Aula Proteinas

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PROTEÍNAS
Conceito
 Foi o primeiro nutriente considerado essencial para o organismo;
 Seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro
lugar";
 Macromoléculas presentes em todas as células dos organismos vivos,
compostas por 20 aminoácidos diferentes;
 São digeríveis e palatáveis;
 Quando sofrem hidrólise ácida, as proteínas liberam aminoácidos
constituintes mais o íon amônio;
 Contém em média os seguintes elementos:
50 a 55% de Carbono
20 a 23% de Oxigênio
15 a 18% de Nitrogênio
6 a 8% de Hidrogênio
0 a 4% de Enxofre
Estrutura
Ligação Peptídica
Classificação
QUANDO À COMPOSIÇÃO
Proteínas Simples Por hidrólise liberam apenas aminoácidos 
Proteínas Conjugadas
Por hidrólise liberam aminoácidos + radical 
peptídico (grupo prostético). Ex: 
lipoproteínas, glicoproteínas.
QUANDO À FORMA
Classificação
Globulares Fibrosas 
A maioria das enzimas Proteínas estruturais
Não essenciais
Condicionalmente 
essenciais
Essenciais
Alanina Arginina Histidina
Asparagina Glutamina Isoleucina
Aspartato Glicina Leucina
Glutamato Prolina Lisina
Serina Tirosina Metionina
Cisteína Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Condicionalmente essenciais - o organismo sintetiza na quantidade ideal em 
condições normais, mas, em algumas condições metabólicas ( trauma ou na fase de 
desenvolvimento), há a necessidade de aquisição pela dieta por aumento da demanda. 
Classificação
 Conforme sua função biológica as proteínas podem ser agrupadas em:
Catalisadores enzimáticos Proteínas estruturais
Proteínas contráteis miosina e actina
Hormônios insulina e hormônio do crescimento 
Proteínas transportadoras albumina sérica, transferrina e hemoglobina
Anticorpos imunoglobulinas 
Proteínas de armazenamento albumina do ovo e ptn dos grãos
Funções
Fatores antinutricionais: inibidores de enzimas
Fontes
Desnaturação
 Qualquer modificação na sua conformação (alteração das estruturas
secundária, terciária ou quaternária) sem o rompimento das ligações
peptídicas envolvidas.
 O processo pode ser reversível ou não;
 Efeitos da desnaturação:
Redução da 
solubilidade
Capacidade de 
retenção de água
Atividade 
enzimática
Maior suscetibilidade 
à ação enzimática
Desnaturação
Desnaturação
 Agentes que podem causar a desnaturação de proteínas:
Agentes físicos Agentes físicos
TEMPERATURA
TRATAMENTO MECÂNICO
 Calor – quanto maior a temperatura,
maior a velocidade de desnaturação;
 Congelamento
PH
Funcionalidade
 Propriedades funcionais são características dos componentes das
substancias alimentares que influenciam na sua aceitação e
utilização.
 São as propriedades físico-químicas que afetam seu comportamento
durante o preparo, processo, armazenamento, consumo, e
contribuem para a qualidade e para atributos sensoriais dos
alimentos.
Propriedades
Hidrofílicas ou de hidratação
 As propriedades hidrofílicas dependem da composição dos
aminoácidos e também dos grupos prostéticos (carboidratos, lipídios,
fosfatos);
Solubilidade e 
pH
Os valores de pH afetam a natureza e a distribuição das
cargas elétricas.
• Solubilidade aumenta quando o pH provoca repulsão
entre as moléculas (cargas de mesmo sinal);
• Solubilidade diminui quando o pH se aproxima do
ponto isoelétrico (pI).
 Ponto Isoelétrico – é o valor de pH em que as cargas positivas e negativas se equivalem
numericamente.
 Próximo a esses valores a associação entre ptn e água é mínima – baixa solubilidade.
Propriedades
Hidrofílicas ou de hidratação
 Por haver equilíbrio entre as cargas elétricas, as moléculas não se
repelem, diminuem a solubilidade e tendem a formar precipitados.
 Para a maioria das proteínas, o ponto isoelétrico é entre 3,5 e 6,5.
Fermentação
Produção de ácido lático
Redução de pH até 4,6
Precipitação das caseínas
Propriedades
Hidrofílicas ou de hidratação
 O grau de hidratação - está relacionado com a quantidade de água
que a proteína ou alimento proteico acumula, após uma série de
procedimentos testes.
 A retenção de água - se baseia na medição da água retirada da
proteína ou alimento proteico após determinados procedimentos.
Desnaturação a capacidade de retenção de água.
HIDRATAÇÃO 
ABSORÇÃO DE ÁGUA
RETENÇÃO 
EVITAR A PERDA DE ÁGUA
Propriedades
Interfásicas
 Dependem da capacidade das moléculas de proteínas se unirem e
formarem uma película entre duas fases imiscíveis.
EMULSÃO
FORMAÇÃO DE ESPUMA  Refere-se à expansão de volume da dispersão
proteica com a incorporação de ar por batimento,
agitação ou aeração.
 As globulinas são parcialmente desnaturadas e
tornam-se capazes de reter o ar.
 A estabilidade refere-se à retenção do volume
máximo de espuma formada em função do tempo de
repouso, medida pela liberação de fluido.
Propriedades
Intermoleculares
 Habilidade das proteínas de formar ligações cruzadas entre suas
moléculas ou com outros componentes dos alimentos;
Formação de fibras GeleificaçãoElasticidade
Proteases vegetais
 Estão entre as mais empregadas na indústria de alimentos por serem
consideradas seguras para o consumo humano e por serem
tradicionalmente empregadas no preparo de diversos alimentos.
 Em geral a atividade dessas proteases é maior nos vegetais verdes,
em comparação com as mesmas espécies em estado mais avançado
de maturação
 Extraída do látex dos frutos do mamoeiro (Carica papaya);
Forma 
comercializada extrato bruto
Papaína e Quimopapaína
 Atividade proteolítica em pH de 5 a 9;
 Sua atividade ótima é preservada entre 60 e 70°C.
Papaína
Bromelina
 É uma cisteína protease extraída do pedúnculo ou do fruto do
abacaxizeiro (Ananas comosus).
 Tem atividade ótima em pH de 6 a 8;
 É menos termoestável do que a papaína, perdendo rapidamente
sua atividade em temperaturas acima de 70°C.
 As proteínas diferem em seu valor nutritivo;
 A necessidade diária de proteínas depende do tipo e da
composição das proteínas da dieta.
 A “qualidade” de uma proteína está relacionada principalmente ao
seu conteúdo de aminoácidos essenciais e digestibilidade.
Contêm todos os aminoácidos essenciais
Quantidade comparável ou melhor do que as 
ptns da clara do ovo ou do leite.
Proteínas de alta qualidade
Qualidade