exercícios aminoácidos e proteínas

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Lista de exercícios sobre aminoácidos e proteínas
AMABILY JANOCA DE OLIVEIRA
 1.Escreva a estrutura geral de um aminoácido e a ligação, evidenciando a ligação peptídica, entre três aminoácidos.
Um aminoácido é formado por um carbono (normalmente quiral, com exceção da glicina), ligado a quatro grupos diferentes entre si: uma amina, uma carboxila, um hidrogenio e um grupo R, que sera o grupo que se diferencia de um aminoacido para o outro. Os aminoacidos são ligados por ligações peptidicas, que ocorrem entre uma amina de um aa e uma carboxila de outro, ocorrendo liberação de molecula de agua (reação de condensação). Dessa forma, ocorre duas ligações peptidicas entre tres aa e quatro ligaçoes peptidicas entre cinco aa, por exemplo, e assim sucessivamente.
 2.Como os aminoácidos podem ser classificados? Dê um exemplo de cada classe.
Podem ser classificados de acordo com o grupo R. Como em:
 apolares alifaticos: ex. prolina
polares, não carregados: ex. cisteina
polares carregados negativamente: ex. glutamato e aspartato
polares carregados positivamente: ex. lisina, arginina e histidina
aromaticos: ex. triptofano, tirosina e fenilalanina
 3.Diga quais as estruturas das protéinas:
Estrutura primaria (linear, recém sintetizada, determina a funçao proteica, mas ainda não admite açoes metabolicas), estrutura secundaria (em forma de helice), terciaria (estrutura com varias subunidades proteicas interligadas entre si espacialmente) e quaternaria (conjunto de estruturas terciarias ligadas entre si )
 4.Cite 4 funções das proteínas:
Funçoes estruturais, hormonais, de defesa (imune) e transporte.
 5.Como ocorre a ligação entre dois aminoácidos? Que tipo de ligação ocorre? Qual é a consequência dessa ligação?
As ligaçoes ocorrem entre o grupo amino de um aa e o grupo carboxl de outro aa, ocorrendo liberação de molecula de agua (reação do tipo condesação). Essa ligação chama-se ligaçao peptidica. Com esse tipo de ligaçao torna-se possivel a sintese de molecular proteicas; peptideos e proteinas importantes para o metabolismo dos seres vivos.
6.Como podemos diferenciar uma proteína?
Por meio da sequencia de aa, tipos de aa e numero de aa associados a estrutura da proteina. Os aa constituintes das proteinas são os mesmos 20 disponiveis na natureza, porém o que torna possivel a existencia de diferentes proteinas é a posiçao,o tipo e quantidade em que eles estao ligados.
 7.Defina desnaturação proteica.
é a perda da estrutura tridimensional da proteina, com consequente perda da função dessa molecula, podendo ou não ser reversivel.
 8.Quais os fatores que podem causar uma desnaturação proteica?
diversos fatores, como fisicos e quimicos: temperatura, ph, concentração de ureia, raio x, ultrassom,detergente, ...
 9.Como a estrutura primária de uma proteína pode influenciar suas estruturas secundária e terciária? 
a estrutura primaria é a recem sintetizada pelo RNAm, portanto é a que "determina" a funçao que tera a proteina enovelada para os outros estagios de estruturaçao (secundaria, terciaria ou quaternaria), que são as estruturas espaciais que descrevem funcionalidade.Desse modo, é como se a estrutura primaria fosse a identidade da proteina.
10.Aponte semelhanças e diferenças entre a alfa-hélice e a cadeia beta-pregueada. Dê exemplos de proteínas formadas por estas estruturas. 
Diferenças: alfa helice tem forma de helice, helicoidal, espiral. Já a cadeia beta-pregueada tem formato em zig-zag
Semelhanças: ambos caracterizam estrutura espacial e tridimencional secundaria e são cadeias formadas por ligaçoes entre aminoacidos
11.Que tipos de interações são responsáveis por manter a estrutura tridimensional de uma proteína? 
ligaçao de hidrogenio entre as cadeias laterais
12.Explique o fundamento bioquímico dos procedimentos estéticos de “escova progressiva” ou “permanente” realizados no cabelo.
Essas escovas desnaturam a proteina queratina presente no cabelo, rompendo as ligaçoes dissulfeto,tendo como agente desnaturante a alta temperatura das chapinhas, por exemplo
 13.Diferencie: proteínas globulares e proteínas fibrosas; proteínas simples e proteínas conjugadas. Dê exemplos.
proteinas globulares possuem diferentes funçoes e são maiscomplexas, em formato esferico;maiores(hemoglobina). Já as fibrosas possuem funçao estrutural (colageno) e são menores; mais alongadas.
proteinas simples: possuem apenas aa em sua constituiçao ex. albumina 
proteinas conjugadas: possuem, alem da parte proteica, uma parte não proteica, chamada de grupo prostetico ex: lipoproteina
 14.Explique o processo de desnaturação de uma proteína pelo calor e por alterações no pH do meio (muito ácido ou muito básico).
quando submetida a alteraçoes de temperatura ou de ph, a proteina se desconfigura sua estrutura espacial, alterando seu formato. Dessa maneira, os sitios ativos dessa proteina torna-se modificado, alterando, consequentemente, sua funçao biologica, indo de estruturas do tipo quaternaria, ou terciaria ou secundaria para o estagio primario de sua estrutura, a qual não eh alterada com a desnaturação, fenomeno que pode ser ou não reversivel.
 15.O que é o ponto isoelétrico de uma proteína?
eh o ph no qual as cargas totais da proteina (de todos seus grupos funcionais em conjunto) são nulas, ou seja, quando as cargas positivas e negativas se equilibram.