03_proteinas

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PROTEÍNAS
POLÍMEROS QUE CONSISTEM DE AMINOÁCIDOS LIGADOS POR LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
As proteínas
Do grego: proteíos (primeiro)
Sinônimos
Protídios ou polipeptídios
Várias definições
Introdução
Engenheiro de materiais
Compostos formados pela reação de polimerização de um número muito grande de α-aminoácidos, dando origem a mais de 100 ligações peptídicas
Introdução
Biólogo
Macromoléculas produzidas pelos seres vivos, formadas por longas cadeias resultantes da união de moléculas de α-aminoácidos.
Introdução
Geneticista
Produtos diretos e efetuadores da ação gênica, pois são consideradas moléculas informacionais hereditárias.
Introdução
Químico
Compostos formados por C, H, O, N e S que apresentam massa molecular extremamente alta (entre 10.000 e 1 milhão g/mol), porém sofrem hidrólise, liberando uma série de substâncias orgânicas de baixo peso molecular – α -aminoácidos 
Introdução
Sobre as proteínas
Encontradas em toda a célula
Estrutura e função
Proteinologia
Estrutura e relação com suas funções
50% do peso seco das células
Algumas apresentam ação catalítica
Introdução
Sobre as proteínas
Carteira de identidade da espécie
Fornecem 5,2 Kcal/g
Introdução
Escherichia coli
≈ 3.000
Homo sapiens
≈ 100.000
PROTEINAS
São macromoléculas formadas por aminoácidos
São as moléculas que estão em maior quantidade nos animais
A proteína é considerada um polipeptídeo grande com mais de 100 aminoácidos
PEPTÍDEOS
A cada dois aminoácidos que se ligam através da ligação peptídica formam um dipeptídeo, a cada três aminoácidos que se ligam formam um tripeptídeo, a ligação entre quatro ou mais aminoácidos formam um polipeptídeo 
IMPORTÂNCIA EM SERES VIVOS
Enzimas
Transporte
Reserva
Motilidade
Estruturais
Defesa
Regulação
Formação das proteínas a partir dos aminoácidos
Formação das proteínas
Ligação peptídica
+
Formação das proteínas a partir dos aminoácidos
Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos (ligação peptídica)
Grupamento: N-terminal (NH2 livre)
		 C- terminal (COOH livre)
Resíduos de aminoácidos
Radicais dos aminoácidos - ligados a espinha dorsal
Responsáveis pelas propriedades dos peptídios
Formação das proteínas
Formação das proteínas a partir dos aminoácidos
Formação das proteínas
Glu
Arg
Gly
Phe
Phe
Tyr
Pro
Thr
Lys
Ala
Val
Glu
Ala
Leu
Tyr
Val
Leu
Cys
Gly
His
Leu
Phe
Val
Asn
Gln
His
Cys
Leu
Gly
Ser
Glu
Leu
Glu
Asn
Tyr
Cys
Cys
Asn
Ala
Gln
Tyr
Gln
Gly
Ile
Val
Cys
Ser
Cys
Val
Ser
Leu
S
S
S
S
Insulina bovina
Carteira de identidade das proteínas
Formação das proteínas
Aspartil fenilalanina
REGISTRO GERAL
AQK
NOME
ASPARTIL FENILALANINA
FILIAÇÃO
ÁCIDO ASPÁRTICO E FENILALANINA
NATURALIDADE
GOTA DO ADOÇANTE
DATA DE NASCIMENTO
LIGAÇÃO PÉPTÍDICA
VÁLIDA EM TODO TERRITÓRIO BIOLÓGICO
CARTEIRA DE IDENTIDADE
REINO DOS SERES VIVOS
REINO DOS SERES VIVOS
Nomenclatura das proteínas
Nomenclatura das proteínas
H2N – CH – CO – HN – CH – CO – HN – CH – COOH
CH3
 COOH
(CH2)2 
(CH2)4-NH2
 Alanina
ALANIL GLUTAMIL LISINA
Glutamato
Lisina
Classificação das proteínas
Classificação das proteínas quanto à solubilidade
Classificação das proteínas quanto à forma
Cadeias peptídicas dobradas e enroladas de maneira compacta, em forma de esfera
Relativamente solúveis em água
Funções
catalisadores (enzimas)
proteínas de transporte
reguladores da expressão gênica
Classificação das proteínas
Globulares
Hemoglobina
Classificação das proteínas quanto à forma
Cadeias polipeptídicas enroladas em espiral ou hélice com ligações cruzadas por pontes dissulfeto e de hidrogênio
Baixa solubilidade em água
Funções estruturais
Classificação das proteínas
Fibra de colágeno
Tripla hélice do colágeno
Glicina
Outro aminoácido
Cadeia simples do colágeno
Fibrosas
Colágeno
Queratinas
Miosina
Classificação das proteínas quanto à função
Classificação das proteínas
Quanto a função:
	 -Proteínas estruturais: atuam compondo a estrutura da célula
	 - Proteínas hormonais: hormônios como a insulina
	 -Proteínas de transporte: como as proteínas plasmáticas
	 - Proteínas catalisadora: enzimas
Classificação das Proteínas
Proteínas com função estrutural
Classificação das proteínas
Proteínas de sustentação dos tecidos conjuntivo e muscular, da pele, dos cabelos e das unhas.
Colágeno,Elastina,Queratina
colágeno
Proteínas com função motora
Proteínas responsáveis pelo transporte intracelular e pela motilidade do sistema contrátil muscular.
Classificação das proteínas
Actina, Miosina, Tubulina
Hormônio do Crescimento (GH)
 191 aminoácidos 
 2 pontes dissulfeto
Insulina 
 51 aminoácidos dispostos em 2 cadeias unidas por 2 pontes dissulfeto 
Proteínas com função hormonal
Classificação das proteínas
Proteínas com função catalítica
Classificação das proteínas
Tripsina, Amilase, Lactase, Pepsina
Proteínas com função imunológica
Classificação das proteínas
Patógenos causadores de doenças
Microorganismos ou vírus
1ª linha de defesa – pele e mucosas
Reconhecidos e destruídos pelo sistema imune
Imunoglobulinas
Proteínas com função transportadora
Transporte de moléculas específicas no sangue
Classificação das proteínas
Albumina 
monomérica
585 aminoácidos
 17 pontes dissulfeto
Hemoglobina
Tetramérica
2 cadeias  e 2 cadeias 
Proteínas de reserva
Fornecimento de aminoácidos necessários à nutrição animal
Classificação das proteínas
Caseína
Leite
Ovoalbumina
Clara de ovo
Nucleoproteínas
Proteínas associadas ao DNA
Auxiliam no empacotamento do DNA e exercem função de controle da expressão gênica
Classificação das proteínas
Proteína reguladora do gene
Proteínas de membrana
Classificação das proteínas
(cones e bastonetes)
Classificação das proteínas quanto à estrutura tridimensional
Classificação das proteínas
Classificação das proteínas quanto aos produtos de hidrólise
Classificação das proteínas
Liberam somente aminoácidos e nenhum outro produto orgânico ou inorgânico
Simples
Albumina Globulina Queratina Histonas
Classificação das proteínas quanto aos produtos de hidrólise
Classificação das proteínas
Liberam não somente aminoácidos, mas também outros componentes orgânicos e inorgânicos
Conjugadas
Glicoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas
	Metaloproteínas	Cromoproteínas
Classificação das proteínas quanto às propriedades físicas
Classificação das proteínas
Proteínas de interesse médico intimamente relacionadas entre si
VLDL- Very Low Density Lipoprotein(proteína de muito baixa densidade)
LDL- Low Density Lipoprotein ( colesterol ruim)
HDL- High Density Lipoprotein
Ponto isoelétrico
Ponto isoelétrico
pH no qual a proteína apresenta igualdade de cargas positivas e negativas
É no ponto isoelétrico que a proteína apresenta-se com menor solubilidade
Desnaturação das proteínas
Desnaturação das proteínas
Proteína nativa
Proteína desnaturada
É a alteração da estrutura
da proteína sem ruptura das
ligações peptídicas
Agentes desnaturantes
Físicos
Químicos
Alterações de temperatura
Ácidos e bases fortes
Detergentes
Uréia
Mercaptoetanol HS-CH2-CH2-OH
Desnaturação das proteínas
Desnaturação das proteínas
Redução da solubilidade
Aumento da digestibilidade
Perda da atividade biológica (enzimas, hormônios, anticorpos, etc...)
Alterações das propriedades de uma proteína desnaturada
Classificação das Proteínas
 Quanto a estrutura
NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO
PRIMÁRIA
SECUNDÁRIA
TERCIÁRIA
QUATERNÁRIA
ESTRUTURAS TRIDIMENSIONAIS
ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL
ESTRUTURA
PRIMÁRIA
ORDEM DE LIGAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
PRIMEIRA ETAPA NA ESPECIFICAÇÃODA ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DA PROTEÍNA
DETERMINA AS PROPRIEDADES DE UMA PROTEÍNA
Estrutura Primária
Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. Nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. A estrutura primária resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um “colar de contas”, com uma extremidade “amino terminal” e uma extremidade “carboxi terminal”. 
ESTRUTURA PRIMÁRIA
Estrutura Primária
REALIZADA EM ETAPAS:
ESTABELECER OS AMINOÁCIDOS E EM QUE PROPORÇÃO ESTÃO PRESENTES
DETERMINAÇÃO DAS IDENTIDADES DOS AMINOÁCISO N-TREMINAL E C-TERMINAL
MODIFICAÇÃO, REMOÇÃO POR CLIVAGEM E IDENTIFICAÇÃO DE CADA AMINOÁCIDO (MÉTODO DE DEGRADAÇÃO DE EDMAN)
CADEIAS MAIORES NECESSITAM DE QUEBRA DA CADEIA POLIPEPTÍDICA EM FRAGMENTOS MENORES (PEPTÍDEOS)
CLIVAGEM REALIZADA EM SÍTIOS ESPECÍFICOS POR ENZIMAS OU REAGENTES QUÍMICOS:
TRIPSINA (R CARREGADOS POSITIVAMENTE)
QUIMIOTRIPSINA (AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS)
BROMETO DE CIANOGÊNIO (METIONINA)
GRUPOS ONDE OCORREU A CLIVAGEM PASSAM A SER A EXTREMIDADE C-TERMINAL DE UM DOS PEPTÍDEOS
SECUNDÁRIA
ARRANJO DOS ÁTOMOS DA CADEIA POLIPEPTÍDICA NO ESPAÇO
ARRANJO DO ESQUELETO SÃO MANTIDAS POR PONTES DE HIDROGÊNIO
TIPOS DE LIGAÇÕES
CARBONO ALFA E NITROGÊNIO AMINO
CARBONO ALFA E CARBONO DA CARBOXILA DO MESMO RESÍDUO
ALFA-HÉLICE E FOLHAS BETA PREGUEADAS
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximo entre si na seqüência primária da proteína. 
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
ESTRUTURA SECUNDÁRIA ALFA-HÉLICE
ESTRUTURA SECUNDÁRIA BETA-PREGUEADA
ALFA HÉLICE
SIMILAR A BASTÃO
ENVOLVE UMA CADEIA POLIPEPTÍDICA
NA PORÇÃO N-TERMINAL O GRUPO C=O ESTÁ LIGAO AO GRUPO N-H 
CADA VOLTA DE HÉLICE POSSUI 3,6 RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS
FATORES DE DESESTRUTURAÇÃO
ESTRUTURAS CÍCLICAS
REPULSÃO ELETROSTÁTICA DE GRUPOS CARREGADOS DE MESMO SINAL
EFEITO DE DENSIDADE (CADEIAS LATERAIS VOLUMOSAS)
FOLHAS BETA PREGUEADAS
ESQUELETO PEPTÍDICO QUASE ESTENDIDO
PONTES DE HIDROGÊNIO PODEM SER FORMADAS:
INTRACADEIA
INTERCADEIA
TIPOS
PARALELA
ANTIPARALELA
-HÉLICE E FOLHAS  EM PROTEÍNAS
UNIDADE 
UNIDADE 
MEANDRO 
CHAVE GREGA
BARRIL 
TIPOS DE CONFIGURAÇÃO PROTÉICA
FIBROSA
GLOBULAR
Proteínas fibrosas: queratina
Proteínas fibrosas: colágeno
Proteínas globulares 
TERCIÁRIA
ARRANJO TRIDIMENSIONAL DE TODOS OS ÁTOMOS DA PROTEÍNA
ESPECIFICA O ARRANJO DOS ÁTOMOS DAS CADEIAS LATERAIS
PARTES DA ESTRUTURA TERCIÁRIA
CONFORMAÇÕES DAS CADEIAS LATERAIS
POSIÇÕES DOS GRUPOS PROSTÉTICOS
ARRANJOS DAS SEÇÕES HELICOIDAIS E EM FOLHA PREGUEADA UMA EM RELAÇÃO À OUTRA
 Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. É a forma tridimensional como a proteína se “enrola”. Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organiza em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica. 
ESTRUTURA TERCIÁRIA
ESTRUTURA TERCIÁRIA
 FORÇAS ESTABILIZADORAS DA ESTRUTURA
COORDENAÇÃO POR ÍON METÁLICO
INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS
ATRAÇÃO ELETROSTÁTICA
PONTES DISSULFETO
PONTES DE HIDROGÊNIO ENTRE AS CADEIAS LATERAIS
 DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
DOBRAMENTO
FORMAS DE DESNATURAÇÃO
CALOR
EXTREMOS DE pH
DETERGENTES
REAGENTES (URÉIA, HIDROCLORETO DE GUANIDINA)
MERCAPTOETANOL
QUATERNÁRIA
ARRANJO DAS SUBUNIDADES UMAS EM RELAÇÃO ÀS OUTRAS
LIGAÇÕES NÃO COVALENTES (PONTES DE HIDROGÊNIO) E INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS
EXEMPLOS: DÍMEROS,TRÍMEROS, TETRÂMEROS
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
 Surge apenas nas proteínas oligoméricas. Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula, estas mantém-se unidas por força covalente, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
PROTEÍNAS GLOBULARES
HEMÁCIAS NORMAIS
HEMÁCIAS EM FOICE
PROTEÍNAS FIBROSAS - COLÁGENO
PROTEÍNAS FIBROSAS - QUERATINA
Estrutura da mioglobina
Changeux, 1993
RECEPTOR COLINÉRGICO NICOTÍNICO
MUSCULAR
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