Aula de Enzimas

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ENZIMAS
BIOQUÍMICA
Profa Myllene Bossolani Galloro
myllene3@hotmail.com
HISTÓRICO
Final do século XVIII: estudo sobre a digestão da carne por secreções do estômago 
1800: Conversão do amido em açúcares simples pela saliva e por extratos vegetais (amilase) 
1850 – Louis Pasteur: fermentação do açúcar em álcool por levedura catalisada por “fermentos”, inseparáveis da estrutura das células vivas (vitalismo) 
1897 – Eduard Buchner: as moléculas da fermentação podiam ser removidas das células 
HISTÓRICO
Frederick W Kühne: denominação de enzimas 
1926 – James Sumner: isolamento e cristalização da urease da soja (transforma uréia em amônia e CO2); cristais constituídos de proteína 
1930 – John Northrop, Moses Kunitz: cristalização da pepsina e tripsina; conclusão de que enzimas eram proteínas 
ENZIMAS
Proteínas Catalisadoras: Aumentam a velocidade das reações quimicas
Catálise efetiva e seletiva das reações quimicas + autorreplicação: essenciais a vida
Importância clínica? 
ENZIMAS
COENZIMA OU COFATOR LIGADOS A PROTEÍNA = GRUPO PROSTÉTICO
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
NOMENCLATURA
RECOMENDADA: SUFIXO “ASE”
	
USUAL
Tripsina, Pepsina, etc
	
NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO
NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO
NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO
NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO
NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO
NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO
NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO
CATÁLISE
Reações não catalisadas tendem a ser lentas
Muitas reações envolvem eventos bioquímicos desfavoráveis ou impossíveis na célula
Enzimas: fornecem ambiente favorável às reações químicas
CATÁLISE
CATÁLISE
ENERGIA DE ATIVAÇAO
Imprescindível a vida: quanto maior a barreira de ativação, maior a estabilidade da molécula
Sem ela: moléculas se converteriam em formas moleculares mais simples, e as mais complexas poderiam deixar de existir
Enzimas: diminuem a energia de ativação seletivamente, em determinados momentos.
CATÁLISE
Energia de ativação- energia mínima necessária para ocorrer uma reação
CATÁLISE
ENERGIA DE ATIVAÇAO
FATORES QUE INFLUENCIAM NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/E/EnzymeKinetics.html
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Atividade enzimática 		 Velocidade da reação: conversão do substrato em produto por unidade de tempo
Determinação da velocidade de reação
Enzimas podem estar livres (E) ou ligadas ao substrato (ES)
Em baixas concentrações de substrato, a maioria está livre
A velocidade máxima da reação ocorre com a saturação enzimática (praticamente toda as moléculas ligadas (ES))
CINÉTICA ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA (experimental- tubos de ensaio)
CINÉTICA ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA (experimental- tubos de ensaio)
CINÉTICA ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Gráfico dos duplos reciprocos – facilita a visualização dos dados
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Ajustes na velocidade das vias metabólicas de acordo com a necessidade.
Capacidade de responder a alterações do meio
		TIPOS:
Controle da disponibilidade (lento)
Controle da atividade (rápida)
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA - DISPONIBILIDADE
Regulação da síntese ou degradação da enzima
Mediado por:
Concentração de substratos
Hormônios específicos 
Transcrição gênica
(horas/ dias)
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA – ALOSTÉRICA (não covalente)
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA - ALOSTÉRICA
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA - ALOSTÉRICA
Retroalimentação o produto formado age como inibidor 
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA - ALOSTÉRICA
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA – MODIFICAÇÃO COVALENTE
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA – MODIFICAÇÃO COVALENTE