Resumo de enzimas, ácidos nucleicos e metabolismo celular

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Bioquímica 
Enzimas 
São proteínas com função catalítica (degradação e síntese) 
 67 atuam como catalisadoras de reações, deixando a reação mais rápida
Porque elas reduzem a energia de ativação 
Sítio ativo
Local onde se encaixa um substrato específico 
Substrato -> Maltose 
Enzima -> Maltase 
Produto -> alfa glicose 
São específicas de um determinado substrato 
Lactose -> Lactase -> 1 galactose + 1 glicose 
Lipídeo -> Lipase -> 3 ácidos graxos + 1 Glicerol 
Trabalham e atuam nas reações químicas 
Só funcionam em pH e T° ideal 
Se as enzimas não estiverem em pH e T° ideal, sua atividade é reduzida ou pode até ser inibida 
Importância: 
Metabolismo 
Desordens genéticas 
Indústria química 
Tripsina é produzida no pâncreas e atua no intestino 
Desnaturação proteica:
Perda total ou parcial da estrutura tridimensional 
SUBSTRATO É O REAGENTE 
Fatores que influenciam na velocidade de reação e atuação de uma enzima:
Quantidade de substrato
Quantidade de enzima
pH
Temperatura 
Características: 
Enzimas são os catalizadores das reações que ocorrer nos sistemas biológicos 
Manutenção da vida celular 
Possuem alto grau de especifidade por seus substratos acelerarem reações químicas específicas 
Funcionam em soluções aquosas e em condições suaves de temperatura e pH
São sintetizadas pela própria célula 
Todas enzimas são proteínas mas nem toda proteína é uma enzima
Exceção: Pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas 
Existem enzimas que trabalham sozinhas 
No centro do sítio ativo há 3 cadeias laterais de aas que vão reconhecer o substrato 
Enzimas também podem sofrer desnaturação 
Possuem sufixo ASE, com exceção da pepsina e tripsina 
A enzima não se degenera durante uma reação enzimática 
As enzimas possuem meia-vida
Tipos de enzimas: 
Apoenzima:
Enzima pura (rica em todos os aas) 
Enzima ativa 
Holoenzima: 
Quando substâncias aderem na enzima 
Cofatores enzimáticos:
Substâncias ligadas à enzima 
Cofatores inorgânicos: 
Metais 
Cofatores orgânicos:
São os grupos orgânicos (NAD, FAD) 
Coenzimas 
Muito mais complexos
Existem enzimas que precisam de cofatores 
Cofatores: São substratos que vão auxiliar a enzima nas reações, aumentando a velocidade da reação 
Cofatores: 
São substratos que vão auxiliar a enzima nas reações, aumentando a velocidade da reação
Existem enzimas que precisam de cofatores 
Cofatores Inorgânicos: 
Metais: Fe⁺², Cu ⁺², Zn⁺², Mn⁺², Mg⁺²
Cofatores Orgânicos:
Coenzimas: NAD, FAD, TPP, Biotina 
 (NAD⁺) (Mg⁺) 
 
Existem enzimas que precisam dos dois cofatores para atuar
Ex de holoenzima
Grupo Prostético: 
Elementos unidos na enzima que não são aas (cofatores inorgânicos ou orgânicos) 
Vitaminas hidrossolúveis são responsáveis por fornecer as coenzimas. Elas geram coenzimas a partir de sua degradação 
Classes: 
De acordo com a função que desempenha 
Oxidase:
Atuam nas reações de oxirredução
Ex: Desidrogenase 
Transferase: 
Atuam na transferência de grupos 
Ex: TGP, TGO 
Hidrolase:
Atuam na hidrólise
Aldolase, uréase 
Isomerase:
Atuam nas reações de isomerização 
Glicose – 6- P- Isomerase, G-6 -P
Ligase:
Atuam nas reações de síntese (ligação) 
Ex: Citrato sintase, polimerase 
Liases: 
Atuam retirando e adicionando outras ligações
Ex: Succinato sintetase 
Substratos
Elementos químicos que se encaixam nos sítios ativos 
Possuem o conceito de chave-fechadura 
Substrato específico para enzima 
Conforme o substrato, a enzima muda sua conformação 
Atividade Enzimática 
Atua na velocidade das reações químicas 
É dependente do substrato específico 
Energia de ativação
Energia necessária para a enzima se ativar para formar o produto 
E + S <--> ES -> E + P (Equação geral das enzimas) 
 
 Energia de ativação atua aí 
Velocidade da reação 
A velocidade da reação pode aumentar de 3 maneiras:
Aumentando a concentração de substrato 
Elevando a T°. Há uma agitação de moléculas causando o aumento da T°
Diminuindo a energia de ativação 
Energia de ativação maior, menor velocidade de reação 
Energia de ativação menor, maior velocidade de reação 
Cinética da Reação enzimática 
A velocidade de reação é diretamente proporcional à concentração do reagente (substrato) 
Aumentando a concentração de enzimas interfere na velocidade de reação 
pH interfere na velocidade reação 
O pH interfere porque fora do pH ideal a enzima para de funcionar 
pH 7 é o ideal e é onde há o pico de atividade 
pH 2 e 10 está inativa pois está fora do pH ideal 
O pH não desnatura a enzima, apenas a deixa inativa 
Nos extremos dos gráficos (longe do pH ideal) fica inativa, depois só diminui a velocidade de reação 
No seu volume máximo, não adianta aumentar a concentração do substrato, porque após atingir o volume máximo, ela permanece constante 
Concentração da enzima
Quanto mais enzima, menor o tempo
Efeito da temperatura 
Temperatura ideal da enzima é de 36,5 à 37,5
Em temperaturas muito baixas a enzima fica inativa pois se congelam na água sólida 
Hiportemia leva a uma inativação da atividade enzimática 
Acima da temperatura ideal a enzima desnatura 
A enzima inativa pode retornar a atividade enzimática 
Inibidores 
São substâncias exógenas 
São inseridos pela ingesta 
Leva a uma menor velocidade de reação 
Inibidores reversíveis: 
Se ligam ao sítio ativo mas se soltam depois 
Podem ser:
Competitiva
Não competitiva 
Inibidores Irreversíveis:
Se ligam ao sítio ativo mas não se solta 
Diminuem a velocidade de reação 
Se ligam a enzima, matam e saem (enzima inativa) 
Se ligam na enzima e não saem 
Inibição reversível competitiva 
Compete pelo mesmo sítio ativo 
Inibidor é semelhante estruturalmente ao substrato e isso acaba confundindo a enzima 
Enquanto o inibidor estiver ligado a enzima não há formação de produto 
Maior concentração de substrato reverte a inibição pois a enzima descarta o inibidor ao reconhecer o verdadeiro substrato 
Ex: Metanol e Etanol 
C – OH (Metanol) 
C – C – OH (Etanol) 
Há uma enzima no fígado chamada alcooldesidrogenase que converte o álcool em acetoaldeído e então será eliminado 
O fígado reconhece o metanol (inibidor) e o etanol é o verdadeiro substrato 
E + I <--> EI (
Não há formação de produto 
Bactérias produzem o PABA (substrato) 
Maioria das inibições competitivas são medicamentosas 
Veneno:
É gerado um anti-metabólico que é agressivo para as células 
Os produtos gerados interrompem a via metabólica 
O soro antiofídico é o substrato 
Inibição reversível não-competitiva 
Não compete pelo sítio ativo, pois existe outro sítio ativo 
Enzimas que possuem de 1 a 2 sítios ativos 
O inibidor não precisa ter a mesma fórmula estrutural do substrato 
Vai haver formação de produto mas a velocidade de reação é menor 
O inibidor interfere na formação do produto 
O inibidor se encaixa primeiro no sítio ativo do substrato modificando-o e impedindo o encaixe do substrato, não havendo formação de produto 
Acontece muito com medicamentos 
Ex: Metais pesados (acontece na bioacumulação)
Enzimas reguladoras 
Regulam as vias metabólicas 
Enzimas alostéricas:
São enzimas que contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas.
Carboidrato, proteína e lipídeo vão ser degradados formando o Acetil Coa, que vai cair na via metabólica gerando ATP. Porém existem várias enzimas nessa via e uma delas é a 
A enzima vai possui um sítio ativa e um sítio alostérico 
No sítio alostérico vão se ligar os efetores, que podem ser:
Positivos: Vão aumentar a função catalítica da enzima 
Negativos: Que vão diminuir a função catalítica da enzima 
Inibição por retroalimentação 
Estímulo -> Resposta -> Produto inibe a reação principal 
É um processo de regulação metabólicaque o produto final pode atuar como inibidor ou indutor 
Na maioria das vias metabólicas, é comum que o produto final atue como modulador alostérico negativo da enzima que catalisa as primeiras reações da via. Portanto, quando a concentração deste produto fica aumentada ele vai agir como um inibidor alostérico, diminuindo a velocidade da via e a sua própria produção. Este mecanismo é denominado inibição por retroalimentação ou feedback. Caso o produto final comece a ser consumido e consequentemente sua concentração diminua ele vai deixar de inibir a via, fazendo com isso que a via tenha sua velocidade aumentada
Exemplo: Na degradação de carboidrato, proteína e lipídeo vai ser gerado o Acetil Coa, que gera ATP. Se esse ATP não for gasto, terá um aumento na concentração de ATP, logo o próprio ATP (produto) vai inibir a atividade catalisadora da enzima, pois haverá um acumulo energético. Caso haja uma demanda de ATP e ele começa a ser gasto, ele próprio vai atuar como indutor, aumentando a atividade enzimática. 
ATP é o modulador alostérico negativo da citrato sintase 
ATP é o produto final 
Quanto menor ATP e menor citrato, a via metabólica volta a funcionar
Quanto maior ATP e maior citrato, a via metabólica é inibida 
ADP é o modulador alostérico positivo
O ADP vai entrar quando o ATP estiver baixo 
Regulação alostérica
Modulador Positivo = ATIVAÇÃO
Modulador Negativo = INIBIÇÃO 
Ácidos nucleicos 
Representantes:
DNA e RNA 
Responsáveis pelas informações hereditárias e controle das atividades celulares 
Características 
Possuem caráter ácido, que é dada pelos açúcares 
Estão presentes no núcleo (DNA) e citoplasma (RNA) 
DNA possui no carbono 2 um Hidrogênio (H) 
RNA possui no carbono 2 uma Hidroxila (OH) 
No DNA o açúcar é a Dexorribose 
No RNA o açúcar é a Ribose
Nucleotídeos 
Açúcar (pentose) + Grupo fosfato + Base nitrogenada 
Adenina, Guanina, Citosina e Timina (DNA)
Adenina, Guanina, Citosina e Uracila (RNA) 
Nucleotídeo é diferente de Nucleosídeo 
Nucleotídeo é uma pentose (açúcar) + PO4 + Base nitrogenada
Nucleosídeo é um açúcar + base nitrogenada 
Nucleosídeos não constituem os ácido nucleicos 
Bases nitrogenadas
Classes:
Purina: 2 aneis (dupas) aromáticos 
Adenina
Guanina 
Pirimidina: 1 anel (simples) aromático 
Timina (DNA) 
Citosina 
Uracila (RNA) 
Outras moléculas que possuem nucleotídeos ou nucleosídeos mas não são ácidos nucleicos:
ATP, NAD, Coenzima, FAD 
DNA 
É uma estrutura de dupla hélice mantida por ligações de hidrogênio 
As fitas são paralelas e enoveladas 
As bases nitrogenadas formam pontes de hidrogênio 
A – T (2 ligações de hidrogênio) 
G – C (3 ligações de hidrogênio) 
A ligação do PO4 é uma ligação covalente 
O que diferencia uma espécie de outra são as quantidades de bases nitrogenadas 
Duplicação do DNA
É a capacidade de originar cópias de si mesmo, daí vem as características hereditárias 
É dividida em 4 etapas: 
1°- DNA Helicase 
Desenrola a fita e quebra as ligações de hidrogênio, promovendo a separação 
2°- DNA Polimerase 
Aproxima os nucleotídeos 
3°- DNA Ligase 
Liga as fitas iniciais com as fitas mãe, forma as pontes de H
4°- DNA Transferase 
Corrige supostos erros, transferindo uma base pela outra 
Fita do DNA mãe: São as fitas externas 
Começa 5’ e termina 3’ (de acordo com os carbonos) 
Fita do DNA filha: São as fitas internas 
Começa na 3’ e termina na 5’ 
Duplicação semiconservativa:
Conserva a sequência do DNA mãe 
RNA 
É através do DNA polimerase que pode ocorrer algum erro genético 
É uma fita única que foi transcrita de uma molécula de DNA
Sua função é atuar no citoplasma na síntese de proteína 
Seu açúcar é a Ribose 
A – U 
G – C 
Transcrição do RNA 
É transcrito através do DNA 
O DNA se abre por ação da enzima RNA polimerase 
Acontece o pareamento dos nucleotídeos 
O RNA pronto ira se soltar e irá para o citoplasma 
Metabolismo de Carboidratos:
Metabolismo:
Degradação e síntese (catabolismo e anabolismo) 
Fonte energética: 
Glicogênio (animais)
Amido (vegetais) 
Ingestão calórica:
Amido, sacarose, lactose e pentose 
Fermentação:
Glicose anaeróbica (fornecimento de energia sem precisar de O2) 
A glicose vai ser o substrato que vai ser degradado
Galactose , Glicose, Frutose Piruvato 
Frutose e galactose serão convertidas em glicose para entrar no metabolismo 
Ação da ISOMERASE que vai converter tudo em glicose 
O metabolismo do carboidrato é imprescindível nas hemácias, pois elas precisam de energia 
Digestão do carboidrato 
Degradação começa pela a boca
Amilase salivar vai começar o processo de degradação do amido
Vai restar apenas monossacarídeos 
Absorção do carboidrato 
No intestino, os monossacarídeos vão ser reabsorvidos pelas vilosidades intestinais 
A absorção da glicose na célula é feita pela bomba sódio potássio 
O sódio quando entra na célula intestinal vai permeabilizar a membrana da célula
Quando permeabilizar a membrana, ela vai permeabilizar a proteína transmembrana GLUT 5
Quando a GLUT 5 é permeabilizada, ela abre passagem para os monossacarídeos entrarem na célula intestinal 
Quando o sódio sair da célula, vai permeabilizar a outra membrana, logo, permeabilizará a proteína transmembrana GLUT 2, que vai abrir passagem para a saída dos monossacarídeos que vão sair para o sangue
Captação de glicose pela célula 
As células precisam captar glicose para o processo de glicólise, que vai gerar ATP
O início do processo de glicólise se dá na captação 
A captação é feita por hormônios
Todo hormônio possui seu receptor específico na membrana da célula 
A Insulina vai encontrar o seu receptor e se acoplar a ele, ela permeabilizar a membrana, permeabilizando a proteína transmembrana GLUT 4, que vai abrir passagem para a entrada dos monossacarídeos 
A glicose tem tendência a sair da célula e ficar na corrente sanguínea, então ela é fosforilada, tornando-se Glicose – 6 – P 
Glicose – 6 – P não é reconhecida pela proteína GLUT 4
A fosforilação é a primeira etapa da glicólise 
Reação acoplada:
Uma reação libera energia, enquanto a outra absorve
EX: ATP -> ADP + Pi