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UFPI/CCA/DBFI ELEMENTOS DE BIOQUIMICA KATIA BONFIM LEITE DE MOURA SERVULO ADAILTON MATHEUS SOARES DA COSTA LISTA – Enzimas 1 - O que são enzimas? Dê exemplo de três proteínas com função enzimática. As enzimas são substâncias do grupo das proteínas e atuam como catalisadores de reações químicas. Catalise, lipases e ligazes. 2 - Identifique os componentes de uma reação enzimática. E – Enzima S –Substrato ES – Complexo Enzima - Substrato P – Produto (S) 3 - Conceitue cofatores e coenzimas, descrever sua importância e exemplificar. Coenzima: a molécula orgânica que se liga às enzimas para ativar uma reação. Cofator: quando a enzima utiliza íons metálicos com cargas opostas. 4 – Como as enzimas se classificam? Exemplifique cada classe. Oxido-redutases: reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons – Desidrogenasses e Oxidases. Transferases: transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil – Quinases e Transaminase. Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente – Peptidases. Liases: catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico – Dehidratases e Descarboxilases. Isomerases: reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos – Epimerases. Ligases: catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre à custa de energia – Sintetases. 5 - Descreva os fatores que alteram a atividade das enzimas. Ph, temperatura, concentração da enzima, concentração do substrato. 6 - Qual o conceito de “sitio ativo”? Centro Ativo: A parte da estrutura da enzima que é utilizada para conectar ao substratro. 7 - Comente as características de um gráfico que mostre a influência do pH na velocidade de uma reação catalisada por uma enzima. Enzimas como a catalase e a lipaze que tem pH ótimo em 7 e 8 respectivamente quando estão com pH distantes destes sua velocidade de catalisação de uma reação diminui e quando seu pH está igual a este ou próximo disso a uma melhor eficiência de catalisação de uma reação. 8 - Conceitue velocidade máxima de uma reação enzimática e relacione com saturação da enzima pelo substrato. Essa situ ação é considerada como estando se aproximando da velocidade máxima da reação (Vmáx), uma situação em que todas as enzimas (E) estão com substratos ligados em seus sítios ativos, formando o complexo ES. 9 - Conceitue Km e relacione com a afinidade da enzima pelo substrato. É a concentração do substrato na qual a velocidade de reação equivale à metade da velocidade máxima. 10 - Descreva os tipos de inibição enzimática. Inibição reversível, Inibição Reversível Competitiva, Inibição Reversível Não Competitiva, Inibição Irreversível. 11 - Que são enzimas reguladoras? São enzimas que limitam a velocidade das rotas metabólicas. 12 - Definir enzimas alostéricas? Como essas enzimas diferem das enzimas simples? Controlam ações químicas de transformação de um substrato e, quando ele precisar ser gasto, elas atuam bem. Quando o gasto atingiu sua finalidade, aparece um efetor alostérico negativo que freia o processo em um outro ponto da linha metabólica. Em uma enzima simples tal fenômeno não acontece.
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