Aula 6 Proteínas

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PROTEÍNAS 
Composição de Alimentos 
Elaine Cristina S. Lima 
DEFINIÇÃO 
São macromoléculas e/ou substâncias orgânicas complexas, 
encontradas em todas as células e em todo tipo de matéria 
viva, formada de unidades de aminoácidos 
FUNÇÕES 
1 – DINÂMICAS 
a) Enzimas – Catalisadores biológicos. Ex: Amilase e lipase. 
b) Reserva – Fornece energia, aas – nutrição. Ex: caseína, 
zeína 
c) Transporte – hemoglobina e mioglobina 
d) Defesa – Anticorpos – Ig 
e) Hormônios – Metabolismo – Insulina 
f) Toxinas – Veneno de cobra, toxina do Clostridium botulinum 
 
 
 
FUNÇÕES 
II – ESTRUTURAIS 
 
 Colágeno 
 
 Elastina 
 
 Proteínas de revestimento de vírus. 
 
 
 
COMO SÃO FORMADAS AS PTNS? 
 AMINOÁCIDOS 
 
Compostos que contém tanto um grupamento amino 
(NH2) como um carboxílico (COOH) 
 
 
AMINOÁCIDOS 
 TIPOS DE AMINOÁCIDOS 
 
a) AA naturais: produzidos no organismo 
b) AA essenciais: têm de ser obtidos na alimentação 
 
Essenciais para espécie humana: valina, leucina, 
isoleucina, fenilalanina, metionina, treonina, lisina, 
triptofano, histidina (para crianças) 
A.A. 
 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 Resultam da reação do grupo amino do carbono ɑ de 
um aa com grupo carboxila de um outro aa, e ocorre 
eliminação da molécula de água. 
 
 
Ligação peptídica 
 Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos 
(2 a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa). 
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Ligação Péptica 
Aminoácido 2 Aminoácido 1 
Duplo Peptídeo 
Água 
CLASSIFICAÇÃO 
I – Quanto a composição 
 
a) Simples – quando são formadas exclusivamente de aas. 
 
 
b) Conjugadas –aas + um radical não 
 
 
 
c) Derivadas – podem ser obtidas a partir de ptns 
simples ou conjugadas. 
NÍVEL DE ORGANIZAÇÃO DAS PTNS 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
 É a seqüência linear de aa. 
 É o nível mais simples 
 Pode variar em 3 aspectos: numero de aa, sequência de aa e 
natureza dos aas 
 Pode ser destruída por hidrólise química ou enzimática das 
ligações peptídicas. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
 É dada pelo arranjo espacial de aas próximos entre si na 
seqüência primária da ptn. 
 Resulta da interação da estrutura primária com ela 
mesma, através da formação de pontes de hidrogênio 
 São dois tipos principais de arranjo secundário regular. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
ɑ-hélice 
 É a forma mais comum de estrutura 
secundária. 
 
 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA – Folhas - ʙ 
 Ou folhas pregueadas 
 
 
 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
 É forma tridimensional como a ptn se “enrola” 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
 É a visão tridimensional das mais complexas moléculas 
protéicas formadas pela associação de diversas cadeias 
polipeptídicas em blocos. 
DESNATURAÇÃO 
 Rompimento dos níveis estruturais sem o rompimento das 
ligações peptídicas com perda das funções biológicas. 
 Reversível e Irreversível. 
 
 
AGENTES DESNATURANTES 
 Físicos: alterações de temperaturas, agitações e irradiação 
 
 Químicos: ácidos e bases fortes e álcool 
IMPORTÂNCIA DA DESNATURAÇÃO 
 Inativação térmica de mos, ptns toxicas e/ou fatores 
antinutricionais 
 
 Mudança nas propriedades funcionais (coagulação, formação 
de géis irreversíveis, etc) 
 
 Propriedade nutricionais (digestibilidade, biodisponibilidade 
de aas e valor biológico)  melhoram na desnaturação 
 
IMPORTÂNCIA DA PTN 
Desnutrição Protéica - Kwashiokor 
DIGESTIBILIDADE PROTÉICA 
1) Fatores antinutricionais 
 
2) Como aumentar a digestibilidade 
protéica? 
 
Propriedades funcionais de ptns 
 Hidratação – retenção de água 
 
 Interação ptn-ptn: formação de gel, coagulo e glúten 
 
 Superfície: emulsificação e espumas 
EMULSIFICAÇÃO 
 
 
 
 
O/A A/O 
EMULSÃO CÁRNEA 
 COLÁGENO 
CAMADA DE 
PROTEÍNA 
GORDURA 
FIBRA MUSCULAR 
 GORDURA 
PROTEÍNA 
ÁGUA 
FASE POLAR FASE APOLAR 
AÇÃO DA PROTEÍNA NA EMULSÃO CÁRNEA 
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS 
CARNES (musculatura) 
 
 Dividido em: Tecido muscular, epitelial , nervoso e conjuntivo 
 
 Excelente composição de aas essenciais 
 
 Ptns facilmente digeridas  18 a 23% 
 
 Alto valor nutricional 
 
 Fornece vitamina A e complexo B e minerais como Fe, K, Na e P 
 
PROTÉINAS MUSCULARES 
 Dividem-se em três grupos: 
 
1) Sarcoplasmática 
 Solúveis em água ou solução salina diluída 
 Constituem de 30-35% da ptn total esquelética 
 Mioglobina 
 
 
 
 
OxiMioglobina (animal vivo) 
(Vermelho brilhante) 
Mioglobina (Animal morto) 
(vermelho púrpura) 
Metamioglobina 
(vermelho-marron) 
oxigênio 
oxigênio (Fe) 
Ciclo das cores das carnes frescas 
Mioglobina 
(desoxigenada) 
Oximioglobina 
 (oxigenada) 
Metamioglobina 
(oxidada) 
MECANISMOS CONTROLE 
RIGOR MORTIS 
PROTÉINAS MUSCULARES 
 
2) Miofibrilares 
 Extraídas com soluções salinas concentradas 
 Representa, 52-56% da ptn muscular 
 Actina, miosina, tropomiosina e troponina 
 
 
 
 
RIGOR MORTIS 
PRODUÇÃO 
DE ATP 
GLICOGÊNIO 
RESERVA 
ENERGÉTICA 
12 h 36 h 
degradação 
tecido 
TRANSFORMAÇÃO MÚSCULO EM CARNE Rigor mortis 
PROTÉINAS MUSCULARES 
3) Estromáticas 
 Insolúveis em água 
 Representam cerca de 10-15% das ptns musculares 
 Colágenos (60%) e Elastina (40%) 
 Proporção varia de acordo com cada espécie 
 
 
 
 
COLÁGENO 
 
 Encontrado em cartilagens e tecidos conectivos 
 Rico em aa como a glicina, prolina e hidroxiprolina, 
 Ausência de sulforados e triptofano 
 Apresenta estrutura fibrilar altamente organizada dando 
elevada resistência à tração. 
 
 
 
Calor  desnaturação encurtamento e formação de géis. 
Colágeno 
O que é colágeno? Suplementar colágeno melhora a rigidez e 
elasticidade da pele? 
 
*O colágeno é uma proteína fibrosa encontrada em todo o reino 
animal, constitui 1/3 do total de proteína em humanos. ¾ do 
peso da pele seca é colágeno. Contém cadeias peptídicas dos 
aminoácidos: 
GLICINA 
PROLINA 
LISINA 
ALANINA 
 
HIDROXIPROLINA 
 
HIDROXILISINA 
Ácido 
Ascórbico 
*Silva TF, Penna ALB. Rev Inst Adolfo Lutz. São 
Paulo, 2012 
Realmente funciona!?!?! 
Vamos entender como nosso corpo sintetiza as proteínas no 
organismo: 
1º Passo: Ingerir 
proteína 
 
2º Passo: Quebra feita por 
enzimas 
3º Passo: Combinar a sequência de aminoácidos de acordo com a proteína 
a ser sintetizada. 
Aminoácidos oriundos da 
alimentação 
Proteína “CARRO” 
Baseado no que vimos até aqui e partindo do 
princípio que as proteínas são formadas por 
sequências de aminoácidos, vamos para mais 
um exemplo: 
Suponhamos que você ingira uma proteína com a seguinte sequência de aminoácidos: 
Seu corpo necessita sintetizar a proteína abaixo: 
A proteína ingerida será quebrada em aminoácidos para 
posteriormente ser montada como seu organismo JULGAR 
necessário: 
Resumindo 
ELASTINA 
 Ptn resistente associada ao colágeno. 
 É rica em lisina. 
 Com aquecimento incha semse dissolver 
 Componente de tecidos como pele, vasos ligamentos, que 
requerem elasticidade para funcionar. Propriedade de 
deformação e recuperação. 
 
 
IMPORTÂNCIA 
 Maior quantidade de colágeno e elastina – menor maciez da 
carne 
 
 Carne de porco – menor tecido conjuntivo 
 
 Ao se transformar (colágeno) em gelatina – maior maciez a 
carne 
 
 Cocção da carne 
 Coagula ptns 
 Desenvolve sabor agradável 
 Sabor  liberação de glutationa 
 
LEITE 
 É o produto de secreção das glândulas mamárias dos 
mamíferos 
 
 Sua composição varia de acordo com as espécies, 
principalmente nos teores de ptn, lactose e gordura. 
LEITE - ESTRUTURA 
 É uma mistura complexa 
 
1) Suspensão – micelas de ptns com cálcio 
 
2) Emulsão – glóbulos de gordura 
 
3) Solução – glicídios, sais minerais, proteínas e lipossolúveis 
 
 Principais ptns: caseína, globulina e albuminas 
 
LEITES - PTNS 
1) Caseínas 
 É a principal fração protéica 
 
 Coaguláveis em meio ácido ou enzimas (renina) 
 
 
 
 
 
LEITES - PTNS 
2) Proteínas do soro 
 
 Remanescentes do soro desnatado após a retirada da 
caseína 
 Solúveis em água 
 
 As duas principais ptns do soro são: ɑ-lactoalbumina e ʙ-
lactoglobulina. 
 
 Além dessas são encontradas a soroalbumina, 
imonoglobulinas, protease-peptonas, lactotrasferrina, 
transferrina e enzimas 
 
 
 
 
 
LEITE - IMPORTÂNCIA 
 Perfil de aas excelentes 
 
 Alta digestibilidade – 97% (>carne) 
 
 Elevado teor de lisina 
 
 Fontes de vits lipossolúveis, do complexo B, Ca, P e Fe 
OVO 
 DEFINIÇÃO DE OVO 
 
 Anatomicamente divide-se em: casca, gema e clara 
 
 
CLARA DO OVO - PTNS 
 A clara é uma solução de várias ptns, com viscosidade 
mínima nas proximidades da casca 
 
1. Ovoalbumina –desnaturada por calor e agitação 
 
2. Ovotransferrina – sensível ao calor. Liga-se ao Ferro 
 
3. Ovomucóide – Sensível ao calor. Inibidora de tripsina 
 
4. Ovomucina – Resistente ao calor. Insolúvel em água. Forma gel 
 
5. Lisozima – Sensível ao calor. Eleito lisante em bactérias 
 
6. Avidina – sensível ao calor. Liga-se fortemente a biótica 
 
7. Ovoglobulina – sensível ao calor. Estabilizante de espuma 
 
 
 
GEMA DO OVO - PTNS 
 É uma dispersão de fosfo e lipoproteínas globulres 
 
 Sua coloração é devido, principalmente, à presença de 
carotenóides 
 
 PTNS em destaque: 
 Fosfovitina (combina-se com ferro) 
 Lipovitelina 
 Livetina 
 
OVO – IMPORTÂNCIA 
 Alto valor nutritivo 
 
 Apresenta todos aas essenciais em proporções ideais 
 
 Alta digestibilidade 
 
 Apresenta fatores antinutricionais – não consumir cru 
 
 Tratamento térmico desnatura 
 
 Clara - incorpora ar – espumas – merengue, suflês, 
omeletes 
 
 Gema – emulsificante – maionese, molhos e cremes 
 
 Coagubilidade térmica – desnaturação – bolos e pudins 
 
 
CEREAIS 
 Arroz, trigo, milho 
 
 Albumina, prolaminas, globulinas, glutéinas 
 
 Aa limitante lisina 
 
 Trigo glúten – glutenina e gliadina – clor se expande dando 
estrutura pães e massas e absorve água 
 
 Doença Celíaca – Intestino delgado – absorção – diarréia 
fezes, dor, fraqueza – Dieta sem glúten 
 
 Celiacos não consomem: trigo, cevada, aveia 
 
 Indica-se arroz, batata, milho e mandioca 
Representação da estrutura do glúten 
LEGUMINOSAS 
 Feijão e soja 
 
 Limitante em metionina 
 
 Feijão – enzimas, inibidores de ptns, lecitinas (glicoptn) 
 
 Soja – não tem glúten – inibidores de ptn, lecitinas 
 
 Alto valor nutritivo 
 
 Importante - cocção 
 
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