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* ENZIMAS E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P * * Classes das enzimas * As enzimas são catalisadores poderosos e altamente sensíveis As enzimas são catalisadores protéicos que aumentam a velocidade de uma reação química e não são consumidas durante a reação que catalisam. As enzimas contêm uma região específica chamada de sítio ativo. O sítio ativo contém cadeias laterais de aminoácidos que criam uma superfície tridimensional complementar ao substrato. O sítio ativo liga ao substrato (S) formando o complexo enzima-substrato (ES) que é convertido em no complexo enzima-produto (EP) que subseqüentemente se dissocia em enzima (E) e produto (P). * Especificidade As enzimas são altamente específicas, interagindo com um ou alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação química. * Modelo Chave e fechadura da ligação enzima-substrato * Modelo Encaixe induzido da ligação enzima-substrato * Estrutura de um complexo ES A enzima citocromo P-450 está ligada à canfora (S). Note a presença do cofator hemo. * Co-fatores Algumas enzimas se associam com um co-fator não protéico, que é necessário para a atividade enzimática. * Coenzimas * Regulação A atividade enzimática pode ser regulada, isto é, as enzimas podem ser ativadas ou inibidas, de modo que a velocidade de formação do produto responda às necessidades da célula. * Como funcionam as enzimas Energia Praticamente todas as reações têm uma barreira de energia separando reatantes de produtos. Essa barreira, a energia livre de ativação, é a diferença entre a energia dos reatantes e aquela de um intermediário de alta energia, que ocorre durante a formação do produto. * * Como funcionam as enzimas b) Química no sítio ativo Alguns fatores são responsáveis pela eficiência catalítica das enzimas: Estabilização do estado de transição (aumenta a concentração do intermediário reativo = ↑ P; Em algumas enzimas a catálise envolve a formação transitória de um complexo covalente E-S. * Fatores que afetam a velocidade de uma reação enzimática As diferentes enzimas mostram diferentes respostas as alterações de: - substrato; - temperatura e - pH. * Concentração de substrato 1. Velocidade máxima: A velocidade de uma reação corresponde ao número de moléculas de substrato que são convertidas em produto por unidade de tempo. A velocidade de uma reação catalisada aumenta conforme o aumento da concentração de substrato até a velocidade máxima ser atingida. A obtenção de um platô na velocidade da reação em altas concentrações de substrato reflete a saturação da enzima. * Concentração de substrato * Concentração de substrato A maioria das enzimas mostra uma cinética de Michaelis-Menten onde a curva de velocidade de reação inicial x concentração de substrato possui uma curva hiperbólica; As enzimas alostéricas apresentam uma curva sigmóide. * Equação de Michaelis-Menten * Constantes cinéticas Km – Constante de Michaelis – é característico da enzima e seu substrato e reflete a afinidade da enzima por este substrato. O Km é numericamente igual a concentração do substrato que é igual a ½ da Vmáx. O Km não varia com a concentração da enzima. * Equação de Lineweaver-Burk Gráfico dos duplo-recíprocos. * * Cinética de uma enzima alostérica As enzimas alostéricas são constituídas de muitas subunidades e múltiplos centro ativos. A ligação de um substrato a um centro ativo pode afetar a ligação de outro substrato a outro centro ativo de forma cooperativa resultando em uma curva sigmóide. * Cinética de uma enzima alostérica * Influência do Ph e da temperatura * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * *
