Resumo: Proteínas, Aminoácidos e Enzimas

Prévia do material em texto

PROTEÍNAS
São as moléculas mais abundantes e com mais diversidade de funções nos seres vivos. 
Elas são essenciais para a vida pois transportam, por exemplo, moléculas essenciais para sobrevivência, são elas: hemoglobina e albumina. 
Funções:
1 – TRANSPORTE de hormônios, vitaminas, metais, drogas e oxigênio; DEFESA através dos anticorpos; auxilia na entrada e saída de lipídeos mantendo o equilíbrio necessário no organismo (transporte passivo e ativo); Ajudam a dar forma e flexibilidade nas estruturas onde se encontram; Auxilia na manutenção do pH.
Níveis de organização estrutural das proteínas:
Primária: Uma descrição de todas as ligações covalentes unindo resíduos de aminoácidos em uma cadeia peptídica -> o elemento mais importante dessa estrutura é a SEQUÊNCIA DE RESÍDUOS DE AMINOACIDOS.
Secundária: Refere-se a arranjos particularmente estáveis de resíduos de aminoácidos dando origem a padrões estruturais recorrentes -> pontes de H
Terciária: descreve todos os aspectos do ENOVELAMENTO TRIDIMENSIONAL DE UM POLIPEPTIDIO.
A determinação da estrutura é que irá definir a função de cada aminoácido, se ela muda, a função desse aminoácido também altera.
Proteína Simples: aquela que em sua composição só possui aminoácidos e por hidrolise libera apenas aminoácidos. Ex.: albumina, globulinas.
Proteína Conjugada/Complexa: além dos aminoácidos contém outras moléculas e por hidrolise libera aminoácidos + um radical não-peptídico. Ex.: nucleoproteínas, glicoproteínas.
Proteína Monomérica: aquela que possui apenas uma cadeia polipeptídica.
Proteína Oligomérica: possui mais de uma cadeia polipeptídica, sua estrutura e funções são mais complexas. 
A desnaturação proteica é a perda da estrutura tridimensional suficiente para fazer com que a proteína perca a sua função. 
Fatores que levam à desnaturação proteica: 
Calor – afeta as interações fracas na proteína de maneira complexa
Alterações extremas do pH
Exposição a certos concentrados de soluto. Ex.: ureia.
Métodos de purificação e análise de proteínas:
Uma proteína da membrana exige a solubilização da membrana com detergente;
Proteínas fortemente ligadas ao DNA como histonas, necessitam de QUEBRA DO NÚCLEO E REDUÇÃO DAS INTERAÇÕES COM DNA;
Se a proteína é mitocondrial, é mais fácil purificar esta organela -> centrifugação diferencial.
AMINOACIDOS
São unidades fundamentais das proteínas, pois formam sua arquitetura. Eles são importantes na participação da formação da proteína.
Essenciais: são aqueles que não são sintetizados pelo corpo humano e devem ser absorvidos diariamente por alimentos. São eles: Valina (val); Leucina (leu); Triptofano (trp); Prolina (pro); Isoleucina (ile); Metionina (met); Fenilalanina (fen); Alanina (ala); Treonina (tre); Glicina (gli); Asparagina (asn); Glutamina (gln); Cisteína (cis); Serina (ser); Tirosina (tir0; Arginina (arg); Histidina (his); Lisina (lis); ácido glutâminico (glu); ácido aspártico (asp). 
Não essenciais: aqueles que o próprio corpo produz, ou seja, mesmo que eles não sejam consumidos, o corpo os produz sem nenhum problema. São eles:
Alamina: fortalece o sistema imunológico e alivia a hipoglicemia;
Asparagina: mantém o sistema nervoso saudável e metaboliza amônia;
Ácido aspártico: remove a toxinas do sangue e aumenta a resistência e vigor do corpo
Ácido glutâmico: possibilita o funcionamento ideal das funções cerebrais e metaboliza gorduras e açucares.
Os aminoácidos são considerados anfóteros, pois, em solução aquosa comportam-se como ácido e como base, formando íons dipolares (zwitterion).
São opticamente ativos pois as moléculas rodam o plano da luz polarizada.
Radicas “R”
Radical “R” apolar: geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrogênio – grupamentos alquila. São hidrofóbicos e em número de 8.
Radical “R” Polar Não-Carregado: contém hidroxilas, sulfridrilas e grupamentos amida. São hidrofílicos e em número de 7.
“R” Polar Carregado: 2 subclasses => carregado positivamente // carregado negativamente.
ENZIMAS
Muitas enzimas são proteínas. Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA catalítico, todas as enzimas são proteínas.
Funções:
Aumentar a velocidade das reações no organismo;
A enzima age com o composto substrato;
Elas se encaixam perfeitamente como chave e fechadura;
Após ocorrer as reações elas permanecem intacta.
As enzimas são biocatalizadores importantes pois realizam reações metabólicas importantes por aceleração de suas velocidades.
Sítio ativo: é um bastão confinado da enzima, a superfície do sítio ativo é revestida com resíduos de aminoácidos. Frequentemente o sítio envolve um substrato (molécula que é ligada no sítio e age sobre a enzima), sequestrando-os completamente da solução. 
As interações ótimas entre substrato e enzima ocorrem apenas no estado de transição, ou seja, para catalisar as reações, uma enzima deve ser complementar ao estado de transição.
Cofator x Coenzima
Cofator: são moléculas orgânicas ou inorgânicas necessárias para função de enzima, ex.: metais (Zn, Cu, Mn…)
Coenzima: Compostos orgânicos quase sempre derivados de vitamina.
Regulações
Regulação de enzimas alostéricas (reguladoras): essas enzimas sofrem alterações de conformação em resposta à ligação de moduladores. Elas exibem aumento ou diminuição da atividade catalítica em resposta a certos sinais. Funcionam por meio de ligações de compostos reguladores não covalentes, reversíveis chamados de moduladores alostericos. 
Regulação por Modulação Covalente: as propriedades de muitas enzimas são alternadas pela ligação covalente e transitória de um grupo químico à cadeia polipeptídica ou ao sítio ativo de enzima. 
Regulação por Clivagem Proteolítica: as enzimas se alternam entre dois estados: inativo (proenzimas ou zimogênios) e enzimas cataliticamente ativos. 
Atividade catalítica: A catálise é a mudança de velocidade de uma reação química devido à adição de uma substância 
Reação catalisada – exemplos:
 Hidrolases > reações de hidrolise > quebra lipídios e proteínas
Isomerases > isomerização > converte formas cis e trans
A importância da representação de uma reação enzimática desenvolvida por Michaelis-Menten, em 1913 porque com ela podemos observar a relação entre a concentração do substrato e a velocidade da reação.
Km Vo = Vmáx [S] / Km + [S]
Uso de enzimas no diagnóstico de patologias: a utilidade diagnóstica da medida das enzimas plasmáticas reside no fato que as alterações em suas atividades fornecem indicadores sensíveis de lesão ou proliferação celular. Essas modificações ajudam a detectar e muitas vezes localizar a lesão tecidual, monitorar o tratamento e o progresso da doença.