Colágeno: Estrutura e Função

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COLÁGENO
Universidade Federal do Pará
Curso de Engenharia de Bioprocessos
Andre da Luz de Freitas
Patrícia Oliveira Santos
Rutiléia de Jesus Paiva
DISCENTES:
Docente: Nilton Akio Muto
Kolla e Genno FUNÇÃO ENCONTRADO
Resistência e
elasticidade
dos tecidos 
Ossos, cartilagens, 
dentes, músculos.
Cola e Produção 
COLÁGENO
Aminoácidos 
Prolina e Lisina
Resíduos Hidroxilisil
Retículo 
Endoplasmático 
Rugoso
- Pontes de Dissulfeto se formas na
região do C-terminal
- Combinação entre as cadeias
- Tripla hélice
Complexo
de Golgi
Vesículas
de secreção
Microtúbulos 
- Tropocolágeno se agrupam
- Origem da fibrilas
- Associando em feixes
- Formando as Fibras
Glicina-X-prolina
Glicina-X-hidroxiprolina
Gly-x-y
A sequência de aminoácidos da extremidade C-terminal na região da 
tripla-hélice da cadeia do colágeno bovino.
O colágeno contém 
carboidratos ligados 
covalentemente em 
quantidades que 
variam de ~0,4 a 12% 
por peso, dependendo 
do seu tecido de 
Origem.
iii. Gly (vermelho), 
Xaa (amarelo), 
Yaa (branco) 
posições.
ii. Três hélices
i. C (verde), 
O (vermelho), 
N (azul), 
S (amarelo);
(I) O lado externo da hélice de 
colágeno é desenvolvido como um 
retângulo bidimensional
(II) A vista de topo das ligações C 
da hélice tripla feita a partir da 
(ProProGli)
(III) A Estrutura de cristal das 
cadeias laterais de peptídeos do 
modelo de colágeno que interagem 
com o domínio da integrina.
Interações entre hidrogênio e cadeias da tripla hélice do colágeno.
Gly
X=Pro
Y=Hyp
Água mediada por ligação de hidrogênio entre cadeias
Interações de íons entre cadeia de hélice e uma interação mediada por água entre 
Glu e Arg.
Glu12(C)
Arg13(B)
Arg13(A)
3.8 Å
3.2 Å
2.8 Å
2.8 Å
Pericyte
PG
PG
FACIT XII, XIV
Fibroblast
Fibrils with banding pattern
Thin collagen fibrils
without banding pattern
I, V, III
VII
Epithelial cells
Endothelial cells
Collagen types
XIII XVII (skin)
Tissue specific
VII (skin)
V
VI
I
III
XII
XIV
IV
XV, XVIII
XVI, XIXFACIT-like XVI, XIX
Transmembrane collagen
Basement membrane
Basement membrane zone
Colágeno tipo XIII, 
é expresso como 
uma molécula 
ligada à membrana 
basal. 
 IV é o componente 
principal da 
membrana basal. 
XV e XVIII, 
localizam-se na 
membrana basal .
VI forma 
microfibrilas.
 III matriz 
extracelular da 
pele e da artéria.
Collagen VI molecule
Dimer
Tetramer
105 nm
• Ligações entre dois 
colágenos tipos VI.
• sobreposição de 30 nm
com dois pares de 
ligações de dissulfeto
entre cisteinas, um no 
domínio colagenoso e 
outro no domínio 
globular C-terminal.
• Dois dímeros formam 
um tetrâmero com 
ligações dissulfeto.
• Os tetrâmeros ligados 
entre si com 105 nm.
 Estrutura Molecular
 Composição de Aminoácidos 
 Localização
GRUPOS
Formam Longas
FIBRILAS
Associados as
FIBRILAS
Forma
REDE
Fibrila de 
ANCORAGEM
I, II, III, V e XITIPOS:
Ossos
Ligamentos
Pele 
Mas abundante
Mas resistente 
TIPO I
Células Cartilaginosas
Ligação com a água 
TIPO II
Útero 
Fígado 
Pulmões
Rins
Constituído por Fibras
Células Musculares 
Outros tipos de células
Ossos
Pele
Placenta
COLÁGENO – TIPO I
TIPO V
Cartilagens
Discos intervertebrais TIPO XI
COLÁGENO – TIPO II
IX, XII
(Estrutura Curta)
TIPOS:
Se ligam a outras fibrilas
Matriz extracelular 
Cartilagem
Retina 
Córnea 
Manter as Células unidas
TIPO IX
Tendões
Ligamentos
COLÁGENO I e IIITIPO XII
IVTIPO:
Prende as fibrilas
Conjunto de redes
Rins
Lâmina Basal
Cápsula do Cristalino 
Sustentação
Filtração
TIPO IV
VIITIPO:
Junção da Derme Epitelial 
Células Corioamnióticas
Doença do
Marinheiro
Por volta dos 
séc. XV e XVI
Inúmeras 
mortes 
Responsável pela 
hidroxilação de resíduos 
de Prolil e Lisil na síntese 
do Colágeno
Ácido 
Ascórbio
Falta de 
Vitamina C
 A Vitamina C encontra-se na natureza sob duas formas:
Reduzida
AMBAS ATIVAS
Oxidada
(Ácido Deidroascórbico)
 O ácido ascórbico age como Oxirredutor capaz de transportar
hidrogênio nos processos de respiração
 Participa na biossíntese da catecolaminas
 Previne o escorbuto e é essencial para a formação das fibras colágenas
existente em praticamente todos os tecidos do corpo humano
O AA é Co-fator para duas enzimas essenciais na biossíntese 
do colágeno.
Animais em geral (bovino, peixes, 
suínos, etc.)
A hidrólise leva a produção de 
gelatina e colágeno hidrolisado
Colágeno hidrolisado fornece 
alto nível de Gly e Pro
(I) Melhoria da firmeza da pele; 
(II) Proteção dos danos das articulações; 
(III) Melhoria no tratamento da osteoporose;
(IV) Prevenção do envelhecimento;
(V) Anti-hipertensivo; 
(VI) Proteção contra úlcera gástrica 
• Nelson, D. L. Michael M. C. Princípios de bioquímica de Lehninger 6. ed. Porto 
Alegre, 2014. 
• Pires, A. L.R, Bierhalz, A. C. K. e Moraes, A. M. BIOMATERIAIS: TIPOS, 
APLICAÇÕES E MERCADO. Departamento de Engenharia de Materiais e de 
Bioprocessos, Faculdade de Engenharia Química, Universidade Estadual de 
Campinas, Av. Albert Einstein, 500, 13083-852 Campinas – SP, Brasil, 2015 
• Silva, T. F.; Penna, A. L. B, Chemical characteristics and functional properties of
Collagen Departamento de Engenharia e Tecnologia de Alimentos, Instituto de 
Biociências, Letras e Ciências Exatas, Unesp, São José do Rio Preto, SP, Brasil. 
2012.