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UNIVERSIDADE FEDERAL DE PERNAMBUCO CENTRO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS FARMACÊUTICAS DISCIPLINA: BIOQUÍMICA DOS ALIMENTOS AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS E SUAS PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS Profa. Dra. Magda Rhayanny Assunção Ferreira Recife, 2017 2 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira • Unidades fundamentais das proteínas: – Ligação em sequência de apenas 20 aminoácidos; • Aminoácidos especiais (alguns tipos de proteínas). • Características estruturais Considerações gerais 3 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira • 20 a 21 aminoácidos são responsáveis por produzir todas as proteínas: – Selenocisteína • Mesma fórmula molecular, átomos ligados na mesma sequência, ≠ disposição no espaço. • São estereoisômeros: – Exceção da glicina (aminoácido aquiral). Considerações gerais 4 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira • Configurações: sistema notacional D/L. • Aminoácidos quirais (proteínas): configuração L em seus átomos de carbono α. • O grupo amino está à esquerda (projeção de Fischer) quando o grupo carboxila está na parte superior. Considerações gerais 5 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira • Todos são α-aminoácidos e todos, exceto um, contêm uma função amino primária. – Prolina: amina secundária - o nitrogênio incorporado em anel de cinco membros. Considerações gerais 6 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Considerações gerais 7 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Considerações gerais 8 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira • Os animais não são capazes de produzir os 20 diferentes tipos de aminoácidos; – Podem produzir um a partir de outro adquirido na alimentação; – Transaminação. • Classificação: essenciais e naturais. Considerações gerais 9 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira • Proteína da dieta: hidrolisada no corpo em aa individuais; • Sintetizar as proteínas de que o corpo necessita; • Materiais de partida para a síntese de substâncias não-proteicas necessárias ao corpo, como a adrenalina e a melanina. Considerações gerais 10 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Considerações gerais 21 aa: 9 - aminoácidos essenciais Devem estar presentes em nossa dieta alimentar. 11 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira • Sequência de aa de uma proteína? – Estrutura primária. • Arranjo tridimensional de aminoácidos localizados mais próximos dentro da estrutura primária? – Estrutura secundária. • Interações de aminoácidos mais distantes na cadeia primária? – Estrutura terciária. • Disposição de mais de uma cadeia polipeptídica (subunidades) na composição de uma mesma molécula de proteína? – Estrutura quaternária. Considerações gerais 12 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Considerações gerais 13 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Classificação α, β, γ Localização do grupo amino na cadeia que contém a função ácido carboxílico. Ácido 1-aminociclopropanocarboxílico: precursor biológico do etileno nas plantas. Ácido 3-aminopropanoico: β-alanina, é um β-aminoácido que forma uma das unidades estruturais da CoA. Ácido 4-aminobutanóoco: ácido g-aminobutírico (GABA), γ-aminoácido e está envolvido na transmissão de impulsos nervosos. 14 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Formação de Peptídeos • Conversão em peptídeos, polipetídeos e proteínas. • Ligações amídicas: ‒ Grupo amino e a carboxila - ligação peptídica; ‒ Remoção de H2O do grupo carboxila de um aminoácido e do grupo α-amino do outro. • Alanilglicina. 15 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Formação de Peptídeos Reação de polimerização – LIGAÇÃO PEPTÍDICA CH3 −−−− CH−−−− C = O CH3– CH– C=O | | | | NH2 OH NH OH � � � H � � � Polimerização - condensação de aminoácidos - PROTEÍNA - molécula de água. 16 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Formação de Peptídeos Reação de polimerização – LIGAÇÃO PEPTÍDICA αααα - aminoácidos, são encontrados nas hortaliças e legumes. AMINOÁCIDOS PROTEÍNAS –H2O +H2O (HIDRÓLISE) 17 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Formação de Peptídeos • As estruturas peptídicas: grupo amino à esquerda e grupo carboxila à direita. • As extremidades esquerda e direita: terminal N (ou terminal amino) e terminal C (ou terminal carboxila). • A ordem das ligações em um peptídeo: abreviações de três letras para os respectivos aminoácidos (hífens). 18 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Formação de Peptídeos • Insulina bovina tem 51 aminoácidos divididos entre duas cadeias: • Cadeia A: 21 • Cadeia B: 30 • As cadeias A e B estão conectadas por ligações de dissulfeto (-S-S-) entre os resíduos cisteína (Cys-Cys). 19 Aminoácidos Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira • Solúveis em água; • Insolúveis em solventes orgânicos; • Sólidos; • Não volatilizam; • ↑ P.F. • São anfóteros (ácido ou base); • Sofrem reação de polimerização. Propriedades físicas e químicas 20 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira • Polímeros complexos: – 21 aminoácidos diferentes; • Dão origem a aminoácidos quando hidrolisadas; – Proteois = primeiro tipo; • Macromoléculas importantes - Papel nos sistemas biológicos; • Atuam como enzimas, componentes estruturais das células e de organismos. Considerações gerais 21 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira • Simples ou holopeptídios - hidrolisadas produzem apenas aminoácidos. – Albumina (ovo) e Globulina (sangue). • Complexas ou heteropeptídios – hidrolisadas produzem outras substâncias que são denominadas de grupos prostéticos (além de aminoácidos). Classificação 22 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Classificação Propriedades físicas e químicas: solubilidade e coagulabilidade com o calor. Três grupos principais: 1. Simples ou Homoproteínas 2. Conjugadas ou Heteroproteínas 3. Derivados de Proteínas Cada um destes grupos principais é subdividido em várias classes. 23 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Classificação Proteínas simples Por hidrólise rendem só aminoácidos. Podem ser: 1. Albuminas 2. Globulinas 3. Glutelinas 4. Prolaminas 5. Escleroproteínas 6. Histonas 7. Protaminas 24 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Classificação Proteínas conjugadas Proteína simples combinada com alguma substância de natureza não- proteica (grupo prostético). São classificadas em: 1. Nucleoproteínas - ribossomos 2. Glicoproteínas - ovoalbumina 3. Metaloproteínas – hemoglobina, mioglobina 4. Fosfoproteínas – α e β caseína 5. Lipoproteínas – gema do ovo 25 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Classificação Exemplo Fosfoproteína Cromoproteína Nucleoproteína Glucoproteína Lipoproteínas Grupo Prostético Ác. Fosfórico Ferro, Magnésio, Cromo Ác. Nucléicos Glicídio Lipídios Onde se encontra Leite Hemoglobina Clorofila DNA, RNA Açúcares Gorduras 26 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Classificação Derivados de proteínas Substâncias formadas a partir de proteínas simples e conjugadas. Subdivididas em proteínas derivadas primárias e derivadas secundárias. 1. Proteínas derivadas primárias - formadas por processos que causam apenas mudanças leves na proteína/propriedades. Proteínas derivadas primárias = proteínas desnaturadas. 2. Proteínas derivadas secundárias: são formadas na digestão hidrolítica das ligações peptídicas. Proteoses ou albumoses: produtos de hidrólise proteica solúveis em água, não coagulam através de calor. Peptonas: produtosde hidrólise, mais simples que as proteoses, solúveis em água, não coagulam através de calor. 27 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Exemplos • a hemoglobina (do sangue); • a insulina (segregada pelo pâncreas); • a albumina (constituinte da clara do ovo); • a queratina (existente na pele, unhas, cabelo...); • a fibroína (da seda)... 28 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Classificação Organização Estrutural Globulares: forma esférica ou elipsoidal Fibrosas: forma de bastonete 29 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Grupos gerais Proteínas Membranas Núcleo Reserva Transporte Anticorpos Estruturais Enzimas Hormonais 30 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Funções Estrutural – Firmeza e proteção. Colágeno, queratina. Transporte – Moléculas ou íons de uma célula a outra através de membranas. Hemoglobina. Defesa – Contra invasão de elementos estranhos. Imunoglobulinas. De movimento – Células musculares. Actina, miosina. 31 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Proteínas Alimentares Biologicamente produzidas • Fácil digestão; • Sem toxicidade; • Aspecto nutricional; • Disponibilidade; • Cultivo. 32 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira Proteínas Alimentares Biologicamente produzidas • Leite • Carnes (peixes e aves) • Ovos • Cereais • Leguminosas 33 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira • Composição de tecidos diferentes dentro de um mesmo organismo; • Proteínas de músculo, fígado, cérebro, baço, rim, e sangue diferem em composição e propriedades; • Diferenças no número, tipo e sequência de aminoácidos (estrutura Primária); • Aminoácidos: compreensão formação das proteínas. Resumindo... 34 Proteínas Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira • Proteínas: – Estruturas e funções diversificadas; – Sintetizadas dos aminoácidos. • Funções dos aminoácidos: – Servir como unidades de construção de proteínas; – O hormônio da tireoide: derivado iodado de aminoácido; – Neurotransmissores. Resumindo... AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS E SUAS PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS magda.ferreira00@gmail.com 35 Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
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