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20/03/2016
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BIOQUÍMICA: ESTRUTURA DAS BIOMOLÉCULAS E 
METABOLISMO
Prof. Fernando Zanoni 
fzanoni@prof.ung.br
Enzimas
Enzimas
• São os catalisadores biológicos das reações químicas
* Catalisar: aumentar a velocidade da reação química
• Comandam os eventos metabólicos
• São moléculas de natureza peptídica / proteica
• São altamente específicas quanto às reações catalisadas
Exemplo
Urease: catalisa a reação Uréia + H2O  NH3 + CO2
 1014 vezes a velocidade da reação não catalisada
(100.000.000.000.000)
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Como as enzimas mudam a cinética das 
reações?
• As enzimas reduzem a energia de ativação (Ea) da reação
En
er
gi
a
Caminho da reação
Reagentes
Produtos
Estado de transição
Ea sem catalisador
Ea com catalisador
Mecanismo geral de ação das enzimas
• As enzimas (E), para catalisar a reação química, se ligam ao substrato 
(S) formando um complexo enzima-substrato (ES)
• Neste momento o substrato será transformado e o complexo passa a 
ser enzima-produto (EP)
• O complexo é dissociado e o produto (P) da reação é liberado da 
enzima
* A enzima não se altera durante as reações por ela catalisadas
* Os produtos da reação são o resultado da transformação de um substrato
* O local da enzima onde o substrato se acopla é chamado de SÍTIO ATIVO
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E + S  [ES]  [EP]  E + P
‘E S
‘E S ‘E P ‘E
P
P
Sítio ativo
• Local onde ocorre o acoplamento entre a enzima e o substrato
• Cavidade com forma definida, complementar à estrutura do substrato
• Especificidade: reconhecimento de substratos específicos
E
SA
SB
SC
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Nomenclatura das enzimas
• Comumente, mas nem sempre, os nomes das enzimas terminam com 
o sufixo –ase (lactato desidrogenase, glicoquinase, hexoquinase ...)
• Nome comum: mais simples e de utilização clássica
• Nomenclatura sistemática
Descreve com precisão a reação que é catalisada
UDPglicose:glicogênio 4--D-glicosiltransferase (glicogênio sintase) 
Evitam ambiguidade entre as diversas enzimas existentes
Está associada a um número de classificação (EC, enzyme comission)
UDPglicose:glicogênio 4--D-glicosiltransferase (glicogênio sintase)
EC 2.4.1.11
Classificação das Enzimas (EC)
• 6 classes primárias (Nomenclature Committee of the International 
Union of Biochemistry and Molecular Biology [NC-IUBMB])
1. Oxirredutases
2. Transferases
3. Hidrolases
4. Liases
5. Isomerases
6. Ligases
• Subclasses (3)
TI
PO
 D
E 
RE
AÇ
ÃO
 
CA
TA
LI
SA
DA EC X.Y.Z.W
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Eficiência catalítica
• As reações aumentam sua velocidade em até 1017 vezes quando 
catalisadas por enzimas
Enzima Relação Vc/V
Anidrase carbônica 107
Triose fosfato isomerase 109
Hexoquinase 1010
Fosfoglicomutase 1012
Urease 1014
Orotidina monofosfato descarboxilase 1017
Especificidade enzimática
• As enzimas catalisam apenas um único tipo de reação
Ex: oxirredutases apenas catalisarão reações de oxidação e redução
• Existem enzimas que atuam sobre um único substrato (especificidade 
absoluta)
Ex: a glicoquinase tem como substrato a molécula de glicose, apenas
• Algumas enzimas atuam sobre substratos variados (especificidade de 
grupo)
Ex: as proteases diversas, que hidrolisam ligações peptídicas entre aminoácidos 
distintos
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Regulação da atividade enzimática
• A atividade das enzimas pode ser regulada pela:
Quantidade de substrato disponível
Quantidade de produto da reação
Presença de substâncias diversas como Ca2+ e AMP
• Expressão gênica (as enzimas são proteínas!!)
Influência hormonal (ex: hormônios tiroidianos) 
Fatores (do meio) que interferem na atividade 
enzimática
• pH
Ionização do sítio ativo
Desnaturação e perda da integridade 
estrutural
• Temperatura
Pouca energia disponível (~ 0ºC)
Desnaturação proteica (temperaturas 
elevadas)
Sítio ativo
Substrato
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Influência do pH na atividade enzimática
0
V
pH
14pH ótimo
Vmax
X
 Par cada enzima há um pH ótimo, 
onde a reação ocorre com máxima 
velocidade
 Mudanças no pH influenciam 
significativamente a velocidade das 
reações
 A maioria de nossas enzimas tem 
pH ótimo próximo do pH fisiológico
Enzima pH ótimo
Pepsina 1,5
Fosfatase ácida 4,5
Urease 6,5
Tripsina 7,8
Arginase 9,7
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Influência da temperatura na atividade 
enzimática
0
V
Temperatura
TºC ótima
Vmax
X
 Par cada enzima há uma 
temperatura ótima, onde a reação 
ocorre com máxima velocidade
 Mudanças na temperatura 
influenciam a velocidade das 
reações
 A maioria de nossas enzimas tem 
temperatura ótima próxima à 
temperatura corporal
Influência da concentração de enzima sobre a 
velocidade da reação
V
Concentração da enzima
 A velocidade da reação aumenta 
proporcionalmente ao aumento da 
concentração de enzimas no meio 
 Pode haver afinidades distintas das 
enzimas por seus substratos 
* Velocidade da reação é a quantidade 
de substratos convertidos a produtos da 
reação por unidade de tempo
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Influência da concentração de substrato sobre 
a velocidade da reação
V
[S]0
Vmax
Concentração 
saturante de 
substrato
Grandes variações de 
velocidade Nenhuma 
variação de 
velocidadePouca
variação na 
velocidade 
Inibidores enzimáticos
• São substâncias que diminuem a velocidade das reações catalisadas 
por enzimas
• Os inibidores enzimáticos podem ser:
Irreversíveis
Reversíveis
Competitivos
Não-competitivos
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Inibidores enzimáticos irreversíveis
• Se ligam às enzimas por ligações covalentes (fortes)
• Inativam definitivamente a enzima
• O efeito metabólico é como se houvesse a diminuição na quantidade 
de enzimas disponíveis ( a velocidade da reação)
• Exemplos de inibidores irreversíveis
Organofosforados (chumbinho); inibem a acetilcolinesterase
Ácido acetilsalicílico (aspirina); inibe a ciclooxigenase
Penicilina; inibe a enzima que sintetiza a parede bacteriana
Inibidores enzimáticos competitivos 
• Inibidor e substrato tem estruturas semelhantes
• Competem entre si pelo sítio ativo da enzima
• A intensidade da inibição depende da quantidade de substrato
• Exemplos:
Sinvastatina (Zocor) e
Atorvastatina (Lipitor), que inibem competitivamente o primeiro passo para a 
síntese do colesterol (HMG-CoA-redutase)
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Inibidores enzimáticos não-competitivos 
• Inibidor e substrato tem estruturas diferentes
• Não competem pelo sítio ativo da enzima
• A intensidade da inibição independe da quantidade de substrato
Um exemplo de inibidor não-competitivo é o chumbo
Enzimas no Diagnóstico Clínico