Aula Proteínas

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14/08/2017 
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Aminoácidos/Peptídeos/Proteínas 
Fernanda Camargo 
Fasasete/Sete Lagoas 
09 de agosto de 2017 
 As proteínas são macromoléculas mais abundantes nas 
células vivas; 
 
 Exibem uma diversidade de funções biológicas; 
 
 As proteínas são constituídas por unidade monoméricas 
chamadas de aminoácidos, ligados covalentemente em 
sequências lineares características; 
 
 Existem 20 tipos de aminoácidos, cada um tem uma 
cadeia lateral distinta que determina suas propriedades 
químicas. 
 
 
 
AMINOÁCIDOS, Peptídeos e Proteínas 
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 ESTRUTURA GERAL: 
 
 Grupo carboxila e um grupo amina primária (- NH2) 
ligados ao mesmo átomo de carbono, denominado de 
carbono a, que é um centro assimétrico, exceto no caso 
da glicina, que possui um H no lugar do grupo R; 
 
 
 Exceção: Prolina 
 amina secundária 
(- NH-) 
 
 
 
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS, Peptídeos e Proteínas 
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 Isomeria: ao carbono são ligados 4 grupos substituintes 
diferentes: grupo carboxila, grupo amino, grupo R (ou cadeia 
lateral) e um átomo de hidrogênio; 
 
 O carbono a é carbono assimétrico (exceção da glicina); 
 
 Com exceção da glicina (R – H) todos os demais 
aminoácidos são oticamente ativos; 
 
 Os estereoisômeros são designados por D e L; 
 
 Na natureza os aminoácidos são encontrados na forma L. 
 
 
 
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AminoácidosAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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 CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: 
 
 Polaridade do grupo R 
 Grupamento funcional do grupo R 
 Essencial: são aqueles que não podem ser 
sintetizados pelo organismo, devendo ser pré-
formados na dieta. Cada espécie tem seus 
aminoácidos essenciais 
 
 
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS, Peptídeos e Proteínas 
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QUANTO A POLARIDADE 
 Grupo R não polar: aqueles onde R é um hidrocarboneto alifático 
ou aromático 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS, Peptídeos e Proteínas 
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QUANTO A POLARIDADE 
 Grupo R polar não carregado: aqueles onde R apresenta 
grupamento polar não dissociado em pH fisiológico pH = 7,0 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS, Peptídeos e Proteínas 
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AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS, Peptídeos e Proteínas 
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QUANTO A POLARIDADE 
 Grupo R polar carregado positivamente: aqueles onde R apresenta 
carga positiva em pH fisiológico pH = 7,0 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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QUANTO A POLARIDADE 
 Grupo R polar carregado negativamente: aqueles onde R apresenta 
carga negativa em pH fisiológico pH = 7,0 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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 GRUPO IONIZÁVEIS: 
 
Forma protonada: - COOH e NH3
+ 
Forma desprotonada: - COO – e – NH2 
 
 
 
 
 
a) Em soluções muito ácidas os dois grupos apresentam-se 
protonados 
b) Em soluções muito alcalinas os dois grupos apresentam-se 
desprotonados 
c) Em soluções neutras os aminoácidos apresentam-se um íon 
dipolar. 
 
 
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 CURVA DE TITULAÇÃO DA ALANINA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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AminoácidosAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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 Eles diferem entre si através das suas cadeias laterais ou grupos R 
os quais variam: estrutura, tamanho, carga elétrica e influenciam a 
solubilidade do aminoácido em água; 
 
 2 AA’s – dipeptídeos 
 3 AA’s – tripeptídeos 
 (3-10) AA’s – oligopeptídeos 
 Muitos AA’s – polipeptídeos 
 
 N < 80 A 100 – CADEIAIS PEPTÍDICAS 
 N > 80 A 100 – CADEIAS PROTEICAS 
 
 A distinção entre peptídeo e proteínas deve se basear nas diferentes 
funções biológicas destes. 
 
 
 
AminoácidosAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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Os peptídeos são os polímeros de aminoácidos. Os a-
aminoácidos polimerizam por meio da eliminação de 
uma molécula de água; 
 
Duas moléculas de aminoácidos podem se unir 
covalentemente através de uma ligação amida 
substituída, chamada de LIGAÇÃO PEPTÍDICA; 
 
 
Quais grupos estão envolvidos numa ligação peptídica? 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos, PeptídeosPeptídeos e Proteínas 
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 Polipeptídeos são polímeros lineares, isto é, cada 
resíduo de aminoácido está ligado a seus vizinhos de 
forma cabeça cauda; 
 
 Para construir um dipeptídeo tem-se 400 possibilidades 
de escolha! 
 
 20 20 = 202 = 400 
 AA AA 
 Mas a natureza sabiamente criou apenas uma 
pequenina fração das diferentes possíveis moléculas 
proteicas. 
 
 
 
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 NOMENCLATURA 
 
As cadeias são nomeadas da extremidade amino terminal ou N-terminal, 
para a extremidade carboxila terminal ou C – terminal. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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 HIDRÓLISE DAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS 
 
Hidrólise total : por fervura com ácido ou base forte ocorre a 
hidrólise das ligações peptídicas. 
 
Hidrólise seletiva: ocorre por ação de algumas enzimas específicas: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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RADICAL 
GRUPO AMINA 
GRUPO AMINA 
RADICAL 
GRUPO 
CARBOXÍLICO 
GRUPO 
CARBOXÍLICO 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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ProteínasProteínas 
Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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PROTEÍNAS MULTISSUBUNITÁRIAS apresentam MAIS DE UMA CADEIA PROTEÍNAS MULTISSUBUNITÁRIAS – apresentam MAIS DE UMA CADEIA 
POLIPEPTÍDICA – que podem se ou não idênticas 
nome dado as UNIDADES IDÊNTICAS DA PROTEÍNA PROTÔMEROS – nome dado as UNIDADES IDÊNTICAS DA PROTEÍNA 
OLIGOMÉRICA 
PROTEÍNA OLIGOMÉRICA - se pelo menos DUAS DAS CADEIAS 
polipeptídicas forem IDÊNTICAS 
 
Algumas consistem em apenas UMA CADEIA POLIPEPTÍDICA 
 
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ProteínasProteínas 
 
 Todos os AA’s exceto a glicina, são sempre L-
estereoisômeros; 
 
 
 
 
 
 
 
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Proteína Função biológica Exemplos 
Transportadoras 
Ligam-se a íons ou a moléculas 
específicas aos quais são 
transportadas de um órgão para 
outro 
Hemoglobina liga-se ao oxigênio transportando-o 
/Lipoproteínas – transporte de lipídeos/Transporte entre 
membranas de glicose. 
Nutrientes e 
armazenamento 
Nutrientes de alimentação Albumina da clara de ovo/Caseína do leite/ 
Algumas plantas armazenam proteínas nas sementes para 
geminação e crescimento/ 
Ferritina – armazena átomos de ferro. 
Contráteis ou 
motilidade 
Habilitam células mudarem de forma 
ou se deslocarem do ambiente 
Actina e miosina – músculo esquelético 
Estruturais 
Filamentos de suporte, cabos ou 
lâminas para fornecer proteção e 
resistência a estruturas biológicas 
Colágeno - Componentes em cartilagens, tendões; 
couro/Elastina – presentes em ligamentos – 
distensão/Queratina – cabelos e unhas/Fibroína – fibra da seda 
e das teias de aranha 
Defesa 
Defendem o organismo contra 
invasão de outras espécies ou os 
protegem de ferimentos 
Imunoglobinas ou anticorpos/Fibrinogênio e a trombina – 
coagulação sanguínea/Ricina- proteína vegetal tóxica/Veneno 
de serpente 
Reguladoras 
Regulam a atividade celular ou 
fisiológica 
Insulina – regula o metabolismo do pâncreas e o hormônio de 
crescimento da hipófise/Outras proteínas ligam-se ao DNA e 
regulam a biossíntese de enzimas e de RNA. 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Classe Grupo prostético Exemplos 
Lipoproteínas Lipídeo b-lipoproteína do sangue 
Glicoproteínas Carboidratos Imunoglobulina G 
Fosfoproteínas Grupos fosfato Caseína do leite 
Heme-proteínas heme-(ferro porfirina) Hemoglobinas 
Flavoproteínas Nucleotídeos de flavina Succinato desidrogenase 
Metaloproteínas 
Ferro 
Zinco 
Cálcio 
Molibdênio 
Cobre 
Ferritina 
Álcool desidrogenase 
Calmodulina 
Dinitrogenase 
Plastocianina 
 
 
 
PROTEÍNAS SIMPLES – constituídas apenas de aminoácidos 
 
 
 
PROTEÍNAS CONJUGADAS – constituídas de aminoácidos e outros grupos químicos 
 
ESTRUTURAS DAS PROTEÍNASESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS 
 
 Se todas as proteínas são constituídas dos mesmos AA’s o que 
faz de uma proteína uma enzima, ou hormônio, ou uma 
proteína estrutural, de transporte? 
 
Número e a sequência de resíduos de AA’s; 
 
Um polipeptídeo com uma sequência específica de AA’s 
enovela-se em uma estrutura tridimensional única; esta 
estrutura por sua vez determina a função da proteína. 
 
 
 
 
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ESTRUTURAS DAS PROTEÍNASESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS 
 
 A sequencia de AA’s de uma proteína particular é 
absolutamente fixa, ou seja, invariável? 
 
Não, alguma flexibilidade é possível. Na espécie humana estima-se 
que 30% das proteínas são polimórficas, tendo sequência de AA’s 
variaáveis na população. Muitas dessas variações tem pouco ou 
nenhum efeito sobre a função da proteína. 
 
Normalmente, proteínas que exercem a mesma função em espécies 
diferentes e distantes variam muito em tamanho global e sequência. 
 
 
 
 
Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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ESTRUTURAS DAS PROTEÍNASESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS 
 
 A ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DE UMA PROTEÍNA É 
DETERMINADA PELA SEQUÊNCIA DE AA’s; 
 
 A FUNÇÃO DA PROTEÍNA DEPENDE DA SUA ESTRUTURA 
TRIDIMENSIONAL; 
 
 A ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DE UMA PROTEÍNA É 
ÚNICA, OU ESTÁ PRÓXIMO DISSO; 
 
 AS FORÇAS MAIS IMPORTANTES QUE ESTABILIZAM A 
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS SÃO AS INTERAÇÕES NÃO 
COVALENTES; 
 
 
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Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA - conformação local de alguma porção de um polipeptídeo, ou seja, é o 
Estruturas
ESTRUTURA SECUNDÁRIA - conformação local de alguma porção de um polipeptídeo, ou seja, é o 
arranjo tridimensional de aminoácidos localizados mais próximos dentro da estrutura primária. 
Estruturas: a – hélice / folha b 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
proteína,
ESTRUTURA TERCIÁRIA – o arranjo espacial ou enovelamento de toda uma cadeia polipeptídica. 
A estrutura terciária inclui interações de aminoácidos bem mais distantes da estrutura primária; 
As estruturas secundárias α-hélice e folha b geralmente aparecem concomitantemente numa mesma 
proteína, constituindo partes da estrutura terciária de um polipeptídeo enovelado. 
ESTRUTURA é ESTRUTURA PRIMÁRIA – sequencia de aminoácidos de uma proteína. Inclui as ligações covalentes e é 
definida pela sequencia de AA’s e pela localização das pontes dissulfeto 
ESTRUTURAESTRUTURA QUATERNÁRIA - a disposição de mais de uma cadeia polipeptídica – denominadas 
subunidades – na composição de uma mesma molécula de proteína. 
 
Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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ESTRUTURA é ESTRUTURA PRIMÁRIA – sequencia de aminoácidos de uma proteína. Inclui as ligações covalentes e é 
definida pela sequencia de AA’s e pela localização das pontes dissulfeto 
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA - conformação local de alguma porção de um polipeptídeo, ou seja, é o 
Estrutura
ESTRUTURA SECUNDÁRIA - conformação local de alguma porção de um polipeptídeo, ou seja, é o 
arranjo tridimensional de aminoácidos localizados mais próximos dentro da estrutura primária. 
Estrutura a – hélice / folha b 
 
Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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ESTRUTURAESTRUTURA SECUNDÁRIA – a hélice – estrutura é fortemente retorcida em forma helicoidal 
 
Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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ESTRUTURAESTRUTURA SECUNDÁRIA – a hélice – estrutura é fortemente retorcida em forma helicoidal 
Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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ESTRUTURAESTRUTURA SECUNDÁRIA – a hélice – estrutura é fortemente retorcida em forma helicoidal 
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Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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ESTRUTURAESTRUTURA SECUNDÁRIA – a hélice – estrutura é fortemente retorcida em forma helicoidal 
Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
50 14/08/2017 Fernanda Camargo 
ESTRUTURAESTRUTURA SECUNDÁRIA – folha b – a cadeia é retorcida em forma de zig-zag 
 
Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
51 14/08/2017 Fernanda Camargo 
ESTRUTURAESTRUTURA SECUNDÁRIA – folha b – a cadeia é retorcida em forma de zig-zag 
Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
52 14/08/2017 Fernanda Camargo 
ESTRUTURAESTRUTURA SECUNDÁRIA – folha beta – a cadeia é retorcida em forma de zig-zag 
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Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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ESTRUTURAESTRUTURA SECUNDÁRIA – folha beta – a cadeia é retorcida em forma de zig-zag 
Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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PROTEÍNAS GLOBULARES - Apresentam em formas esféricas ou globulares. É constituída de dos dois 
tipos de estruturas secundárias 
PROTEÍNAS FIBROSAS – Cadeias peptídicas estão dispostas em feixes. É constituída de um único tipo de 
estrutura secundaária. 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
proteína,
ESTRUTURA TERCIÁRIA – o arranjo espacial ou enovelamento de toda uma cadeia polipeptídica. 
A estrutura terciária inclui interações de aminoácidos bem mais distantes da estrutura primária; 
As estruturas secundárias α-hélice e folha b geralmente aparecem concomitantemente numa mesma 
proteína, constituindo partes da estrutura terciária de um polipeptídeo enovelado. 
 
Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
55 14/08/2017 Fernanda Camargo 
ESTRUTURAESTRUTURA QUATERNÁRIA - a disposição de mais de uma cadeia polipeptídica – denominadas 
subunidades – na composição de uma mesma molécula de proteína. 
Desnaturação: quando a proteína perde sua estrutura 
tridimensional por algum fator. 
 
 Ex.: clara do ovo! 
 
A clara do ovo contem a proteína solúvel albumina que 
coagula ao ser aquecida e perde sua função. 
Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
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Proteínas FibrosasProteínas Fibrosas 
Aminoácidos, Peptídeos e ProteínasAminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
57 14/08/2017 Fernanda Camargo 
FIBROÍNA DA FIBROÍNA DA 
SEDA 
Apresentam propriedades que conferem resistência e/ou flexibilidade às estruturas nas quais aparecem. Apresentam propriedades que conferem resistência e/ou flexibilidade às estruturas nas quais aparecem. 
COLÁGENO COLÁGENO 
 
 
 
QUERATINA 
 
 Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água, devido à elevada concentração de resíduos de AA’s 
hidrofóbicos tato no interior da proteína quanto em sua superficie. 
A resistência das proteínas fibrosas é aumentada por ligações cruzadas covalentes entre as cadeias 
polipeptídicas no interior das “cordas” e entre cadeias adjacentes em uma estrutura supermolecular