina ácido glutâmico 
Hidroxiprolina 
hidroxilisina 
 
- freqüência 
Glicina R=H 
D-aminoácido D-fenilalanina, D-leucina 
L-aminoácido compostos naturais, hidrólise ácida 
 COOH 
 │ 
H — C — NH2 
 │ 
 R 
 COOH 
 │ 
NH2 — C — H 
 │ 
 R 
D-AMINOÁCIDO 
L-AMINOÁCIDO 
Aminoácidos proteicos são L- a - aminoácidos 
Para entender a complexidade estrutural de uma proteína é necessário 
primeiro compreender as propriedades de seus aminoácidos constituintes. 
Existem 2 isômeros ópticos do Ca: formas L e D 
• são enantiômeros (imagens especulares) 
um do outro 
• não são interconversíveis sem quebra de 
laços covalentes 
L- e D-isômeros de gliceraldeído (um 
açucar) e do aminoácido alanina 
O Carbono a é assimétrico, ou seja, tem 4 ligantes diferentes 
 
Essa propriedade define o Ca como um centro quiral 
e confere propriedades ópticas às moléculas. 
COO 
 
C — H 
 
R 
H3N — 
+ 
a 
Difícil classificar variedade de estrutura 
 
 
Classificação 
1. Aminoácido nos quais R é não polar ou hidrofóbico 
 Aminoácido alifático e aromático. São hidrofóbicos 
2. Aminoácido nos quais R é polar 
 capacidade de formar pontes de hidrogênio 
3. Aminoácido nos quais R é carregado positivamente 
 aminoácidos denominados básicos 
4. Aminoácido nos quais R é carregado negativamente 
 aminoácidos denominados ácidos 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
• Alifático, aromático e heterocíclicos 
• Neutros, ácidos e básicos 
• Polaridade dos R 
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 •3 
R NOME ABREVIATURA R NOME ABREVIATURA 
 
 
 
 
 não 
polar 
Alanina Ala 
 
 
 
 
 
 
positivo 
 
Arginina 
 
 
Arg 
 
Fenilalanina Fen 
Glicina Gli 
Isoleucina Ileu 
hidroxilisina 
 
Hilis Leucina Leu 
Metionina Met 
Prolina Pro 
Histidina 
 
His Triptofano Tri 
valina val 
 
 
 
polar 
Tirosina Tir 
Lisina 
 
Lis Asparagina Asn 
Cisteína Cish 
Glutamina Gln 
 
negativo 
Ácido 
aspártico 
 
Asp Hidroxiprolina Hipro 
Serina Ser Ácido 
glutâmico 
Glu 
treonina tre 
 aminoácidos encontrados em fontes especiais 
 
 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDO FONTE 
Citrulina Suco de melancia, fígado 
Sulfóxido de S-metilcisteína Algumas plantas superiores 
Aliina Algumas plantas superiores 
β-alanina Constituinte ácido pantotênico 
Canavanina Farinha de soja 
Dihidroxifeni-lalanina(DOPA) Broto de alguns tipos de feijões 
3-hidroxiprolina colágeno 
3-lodotirosina Glândula tiróide 
Necessidades Nutricionais 
(variam com idade e condições fisiológicas) 
Não-essenciais 
São mais simples de serem sintetizados, pelos próprios mamíferos. 
 Não precisam estar na alimentação 
Glutamato, Alanina, Aspartato e Glutamina 
 Essenciais 
Síntese inadequada para satisfazer as necessidades metabólicas 
Leucina, Isoleucina, Valina, Triptofano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, 
Lisina e Histidina 
Ausência ou a ingestão inadequada 
 Condicionalmente essenciais 
São essências em condições clínicas 
Prolina, Serina, Arginina, Tirosina, Cisteína, Taurina e Glicina 
Perda de peso, sintomas 
clínicos e crescimento 
inadequado 
 sólidos incolores, cristalinos, que fundem com decomposição a altas 
temperaturas (sublimam) 
Podem ter sabor doce, amargo ou não terem sabor 
São solúveis em água insolúveis em solventes orgânicos (↓ polaridade) 
 solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases 
O grau de solubilidade depende da cadeia lateral 
Os aminoácidos como íons dipolares 
 aminoácidos em solução aquosa moléculas neutras 
 Propriedade física, baixa constante de acidez e basicidade íon 
dipolar 
 Aminoácidos são compostos anfóteros 
Propriedades físicas dos aminoácidos 
 NH2 
 │ 
R — C — COOH 
 │ 
 H 
 NH3
+ 
 │ 
R — C — COO- 
 │ 
 H 
Meio alcalino 
 
 
 
 
 
Meio ácido 
 NH3
+ 
 │ 
R — C — COO- 
 │ 
 H 
+ OH- + H2O 
 NH2 
 │ 
R — C — COO- 
 │ 
 H 
 NH3
+ 
 │ 
R — C — COO- 
 │ 
 H 
+ H3O
+ 
 NH3
+ 
 │ 
R — C — COOH 
 │ 
 H 
+ H2O 
Ponto isoelétrico 
 pH no qual não haverá migração de cargas do aminoácido para a 
solução 
 Cada aminoácido possui um ponto isoelétrico específico 
Solubilidade 
 É relativamente elevada em água e reduzida em solventes orgânicos 
Ponto de fusão 
 É bastante elevado sendo normalmente acompanhado de 
decomposição da estrutura química original 
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 •4 
Intermédio entre aminoácido e proteína 
Ligação peptídica 
 
 
 
 
Classificação dos peptídios 
 
 
 Nº de aminoácidos 
 
 
Peptídeo 
Dipeptídio 
Tripeptídio 
Tetrapeptídio 
Oligopéptido < 10 
polipeptídio > 10 
Proteína > 50 
H2O 
Propriedades 
 Cadeias retas 
 Solúveis em água 
 Não coagulam pelo calor 
 Não precipitam em solução saturada de sulfato de amônio 
 São anfóteros 
Reações químicas 
 São as mesmas sofridas pelos aminoácidos 
Os peptídios naturais hidrólise parcial da proteína 
 Anserina e carnosina (Histidina) 
 
 estrutura mais complexa que os peptídios 
 
Aminoácidos 
DNA 
transaminação 
 
PROTEÍNAS 
Essenciais — devem estar presentes 
Não-essenciais — esqueleto carbono, grupo amino 
Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos “dissecá-la” em 
níveis organizacionais para facilitar o estudo: 
. 
Estrutura primária: é a sequência dos 
aminoácidos na cadeia polipeptídica; 
mantida por ligações peptídicas 
aminoácido 
É o esqueleto covalente (fio do 
colar), formado pela seqüência dos 
átomos (-N-C-Ca-)n na proteína. 
Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos “dissecá-la” em 
níveis organizacionais para facilitar o estudo: 
Estrutura quaternária: 
• Associação de mais de uma 
cadeia polipeptídica 
• No modelo, um tetrâmero 
composto de 4 cadeias 
polipeptídicas 
x 4 
Estrutura terciária: 
• Enovelamento de uma cadeia 
polipeptídica como um todo. 
• Ocorrem ligações entre os 
átomos dos radicais R de 
todos os aminoácidos da 
molécula 
Estrutura secundária: 
• Enovelamento de partes da 
cadeia polipeptídica 
• Formada somente pelos 
átomos da ligação peptídica, 
através de pontes de H. 
• Ex: alfa-hélices e folhas beta. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Parte II 
Proteínas: propriedades 
 
 
 
1°classificação (grupos) 
 
 
 
2°classificação (estrutura) 
 
CLASSIFICAÇÃO PROTEICA 
• Proteína simples 
• Proteína conjugada 
• Proteína derivada 
• Globular 
• fibrosa 
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 •5 
 Proteína simples 
Hidrólise total aminoácidos 
Solubilidade 
• Albumina – solúvel em água, sol. Fraca ácida ou 
alcalina,coagulam com o calor. Ovalbumina 
• Globulina – praticamente insolúveis em água, solúvel em sol.de 
sais neutros. Miosina 
• Glutelina – insolúveis em água e solvente neutros, solúveis em 
sol. Diluída de ácidos e bases. Glutelina 
• Prolaminas – insolúveis em água e etanol absoluto, solúvel em 
etanol 50-80%. Gliadina (trigo) 
• Protamina – solúveis em água e amônia.esperma de peixes 
• Histonas – solúveis em água e sol. Diluídas de ácidos e bases 
• Escleroproteínas – proteínas insolúveis das células e tecidos. 
Queratina e colágeno 
 
 Proteínas conjugadas 
Cadeia de aminoácidos ligada a um radical diferente (grupo 
prostético). 
Hidrolise branda separa as frações da molécula 
Grupo prostético: 
• Glicoproteínas: o grupo é um carboidrato(polissacarídeos de 
estrutura simples ou várias unidades de oligossacarídeos). 
mucina ( saliva ) 
• Cromoproteínas: o grupo é um pigmento.carotenóide 
• Fosfoproteinas: o grupo é o ácido fosfórico. vitelina 
• Nucleoproteínas: o grupo é um ácido nucléico 
• Lipoproteína: o grupo é um lipídio. Colesterol 
• Metalproteína: o grupo é um metal pesado 
 Proteína derivada 
Obtidos por degradação de proteínas simples ou conjugadas pela 
ação de calor, ácidos ou bases 
Classificação de acordo com o peso molecular: 
• Proteínas derivadas primárias 
Formadas a partir de processos brandos de decomposição 
que causam mudanças nas suas propriedades 
Pode haver formação de proteanas e metalproteinas 
• Proteínas derivadas secundárias 
Quebra formação de uma mistura complexa de moléculas 
Composição(aminoácidos)diferente propriedades diferente 
Classificados Proteases, peptonas e peptídeos 
 Proteína globular 
Apresentam as moléculas enroladas como novelos 
solúvel em água mais importante (reações químicas – meio aquoso) 
enzimas, anticorpos, hemoglobina, clorofila e proteínas estruturais. 
 Proteína fibrosa 
apresentam moléculas distendidas e filamentosas (fios) 
São insolúveis em água. 
 Colágeno e fibrina 
 
FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS 
Estrutural ou plástica 
tecidos rigidez, consistência e elasticidade 
proteínas miofibrilares (actina, miosina), colágeno (cartilagens) 
Catalisadores biológicos (enzimas) 
 aceleram reações bioquímicas 
Toda enzima é considerada proteína 
lípases 
Hormônios 
 função específica sobre algum órgão ou estrutura do organismo 
Insulina, glicagônio 
Proteína de transporte 
 transportadores de nutrientes, gases 
 hemoglobina e hemocianina 
Defesa 
 proteínas sintetizadas pelo organismo para neutralizar os 
antígenos 
Nutricional – pode ser exercida por qualquer proteína, enquanto não 
apresentar propriedades tóxicas (alergias) 
 Valor nutritivo 
Digestibilidade 
Composição ou presença de aminoácidos essenciais 
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Maioria tem sabor adocicado 
Sólidos, incolores e coloidais 
anfóteros 
A solubilidade depende do número de grupos hidrofílicos e hidrofóbicos 
Caráter anfótero sol. de proteínas tem excelentes ação tamponante 
pI a solubilidade em água, a viscosidade atingem o mínimo 
Concentração salina 
 Afeta a hidratação e a capacidade de retenção de água das proteínas 
 ↓[ ] salina ↑ solubilidade salting-in 
 ↑[ ] salina ↓solubilidade salting-out 
 
PROPRIEDADES FÍSICAS E QUÍMICAS DAS PROTEÍNAS Desnaturação 
 Modificação da estrutura rompimento das ligações estruturais 
 (não há o rompimento de estruturas secundárias) 
 Agentes físicos (calor, irradiação ultra-violeta,ultra-som) 
 químicos (alterações de pH, uréia, solventes orgânicos, detergentes e pH) 
 Propriedades nutricionais são melhoradas com a desnaturação 
 Modificações: 
Maior suscetibilidade à hidrólise 
Mudança na capacidade de ligar água 
Diminuição da solubilidade (aumento da exposição de resíduos 
hidrofóbicos) 
Redução ou inibição da atividade enzimática 
Impossibilidade de cristalização 
Aumento da viscosidade 
Aumento da reatividade química 
Desnaturação 
 Nem sempre é indesejável 
Exemplos: 
- Mudança de cor e textura de ovos 
durante a fritura 
- Colágeno desnatura (feito do couro do 
gado) 
- Digestibilidade de proteínas. 
Geleificação 
 Absorver 1g de água por cada 5g de proteína 
 Elevado grau de assimetria e estrutura tridimensional (pontes de H2) 
 Géis de interesse gelatina e o proveniente da renina 
 Gelatina: O uso é o básico que estamos acostumados, além de ser 
usada para as espumas 
 Hidrolise protéica 
 Ácidos, álcalis e enzimas 
 Hidrolise ácida é a mais comum 
 Hidrólise alcalina causa racemização, diminuindo o valor nutritivo 
 ≠ hidrólise ácida e alcalina modificação dos grupos funcionais 
 Hidrólise completa enzimas proteolíticas 
Proteína da Carne 
 Proteínas do Músculo (40%) 
 Classificam (solubilidade e origem) sarcoplasmáticas, miofibrilares 
e do tecido conectivo 
Proteínas sarcoplásmicas 
Mioglobina – respiração do tecido e coloração vermelha 
Proteínas miofibrilares 
Formam os miofilamentos, espessos e delgados 
Miosina, actina, proteína C, proteína M, troponina, tropomiosina 
Proteínas do tecido conectivo 
Parte mais insolúvel e menos digerível da carne 
Gelatina →solúvel em água quente e forma gel por resfriamento 
 
Proteína Animal 
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Proteína do Leite 
 Caseína 
Fosfoproteína sal de cálcio coloidal 
Representa 80% do total de proteínas do leite 
Junto com a gordura dão a cor branca do leite 
Coagula pela ação da renina, por ácidos, mas não pelo calor 
 Proteínas do soro 
20% do total de proteínas do leite 
• Lactoalbumina 
Solúvel em água, coagula com o calor 
• Lactoglobulina 
 
 
Espécie 
 
Proteína (%) 
 
 
Gordura (%) 
 
 
Lactose (%) 
 
Humana 1,4 4,0 6,8 
Cabra 3,9 5,0 4,2 
Búfala 5,2 9,2 4,3 
Veada 10,3 21,1 2,5 
Baleia 12,0 22,3 1,8 
vaca 3,3 3,8 4,9 
 
Composição do leite de várias espécies de mamíferos 
 
Proteína do ovo 
 Alto valor nutritivo contem todos os aminoácidos essenciais 
 Altamente digerível 
 Não deve ser consumido cru proteína anti-nutricional 
 
 
 Composição 
 
 Proteína da clara 
 mistura de proteínas ovalbumina(50%) 
Proteína da gema 
Proteína(1/3) e lipídios(2/3) 
Lipovitelina, fosfovitina e livitina 
Clara 65% 
Gema 35% 
Proteína do ovo 
 
Posso comer ovo cru? 
 
Avedina (anti-nutriente) 
- Compromete a absorção biotina (fundamental para os processos de 
produção de energia). 
- Compromete o funcionamento regular do organismo - prejudicaria o 
desempenho (nos esportes e fora deles) do indivíduo. 
- Ocorrência de Salmonela 
Salmonelose: dor de cabeça, cólicas intestinais, diarréia, febre e 
vômitos; 
Microorganismo resistente ao congelamento, mas é destruído quando 
aquecido nas preparações culinárias. 
Proteína do pescado 
 Elevado valor nutritivo 
 ↑miofibrilares proteínas ↓sarcoplasmáticas, estroma 
 Proteínas são menos estáveis que as da carne 
 Temperatura corpórea 
Sangue frio (bacalhau) miosina é mais instável 
Sangue quente (atum) miosina é mais estável 
 Conteúdo de proteínas em diversas espécies de marisco 
 
 
ESPECIE PROTEÍNA (%) 
Crustáceos 
Caranguejo 20,5 
Lagosta 20,0 
Moluscos 
Ostra 13,0 
Mexilhão 11,0 
Proteína Vegetal 
Proteínas de hortaliças e legumes, cereais e sementes 
Proteínas de hortaliças e legumes 
 Não são fontes importantes 
Cereais 
 6-20 % de proteínas 
 gérmen (albuminas e globulinas) ↓digestibilidade 
 
 Endosperma função estrutural e reserva 
 
Proteína do trigo 
• 80-85 % gliadina e glutenina 
• Glúten: substância elástica e aderente, insolúvel na água 
• Em assados, o glúten é o responsável pela permanência dos 
gases da fermentação no interior da massa, fazendo com 
que ocorra um aumento em seu volume. Depois do 
cozimento, a coagulação do glúten é responsável pela não 
desinflação do bolo ou pão. 
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 •8 
Proteína do glúten + água - temp. ambiente 
 amassada massa viscoelástica 
Composição característica do glúten 
 ↑capacidade de absorção e pouca solubilidade 
 pontes de hidrogênio e poucos A.A. ionizavéis 
≠ diversos tipos de farinha proporção distinta das 
proteínas do glúten: gluteninas e gliadinas 
 Gluteninas elasticidade e coesão à massa 
 Gliadinas fluidez, extensibilidade e expansão 
Formação de massa protéica Formação de massa protéica 
Proteína do Milho 
 Albuminas, globulina, prolamina (zeína) e glutenina 
 Proteínas do germe são mais nutritivas que a do endosperma 
 Utilização da Zeína na industria alimentícia revestimentos 
Proteína do Arroz 
 Iguala-se às proteínas da aveia e centeio 
 Proteínas de sementes 
 Algumas plantas produzem sementes que supera 15% de proteína 
 Função estrutural formam parte da parede celular e membranas 
Proteína da Soja 
 Excelente teor protéico (40%) 
 Proteínas tóxicas Tratamento preliminar 
 
Glúten nos cereais 
 
– O glúten pode ser encontrado nos seguintes cereais: trigo, cevada, aveia, 
triticale e centeio. 
 
– Não possuem glúten: 
– Arroz de todas as variedades 
– Milho 
– Quinoa 
– Soja 
– Sementes de Amaranto 
– Sementes de Girassol 
 
Doença celíaca 
Patologia autoimune que afeta o intestino delgado de adultos e crianças 
geneticamente predispostos, precipitada pela ingestão de alimentos que 
contêm glúten. 
 
Causa atrofia das vilosidades da mucosa do intestino delgado, causando 
prejuízo na absorção dos nutrientes, vitaminas, sais minerais e água. 
Sintomas: diarréia, dificuldades no desenvolvimento (em crianças) e fadiga, 
embora possam estar ausentes. 
Proteína do feijão 
 20-35% de proteína cultivar e do cultivo 
 Maior interesse lecitina e os inibidores de enzimas digestivas 
 Valor nutritivo↓ quantidade e biodisponibilidade dos aminoácidos 
 
 
 
 
Proteína do amendoim 
 30% de proteínas (araquina e conaraquina) 
 Deficiente em aminoácidos sulfurados (cisteína e metionina) 
 Fatores anti-nutricionais inibidores de proteases 
 
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 •9 
Dúvidas e questionamentos?