Estrutura Tridimensional das Proteínas

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Estrutura 
Tridimensional 
 das Proteínas 
Profa. Dra. Ana Carolina Silva Siquieroli 
2013 
 
UNIVERSIDADE FEDERAL DE UBERLÂNDIA 
INSTITUTO DE GENÉTICA E BIOQUÍMICA 
CURSO DE AGRONOMIA - MONTE CARMELO 
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA 
Estrutura Tridimensional das Proteínas 
A estrutura tridimensional de uma proteína é determinada por sua 
sequência de Aa 
A função de uma proteína depende de sua estrutura 
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Estrutura Protéica 
Estado estrutural que possa ser atingido sem romper as ligações 
covalentes 
As proteínas, em qualquer de suas conformações enoveladas funcionais, 
são denominadas proteínas nativas 
Conformação é a denominação dada ao arranjo espacial dos átomos de 
uma proteína 
Estrutura Tridimensional das Proteínas 
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Entre as interações químicas que estabilizam a conformação nativa 
incluem: 
Ligações dissulfeto, ligações fracas (não-covalentes), as ligações de 
hidrogênio e as interações hidrofóbicas e iônicas 
O termo estabilidade pode ser definido como sendo a tendência á 
manutenção de uma conformação nativa 
Estrutura Protéica 
Estrutura Tridimensional das Proteínas 
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 1. Ligação Dissulfeto (covalente) 
 2. Interações eletrostáticas ou iônicas 
 3. Ligações de H 
 4. Interações Hidrofóbicas 
 5. Forças de van der Waals 
Forças que estabilizam a Estrutura Terciária 
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Estrutura Tridimensional das Proteínas 
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Estrutura Primária 
Este é o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva 
todo o arranjo espacial da molécula 
Ela resulta de uma longa cadeia de Aa semelhante a um ‘colar de contas’, 
com uma extremidade amino terminal e uma extremidade carboxi terminal 
É estabilizada por ligações pepetídicas 
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Estrutura Primária 
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Estrutura Secundária 
Refere-se ao arranjo espacial dos radicais de 
Aa que estão pertos uns dos outros na 
sequência linear 
A alfa-hélice e a fita beta são elementos da 
estrutura secundária 
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Estrutura Secundária 
É o arranjo mais simples que uma cadeia 
polipeptídica pode assumir com suas 
ligações peptídicas rígidas 
α-hélice 
É uma estrutura helicoidal 
Nessa estrutura, a cadeia polipeptídica é 
fortemente retorcida em torno de um eixo 
imaginário longitudinal 
Com os grupos R dos resíduoas de Aa 
projetando-se para a face externa da hélice BI
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α-hélice 
Estrutura Secundária 
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Estabilizada exclusivamente por ligações de H 
entre O da carbonila de uma ligação peptídica 
e N amídico de outra ligação peptídica 4 Aas 
distante 
Desestabilizadas 
na presença de Pro, Gly e R volumosos 
Estrutura Secundária 
α-hélice 
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Estrutura Secundária 
Pro: Ligação peptídica que N da Pro não tem H 
ligado ao N (não forma ligação de H). 
Essa ligação peptídica pode estar na 
configuração Cis (promovendo dobra no 
esqueleto polipeptídico) 
Desestabilizadas 
na presença de Pro, Gly e R volumosos 
Gly: possui uma flexibilidade conformacional 
maior do que a dos demais resíduos de Aa e 
tendem a assumir estruturas enoveladas bem 
distintas de uma α-hélice 
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Estrutura Secundária 
É uma conformação na qual a cadeia 
polipeptídica estende-se em uma estrutura 
em ziguezague 
Conformação β 
As cadeias polipeptídicas em ziguezague 
podem ser dispostas lado a lado, para 
formar uma estrutura que se assemelha a 
uma série de pregas 
Os segmentos podem ser antiparalelas ou 
paralelas 
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Estrutura Secundária 
Nesse arranjo, as ligações de hidrogênio são 
formadas entre os segmentos adjacentes da 
cadeia polipeptídica 
Conformação β 
Os grupos R de Aa adjacentes projetam-se 
em direções opostas a partir da estrutura 
em ziguezague, criando um padrão 
alternado 
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Antiparalela 
Estrutura Secundária 
Conformação β 
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Estrutura Secundária 
Conformação β 
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Conformação β 
Estrutura Secundária 
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 α-Hélice 
~78% da mioglobina 
~39% do Citocromo c 
~40% da Lisozima 
~26% da Ribonuclease 
~38% da Carboxipeptidase 
~14% da Quimotripsina 
 
 Folha β 
~40% da Quimotripsina 
~35% da Ribonuclease 
~17% da Carboxipeptidase 
~12% da Lisozima 
Uma mesma proteína pode apresentar segmentos em α-Hélice e em Folha β 
Estrutura Secundária 
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É o arranjo tridimensional 
global de todos os átomos 
em uma proteína 
Estrutura Terciária 
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Fita Mesh Contorno 
Esfera e haste Bola Fita e Esfera-haste 
Estrutura Terciária 
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Estrutura Quartenária 
Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais 
cadeias polipeptídicas interagem 
Cada uma das cadeias apresenta os três 
níveis estruturais citados 
É mantida principalmente por ligações 
iônicas, pontes de hidrogênio e por 
interações do tipo hidrofóbicas 
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Estabilizada pelas mesmas forças que a estrutura terciária, exceto ligação dissulfeto 
Estrutura Quartenária 
Hemoglobia Adulta (HbA) : α2β2 
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Estrutura Quartenária 
Podemos classificar as proteínas em dois grupos principais: 
Proteínas fibrosas Proteínas globulares 
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Proteínas fibrosas 
Estrutura Tridimensional das Proteínas 
Possuem cadeias polipeptídicas em arranjos 
de folhas ou feixes 
Fornecem suporte, formas e proteção 
externa aos vertebrados 
Colágeno, queratina 
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Proteínas globulares 
Estrutura Tridimensional das Proteínas 
Possuem cadeias polipeptídicas enoveladas 
em formas esféricas ou globulares 
Enzimas, proteínas transportadoras, 
proteínas motoras, imunoglobulinas e 
proteínas regulatórias 
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Desnaturação Protéica 
Alteração da conformação com perda parcial ou total da 
atividade biológica 
A estrutura primária não é alterada 
Alterações modestas no meio em que se localiza a proteína podem 
levar a alterações estruturais que afetam a sua função 
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Desnaturação Protéica 
O estado desnaturado não necessariamente corresponde a um 
desnovelamento completo da proteína 
A maioria das proteínas pode ser 
desnaturada pelo calor, que afeta as 
interações fracas em uma proteína 
(principalmente as ligações de hidrogênio) 
Mas também por extremos de pH, por solventes orgânicos 
miscíveis com a água, como álcool ou a acetona, por certos solutos 
como a uréia, ou por detergentes 
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