Química das Proteínas - Química de Alimentos

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Química das Proteínas 
Química de Alimentos 
Introdução e Conceitos 
> Proteínas: são polímeros de alto peso molecular, 
constituído de aminoácidos ligados entre si por uma 
ligação peptídica. 
- Nos alimentos, variam 20 tipos diferentes de 
aminoácidos. 
- AA = grupo amino + grupo carboxílico + carbono central 
+ radical (diferencia os aminoácidos e determina suas 
propriedades). 
 
> Nos alimentos, as proteínas podem ser classificadas 
como: 
- Simples: apenas aminoácidos na cadeia. 
Ex.: Albuminas menor peso molecular, solúveis em água 
(lactoalbumina, ovoalbumina). 
Escleroproteínas (fibrosas): alto peso molecular, fontes 
animais, menor solubilidade (colágeno, elastina). 
- Conjugadas ou heteroproteínas: AA + outras moléculas 
de diferentes características (grupo prostético) na 
cadeia. 
Ex.: lipoproteínas (presente na gema do ovo). 
 
> Estrutura proteica: 
A estrutura das proteínas pode se organizar em nível 
primário, secundário, terciário e quaternário. 
 
1. Estrutura primária: sequência linear de 
aminoácidos unidos por ligação peptídica. 
2. Estrutura secundária: refere-se ao arranjo espacial 
(α-hélice) dos resíduos de aminoácidos em alguns 
segmentos da cadeia polipeptídica. 
 
3. Estrutura terciária: refere-se ao dobramento da 
estrutura secundária em forma compacta 
tridimensional, por ligações de hidrogênio, 
interações de van der Waals e hidrofóbicas, pontes 
de sulfeto e ligação iônica. 
 
Grande número de resíduos hidrofílicos assume 
estrutura terciária alongada do tipo bastonete (fibrosa), 
enquanto aquelas com resíduos hidrofóbicos assumem 
estrutura globular. 
4. Estrutura quaternária: 
ocorre quando uma 
proteína possui mais de 
uma cadeia polipeptídica 
(dímeros, trímeros, 
tetrâmeros, etc.). 
exemplo: hemoglobina 
> Desnaturação proteica: ocorre quando o meio em que 
a proteína se encontra é alterado, de forma que mude 
sua estrutura tridimensional, afetando sua atividade 
biológica. A desnaturação não afeta as ligações 
peptídicas entre os aminoácidos, ou seja, a estrutura 
primária é mantida – a quebra da ligação peptídica é feita 
por hidrólise. 
 
- A desnaturação pode provocar: 
→ Perda da atividade biológica da proteína 
→ Perda da solubilidade e propriedades funcionais 
→ Mudança na capacidade de ligar água 
→ Aumento da suscetibilidade ao ataque de proteases 
→ Aumento da reatividade química 
- Agentes desnaturantes: 
→ Agentes físicos: calor, frio, irradiação, ultravioleta, 
ultrassom, agitação mecânica, pressão hidrostática. 
Temperatura: interfere na estabilidade das 
interações não covalentes (pontes de hidrogênio e 
interações eletrostáticas). 
→ Agentes químicos: alterações de pH, solventes 
orgânicos, solutos orgânicos, ureia. 
pH – maior estabilidade no ponto isoelétrico da 
proteína. 
A desnaturação também pode ser influenciada por 
propriedades nutricionais: proteína desnaturada → 
mais digerível. 
> Propriedades funcionais da proteína: 
Influenciam nos atributos sensoriais do produto final. 
→ Propriedade de hidratação (solubilizar): 
- Os aminoácidos têm sítios de ligação que conseguem 
formar ligações de hidrogênio com moléculas de água. 
- Interação das moléculas de água com grupos 
carregados, peptídicos, amida, hidroxila e resíduos 
polares da cadeia de proteína. 
- Aminoácidos com radicais polares tornam a interação 
com a água melhor. 
- Aminoácidos com grupos carregados ligam mais água. 
- A interação com a água influencia na viscosidade do 
produto, na dispersibilidade, umectabilidade, expansão, 
solubilidade, espessamento/viscosidade, capacidade de 
retenção de água, gelificação, coagulação, emulsificação 
e formação de espuma. 
- A solubilidade das proteínas em água é influenciada 
pelo pH (menor solubilidade no ponto isoelétrico), força 
iônica, solvente orgânico e temperatura. 
 
→ Propriedade surfactante: 
- Baseia-se na característica anfifílica da molécula 
proteica, que promove a mistura de dois líquidos 
imiscíveis (água e óleo). 
- Permite a formação de espuma (dispersão coloidal) → 
mistura de ar e água. 
A formação da “clara em neve” é devido a propriedade 
de formação de espuma das proteínas. 
- Alimentos em forma de emulsão: maionese, margarina, 
emulsões cárneas. 
 
→ Propriedade reológica: 
- Altera a propriedade física do meio. 
- Viscosidade: resistência de uma solução ao fluxo 
quando uma força é aplicada. Depende da estrutura e 
concentração da proteína no meio e do tamanho da 
cadeia (peso molecular). 
Proteínas de alto peso molecular alteram a viscosidade 
em menores concentrações. 
Albuminas são mais solúveis em água e tem grande 
poder de alterar a viscosidade do meio. 
- Gelificação: proteínas podem ser transformadas em 
géis por ação do calor, enzimas ou cátions divalentes em 
condições adequadas. 
Exemplo: gelatina (colágeno animal) → proteína 
desnaturada por aquecimento e depois resfria para 
formar o gel. 
+ gel coágulo: agregados proteicos (hidrofóbico), 
formado mesmo em aquecimento. Tem grande 
quantidade de resíduos de aminoácidos apolares. 
+ gel translúcido: menor quantidade de resíduos 
apolares, quando comparado ao gel coágulo. Forma 
complexos solúveis, formados por ligações de 
hidrogênio. Forma gel após o resfriamento. 
> Aplicação das propriedades das proteínas: 
 
Proteínas de Interesse nos Alimentos 
 
LEITE 
> solução aquosa de proteínas, lactose, minerais e 
vitaminas que comporta glóbulos de gordura 
emulsificada e micelas de caseína na forma coloidal. 
> as proteínas são: 
→ 80% caseínas: insolúveis – produção de queijo. 
→ 20% proteínas do soro: solúveis – albuminas e 
globulinas. 
- Albumina e α-caseína estão em maior quantidade no 
leite. 
> as proteínas do leite estão presentes dentro de 
micelas, conferindo estruturação a elas. 
> Caseína: 
 Formada por resíduos de aminoácidos apolares 
(alta viscosidade); 
 É formada por 4 subunidades: 2 α, β, κ. 
 A subunidade κ tem a presença de carboidratos, o 
que a torna mais solúvel. E, por isso, estão 
localizadas na parte de fora da micela. 
 Estão na forma de micelas: formada por 
submicelas de caseína unidas com fosfato de cálcio 
que as estabiliza. 
> as micelas dispersam a luz e conferem ao leite 
coloração branca. 
- É estável nas condições de processamento e instável em 
pH ácido e por ação de algumas enzimas. 
> Precipitação da caseína: forma coágulo (coalho) para a 
produção de queijos e derivados do leite. 
→ Precipitação por redução do pH: modifica o ponto 
isoelétrico das proteínas, modificando sua 
solubilidade. 
Ex.: adição de ácido ou fermentação lática, ou 
vinagre, HCl. 
- A precipitação da caseína por redução do pH é usada 
para a formação de iogurtes. 
- Os coágulos são formados por ligações fracas e 
facilmente desfeitas (iogurte, requeijão). 
 
→ Precipitação por ação enzimática: enzima quimosina 
– obtida do abmasso de ruminantes. Hidrolisa a 
subunidade κ-caseína, que é mais solúvel na presença 
do ácido siálico. Assim, vão ficar só as proteínas 
insolúveis – perda da fração solúvel, levando à 
formação do coalho. 
- Por ação enzimática, o coalho formado é mais firme 
e é utilizado na produção de queijos. 
→ Precipitação por calor: 
- As proteínas do soro (albumina e globulina) são 
precipitadas pelo calor (coágulo aprisiona gordura e 
caseína) → nata do leite. 
- No soro do leite há presença de β-lactoglobulina e 
α-lactoalbumina. 
- Menor precipitação no processo de secagem. 
- As proteínas do soro do leite que são mais 
abundantes são β-lactoglobulina (proteína globular), 
α-lactoalbumina (faz parte do sistema enzimático 
responsável pela síntese da lactose), 
imunoglobulinas e soroalbumina bovina. São mais 
solúveis em pH ácido e precipitam-se a temperaturas 
da partir de 70 °C. 
 
As proteínas do soro do leite utilizadas para a produção 
de suplementos alimentares, como whey protein. 
 
Aroma de “leite fervido”: ácidos graxos de cadeia curta 
e enxofre de aminoácidos. 
OVO 
> parte da clara é compostapor proteínas solúveis, 
como albumina (ovoalbumina). 
> 13% de proteínas: 
 Clara – maior teor proteico 
 Gema – lipoproteínas 
> Ovoalbumina: é uma fosfoglicoproteína da clara, que 
desnatura facilmente pelo calor. Os filamentos elásticos 
da albumina retêm glóbulos de ar, permitindo a 
produção de clara em neve. Sob calor a proteína coagula 
e o ar fica retido. 
> Formação de espuma pelo movimento/mecânica da 
clara: 
- A propriedade de formar espuma sofre a interferência 
de diversos agentes: 
 
- Coagulação e reações de Maillard 
> Propriedades funcionais das proteínas de ovos: 
→ Coagulação 
→ Formação de espuma 
→ Aglutinação 
→ Emulsificação 
→ Cor, sabor e aroma 
CARNES 
> proteínas organizadas na forma de filamentos -> feixes 
de fibras musculares recoberto por tecido conjuntivo 
(composto em sua maioria de colágeno). 
> Composição protéica: é influenciada pela espécie, 
raça, sexo, tipo de alimentação, zona de criação, corte e 
localização. 
→ 16-22% de proteínas 
> Classificação das proteínas da carne de acordo com sua 
solubilidade: 
→ Proteínas sarcoplasmáticas: solúveis e conferem 
cor à carne (mioglobina). São 30-35% do total de 
proteínas. Os músculos de contração lenta têm 
maior quantidade dessas proteínas. 
→ Proteínas miofibrilares: actina e miosina – 
importante na contração do tecido muscular. São 
65-75% do total de proteínas. 
→ Proteínas insolúveis ou de estroma: colágeno é o 
mais abundante e sua estrutura se modifica 
conforme o animal envelhece. São 10-15% do total 
de proteínas. Firas extracelulares de colágeno, 
elastina e reticulina. 
> Capacidade de retenção de água (CRA): é uma função 
das proteínas da carne que altera propriedades e 
características da carne. A perda de CRA afeta as 
características sensoriais da carne e de seus produtos 
derivados, já que confere cor, textura, firmeza, maciez e 
suculência. Influenciada por fatores como: pH, calor, 
força iônica (adição de sais), fosfatos, espécie, idade do 
animal. 
 
> A propriedade emulsificante dessas proteínas permite 
a interação delas com a fase gordurosa – formação de 
emulsões cárneas e géis cárneos (patês, mortadela, 
salsicha). 
- Emulsões cárneas: união de moléculas de gordura (fase 
dispersa) e água (fase contínua) através de proteínas 
solubilizadas. 
- Géis cárneos: formação de rede tridimensional de 
fibras proteicas ocasionada por queda no pH ou 
tratamento térmico (produtos cárneos cozidos). 
> Carne artificial ou cultivada é um tipo de tecido 
muscular criado em laboratório que vem sendo 
desenvolvida em pesquisas para tentar substituir a 
carne. 
 
LEGUMINOSAS 
> Grãos dentro dos vegetais 
> Ricos em proteínas vegetais/de leguminosas (feijão, 
grão de bico, ervilha, soja, amendoim – sementes que 
crescem em vagens). 
> Aminoácidos limitantes: não estão presentes no 
legume, como a metionina (leguminosas) e lisina 
(cereais). 
> Albumina e globulina: proteínas de reserva das 
plantas. Têm menor digestibilidade (fatores 
antinutricionais e proteínas globulares) e são pobres em 
sulfurados (cisteína e meitonina). 
> Proteína da soja: subprodutos mais utilizados. Possui 
uma das maiores digestibilidades de fonte vegetal. Seu 
valor biológico refere-se à capacidade dessa proteína de 
ser retida no organismo. 
- Composição de AA mais próxima dos animais 
- β-glicina é a principal delas 
> Texturização da proteína de soja: extrusão 
termoplástica do farelo de soja. Elimina fatores 
antinutricionais, reduz a solubilidade e aumenta a 
digestibilidade da soja. É utilizado no preparo de 
análogos da carne, como hambúrguer, almôndegas, 
salsicha, etc. 
> Derivado proteico da soja: isolado proteico – substitui 
o whey para veganos. 
 
A separação é realizada por centrifugação ou 
ultrafiltração e o concentrado é seco por atomização. 
Apresenta cerca de 70% de proteínas e é utilizado em 
produtos de emulsão cárneos. 
 
Utilizado para enriquecimento e correção do valor 
proteico de alimentos como sopas, bases de molhos, 
bebidas, fórmulas infantis, análogos do leite e da carne. 
Apresenta cerca de 90% de proteínas e baixo teor de 
fibras. 
> a fermentação da soja modifica o seu perfil (melhora) 
de aminoácidos. 
CEREAIS 
> os cereais incluem: arroz, aveias, trigo, o quais têm 
concentrações diferentes de proteínas solúveis e 
insolúveis. 
Cada espécie pode ter um perfil eletroforético de 
proteínas diferente. 
> As proteínas dos cereais podem ser: 
- Solúveis: enzimas, inibidores enzimáticos e lectinas. 
- Insolúveis: glutelinas e protelinas – zeína (milho), 
hordeínas (cevada), secalinas (centeio), avelinas (aveia), 
gliadinas e gluteninas (glúten). 
> Glúten = gliatina e glutenina (duas unidades de 
proteínas separadas que compõem o glúten). 
 
- O glúten está presente naturalmente no trigo, centeio 
e cevada. Na aveia, a sua presença é decorrente de uma 
contaminação cruzada durante a plantação no mesmo 
solo de cereais com essas proteínas. 
> Formação do glúten: ocorre quando a massa é 
hidratada e é aplicada uma força mecânica que fornece 
energia suficiente para que aconteçam modificações 
físico-químicas nas moléculas de gliadina e glutenina. 
Durante a ação mecânica, ocorre a interação das 
moléculas de gliadina e glutenina que, mediante pontes 
hidrogênio, ligações dissulfeto e forças de van der Walls, 
formam uma malha protéica (rede tridimensional) capaz 
de reter gases, absorver água, conferir coesividade, 
viscosidade (textura) e elasticidade às massas. 
- Proteínas presentes no endosperma. 
> o glúten confere textura e retenção de CO2 na 
fermentação de uma massa, promovendo consistência 
porosa e esponjosa. A retenção de gás pela rede de 
glúten contribui para o volume. 
- Gliadina: proteína de cadeia simples bastante 
extensível, mas pouco elástica, responsável pela confere 
extensibilidade, ductibilidade e coesividade. 
- Glutenina: polímero de cadeia ramificada responsável 
pela elasticidade da estrutura do glúten. Confere 
elasticidade. 
 
> A substituição de farinha de trigo (rica em glúten) por 
farinha de arroz (sem glúten) influencia diretamente nas 
propriedades tecnológicas e sensoriais (volume e 
espessura) de pães. Eles se tornam mais endurecidos. 
 
> Produtos de panificação: Sacharomyces cerevisiae é a 
mais utilizada. 
→ Produção de CO2: expansão e aeração da massa 
→ Adição de açúcar: facilita o processo de 
adaptação da levedura. 
→ Adição de enzimas (amilases): quebram o 
amido.