PROTEÍNAS introdutoria

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PROTEÍNAS
Definição: As proteínas são macromoléculas orgânicas formadas pela sequencia de vários aminoácidos, unidos por ligações peptídicas 
Podem representar até 50% do peso seco das células vivas
Contêm C, H, O, N e S;
São polímeros de 100 ou mais aminoácidos (aas). 
Funções:
Estrutural: colágeno, elastina, queratina
Biológica: enzimas, hormônios, proteínas contráteis, de reserva, de transporte.
São formadas por
aminoácidos
DETERMINAÇÃO E CLASSIFICAÇÃO
Os aas da amostra são determinados no analisador de aas por meio de cromatografia 
Podem ser classificados conforme a NATUREZA, a POLARIDADE DA CADEIA R ou conforme o DESTINO NO METABOLISMO.
QUANTO À NATUREZA DO GRUPO R
Aromáticos  fenilalanina, tirosina, triptofano;
Básicos  lisina, histidina;
Ramificados  isoleucina, leucina, valina;
Sulfurados  metionina, cisteína, cistina;
Outros  treonina.
Aminoácidos essenciais: não são sintetizados pelo organismo humano, devem estar presentes na dieta. 
São:
Valina, leucina, isoleucina, lisina, fenilalanina, triptofano, metionina, treonina e cisteína.
Aminoácidos não essenciais – são sintetizados pelo organismo humano.
ESSENCIAIS
NÃO ESSENCIAIS
Arginina
Alanina
Histidina
Aspartato
Isoleusina
Asparagina
Leusina
Cisteína
Lisina
Glutamato
Meteonina
Glutamina
Fenilalanina
Glicina
Treonina
Prolina
Triptofano
Serina
Valina
Tirosina
NECESSIDADES DIÁRIAS
􀂄 Sedentários:
􀂄 0,8 a 1,0g/Kg/dia
􀂄 Praticantes de atividade física:
􀂄 1,0 a 1,2g/Kg/dia (analise individual)
􀂄 Atletas profissionais: pode ser até mais!!- 1,2 a 2,0g/Kg/dia
􀂄 Cerca de 10 a 15% do VCT diário
CLASSIFICAÇÃO
Quanto a conformação
- Globulares
- Fibrosas 
Globulares  são relativamente solúveis e bastante compactas devido ao considerável número de dobras da longa cadeia peptídica (citocromo C, proteínas do sangue – albumina do soro, glicoproteínas, anticorpos, hemoglobina, hormônios, enzimas)
Proteínas Fibrosas
Forma cilíndrica 
Baixa solubilidade em H2O
Funções estruturais
 
- colágeno
- queratinas
- miosina
Colágeno
É a fração principal dos tecidos conectivos, muito solúvel e contribui para a rigidez da carnes.
É uma proteína que mantém unidos os feixes de fibras musculares no corpo humano e nos animais.
É rica em prolina
Aumenta com a idade do animal, causando a rigidez da carne.
Por aquecimento em água se transforma em gelatina.
Gelatina é uma proteína solúvel em água quente e forma géis por resfriamento. Não tem cheiro nem sabor. 
É rica em arginina
Elastina
É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes encontrados principalmente na união dos músculos aos ossos.
É rica em lisina
Com aquecimento em água, a elastina incha sem se dissolver.
Proteínas de Origem Animal
Carne de mamíferos – contém 60-80% de água e 25 a 15% de proteínas, sendo o restante formado por gorduras, , sais, pigmentos e vitaminas.
Classificação das proteínas da carne quanto a função:
miofibrilares – actina e miosina corresponde a 55% da proteína total.
 Tecido conjuntivo: colágeno e elastina, corresponde a 15% da proteína total
 Proteínas Miofibrilares
Contém elevado teor de íons cálcio.
A actina representa 30% das proteínas fibrilares e a miosina 50%.
A actina e a miosina formam o complexo da actomiosina, relacionado com a contração e descontração muscular, ao “rigor mortis”, ao enrijecimento, à cor e à capacidade de reter água da carne.
Solubilidade das proteínas
Depende da quantidade de pontes de H que formam com a água
  hidrofílica solubilidade
  hidrofóbica solubilidade
Hidratação de proteínas- tem facilidade de se combinar com a água, pois todas as reações biológicas se processam em meio aquoso.
Desnaturação das Proteínas
Quando as proteínas são submetidas à elevação de temperatura, a variações de pH ou a certos solutos sofrem alterações na sua configuração espacial, e sua atividade biológica é perdida. 
Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam. 
Desnaturação das proteínas
Agentes desnaturantes 
Temperatura
pH
Solventes orgânicos
O QUE OCORRE COM O OVO?
Solvente orgânico
Proteína na água
Aas hidrofóbicos (amarelos) no interior
Proteína no hexano
Aas hidrofóbicos (amarelos) no exterior
Proteínas dos ovos
Proteínas da gema
%
Propriedades
Fosvitina
4
Fixa Ferro, formando
complexos de reserva
Lipovitelina HDL
16
Lipoproteínas com 18% de
lipídios
Lipovitelina LDL
68
Lipoproteínas com 90% de
lipídios
Livetinas
10
Proteínas hidrossolúveis
YRBP (
Yolk Riboflavin
Binding Protein
)
1,5
Liga-se à biotina
Proteínas dos ovos
Proteínas da clara
% MS
Propriedades
Ovalbumina
54
Agente gelificante
Conalbumina
(ovotransferrina)
12
Liga-se à metais, inibidor de
bactérias
Ovomucóide
11
Inibidor da tripsina
Ovoglobulinas
4
Formação de espuma
Lisozima
3,5
Bactericida
Ovomucina
3
Fator de viscosidade
Ovoinibidor
1,5
Inibe proteases a Serina
Ovoglicoproteína
1,0
Fator de viscosidade
Flavoproteína
0,8
Fixa a riboflavina (Vit. B2)
Ovomacroglobulina
0,5
Alto poder antigênico
Inibidor de ficina
0,05
Inibe proteases a SH
Avidina
0,05
Complexa-se com a biotina
Propriedades funcionais
Formação de espuma
Ovoalbumina, ovoglobulina e ovomucina
açúcar estabiliza a espuma, quando adicionado no final
lipídios contaminantes (0,1%) colocam-se na interface, dificultando a formação de espuma
Desnaturação protéica
Consequências
Perda ou ganho do valor nutricional
Perda de função biológica
Alteração da aparência
Alteração do sabor
4. Geleificação
Formação de rede tridimensional que retém moléculas de água em seu interior
 Geleificação induzida pelo calor
Desnaturação 
Agregação
4. Geleificação
gelatina
Propriedades Funcionais
Poder geleificante
estado nativo: fracamente hidratado
após desnaturação térmica
ruptura das pontes de H que estabilizam a estrutura helicoidal
aumenta a reatividade com a água
 gelatina solúvel tem alto poder ligante.
Colágeno hidrolisado-95%ptn
Propriedades Funcionais
1. Hidratação
2. Solubilidade
3. Viscosidade
4. Geleificação
5. Formação de rede
6. Emulsificação
7. Formação de espuma
Capacidade de retenção de água
Fontes protéicas mais estudadas
Proteínas do leite
Caseína
Proteínas do soro
Soja
ovo
DETERMINAÇÃO DE PROTEÍNAS
Microdigestor de Kjeldahl
ANÁLISES ELEMENTARES 
Análise de nitrogênio
	é a determinação mais utilizada;
	considera que as proteínas têm 16% de nitrogênio em média (vai depender do tipo de proteína);
Destilador de Nitrogênio Kjeldahl
Qualidade nutricional das proteínas
Relaciona-se a sua digestibilidade e seu valor biológico. 
um índice que considera tanto a digestibilidade quanto o valor biológico é o NPU (Net Protein Utilization) o NPU mede a quantidade de nitrogênio que é ingerido, absorvido e retido. 
NdpCal% = NPU x P%
O NdpCal representa o valor percentual do VCT de uma dieta/refeição na forma de proteína utilizável. Para estimativa do valor do NPU (utilização proteica líquida) pode-se multiplicar os seguintes fatores pelo respectivo P% das proteínas da dieta segundo sua origem:
proteína de origem animal – 0,7
proteína de leguminosas – 0,6
proteína de cereais – 0,5
 Para uma dieta/refeição mista com fontes de proteínas de diferentes origens, calcula-se:
 NdpCal%= (P%animal x 0,7) + (P%leguminosas x 0,6) + (P%cereais x 0,5)
p%: é o percentual do valor calórico total fornecido pelas proteínas
p% = Kcal proveniente de proteínas X 100
 VCT da dieta
NDpCal%: representa o quanto do total calórico de uma dieta está em forma de proteína utilizável.
Segundo Platt et al. (1961):
		NDpCal% 	 9% - recomendado para grupos vulneráveis
				 6% - recomendado para grupos não vulneráveis
 
Calcule o Valor Calórico Total (VCT), P% e o NDPcal% das refeições do quadro abaixo. Utilize os resultados para avaliar a qualidade proteica das refeições
Almoço 1
Almoço2
Almoço3
Arroz cozido– 150g
Feijão cozido – 90g
Alface – 15g
Tomate – 50g
Batata – 80g
Óleo vegetal – 15g
Arroz cozido–170g
peixe magro – 100g
Alface – 15g
Tomate – 50g
Óleo vegetal – 15g
Arroz cozido–170g
Carne de vaca magra – 150g
Alface – 15g
Tomate – 50g
Óleo vegetal – 15g
BOBBIO, F. O.;BOBBIO, P. A. Introdução à Química de Alimentos. 2ª.ed. São Paulo: Varela, 1995.
BOBBIO, F. O.;BOBBIO, P. A. Química do Processamento de Alimentos. 3ª.ed. São Paulo: Varela,1992.
IAL. Instituto Adolfo Lutz. Normas analíticas do Instituto Adolfo Lutz. 4ª.ed. Brasília: Ministério da Saúde, 2005.
Ref bibliograficas
Indicação de leitura