CEDERJ Proteínas V (Proteínas Fibrosas)

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Proteínas V: proteínas fibrosas
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M Ó D U LO 3 - AULA 15
Proteínas V: proteínas fibrosas
Objetivo
• Conhecer as características estruturais das proteínas fibrosas.
As proteínas podem ser subdivididas em dois grandes grupos: proteínas
fibrosas e proteínas globulares. Esta classificação baseia-se, principalmente, na
forma que as proteínas podem apresentar.
As globulares, como o próprio nome diz, são arredondadas e se assemelham
aos glóbulos. As fibrosas são mais compridas que largas e se assemelham a uma
fibra. Poderíamos dizer a grosso modo que as primeiras poderiam ser comparadas
a círculos e as segundas a retângulos.
Vale a pena ressaltar que só foi possível elaborar esta classificação depois
que um grande número de proteínas tiveram suas estruturas terciárias reveladas,
graças à utilização de dois métodos: raio X e ressonância magnética nuclear.
Estas técnicas permitem que tiremos "retratos" microscópicos das proteínas
revelando sua forma, topologia, reentrâncias etc.
Na aula de hoje vamos estudar as características estruturais das proteínas
fibrosas tomando como exemplo a queratina, o colágeno e a fibroína da seda.
As proteínas globulares serão estudadas na próxima aula. Aguarde!
Proteínas Fibrosas
α queratina
Você já ouviu falar em ondas permanentes nos cabelos? Várias pessoas
que têm cabelos muito lisos e desejam tê-los mais curvos e cacheados costumam
fazer permanente no cabeleireiro. O que talvez você não saiba, ainda, é que, para
tornar os cabelos cacheados, usamos a propriedade de elasticidade apresentada
pela α queratina associada a produtos químicos redutores de pontes de enxofre.
Vamos ver o que é a α queratina e qual o princípio do permanente.
A α queratina encontrada nos cabelos e pêlos, nas unhas, na lã, nos chifres,
nas garras, nas penas, e na maior parte da camada superficial da pele dos animais,
apresenta grande resistência, conforme poderíamos imaginar, já que está presente
RAIO X E RESSONÂNCIA
MAGNÉTICA NUCLEAR:
veja Aula 13
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BIOQUÍMICA IQUÍMICA I
ααααα-HÉLICES
Veja Aula 12.
em estruturas tão duras quanto um chifre, por exemplo. Ela é formada por α-hélices
que se enrolam umas sobre as outras formando uma super-hélice (Figura 15.1).
Figura 15.1: Super α−hélice.
É exatamente essa super-hélice que faz a α queratina ser muito forte e
resistente. Diferente das α-hélices, as hélices da α queratina apresentam cada
volta com tamanho de 5.15 a 5.2 Å em vez de 5.4 Å, das hélices tradicionais.
A superfície de cada hélice, que toca a hélice adjacente, é composta por
aminoácidos hidrofóbicos como alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina e
fenilalanina.
Além destes, as α queratinas podem também apresentar uma grande quan-
tidade de cisteínas, aquele aminoácido que é capaz de formar pontes de enxofre
ou pontes dissulfeto. Você lembra quando este tema foi abordado?
É exatamente a presença das cisteínas e das pontes de enxofre que fazem
das queratinas proteínas altamente resistentes. Veja agora como nos valemos des-
tas pontes de enxofre para tornar nossos cabelos mais ondulados (Figura 15.2):
Figura 15.2: Fazendo ondas no cabelo.
PERMANENTE NOS
CABELOS
α-hélice da queratina
Duas hélices enoveladas
uma sobre a outra
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Primeiro, enrolamos os cabelos sobre um molde que lhe dará sua forma
ondulada futura. Em seguida, adicionamos um produto que funciona como
agente redutor das pontes de enxofre, isto é, o produto reduz as ligações S-S
desfazendo-as entre duas cisteínas deixando-as livres e reduzidas. O cabelo deve
ser aquecido para fazer com que as pontes de hidrogênio existentes entre as duas
hélices sejam rompidas. Lembre-se que as pontes de hidrogênio formam uma "malha
invisível" ao redor das α-hélices garantindo que elas não se desmontem.
O agente redutor, associado ao calor, faz com que as hélices se desfaçam.
Depois de um determinado tempo, o produto redutor é lavado e um outro
produto, agora oxidante é aplicado. Este produto vai estabilizar novas pontes de
enxofre que passam a se formar entre as duas hélices da α queratina. As pontes de
enxofre resultantes deste processo não são as mesmas que as anteriores, fazendo
com que os cabelos fiquem ondulados.
Esse tratamento, embora chamado de permanente, não o é de fato, já que à
medida que os cabelos vão crescendo, o padrão de pontes de enxofre estabelecido é
o natural da pessoa e não o novo produzido artificialmente no cabeleireiro.
O esquema a seguir resume os passos do processo:
1. enrolar o cabelo com molde;
2. adicionar agente redutor das pontes de enxofre para quebrar as pontes S-S das
cisteínas;
3. aquecer o cabelo para romper as pontes de hidrogênio que existem nas hélices:
4. lavar o cabelo para retirar o agente redutor;
5. aplicar outro produto, o agente oxidante, que vai estabilizar novas pontes de
enxofre, diferentes daquelas que foram desfeitas no passo 2. Essas pontes de en-
xofre darão o aspecto ondulado ao cabelo, já que espiralizam a α queratina!
Vamos agora a outra proteína fibrosa.
AGENTE REDUTOR + CALOR = ROMPIMENTO DAS HÉLICES
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BIOQUÍMICA IQUÍMICA I
Os resíduos de
prolina e glicina são
os piores formadores
de α-hélices.
Você lembra por quê?
Reveja a Aula 12.
Hélice do colágeno
O colágeno é a proteína mais abundante nos vertebrados. Suas fibras são fortes
e insolúveis e ele está presente nos ossos, dentes, cartilagens, tendões, veias etc. Cada
molécula de colágeno é constituída por três cadeias polipeptídicas na forma de hélice,
porém com características diferentes das α-hélices da queratina (Figura 15.3).
Figura 15.3: Hélice do colágeno.
 A composição do colágeno é bastante peculiar. Quase um terço dos seus
aminoácidos é composto de glicina; de 15% a 30 % são prolinas e 4-hidroxiprolil.
Este último aminoácido é bastante incomum nas proteínas. Conforme vimos,
prolinas são más-formadoras de α-hélices, porém boas formadoras das hélices do
colágeno. Estas hélices assumem uma conformação helicoidal voltada para a
esquerda com cerca de três resíduos por volta, e não 3,6 resíduos apresentados
pelas α-hélices. Três cadeias paralelas se enrolam umas sobre as outras para for-
mar a tripla hélice do colágeno (Figura 15.3).
As três hélices do colágeno se enovelam de tal modo que o centro delas fica
ocupado sempre pelas glicinas, que é o único aminoácido capaz de caber nesta es-
trutura compacta e apertada. Por esta razão, a cada três resíduos temos sempre uma
glicina, o que faz com que a quantidade de glicinas no colágeno seja tão alta.
Os resíduos de prolina e hidroxiprolina, que são mais volumosos, ficam para
fora da tripla hélice e, por serem inflexíveis e rígidos, conferem resistência à molécula
do colágeno.
É interessante notar que a prolina não é capaz de formar α-hélices, já que é
muito rígida e não possui H ligado ao N para fazer ponte de hidrogênio, fator indis-
pensável à formação das α-hélices. Por outro lado, a prolina é excelente formadora
de hélices do colágeno, já que estas apresentam uma organização espacial diferente,
com três resíduos por volta. Porém, o oxigênio da carboxila da prolina fica orientado
de uma tal maneira que permite a formação de uma forte ponte de hidrogênio com
o N---H da glicina (Figura 15.3).
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A rigidez e a resistência da prolina e da hidroxiprolina são necessárias à fun-
ção do colágeno que é formar ascartilagens, os dentes etc.
Vale ressaltar, que a hidroxiprolina origina-se a partir da prolina, que recebe
um grupamento OH no carbono da posição 4. Esta reação é catalizada por uma
enzima denominada prolil-hidrolase que necessita de ácido ascórbico (vitamina C)
para seu funcionamento.
Na aula sobre vitaminas veremos de que modo o escorbuto, doença relacio-
nada à carência de vitamina C, afeta o colágeno. Aguarde!
Agora que você já viu a queratina e o colágeno, vamos à última proteína
fibrosa que destacamos nesta aula.
Fibroína da Seda
Você deve lembrar que na Aula 12 já havíamos falado sobre a fibroína da
seda, usando como exemplo a Bombyx mori.
Naquele momento a fibroína da seda foi mencionada para exemplificar as fitas β.
Agora você vai conhecer melhor esta proteína.
A fibroína da seda é produzida por insetos e aranhas sendo formada, predo-
minantemente, por fitas β antiparalelas. A fibroína é rica em alanina e glicinas,
dois aminoácidos bem pequenos, que permitem um grande empacotamento das
fitas β umas contra as outras (Figura 15.4).
Figura 15.4: Estrutura da fibroína da seda.
A fibroína é estabilizada pelas pontes de hidrogênio e pelo contato entre
resíduos apolares. A seda não pode ser muito estendida porque as fitas β já estão
muito esticadas. Entretanto, a fibroína da seda é flexível, já que a folha β é mantida
por ligações fracas (pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas) e não por
ligações covalentes como as da α queratina (pontes de enxofre).
FITAS βββββ ANTIPARALELAS
Veja Aula 12.
LIGAÇÕES FRACAS
São as pontes de
hidrogênio, interações
iônicas e interações
hidrofóbicas. O calor ou
agentes desnaturantes
como uréia podem
romper estas interações.
Em geral possuem
menos que 10 kcal/mol.
LIGAÇÕES FORTES
São as ligações
covalentes. Possuem em
torno de 100 kcal/mol.
A ligação C-C, por
exemplo, possui 82
kcal/mol.
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Proteínas V: proteínas fibrosas
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BIOQUÍMICA IQUÍMICA I
Exercícios
1. Explique com suas palavras por que a queratina apresenta tanta resistência
e dureza.
2. Por que as glicinas e prolinas são comuns nas hélices do colágeno e incomuns
nas α-hélices tradicionais?
3. As hélices que formam a queratina possuem um lado que é formado por
aminoácidos apolares (hidrofóbicos) e outro que concentra aminoácidos polares
(hidrofílicos). Lembrando que tais hélices formam uma super-hélice e que, por-
tanto, cada hélice faz contato uma com a outra, como podemos explicar esta dis-
tribuição de aminoácidos nas hélices da queratina?
Resumo
Nesta aula você aprendeu um pouco mais sobre as proteínas, vendo, espe-
cificamente, as proteínas fibrosas. Para isso, foram descritos a queratina, o
colágeno e a fibroína da seda e suas características estruturais.
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