Aula 4 Proteinas

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19/08/2017
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PROTEÍNAS Emanuelle Santiago
PROTEÍNAS
� Aproximadamente 17% do peso corporal é composto por PTNs que estão distribuídas nos
tecidos, apresentando diferentes estruturas – colágeno, queratina, albumina, actina, miosina,
etc.
� Exercem função estrutural, enzimática, hormonal, de transporte, de imunidade e contrátil.
� São polímeros complexos formados pela ligação de 20 diferentes aminoácidos.
�Deve ser ofertado 08-1 g/kg de peso corporal para adultos sáudáveis (DRI’s 2002).
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FUNÇÕES
Energética
Estruturais: são aquelas 
que participam dos 
tecidos dando-lhes 
rigidez, consistência 
e elasticidade. Exemplo: 
colágeno.
Sistemas contráteis: actina
e miosina.
Armazenamento: ferritina Veículos de transporte: hemoglobina
FUNÇÕES
Hormônios: insulina
Defesa: Os anticorpos são 
proteínas que realizam a 
defesa do organismo, 
especializados no 
reconhecimento e 
neutralização 
de vírus, bactérias e outras 
substâncias estranhas.
Enzimáticas: enzimas são 
proteínas capazes de 
catalisar 
reações bioquímicas
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AMINOÁCIDOS
� Presentes em nossos genes e nos alimentos.
� Formados por C, H, O, N e ocasionalmente S.
� Além dos 20 AAs comumente descritos, um novo AA conhecido como
selenocisteína foi recentemente descrito.
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AMINOÁCIDOS
� Compostos que possuem um grupo amino (-NH3) e um grupo carboxílico
(-COOH), os quais estão ligados a um carbono central, o C α (carbono alfa).
Define os diferentes tipos 
de AAs.
Define os diferentes tipos 
de AAs.
Grupamento ÁcidoGrupamento 
Básico
AMINOÁCIDOS
� Classificação quanto a estrutura dos grupos R:
Alifáticos (não aromáticos) apolares
• Todos os aminoácidos que apresentem uma cadeia lateral alifática.
• Possuem radical "R" geralmente formado exclusivamente por carbono e 
hidrogênio
Aromáticos
• Têm anéis aromáticos nas suas cadeias laterais.
HIDROFÓBICOS: estarão para dentro da estrutura das proteínas pelo fato de não
conseguirem interagir bem com a água da solução
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AMINOÁCIDOS: CLASSIFICAÇÃO
Polares não carregados (com grupo álcool, contendo S e grupo amida)
• São aminoácidos com radicais "R" contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos 
amida.
Carregados (ácidos e básicos)
• Ácidos: R tem um grupo amino (NH3) -
• Básico: R tem um grupo carboxílico (-COOH)- carregados negativamente a pH 
7,0.
HIDROFÍLICOS: estarão para fora da estrutura das proteínas, onde farão ligação
com hidrogênio com água
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POLARES POSITIVO OU ÁCIDO
POLARES NEGATIVO OU BÁSICO
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AMINOÁCIDOS: CLASSIFICAÇÃO
� Classificação Metabólica e Nutricional:
• Não podem ser sintetizados pelo organismo humano a partir de outros 
compostos, devendo ser ingeridos na alimentação.
ESSENCIAIS OU INDISPENSÁVEIS 
• Podem ser sintetizados pelo organismo humano.
NÃO ESSENCIAIS OU DISPENSÁVEIS
• São sintetizados a partir de outros aminoácidos e/ou sua síntese é 
limitada sob condições fisiopatológicas especiais.
CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS OU CONDICIONALMENTE DISPENSÁVEIS
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AMINOÁCIDOS
� Aminoácidos são estereoisômeros, ou seja, possuem moléculas que é imagem
do espelho de outra. Possuem estruturas destrógiras (D) e levógiras (L).
Configuração D : Grupo amino a direita no carbono 
quiral – penúltimo carbono da molécular, que tem 4 
moléculas diferentes ligadas a si)
Configuração L: Grupo amino a esquerda no 
carbono quiral
AMINOÁCIDOS
� Dos 20 Aas mais comuns, a glicina é o único que não conta com
estereoisômeros (C α não é quiral, está ligado a dois hidrogênios.
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AMINOÁCIDOS
� A união de 2 AAs ocorre por meio da reação de condensação entre o grupo
α-amino de um AA e o grupo carboxílico de outro, liberando água (LIGAÇÃO
PEPTÍDICA)
A adição de outros 
resíduos de AAs, 
acontece sempre aqui
AMINOÁCIDOS: CLASSIFICAÇÃO
• 2 AAsDIPEPTÍDEOS
• 3 AAsTRIPEPTÍDEOS
• 4 AAs
TETRAPEPTÍDEOS 
E ASSIM POR DIANTE ATÉ 
UNS 10 AMINOÁCIDOS
• A partir de 10 até 99 AAsOLIGOPEPTÍDEOS
• Centenas ou Milhares de Aas (100 ou mais)POLIPEPTÍDEOS OU PROTEÍNAS
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Objetivo do enovelamento: reduzir exposição de Aas hidrofóbicos e aumentar a cc 
de AAs hidrofílicos na superfície da PTN quando ela está em solventes polares, 
como a água.
As PTNs dos alimentos podem estar estruturadas de 4 maneiras diferentes
• O primeiro estágio de organização de uma PTN é a 
própria sequência de Aas ligados linearmente por meio 
de ligações peptídicas.
ESTRUTURA PRIMÁRIA
• Geralmente é resultante das ligações de hidrogênio 
entre átomos de hidrogênio da amida (grupo -NH) e 
oxigênios carboxílicos (grupo –C=O).
• Em geral estas ligações forçam a proteína a assumir 
uma forma helicoidal ou de folha de papel dobrada.
• Principais estruturas secundarias: helicoidas ou α-hélice 
e fita/folha beta.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Colágeno
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• A cadeia polipeptídica completamente enovelada e
compactada.
• Quando as estruturas primárias das proteínas dobram-se
sobre si mesmas.
• É a soma das estruturas secundárias
ESTRUTURA TERCIÁRIA
• União de várias estruturas terciárias que assumem formas 
espaciais bem definidas.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Mioglobina
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DESNATURAÇÃO PROTÉICA
Resulta no desdobramento e desogarnização das estruturas 
secundárias, terciárias e até mesmo quaternárias sem que ocorra 
hidrólise das ligações peptídicas. Os agentes desnaturantes incluem: 
calor, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, 
detergentes e íons ou metais pesados, como chumbo e mercúrio.
A desnaturação pode, sob condições ideias, ser reversível; nesse caso 
a PTN dobra-se novamente em sua estrutura original quando o 
agende desnaturante for removido. 
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DESNATURAÇÃO PROTÉICA
� É a perda total ou parcial da estrutura tridimensional de uma proteína, a
qual resulta, quase invariavelmente, em perda da atividade biológica.
� Este é um processo familiar que ocorre quando um ovo é frito ou cozido e
na fervura do leite (desnaturação irreversível.
� A propriedade de desnaturação das proteínas é usada na indústria de
alimentos para a inativação de enzimas indesejáveis que impediriam a sua
conservação e permite que no cozimento a proteína seja mais bem utilizada
pelo organismo.
PRINCIPAIS FONTES ALIMENTARES
LEITE E DERIVADOS CERAIS 
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LEGUMINOSAS (feijões, soja, ervilhas, amendoim, 
grão de bico e lentilhas)
OVO
CARNES
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QUALIDADE DA PROTEÍNA 
� Refere-se a sua capacidade de fornecer aminoácidos necessários para o
organismo.
� O fato de um alimento ser rico em PTNs não implica que seja suficiente
para sustentar o crescimento ou a manutenção do organismo. Ex: gelatina ( ↓
triptofano).
↓Lisina ↓Metionina
QUALIDADE DA PROTEÍNA 
� Pode ser expressa de acordo com:
� O escore químico
�A razão de eficiência protéica (PER)
�O valor biológico (VB) 
� O saldo de utilização protéica (NPU)
� Esses são diferentes testes para definir a qualidade de uma PTN.
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ESCORE QUÍMICO
• A determinação é dependente da comparação entre o conteúdo de AAs
indispensáveis presentes na ovoalbumina (ovo), que é utilizada como PTN de
referência, e a PTN do alimento em questão.
• Ovalbumina é considerada ideal e nutricionalmente completa.
• AA na proteína teste que está presente em menor proporção: AA limitante da PTN.
• O valor da porcentagem é o escore químico. Ex: qtd de lisina presente na proteína da
aveia é 51% daquela presente na PTN do ovo, portanto, o escore químico da
proteína da aveia é 51.
RAZÃO DE EFICIÊNCIA PROTÉICA
•Estudos exigem animais em fase de crescimento recém-desmamados.
• A PTN é utilizada em um cc de 10% do peso seco da ração.
• A PER da PTN teste deve ser comparada aquela da ovalbumina, a qual deve ser
utilizada na ração dos animais do grupo controle.
• O ganho de peso e o consumo de ração são verificados por 3 semanas.
• Um dos problemas é a impossibilidade de distinguir entre o peso ganho como
gordura e como massa magra.
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VALOR BIOLÓGICO
• Fração de aminoácidos absorvidos pelo intestino que é retida no organismo.
• É determinado pela quantidade de de N consumido e aquele excretado.
• Inicialmente as perdas obrigatórias de nitrogênio pela urina e pelas fezes devem ser
determinadas, o que necessita de um ensaio biologico envolvendo dietas isentas de
nitrogênio.
• Posteriormente é realizada a determinação da quantidade de N urinário e fecal com
o consumo de PTN teste.
UTILIZAÇÃO PROTÉICA (NPU)
• Avalia a retenção de N em relação à qtd de N consumida.
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ESCORE DE AMINOÁCIDOS CORRIGIDO PELA DIGESTIBILIDADE (PDCAAS)
• Atualmante considerado o melhor método de avaliação de qualidade fontes
proteicas para seres humanos.
• Avaliação da qualidade protéica baseia-se no conteúdo do primeiro aminoácido
indispensável limitante das proteínas a serem testadas.
Digestibilidade verdadeira = NI – (NF – NEM)
NI= nitrogênio ingerido; NF= nitrogênio fecal; NEM=nitrogênio endógeno metabólico
NEM = perda orbigatória = 20 mg de N/kg/dia
TN com valores de PDCCAA que excedem 100% não contribuem com benefícios 
adicionais em humanos.
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DESNUTRIÇÃO ENERGÉTICO-PROTÉICA
� Falta de energia e/ou proteína em quantidade ou qualidade adequada.
� Crianças, convalescentes, vegetarianos restritos, dieta hipocalórica.
� Baixa ingestão de proteínas e calorias
MARASMO
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KWASHIOKOR
� Baixa ingestão de proteínas e adequada de calorias
REFERÊNCIAS
•Brinques GB. Bioquímica dos Alimentos. São Paulo: Pearson Education do Brasil, 2015.
•Cozzolino SMF, Comineti, C. Bases Bioquimicas e Fisiológicas da Nutrição nas Diferentes Fases 
da Vida, na Saúde e na Doença. Baueri, SP: Manole, 2013.
•PHILIPPI, S. T. Pirâmide dos Alimentos: Fundamentos básicos da nutrição. 2 ed. Barueri, SP: 
Manole, 2014.
•Ross AC, Caballero B, Cousins RJ et al. Nutrição Moderna de Shils na Saúde e na Doença. 11ª 
ed. Barueri, SP: Manole, 2016.