Aula 7- Proteínas

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Aula 7 – Proteínas
 Também chamadas prótides ou protídios.
 O termo vem do grego e significa “de
primeira importância”.
 As proteínas estão presentes em vários
alimentos importantes da dieta humana,
como pães, massas e carnes
Alimento Proteína total (%)
Pão branco 8,4
Arroz 2,6
Massa 3,6
Ovo 12,5
Carne 20,3
Lentilha 24,3
Chocolate puro 4,7
 Substâncias nitrogenadas complexas,
constituídas de aminoácidos primários
unidos entre si por ligações peptídicas.
 Estão presentes em toda matéria viva.
 São as unidades estruturais básicas das
proteínas, que influenciam fortemente suas
características, determinando suas
propriedades físico-químicas e nutricionais.
 Todos são alfa-aminoácidos, pois se
constituem por um átomo de carbono alfa
ligado covalentemente ao grupo amino (-NH2),
ao grupo carboxílico (-COOH) e a um átomo de
hidrogênio, diferindo-se entre si apenas pela
ligação a uma cadeia lateral, também
designada como grupo R.
 Devido à variedade de cadeias R disponíveis, 
existem, no total, 21 aminoácidos: 
1. glicina, 
2. fenilalanina, 
3. alanina, 
4. valina,
5. leucina,
6. isoleucina,
7. prolina,
8. tirosina,
9. triptofano,
10. lisina, 
11. arginina,
12. histidina,
13. aspartato,
14. glutamato,
15. serina,
16. treonina,
17. cisteína,
18. metionina,
19. asparagina
20. glutamina
21. selenocisteína
 Indispensáveis (essenciais);
 Dispensáveis (não essenciais).
 Não são sintetizados pelo organismos ou são
sintetizados em níveis endógenos
extremamente baixos (em uma velocidade
incompatível para o alcance das necessidades
fisiológicas do indivíduo).
 Precisam ser obtidos pela dieta (fonte:
exógena).
 Ex.: Histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptofanos
e valina.
São divididos em duas classes:
1. Verdadeiramente dispensáveis
(verdadeiramente não essenciais):
podem ser sintetizados pelo
organismo a partir de outros
aminoácidos ou de metabólitos
nitrogenados.
Ex: alanina, ácido aspártico (aspartato),
asparagina, ácido glutâmico (glutamato)
e serina.
2. Condicionalmente indispensáveis
(condicionalmente essenciais):
necessitam ser ingeridos por meio
da alimentação (fonte exógena),
quando a síntese endógena não
alcança as necessidades
metabólicas do organismo durante
uma condição fisiopatológica
específica.
Ex: arginina, cisteína, glutamina,
glicina, prolina e tirosina.
 Os aminoácidos unem-se através da ligação
peptídica entre o grupo carbonila do primeiro
aminoácido e o grupo amino do segundo
aminoácido para formar a proteína. O número
total de aminoácidos nas proteínas pode
variar de algumas dezenas até vários
milhares.
 Além dos aminoácidos, as proteínas podem
ser formadas também por outros
componentes, como minerais (ferro, cobre,
fósforo e outros) e grupos químicos
específicos.
 Nos alimentos as proteínas, além da função
nutricional, apresentam propriedades
funcionais de grande importância para a
indústria de alimentos, como as propriedades
emulsificantes e espumantes.
As proteínas estão presentes em todas as
células vivas como um de seus maiores
constituintes, apresentando diversas funções
biológicas, como:
 Proteínas catalisadoras ou enzimas:
ribonuclease, tripsina, lipase e amilase.
 Proteínas estruturais: colágeno, queratina e
elastina.
 Proteínas contráteis ou responsáveis pela
contração muscular: miosina, actina e
tubulina.
 Proteínas reguladoras: insulina e hormônio
do crescimento.
 Proteínas transportadoras: albumina sérica,
transferrina, lipoproteínas e hemoglobina.
 Proteínas de defesa: imunoglobulinas,
trombina, fibrinogênio, toxina botulínica.
 Proteínas de armazenamento: ferritina.
 Os diferentes níveis estruturais de uma
proteína estão relacionados com o arranjo
espacial resultante das posições que os
diferentes grupos presentes na molécula
assumem. Existem 4 níveis estruturais:
1. Primário;
2. Secundário;
3. Terciário e
4. Quaternário.
 A estrutura primária consiste da organização
mais básica da molécula proteica, isto é, da
sequência de aminoácidos que compõem a
proteína. Essa sequência de aminoácidos é
determinada geneticamente, sendo que
alterações na estrutura primária seja por
mudança na ordem dos aminoácidos na
cadeia, ou por subtração ou adição de
aminoácidos, levam a uma proteína diferente
com propriedades e funções diferentes.
 Compreende-se por estrutura secundária o
arranjo da molécula proteica em torno de um
eixo. As estruturas secundárias mais comuns
são a alfa-hélice, a estrutura beta-pregueada
e a estrutura do colágeno.
 A estrutura terciária refere-se à estrutura
tridimensional das proteínas como resultado
das interações entre as cadeias laterais dos
aminoácidos que a compõe com o meio em
que estão dispersas. A conformação
adquirida dá origem às proteínas com
formatos ligeiramente esféricos (proteínas
globulares) ou cilíndricos (proteínas fibrosas).
 É o arranjo resultante da interação entre
várias moléculas de proteínas.
 Várias proteínas biologicamente importantes
existem como complexos quaternários,
compostos por cadeias polipeptídicas iguais
(betalactoglobulina) ou diferentes
(hemoglobina).
 Alteração da estrutura tridimensional das
proteínas.
 Pode ser reversível ou não.
 Causada por diversos agentes químicos ou
físicos (aquecimento, agitação, radiação
ultravioleta, ácidos, bases, solventes
orgânicos e outros).
 A desnaturação é importante na inativação de
enzimas indesejáveis e de fatores
antinutricionais e nos processos de
conservação.
 Como a única estrutura preservada é a
primária, proteínas desnaturadas ficam mais
suscetíveis ao ataque de proteases (enzimas
que hidrolisam as proteínas), favorecendo a
digestibilidade. Sendo, portanto, mais bem
utilizadas pelo organismo.
 Nos alimentos, a desnaturação pode ser um
fenômeno desejável (amassamento de pães –
desnaturação do glúten) ou indesejável
(perda de capacidade emulsificante).
 Proteínas simples: constituídas unicamente por
alfa-aminoácidos e, geralmente, classificadas de
acordo com a solubilidade em diferentes
solventes:
- Albuminas: solúveis em água em pH 6,6, como a
ovoalbumina da clara.
- Globulinas: solúveis em soluções salinas em pH7
como a faseolina do feijão.
- Glutelinas: solúveis em soluções de ácidos (pH
<2) ou alcalinas (pH>12), como a glutenina do
trigo.
-Prolaminas: solúveis em soluções de etanol a
70%, como a gliadina do trigo.
 Proteínas conjugadas: são aquelas que por
hidrólise, fornecem além dos aminoácidos, uma
porção não aminoacídica. Esta porção é chamada
de grupo prostético que classificam essas
proteínas.
- Cromoproteínas: ligadas a pigmentos
(hemoglobina).
- Lipoproteínas: ligadas à lipídios (liproteínas de
alta densidade (HDL), de baixa densidade (LDL) e
de densidade muito baixa (VLDL)).
- Nucleoproteínas: ligadas à ácidos nucleicos
(histonas).
Proteínas conjugadas:
- Glicoproteínas: ligadas a carboidratos
(fitoemaglutinina do feijão).
- Fosfoproteínas: ligadas ao ácido fosfórico
(caseína do leite).
- Metaloproteínas: ligadas a metais (urease).
 Apesar de se falar em necessidade proteica, a
real necessidade biológica do organismo é
por aminoácidos.
 A necessidade de proteínas corresponde à
quantidade que deve ser ingerida em um
determinado tempo para compensar os
gastos orgânicos de aminoácidos no mesmo
período.
 As necessidades de proteínas representam a
demanda para a manutenção da saúde em
indivíduos saudáveis.
 A qualidade nutricional de uma proteína
relaciona-se com sua capacidade de
promover um crescimento normal em
crianças e a manutenção das condições
fisiológicas em adultos.
 Fontes de aminoácidos essenciais;
 Fornecem energia, apesar de não serem as
principais fontes de combustível;
 Apresentam diferentes funções no organismo
humano, relacionadas com a estrutura
corporal;
 Atuam no crescimento e reparo de tecidos e
órgãos;
 Desempenham papel regulatório.
 Valor biológico – quanto N o organismo
consegue reter.
 Proteínas de alto valor biológico (PAVBs) são
asque contêm todos os aminoácidos
essenciais nas quantidades necessárias ao
organismo (1/3 das proteínas ingeridas) e de
alta digestibilidade.
Ex.: OVO - Metabolismo e utilização mais
próximo do total (94%) – considerada
proteína referência.
Fonte proteica Valor biológico
Ovo (inteiro) 100
Leite de vaca 91
Clara de ovo (albumina) 88
Peixe 83
Bife magro 80
Frango 79
Arroz 59
Feijão 49
Caseína 77
Proteína de soja 74
 Podem ser definidas como as propriedades
físico-químicas que afetam seu comportamento
em sistemas alimentares durante o
processamento, armazenamento, preparo e
consumo.
 Levam em consideração: tamanho, forma,
composição e sequência de aminoácidos, carga
líquida e distribuição dessas cargas, interação ou
reação com outros constituintes do alimento,
estrutura da proteína, flexibilidade e rigidez
molecular, razão entre a hidrofobicidade e
hidrofilicidade.
 A propriedade funcional de hidratação refere-
se à capacidade da proteína de ligar e fixar
água à sua estrutura. A textura e a
viscosidade dos alimentos são características
diretamente dependentes da capacidade de
hidratação das proteínas.
 Essa propriedade refere-se à proporção de
proteína que se mantém em solução, sem
sedimentar. Para tal, o solvente considerado é
a água.
 Proteínas altamente solúveis são aquelas que
uma vez em contato com a água, tendem a se
dispersar rápida e homogeneamente. Essa
característica é desejável em alimentos como
molhos, sopas instantâneas, bebidas e
outros.
 As proteínas são reconhecidas como agentes
que conferem viscosidade aos fluidos, em
outras palavras, conferem resistência dos
mesmos em fluir ou romper-se.
 Essa característica é bastante importante em
alimentos como cremes, sopas e molhos, que
precisam ter viscosidade intermediária.
 Entende-se que o processo de formação de
gel é o evento de ordenação das proteínas
previamente desnaturadas.
 Os géis proteicos têm grande importância em
alimentos como queijos, embutidos cárneos
como a salsicha, gelatinas e outros.
 As proteínas do glúten possuem a capacidade
de formar uma massa viscoelástica quando
amassadas na presença de água, sendo a
base do processo de panificação.
 As emulsões consistem de um sistema em que
dois líquidos imiscíveis (água e óleo), devido à
presença de um agente emulsificante, passam a
formar uma mistura estável.
 As proteínas, devido à diversidade nas
propriedades físico-químicas dos aminoácidos
que as compõem e a sua complexidade
estrutural, são eficientes agentes emulsificantes
nos alimentos.
 Esta propriedade funcional é muito importante
em alimentos como leite, maioneses, salsichas,
sorvetes, molhos e outros.
 Compreende-se por espuma a dispersão de
bolhas de gás (normalmente ar) em um
sistema contínuo líquido ou semissólido. Nas
espumas as proteínas agem facilitando e
estabilizando a interação entre as bolhas de
gás.
 Essa propriedade funcional é bastante
importante em alimentos como merengues,
pães e biscoitos.
 Proteína animal: ovos, queijos, carnes em
geral (bovina, suína, aves, peixes, crustáceos,
vísceras), leite, coalhada.
 Proteína vegetal: soja, feijão, ervilha, lentilha,
grão-de-bico.
“Uma dieta pobre em proteínas é incapaz de
promover o crescimento e de manter a vida”.
 Crescimento retardado e menor
desenvolvimento da musculatura (menor
estatura);
 Defeitos de postura (ombros caídos, cabeça
pendida para a frente, braços caídos ao longo
do corpo);
 Cansaço fácil;
 Palidez e desânimo;
 Falta de resistência contra doenças;
 Difícil cicatrização.
 O organismo necessita de proteínas na
proporção de 10% a 15% do valor energético
total (VET).
 Geralmente é realizada através do método de
Kjeldahl, no qual o teor de nitrogênio da amostra é
determinado. Devido a composição das proteínas
por aminoácidos, o teor de nitrogênio (dos grupos
amino) pode ser diretamente correlacionado com o
conteúdo proteico da amostra.
 No método de Kjeldahl, a amostra é digerida em
ácido sulfúrico, o nitrogênio é separado por
destilação por arraste de vapor, e sua quantidade é
determinada por volumetria. Utiliza-se um fator de
conversão para transformar massa de nitrogênio
em massa de proteína.
Um técnico em laboratório necessita
determinar o teor de proteínas em uma
amostra de biscoito. A determinação será
conduzida utilizando triplicatas (Prova 1, Prova
2 e Prova 3). Ele realizou os procedimentos em
sequência, conforme se descreve a seguir:
1. Pesou exatamente 1 g de amostra em papel
de seda e transferiu para o tubo de digestão,
adicionando em sequência ácido sulfúrico (25
mL) e mistura catalítica (6 g)
2. Manteve em aquecimento em bloco digestor
a 350ºC até a obtenção de solução com cor
azul-esverdeada.
3. Após resfriar, adicionou quantidade
suficiente de solução concentrada de hidróxido
de sódio (suficiente para pequeno excesso de
base) e iniciou o processo de destilação por
arraste de vapor, recebendo o destilado em 25
mL de solução de ácido sulfúrico 0,05 M (com
indicador vermelho de metila). (Destila-se até
obter de 250 a 300 mL de destilado. Durante
esse processo a solução passará do vermelho
ao amarelo)
4. O excesso de ácido sulfúrico foi titulado
com hidróxido de sódio 0,1M até que a solução
(amarela) volte à cor vermelha.
5. Os volumes de NaOH 0,1 M gastos que
foram utilizados (Tabela).
Volume de NaOH 0,1 M gasto (mL)
Prova 1 37,4
Prova 2 35,6
Prova 3 36
Tabela: Volumes de solução de NaOH 0,1M gastos na titulação
6. Os dados foram aplicados à formula a 
seguir:
Proteína, % (m/m)= Vx0,14xf
P
Onde: 
V = diferença entre o número de mL de ácido
sulfúrico 0,05 M e o número de mL de hidróxido de
sódio 0,1 M gastos na titulação
f = fator de conversão (utilizado 6,25)*
P = peso da amostra
* Existem outros fatores de conversão, como 5,83
(para farinha de centeio), 5,46 (para amendoim)
dentre outros.
Proteínas
Prova 1 10,85% m/m 
Prova 2 9,27% m/m 
Prova 3 9,62% m/m 
Média 9,91% m/m 
Desvio padrão 0,83% m/m