AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS

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AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS
Aminoácido
Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por átomos de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N). 
Alguns podem conter enxofre em sua composição. Esses compostos se ligam, formando a molécula de aminoácido da seguinte forma:
Todas as moléculas de aminoácidos contêm um grupo carboxílico (COOH ), um grupo amina (NH2) e uma molécula de hidrogênio (H), ligados a um átomo de carbono, chamado de carbono alfa. 
A esse mesmo carbono também é ligado um radical, genericamente chamado de R. esse radical varia de acordo com o aminoácido, ou seja, cada um dos 20 aminoácidos existentes contém seu próprio radical, que pode variar de um simples átomo de hidrogênio (H), como é o caso da glicina, para grupos bem mais complexos.
Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando as proteínas. 
Para que as células possam produzir sua proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo.
Aminoácidos naturais
Também chamados de aminoácidos não essenciais, são produzidos pelo próprio organismo. 
O organismo animal é capaz de produzir apenas 12 dos 20 aminoácidos existentes na natureza, devendo os demais serem retirados da alimentação.
 Já os vegetais são capazes de produzir os 20 aminoácidos.
Aminoácidos essenciais
São os aminoácidos que os animais não conseguem produzir, mas são obrigatórios na fabricação das proteínas, portanto devem ser retirados dos alimentos.
Naturais
Essenciais
Glicina
Histidina
Fenilalanina
Alanina
Asparagina
Valina
Serina
Glutamina
Triptofano
Cisteína
Prolina
Treonina
Tirosina
Lisina
Ácido Aspártico
Leucina
Ácido Glutâmico
Isoleucina
Arginina
Metionina
Nem todos os alimentos contêm todos os aminoácidos, por isso a alimentação deve ser bastante diversificada. 
Os alimentos mais ricos em aminoácidos essenciais são de origem animal: carne, ovos,leite, queijos, etc.
Os vegetais não possuem todos os aminoácidos essenciais, logo uma dieta vegetariana precisa ser bem diversificada.
Os 20 aminoácidos essenciais ao organismo
 Aminoácidos ou simplesmente aa, são moléculas orgânicas que apresentam um carbono saturado, denominado de carbono alfa, que realiza uma ligação com um átomo de hidrogênio, com um grupamento amino, com um grupamento ácido e com um radical orgânico qualquer, sendo esta última ligação a que distingue um aminoácido de outro. 
Com relação à sua denominação, estão presentes as funções amina e ácido carboxílico, obrigatoriamente, em toda molécula de aa. A estrutura elementar de um aa é representada na figura abaixo:
Com relação às funções desses vinte aa no organismo, abaixo apresenta-se algumas dessas, de forma resumida:
ÁCIDO ASPÁRTICO: Auxilia o organismo na eliminação da amônia, assim como na proteção do sistema nervoso central.
ÁCIDO GLUTÂMICO: Trata-se do principal combustível cerebral. Considera-se esse aa como o grande responsável pelo bom funcionamento do cérebro.
ALANINA: É utilizado como fonte precursora do ácido pantatênico.
ARGININA: Auxilia no funcionamento normal da glândula pituitária. É também empregado na desintoxicação geral do organismo. Forma o colágeno em uma grande proporção.
BCAA: Trata-se de um complexo que envolve três aminoácidos, são eles a leucina, a isoleucina e valina. São essenciais para a produção da massa corporal, sendo constantemente utilizado como suprimento para atletas de alta performance.
CISTEÍNA: Representa uma importante fonte de enxofre para o organismo. Auxilia na desintoxicação do organismo e atua no sistema imunológico. Está também envolvido no crescimento dos cabelos, unhas e na regeneração cutânea.
FENILALANINA: Atua na tireóide e no funcionamento dos vasos sanguíneos. Apresenta importante efeito antidepressivo, assim como no humor e na atenção.
GLICINA: É o aminoácido mais simples, estruturalmente. Atua no funcionamento do sistema nervoso e nos tecidos musculares.
ISOLEUCINA: É importante para o funcionamento do sistema imunológico.
LEUCINA: Está diretamente envolvido no ganho e na perda de peso.
LISINA: Está envolvido no sistema imunológico do organismo; é importante para a produção de células brancas.
METIONINA: Auxilia na manutenção do fígado e dos rins, assim como no controle do colesterol. Também está envolvido na coloração cutânea.
TREONINA: Atua na prevenção de diversas disfunções intestinais.
TRIPTOFANO: Cerebralmente, é utilizado na produção da serotonina, em co-participação de vitaminas do complexo B.
PEPTÍDEOS
Os peptídeos são polímeros de aminoácidos. 
O tamanho desses polímeros varia muito, de moléculas com 2 ou 3 aminoácidos, á macromoléculas com milhares de aminoácidos.
Através da ligação peptídica dois aminoácidos se ligam covalentemente. 
A molécula resultante é um dipeptídeo. 
Consiste em uma reação de condensação, há remoção de um grupo hidroxila (OH) de uma molécula e um hidrogênio  (H) da outra molécula, que se unem, resultando em uma molécula de água.
Três aminoácidos se ligam através de duas ligações peptídicas, formando um tripeptídeo, e assim por diante.
Quando a molécula formada contém poucos aminoácidos ela é chamada de oligopepetídeo. Quando há muitos aminoácidos ela é chamada de polipepetídeo.
Oligopeptídio (Tetrapeptídio)
Como cada aminoácido de uma cadeia peptídica perdeu um átomo hidrogênio (H) ou uma hidroxila (OH), cada unidade de aminoácido é chamada de resíduo.
Quando vamos atribuir um nome a um pepetídeo pequeno, seguimos a seqüência dos seus aminoácidos constituintes. 
Começamos pelo resíduo aminoterminal, que fica na extremidade esquerda e terminamos no resíduo carboxilaterminal ou N-terminal, que consiste em um grupo carboxila livre.
Função biológica
Os grandes peptídeos constituem proteínas, que possuem extrema importância biológica. 
Porém, muitos oligopeptídeos e peptídeos pequenos possuem grande importância biológica, exercendo sua função mesmo em quantidades muito pequenas.
Alguns hormônios de vertebrados, como a insulina, glucagon e corticotrofina são compostos por menos de 50 resíduos de aminoácidos.
Como peptídeos pequenos de ocorrência natural também podemos citar a ocitocina, bradicinina,tireotrofina e encefalinas. 
Os venenos de fungos também são peptídeos pequenos.
Ligação peptídica
A união estabelecida entre dois aminoácidos adjacentes numa molécula recebe o nome de ligação peptídica. 
Esse tipo de ligação ocorre sempre por meio da reação entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila do outro.
No momento em que a proteína está sendo sintetizada e as ligações peptídicas estão se formando, o radical carboxila perde um grupamento –OH (hidroxila), deixando uma ligação livre. Simultaneamente, o radical amina de outro aminoácido perde um átomo de hidrogênio  (–H ), ficando, também, com uma ligação livre. Já que existem duas ligações livres, os aminoácidos tendem a se juntar: o OH do grupo carboxila de um aminoácido se liga ao H da amina do vizinho, produzindo uma molécula de água.
No entanto, essa molécula de água produzida não estabelece propriamente a ligação peptídica, uma vez que ela é eliminada, sendo assim, a união entre dois aminoácidos consiste numa reação de condensação (ou síntese por desidratação).
 A ligação peptídica efetivamente ocorre entre o carbono (C) de um aminoácido e o nitrogênio (N) do aminoácido vizinho, classificada como ligação covalente(C-N).
As moléculas que se formam a partir da ligação de aminoácidos são conhecidas como peptídeos. 
Logo, dois aminoácidos compõem um dipeptídeo, três formam um tripeptídeo, quatro produzem um tetrapeptídeo e assim sucessivamente. 
Para simplificar esses nomes podem ser usados os termos oligopepídeos para designar moléculas formadas por aminoácidos (do grego oligo, pouco) e polipeptídios, para denominar moléculas compostas por muitos aminoácidos (do grego poli, muitos). 
Uma proteína, portanto, pertence à categoria
dos polipeptídios, já que são constituídas por um número expressivo de aminoácidos.
Uma ligação peptídica é capaz de impedir que a molécula se enrole, o que faz com que as moléculas resultantes apresentem uma estrutura planar. 
Para romper uma ligação peptídica, é necessário ocorrer uma hidrólise (quebra pela água). 
Ao adicionar uma molécula de água à cadeia proteica, acontecerá o inverso da formação da ligação peptídica: as ligações livres dos grupamentos carboxila e amina serão “preenchidas” e, dessa forma, a ligação peptídica será quebrada.
Origem dos peptídeos bioativos 
Toda fonte de proteína alimentar pode fornecer peptídeos funcionais. 
Além do leite humano e do leite bovino, que são os mais estudados, têm sido isolados peptídeos a partir de hidrolisados enzimáticos de proteínas muito diversas: sardinha, trigo, soja, gelatina, entre outras . 
Existe uma série de artigos científicos relacionados com os aspectos estruturais, fisiológicos e analíticos dos peptídeos bioativos do leite humano e bovino. 
A grande diversidade de peptídeos encontrados em ambos os leites é determinada pela variabilidade de proteínas de uma espécie animal com relação à outra. 
Por exemplo, a caseína do leite bovino é formada pela caseína αS1, αS2, ß e κ, enquanto que a caseína humana contém principalmente caseína ß e um pouco de caseína κ. 
A caseína parece ser a maior fonte destes peptídeos, mas as proteínas do soro do leite também contêm fragmentos com atividade biológica. 
Estes peptídeos bioativos foram obtidos por digestões in vitro, com enzimas proteolíticas tanto de origem animal como microbiano, e in vivo, por digestão da proteína precursora.
Principais peptídeos bioativos obtidos da hidrólise de proteínas do leite bovino e humano 
Efeitos funcionais das proteínas e peptídeos do soro do leite