Aula 9 - Aminoácidos, Peptídeos, Proteínas

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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS, PROTEÍNAS 
Proteínas  constituem o mais importante polímero biológico. 
 
As proteínas constituem mais da metade do peso seco das células, 
existem milhares de proteínas, cada uma com uma função especial. 
Possuem diversos tamanhos e formas e peso molecular elevado. 
 
PRINCIPAIS FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
- Servem de estrutura. 
- Realizam reações. 
- Protegem o organismo. 
- Atuam como reguladores. 
- Transportam substâncias. 
- Realizam outras funções. 
 
CARACTERÍSTICAS COMUNS DAS PROTEÍNAS 
- As proteínas são poliamidas. 
- Suas unidades monoméricas são os aminoácidos. 
- A hidrólise das proteínas naturais pode produzir até 22 
aminoácidos diferentes. 
 
Aminoácidos  são os blocos de construção das proteínas. 
 
Possuem um grupo amina, NH2 e um grupo carboxílico, COOH, 
ligados ao carbono alfa. Os aminoácidos das proteínas são, 
portanto, conhecidos como -aminoácidos. H2N CH COOH
R
Aminoácido
Cadeia lateral
Carbono 
 
2 
O grupo R, que constitui a cadeia lateral do aminoácido é o que 
torna um aminoácido diferente do outro. 
 
R pode ser  um hidrocarboneto, um grupo carboxila ou amina, um 
grupamento amida, hidroxila, um grupo tiol, anel aromático ou 
heterociclo nitrogenado. Existem de 20 a 22 principais aminoácidos 
encontrados em proteínas, cada um com uma cadeia lateral 
característica. 
 
O aminoácido mais simples, glicina, abreviadamente Gly, tem 
apenas um átomo de hidrogênio ligado ao carbono alfa. H2N CH COOH
H
Glicina (Gly) 
 
Outros grupos R 
 Cadeias laterais constituídas por hidrocarbonetos 
Alanina (Ala)
H2N CH COOH
CH3
H2N CH COOH
CH
CH3CH3
H2N CH COOH
CH
CH3CH3
CH2
H2N CH COOH
CH
CH2
CH3
CH3
Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (ILe)
 
 
 Aminoácidos com outro grupo carboxílico ou amida 
Ácido Aspártico (Asp)
H2N CH COOH H2N CH COOH
Ácido Glutâmico (Glu)
O
CH2
OH
C
O
CH2
OH
C
CH2
 
3 
Asparagina (Asn)
H2N CH COOH H2N CH COOH
Glutamina (Gln)
O
CH2
NH2
C
O
CH2
NH2
C
CH2
 
 
 Aminoácidos com grupos nitrogenados adicionais. 
Lisina (Lys)
H2N CH COOH H2N CH COOH
Arginina (Arg)
CH2
NH2
CH2
C
CH2
NH2
NH
CH2
CH2
CH2
CH2
HN
 
 
 Aminoácidos com grupos hidroxila 
Serina (Ser)
H2N CH COOH H2N CH COOH
Treonina (Thr)
CH2
OH
CH3
OH
CH
 
 
 Aminoácidos sulfurados, cisteína com um grupo tiol, e a 
metionina com um grupamento tioéter. 
Cisteína (Cys)
H2N CH COOH H2N CH COOH
Metionina (Met)
CH2
SH CH2
CH3
CH2
S
 
 
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 Aminoácidos com o grupo aromático fenila. 
Fenilalanina (Phe)
H2N CH COOH H2N CH COOH
Tirosina (Tyr)
CH2
OH
CH2
 
 
 Aminoácidos aromáticos que contêm heterociclos nitrogenados. 
Histidina (His)
H2N CH COOH H2N CH COOH
Triptofano (Trp)
CH2 CH2
C
NH
C
H
N
CH CH
N
H
C
C
C
CH
CH
C
H
C
H
 
 
Cada um dos grupamentos R irá conferir polaridades diferentes aos 
aminoácidos, assim, eles podem ser neutros ou eletricamente 
carregados (cátions, ânions ou íons dipolares). 
 
Como os aminoácidos contêm tanto um grupo básico (-NH2), quanto 
um grupo ácido (-COOH) eles são compostos anfóteros. No estado 
sólido, e secos, os aminoácidos existem como íons dipolares (com 
o íon carboxilato – COO - e com o grupo amônio – NH3
+). 
 
Equilíbrio estabelecido em solução aquosa: 
H3O
+
OH
_
H2N CH COO
R
_ _+
H3N CH COO
R
OH
_
H3O
+
+
H3N CH COOH
R
Forma aniônica
(Solução alcalina)
Íon dipolar
(Zwitterion)
Forma catiônica
(Solução ácida)
 
 
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As concentrações das formas aniônica e catiônica são iguais no 
ponto isoelétrico (PI), no qual a concentração do íon dipolar atinge 
seu máximo. Este pH varia de 3 a 11 para aminoácidos comuns. 
 
No pH dos fluídos corporais, os aminoácidos existem principalmente 
nas suas formas carregadas. 
 
CONFIGURAÇÃO (D OU L) DOS AMINOÁCIDOS 
A configuração é atribuída de modo semelhante a do carbono  do 
L-Gliceraldeído. Todos os aminoácidos, exceto a glicina, tem 
enantiômeros. Os aminoácidos do organismo possuem 
configuração L. 
L-Gliceraldeído Um L-Aminoácido
CH
O
C
CH2OH
HHO
COH
O
C
R
HNH2
 
 
Aminoácidos essenciais  são dez, não podem ser sintetizados 
pelo organismo, mas são requeridos para o crescimento normal e a 
manutenção dos tecidos. Devem ser incluídos na dieta alimentar. 
Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, 
Triptofano, Valina, Arginina (pode ser sintetizada, mas é requerida 
em maiores quantidades para um crescimento e desempenho 
normais) e Histidina (é essencial para as crianças). 
 
Peptídeos  são obtidos na reação de condensação entre o grupo 
carboxílico de uma molécula e o grupo amino da outra, liberando 
uma molécula de água e formando uma ligação amida. 
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+H2N CH COOH
R
H2N CH COOH
R'
H2N CH C
R
NH CH COOH
R'
O
Ligação peptídica
Dipeptídeo
 
Os polímeros de -aminoácidos com pesos moleculares elevados 
podem ser classificados como: 
Polipeptídeos (peso molecular <10000) 
Proteínas (peso molecular >10000) 
 
ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS 
Estrutura primária  corresponde a seqüência de seus 
aminoácidos, isto é, a estrutura covalente (quais aminoácidos estão 
presentes e a ordem na qual estão unidos). Determina a função de 
uma proteína no nosso organismo 
 
Cada proteína tem um arranjo definido e característico das 
unidades básicas de aminoácidos. Técnicas de sequenciamento 
permitem determinar as estruturas primárias de polipeptídeos e 
proteínas. 
 
Estrutura secundária  consequência das maneiras pelas quais 
uma cadeia polipeptídica pode interagir com ela própria ou outra 
molécula, formando ligações hidrogênio. Este tipo de ligação pode 
gerar duas estruturas diferentes nas moléculas de proteína, uma -
hélice e uma folha pregueada (beta). 
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+

-
CH
O
N
H R
C
CH
O
N
H R'
C
 
A principal técnica experimental usada na elucidação das estruturas 
secundárias das proteínas foi a análise por difração de raios-X. 
 
Conformação em -hélice  consiste no enrolamento de uma 
cadeia peptídica num arranjo em espiral (dextro orientada). É 
mantida por ligações de hidrogênio entre o átomo de hidrogênio de 
um grupo amina e o oxigênio de um grupo carbonila, quatro 
aminoácidos distantes ao longo da cadeia. Os grupos R estão 
dispostos para fora do eixo da hélice. 
 
 
 
 
A -hélice é flexível (pode ser dobrada ou curvada sem se romper) 
e elástica (capaz de recuperar a forma depois de se esticar). 
 
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Folha pregueada  resultado de ligações de hidrogênio entre duas 
cadeias de proteínas que correm paralelas entre si. Este arranjo é 
chamado de “folha pregueada” por causa das dobras ou pregas 
resultantes na rede em forma de folha. 
 
 
 
 
Folha pregueada formada de quatro cadeias polipeptídicas 
(paralelas). 
A estrutura pregueada é flexível, mas não elástica. 
 
Estrutura terciária  corresponde a sua forma tridimensional, ou 
conformação, resultante das dobras da cadeia polipeptídica. A 
interação entre as cadeias laterais dos aminoácidos dentro da 
proteína determina as ligações e propriedades que mantêm íntegra 
a estrutura terciária. 
 
Diversos tipos de força estão envolvidos no processo de 
enrolamento, inclusive ligações (covalentes fortes) de dissulfeto da 
estrutura primária. 
O enrolamento da maioria das proteínas permiteque um número 
máximo de grupos polares (hidrofílicos) fiquem para fora e um 
número máximo de grupos não-polares (hidrofóbicos) fiquem no seu 
interior. 
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Tipos de ligações formadas entre diferentes partes de uma 
cadeia polipeptídica 
CH
O
N
H
C
CH2
O
C
CH
O
-
CH
CH3H3C
CH
CH2
S
CH
O
N
H
C
(CH2)4
NH3
CH
CH3H3C
CH
CH2
S
CH
+
(b)(a) (c)
(d)
 
(a) Ligações de hidrogênio 
(b) Ligações tipo dissulfeto entre cisteínas 
(c) Ponte salina (ácido aspártico e lisina) 
(d) Ligação hidrofóbica (valina isoleucina) 
 
Devido a estes diferentes tipos de interação, as proteínas têm 
estruturas terciárias muito complexas. Muitas destas ligações 
mantêm a estrutura terciária agindo em conjunto. 
 
A forma de uma proteína é determinada fortemente pela sua 
estrutura primária, a seqüência de aminoácidos. Mudando o tipo de 
ligação, a conformação tridimensional é alterada. 
 
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Algumas proteínas são mais complicadas porque contêm mais do 
que uma cadeia polipeptídica. Cada cadeia isolada de aminoácidos 
é chamada subunidade. 
 
A “estrutura quaternária” de uma proteína descreve a maneira pela 
qual as subunidades estão arranjadas. 
Ex: Hemoglobina  consiste em quatro subunidades. 
 
 
Conformação nativa  forma normal, arranjo requerido para a 
proteína realizar sua função biológica. A desorganização da 
estrutura protéica, ou a destruição da conformação nativa é 
chamada desnaturação. 
 
A conformação nativa é perdida, 
produzindo uma cadeia ao 
acaso. 
A desnaturação geralmente envolve a quebra de ligações não 
covalentes (fracas) que mantêm a estrutura das cadeias 
polipeptídicas. Embora as ligações peptídicas não sejam 
quebradas, as estruturas secundária e terciária são perdidas. 
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As cadeias resultantes freqüentemente se aglomeram ao acaso 
(coagulam) e precipitam (tornam-se insolúveis). A proteína não 
pode mais desempenhar a sua função biológica. 
 
Fatores desnaturantes: Calor, álcoois e outros solventes orgânicos, 
ácidos e bases, íons metálicos, agentes oxidantes e redutores, 
agitação. 
TIPOS DE PROTEÍNAS 
As proteínas podem ser classificadas em grupos, de maneiras 
baseadas na sua forma, solubilidade em água e composição. 
 
Proteína fibrosa 
 
 
 
Proteína globular 
 
Proteínas fibrosas  insolúveis em água e resistentes à digestão. 
Freqüentemente consistem de várias cadeias polipeptídicas 
paralelas que estão espiraladas e esticadas. 
 
Colágeno (hélice tripla)  proteína mais abundante do corpo, 
principal componente da pele e dos ossos e dentes. 
 
Queratina  proteína fibrosa que fornece proteção à camada 
externa da pele, pêlos e unhas (Lã, penas etc.) 
Forma baseada na  hélice tem grande resistência, é insolúvel e 
pode se esticar (Ex. cabelo). 
Forma  é flexível, mas não estica (Ex. seda e teias de aranha) 
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Elastina  estruturas elásticas como ligamentos e vasos 
sangüíneos. 
 
Proteínas globulares  consistem de polipeptídeos firmemente 
dobrados na forma de uma “bola” e solúveis em água. Cada 
proteína globular tem uma estrutura terciária própria que lhe permite 
realizar sua função biológica única. 
Ex: Enzimas, albuminas, globulinas, hemoglobina. 
A hemoglobina consiste de quatro cadeias polipeptídicas separadas 
(1, 2, 1 e 2), cada uma com aproximadamente 150 aminoácidos. 
Cada cadeia forma uma “bolsa” contendo um heterociclo 
nitrogenado chamado heme. (Um íon ferroso, Fe+2, no centro do 
grupo heme, pode fixar uma molécula de oxigênio, transportando-a 
dos pulmões aos tecidos). 
A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada. A parte que 
não é feita de aminoácidos (heme) é chamada grupo prostético. 
 
Outros grupos prostéticos incluem carboidratos e lipídeos. 
(lipoproteínas, glicoproteínas), 
 
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Classificação de proteínas considerando a sua função 
Enzimas  proteínas essenciais que permitem que as reações 
ocorram numa velocidade adequada. 
 
Estruturais  colágeno (tecido conjuntivo e ossos) e queratinas 
(estruturas de membranas). 
 
Transporte  hemoglobina (transportam pequenas moléculas) e 
soroalbumina (leva ácidos graxos do tecido adiposo para vários 
órgãos). 
 
Hormônios  regulam processos químicos no organismo (insulina). 
 
Armazenamento  reservatório de substâncias químicas. 
 
Defesa  anticorpos (gama globulinas). 
 
Toxinas  proteínas prejudiciais ao organismo. 
 
TERPENOS E ESTERÓIDES 
 
TERPENOS 
Os terpenos ou terpenóides são os constituintes mais importantes 
dos óleos essenciais. Constituintes odoríferos das plantas que 
podem ser extraídos a partir da destilação em corrente de vapor. 
 
Desempenham funções muito variadas como essências vegetais, 
vitaminas e pigmentos vegetais. Para o homem constituem uma das 
mais amplas classes de alimentos funcionais ou fitonutrientes. 
 
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Funcionam como antioxidantes, protegendo os lipídios, o sangue e 
outros fluidos corporais contra o ataque de radicais livres, grupos 
hidroxila, peróxidos e radicais superóxido. 
 
A maioria dos terpenos tem o esqueleto de carbono com 10, 15, 20 
ou 30 átomos de carbono. 
 
Número de Carbonos Classe 
10 Monoterpenos 
15 Sesquiterpenos 
20 Diterpenos 
30 Triterpenos 
 
Os terpenos podem ser visualizados como sendo construídos de 
duas ou mais unidades de isopreno. 
CH2 C CH CH2
CH3
ou
Isopreno
 
“Regra do isopreno”  todos os terpenos devem ser formalmente 
divisíveis em unidades isopreno. 
 
Alguns exemplos de terpenos acíclicos simples que obedecem esta 
regra são mostrados abaixo: OH
OH
;;
Isopreno
(C5)
Geraniol 
(C10)
Farnesol 
(15)
 
 
15 
Sabe-se agora que os terpenos não se formam na natureza a partir 
do isopreno, o qual nunca foi encontrado como produto natural. O 
precursor dos terpenos é o ácido mevalônico que é produzido 
a partir da acetil-CoA. 
CH3CO S CoA CH3COCH2CO
CoAS
COCH3SCoA
(Acetil-CoA)
(Acetoacetil-CoA)
Redução
Hidrólise
OH
CH2OHHOOC
(Ácido mevalônico)
 
 
Carotenóides 
São um grupo especial de terpenos facilmente encontrados em 
plantas e animais. Os carotenos são tetraterpenos, responsáveis 
pela coloração amarela, laranja e vermelha das flores, frutos, 
raízes, etc. A cor provém do grande número de ligações duplas 
conjugadas. 
 
Nos organismos dos mamíferos, inclusive os seres humanos, o -
caroteno sofre quebra por oxidação fornecendo dois equivalentes de 
um aldeído chamado retinal. 
 
A redução bioquímica da carbonila do aldeído fornece a vitamina 
A1, fator importante de crescimento. 
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R
R
CHO
CH2OH
[o]
Retinal
Vitamina A
[H]
 
Esteróides 
Ocorrem em todos os organismos animais e vegetais e são 
essenciais para o funcionamento correto do organismo, 
desempenhando funções biológicas importantes. Pequenas 
variações na estrutura molecular de esteróides resultam em 
grandes diferenças nos seus efeitos. 
 
Os esteróides que ocorrem naturalmente incluem o colesterol, os 
sais biliares, os hormônios masculinos e femininos, as vitaminas D 
e alguns venenos cardíacos. 
 
Os esteróides são derivados do sistema peridrociclopentano-
fenantreno. 
A B
C D1
2
3
4
5
6
7
89
10
11
12
13
14 15
16
17
18
CH3
 
Os átomos de carbono do sistema básico 
de anéis são numerados da maneira 
indicada. Os quatro anéis são designados 
com letras. 
Os esteróis (esteróides que contêm um grupo hidroxila), são os 
esteróides mais abundantes. 
 
17O esterol mais importante é o colesterol, um dos esteróides mais 
difundidos na natureza. Pode ser isolado por extração de quase 
todos os tecidos animais. 
Sabe-se que os cálculos biliares humanos são uma fonte 
particularmente rica de colesterol, este serve como intermediário na 
biossíntese dos hormônios esteroidais e dos ácidos biliares, mas a 
quantidade de colesterol existente no corpo é muito maior do que a 
necessária para estas finalidades. Ainda não são conhecidas todas 
as suas funções biológicas. 
HO
Colesterol
 
Altos níveis de colesterol no sangue estão implicados no 
aparecimento de arteriosclerose (endurecimento das artérias) e nos 
ataques cardíacos, devido à formação de depósitos de colesterol no 
interior das paredes das artérias do coração. 
 
Hormônios esteróides 
São produzidos no nosso organismo por várias glândulas de 
secreção interna especiais que constituem o sistema endócrino. 
Alguns dos hormônios são esteróides. 
Os hormônios sexuais masculinos e femininos têm estruturas 
esteróides relacionadas, são produzidos pelos testículos nos 
homens e ovários nas mulheres. 
 
A testosterona é o principal hormônio masculino ou andrógeno, cuja 
função é a de promover e manter os órgãos sexuais masculinos e 
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os caracteres secundários (pelo, voz, etc). Aumenta o crescimento 
dos músculos, fígado e rins estimulando a síntese de proteínas. 
O
Testosterona
OH
 
 
Os estrógenos, hormônios sexuais femininos, são esteróides de 18 
átomos de carbono. Tem como base o estradiol, que é produzido 
nos ovários a partir da testosterona. A secreção de estrógenos 
produz os caracteres secundários das fêmeas (pelos axilares e 
púbicos, mudança na forma do corpo e formação óssea própria). 
HO
Estradiol
OH
 
 
A progesterona é um hormônio encontrado no ovário, placenta e 
adrenais, é secretada durante a segunda metade do ciclo 
menstrual. Durante a gravidez (óvulo fertilizado) há uma secreção 
contínua. A progesterona impede a ovulação (liberação do óvulo). 
O
Progesterona
CH3
C O