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BA Aula 7 Aminoácidos, proteínas e suas propriedades físico químicas 2017

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UNIVERSIDADE FEDERAL DE PERNAMBUCO
CENTRO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE
DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS FARMACÊUTICAS
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA DOS ALIMENTOS
AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS E SUAS 
PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS
Profa. Dra. Magda Rhayanny Assunção Ferreira
Recife, 2017
2
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Unidades fundamentais das proteínas:
– Ligação em sequência de apenas 20
aminoácidos;
• Aminoácidos especiais (alguns tipos de
proteínas).
• Características estruturais
Considerações gerais
3
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• 20 a 21 aminoácidos são responsáveis por produzir todas as proteínas:
– Selenocisteína
• Mesma fórmula molecular, átomos ligados na mesma sequência, ≠
disposição no espaço.
• São estereoisômeros:
– Exceção da glicina (aminoácido aquiral).
Considerações gerais
4
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Configurações: sistema notacional D/L.
• Aminoácidos quirais (proteínas): configuração L em seus átomos de
carbono α.
• O grupo amino está à esquerda (projeção de Fischer) quando o grupo
carboxila está na parte superior.
Considerações gerais
5
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Todos são α-aminoácidos e todos, exceto um, contêm uma função
amino primária.
– Prolina: amina secundária - o nitrogênio incorporado em anel de
cinco membros.
Considerações gerais
6
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Considerações gerais
7
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Considerações gerais
8
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Os animais não são capazes de produzir os 20 diferentes tipos de
aminoácidos;
– Podem produzir um a partir de outro adquirido na alimentação;
– Transaminação.
• Classificação: essenciais e naturais.
Considerações gerais
9
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Proteína da dieta: hidrolisada no corpo em aa individuais;
• Sintetizar as proteínas de que o corpo necessita;
• Materiais de partida para a síntese de substâncias não-proteicas
necessárias ao corpo, como a adrenalina e a melanina.
Considerações gerais
10
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Considerações gerais
21 aa:
9 - aminoácidos essenciais
Devem estar presentes em nossa
dieta alimentar.
11
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Sequência de aa de uma proteína?
– Estrutura primária.
• Arranjo tridimensional de aminoácidos localizados mais próximos
dentro da estrutura primária?
– Estrutura secundária.
• Interações de aminoácidos mais distantes na cadeia primária?
– Estrutura terciária.
• Disposição de mais de uma cadeia polipeptídica (subunidades) na
composição de uma mesma molécula de proteína?
– Estrutura quaternária.
Considerações gerais
12
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Considerações gerais
13
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Classificação
α, β, γ
Localização do grupo amino na cadeia que contém a função ácido
carboxílico.
Ácido 1-aminociclopropanocarboxílico:
precursor biológico do etileno nas plantas.
Ácido 3-aminopropanoico:
β-alanina, é um β-aminoácido que forma uma das unidades
estruturais da CoA.
Ácido 4-aminobutanóoco:
ácido g-aminobutírico (GABA), γ-aminoácido e está
envolvido na transmissão de impulsos nervosos.
14
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Formação de Peptídeos
• Conversão em peptídeos, polipetídeos e proteínas.
• Ligações amídicas:
‒ Grupo amino e a carboxila - ligação peptídica;
‒ Remoção de H2O do grupo carboxila de um aminoácido e do grupo
α-amino do outro.
• Alanilglicina.
15
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Formação de Peptídeos
Reação de polimerização – LIGAÇÃO PEPTÍDICA
CH3 −−−− CH−−−− C = O CH3– CH– C=O
| | | |
NH2 OH NH OH
� � �
H
� � �
Polimerização - condensação de aminoácidos - PROTEÍNA - molécula de água.
16
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Formação de Peptídeos
Reação de polimerização – LIGAÇÃO PEPTÍDICA
αααα - aminoácidos, são encontrados nas hortaliças e legumes.
AMINOÁCIDOS PROTEÍNAS
–H2O
+H2O
(HIDRÓLISE)
17
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Formação de Peptídeos
• As estruturas peptídicas: grupo amino à esquerda e grupo carboxila à
direita.
• As extremidades esquerda e direita: terminal N (ou terminal amino) e
terminal C (ou terminal carboxila).
• A ordem das ligações em um peptídeo: abreviações de três letras para
os respectivos aminoácidos (hífens).
18
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Formação de Peptídeos
• Insulina bovina tem 51 aminoácidos divididos entre duas cadeias:
• Cadeia A: 21
• Cadeia B: 30
• As cadeias A e B estão conectadas por ligações de dissulfeto (-S-S-)
entre os resíduos cisteína (Cys-Cys).
19
Aminoácidos
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Solúveis em água;
• Insolúveis em solventes orgânicos;
• Sólidos;
• Não volatilizam;
• ↑ P.F.
• São anfóteros (ácido ou base);
• Sofrem reação de polimerização.
Propriedades físicas e químicas
20
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Polímeros complexos:
– 21 aminoácidos diferentes;
• Dão origem a aminoácidos quando hidrolisadas;
– Proteois = primeiro tipo;
• Macromoléculas importantes - Papel nos sistemas biológicos;
• Atuam como enzimas, componentes estruturais das células e de
organismos.
Considerações gerais
21
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Simples ou holopeptídios - hidrolisadas produzem apenas
aminoácidos.
– Albumina (ovo) e Globulina (sangue).
• Complexas ou heteropeptídios – hidrolisadas produzem outras
substâncias que são denominadas de grupos prostéticos (além de
aminoácidos).
Classificação
22
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Classificação
Propriedades físicas e químicas: solubilidade e coagulabilidade com o
calor.
Três grupos principais:
1. Simples ou Homoproteínas
2. Conjugadas ou Heteroproteínas
3. Derivados de Proteínas
Cada um destes grupos principais é subdividido em várias classes.
23
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Classificação
Proteínas simples
Por hidrólise rendem só aminoácidos.
Podem ser:
1. Albuminas
2. Globulinas
3. Glutelinas
4. Prolaminas
5. Escleroproteínas
6. Histonas
7. Protaminas
24
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Classificação
Proteínas conjugadas
Proteína simples combinada com alguma substância de natureza não-
proteica (grupo prostético).
São classificadas em:
1. Nucleoproteínas - ribossomos
2. Glicoproteínas - ovoalbumina
3. Metaloproteínas – hemoglobina, mioglobina
4. Fosfoproteínas – α e β caseína
5. Lipoproteínas – gema do ovo
25
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Classificação
Exemplo
Fosfoproteína
Cromoproteína
Nucleoproteína
Glucoproteína
Lipoproteínas
Grupo
Prostético
Ác. Fosfórico
Ferro,
Magnésio,
Cromo
Ác. Nucléicos
Glicídio
Lipídios
Onde se
encontra
Leite
Hemoglobina
Clorofila
DNA, RNA
Açúcares
Gorduras
26
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Classificação
Derivados de proteínas
Substâncias formadas a partir de proteínas simples e conjugadas.
Subdivididas em proteínas derivadas primárias e derivadas secundárias.
1. Proteínas derivadas primárias - formadas por processos que causam
apenas mudanças leves na proteína/propriedades.
Proteínas derivadas primárias = proteínas desnaturadas.
2. Proteínas derivadas secundárias: são formadas na digestão hidrolítica
das ligações peptídicas.
Proteoses ou albumoses: produtos de hidrólise proteica solúveis em água, não 
coagulam através de calor.
Peptonas: produtosde hidrólise, mais simples que as proteoses, solúveis em água, 
não coagulam através de calor.
27
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Exemplos
• a hemoglobina (do sangue);
• a insulina (segregada pelo pâncreas);
• a albumina (constituinte da clara do ovo);
• a queratina (existente na pele, unhas, cabelo...);
• a fibroína (da seda)...
28
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Classificação
Organização Estrutural
Globulares: forma esférica ou elipsoidal
Fibrosas: forma de bastonete
29
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Grupos gerais
Proteínas
Membranas
Núcleo
Reserva Transporte Anticorpos
Estruturais
Enzimas
Hormonais
30
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Funções
Estrutural – Firmeza e proteção. Colágeno, queratina.
Transporte – Moléculas ou íons de uma célula a outra através de
membranas. Hemoglobina.
Defesa – Contra invasão de elementos estranhos. Imunoglobulinas.
De movimento – Células musculares. Actina, miosina.
31
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Proteínas Alimentares
Biologicamente produzidas
• Fácil digestão;
• Sem toxicidade;
• Aspecto nutricional;
• Disponibilidade;
• Cultivo.
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Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Proteínas Alimentares
Biologicamente produzidas
• Leite
• Carnes (peixes e aves)
• Ovos
• Cereais
• Leguminosas
33
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Composição de tecidos diferentes dentro de um mesmo organismo;
• Proteínas de músculo, fígado, cérebro, baço, rim, e sangue diferem em
composição e propriedades;
• Diferenças no número, tipo e sequência de aminoácidos (estrutura
Primária);
• Aminoácidos: compreensão formação das proteínas.
Resumindo...
34
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Proteínas:
– Estruturas e funções diversificadas;
– Sintetizadas dos aminoácidos.
• Funções dos aminoácidos:
– Servir como unidades de construção de proteínas;
– O hormônio da tireoide: derivado iodado de aminoácido;
– Neurotransmissores.
Resumindo...
AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS E SUAS 
PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS
magda.ferreira00@gmail.com
35
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira

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